에스트로겐 수용체 베타

Estrogen receptor beta
ESR2
Protein ESR2 PDB 1hj1.png
사용 가능한 구조
PDBOrtholog 검색: PDBe RCSB
식별자
에일리어스ESR2, ER-베타, ESR-베타, ESRB, ESRB, Erb, NR3A2, 에스트로겐 수용체 2, ODG8
외부 IDOMIM : 601663 MGI : 109392 HomoloGene : 1100 GenCard : ESR2
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈

2100

13983

앙상블

ENSG00000140009

ENSMUSG000021055

유니프로트

문제 92731

O08537

RefSeq(mRNA)

NM_010157
NM_207707

RefSeq(단백질)

NP_034287
NP_997590

장소(UCSC)Chr 14: 64.08 ~64.34 MbChr 12: 76.17 ~76.22 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
인간 보기/편집마우스 표시/편집

에스트로겐 수용체 베타(ERβ)는 NR3A2(핵수용체 서브 패밀리 3, 그룹 A, 멤버 2)라고도 하며 에스트로겐 수용체의 두 가지 주요 유형 중 하나이다. 즉, 성호르몬 [5]에스트로겐에 의해 활성화되는 핵 수용체이다.인간에서 ERβ는 ESR2 [6]유전자에 의해 암호화된다.

기능.

ERβ는 에스트로겐 수용체군과 핵 수용체 전사인자군의 구성원이다.유전자 생성물은 N 말단 DNA 결합 도메인과 C 말단 리간드 결합 도메인을 포함하고 있으며 핵, 세포질 및 미토콘드리아에 국재되어 있다.코드화된 단백질은 17-β-에스트라디올, 에스트리올 또는 관련된 리간드에 결합하면 전사를 활성화하기 위해 특정 DNA 배열과 상호작용하는 에스트로겐 수용체α와 호모이합체 또는 헤테로이합체를 형성한다.일부 동질체는 다른 에스트로겐 수용체 가족의 활동을 지배적으로 억제한다.이 유전자의 몇 가지 대체적으로 결합된 전사 변이가 설명되었지만, 이러한 변이 중 일부의 전체 길이의 특성은 완전히 [7]특징지어지지 않았다.

ERβ는 세포 증식을 억제할 수 있으며 생식 조직에서 [8]ERα의 작용을 반대한다.또한 ERβ는 임신 [9]중 폐의 적응 기능에 중요한 역할을 할 수 있다.

ERβ는 강력한 종양 억제제이며 전립선암과 [10][11]난소암과 같은 많은 종류의 암에서 중요한 역할을 한다.

유선

ERβ 녹아웃 마우스는 사춘기에 정상적인 유선 발달을 보이며 정상적으로 [12][13][14]수유를 할 수 있다.다 자란 처녀 암컷 쥐의 유선은 나이와 일치하는 야생형 처녀 암컷 [12]쥐의 유선과 구별할 수 없다.이는 사춘기 이후 유방 발육이 완전히 [12][14]결여된 ERα 녹아웃 생쥐와는 대조적이다.미숙한 난소 적출 암컷 쥐에 선택적 ERB-041을 투여해도 유선에서 눈에 띄는 효과가 나타나지 않아 ERβ가 비유방성임을 더욱 [15][14][16]알 수 있다.

ERβ는 유선의 사춘기 발달에 필요하지 않지만 임신 중 말기 분화에 관여할 수 있으며 성인기 [17][18]유방 상피의 조직과 분화를 유지하기 위해 필요할 수도 있다.늙은 암컷 ERβ 녹아웃 마우스에서는 폐경 후 유방 질환과 유사한 심각한 낭포성 유방 질환이 발병하지만, 이는 늙은 야생형 암컷 [13]마우스에서는 발생하지 않는다.단, ERβ 녹아웃 마우스는 유선의 ERβ 시그널링이 부족할 뿐만 아니라 코퍼레이트 황체 [13][17]형성의 장애로 프로게스테론 피폭도 부족하다.이는 유방 ERβ [13][17]시그널링에 대한 이전 발견의 귀속을 복잡하게 한다.

Diarylpropionitrile(DPN)에 의한 선택적 ERβ 작용제는 폐경 후 암컷 [19][20]쥐의 선택적 ERα 작용제의 유선에서 프로필피라졸레트리올(PPT)에 의한 증식 효과를 상쇄하는 것으로 밝혀졌다.마찬가지로, 성숙한 처녀 암컷 쥐에서 렌티바이러스 감염을 통한 ERβ의 과잉 발현은 유방 [20]증식을 감소시킨다.ERα 시그널링은 정상적인 유방암 세포주와 유방암 세포주 모두에서 증식 효과가 있는 반면, ERβ는 일반적으로 그러한 세포주에서 [17]증식 억제 효과가 있다.그러나 ERβ는 일부 유방 세포주에서는 [17]증식 효과가 있는 것으로 밝혀졌다.

유선에서 ERα와 ERβ의 발현은 생리주기 내내 변화하고 암컷 [20]쥐에서는 난형 절제 상태에 있는 것으로 밝혀졌다.붉은털 마카크에서 유방 ERα는 에스트라디올 수치 상승에 따라 하향 조절되는 반면, 유방에서 ERβ의 발현은 그렇지 않다.[21]암컷 [22]생쥐의 경우 유선에서 ERα와 ERβ의 발현도 평생 다르다.유방 ERα 발현은 젊은 암컷 생쥐에서 더 높고 유방 ERβ 발현은 더 낮으며, 유방 ERα 발현은 늙은 암컷 [22]생쥐에서 더 낮고 유방 ERβ 발현은 더 높다.유방 증식과 에스트로겐 감수성은 특히 사춘기 유선의 [22]발달 과정에서 늙은 암컷 쥐나 모낭 암컷 쥐보다 어린 암컷 쥐에서 더 높다.

조직 분포

ERβ는 자궁,[23] 혈액 단구 및 조직 대식세포, 대장 및 폐상피세포, 전립선상피 및 이들 조직의 악성상피세포를 포함한 많은 조직에 의해 발현된다.또한, ERβ는 뇌 전체에서 다른 [24][25]뉴런 클러스터의 다른 농도로 발견됩니다.ERβ는 암 [26]진행에 따라 발현이 감소하지만 정상 유방 상피에서도 많이 발현된다.ERβ는 유방암의 [27]모든 아형에서 발현된다.ERβ 단백질 발현에 관한 논란은 ERβ의 연구를 방해하고 있지만, 이러한 [28]문제를 해결하기 위해 고감도 모노클로널 항체가 생산되고 잘 검증되었다.

ERβ이상

ERβ 기능은 ATP 결합 카세트 트랜스포터 A1(ABCA1) 및 아폴리포단백질 A1(ApoA-1)을 포함한 다양한 심혈관 표적과 관련이 있다.다형성은 ERβ 기능에 영향을 미칠 수 있으며 호르몬 대체 [29]치료를 받는 폐경 후 여성들에게 변화된 반응을 초래할 수 있다.ERβ와 관련된 유전자 발현 이상도 자폐 스펙트럼 [30]장애와 관련이 있다.

질병

심혈관 질환

ERβ의 돌연변이는 심장의 가장 큰 부분을 구성하는 세포인 심근세포에 영향을 미치고 심혈관 질환(CVD)의 위험을 높일 수 있는 것으로 나타났다.폐경 전과 폐경 후 여성 사이에 CVD 유병률의 차이가 있으며, 그 차이는 에스트로겐 수치 때문일 수 있다.많은 유형의 ERβ 수용체가 존재하여 유전자 발현과 체내 건강을 조절하는데 도움을 주지만, 17βE2(자연적으로 발생하는 에스트로겐)의 결합은 특히 심장 대사를 향상시킨다.심장은 혈액을 적절하게 펌프질하고 살기 위해 생리적 요구 사항을 유지하기 위해 ATP의 형태로 많은 에너지를 사용하며, 17βE2는 이러한 심근 ATP 수치와 호흡 [31]기능을 증가시키는데 도움을 줍니다.

또한 17βE2는 심근 신호 경로를 변화시키고 근구 재생을 자극할 수 있으며, 이는 근구 사멸을 억제하는 데 도움을 줄 수 있다.ERβ 신호 경로는 혈관 확장과 동맥 확장 모두에서 역할을 하며, 이는 건강한 심박수와 혈압 저하에 기여한다.이 조절은 근세포 건강에 중요한 내피 기능과 동맥 관류를 증가시킬 수 있다.따라서, ERβ 돌연변이로 인한 이러한 신호 전달 경로의 변화는 생리적인 스트레스로 인한 근세포 사멸로 이어질 수 있다.근구세포사후 재생에 ERα가 더 심오한 역할을 하는 반면, ERβ는 여전히 내피 전구세포 활성화와 후속 심장 [32]기능을 증가시킴으로써 도움을 줄 수 있다.

알츠하이머병

ERβ의 유전적 변이는 성별과 연령에 따라 달라지며 ERβ 다형성은 뇌의 노화, 인지 장애, AD 병리의 발달을 가속화할 수 있다.폐경 후 여성은 CVD와 마찬가지로 해마의 적절한 노화, 신경 생존 및 재생, 아밀로이드 대사에 영향을 미치는 에스트로겐의 상실로 인해 알츠하이머병(AD)에 걸릴 위험이 높아진다.ERβ mRNA는 기억과 관련된 뇌의 영역인 해마 형성에 매우 많이 발현된다.이 표현은 신경생존의 증가에 기여하고 AD와 같은 신경변성 질환으로부터 보호하는 데 도움이 됩니다.AD의 병리는 또한 아밀로이드 베타펩타이드(Aβ)의 축적과도 관련이 있다.뇌에서 Aβ의 적절한 농도는 건강한 기능을 위해 중요하지만, 너무 많이 섭취하면 인지 장애를 초래할 수 있습니다.따라서 ERβ는 유도 단백질인 β-아밀로이드 전구 단백질을 유지함으로써 Aβ 수치를 조절하는 데 도움을 준다.ERβ는 인슐린 분해 효소(IDE)를 상향 조절함으로써 도움을 주며, 이는 축적 수준이 상승하기 시작할 때 β-아밀로이드 분해를 초래한다.그러나 AD에서 ERβ의 결핍은 이러한 분해의 감소와 플라크의 [33]형성을 증가시킨다.

ERβ는 또한 세포 전체에 지질을 재배포하는 AD의 위험인자인 APOE를 조절하는 역할을 한다.해마의 APOE 발현은 17βE2에 의해 특별히 조절되며 AD에 시달리는 개인의 학습과 기억력에 영향을 미친다.따라서 폐경 전이나 폐경 시작 시 AD 예방법으로 ERβ 표적 접근법에 의한 에스트로겐 요법을 사용할 수 있다.ERα와 ERβ 사이의 상호작용은 뇌의 길항제 작용으로 이어질 수 있으므로, ERβ 표적 접근법은 ERα와 독립적으로 치료적 신경 반응을 증가시킬 수 있다.치료적으로 ERβ는 뇌의 [34]플라크 형성을 조절하기 위해 남성과 여성 모두에게 사용될 수 있다.

신경 보호의 이점

시냅스 강도 및 소성

ERβ 수치는 신경 구조 수정을 통해 시냅스 강도와 신경 가소성을 모두 지시할 수 있다.내인성 에스트로겐 수준의 변화는 신경 신호와 가소성에 영향을 미치는 해마의 수상 구조 변화를 일으킨다.특히, 에스트로겐 수치가 낮으면 수상돌기가 감소하고 부적절한 신호가 나타나 뇌의 가소성을 억제합니다.그러나 17βE2의 처리는 이러한 영향을 반전시킬 수 있으며, 해마 구조를 수정할 수 있는 능력을 제공한다.수상돌기 구조와 장기전위화(LTP) 간의 관계 결과로서 ERβ는 LTP를 강화하고 시냅스 강도를 높일 수 있다.또한 17βE2는 성인의 뇌에서 심실하부 및 치상회에서의 해마 뉴런 및 뉴런 발달을 촉진하는 신경생성을 촉진한다.구체적으로, ERβ는 새로운 뉴런을 만들기 위해 전구 세포의 증식을 증가시키고 17βE2 처리를 [35][36]통해 나중에 증가할 수 있다.

리간드

어거니스트

비선택적

선택적인

ERα에 대한 ERβ 선택적 작용제에는 다음이 포함된다.

대항마

비선택적

선택적인

ERα에 대한 ERβ 선택적 길항제에는 다음이 포함된다.

친화력

ERα 및 ERβ에 대한 에스트로겐 수용체 리간드의 친화력
리간드 기타 이름 상대 바인딩 친화도(RBA, %)a 절대 바인딩 친화도(Ki, nM)a 액션.
ERα ERβ ERα ERβ
에스트라디올 E2; 17β-에스트라디올 100 100 0.115 (0.04–0.24) 0.15 (0.10–2.08) 에스트로겐
에스트로네 E1; 17-케토에스트라디올 16.39 (0.7–60) 6.5 (1.36–52) 0.445 (0.3–1.01) 1.75 (0.35–9.24) 에스트로겐
에스트리올 E3, 16α-OH-17β-E2 12.65 (4.03–56) 26 (14.0–44.6) 0.45 (0.35–1.4) 0.7 (0.63–0.7) 에스트로겐
에스테트롤 E4, 15α, 16α-Di-OH-17β-E2 4.0 3.0 4.9 19 에스트로겐
알파트라디올 17α-에스트라디올 20.5 (7–80.1) 8.195 (2–42) 0.2–0.52 0.43–1.2 대사물
16-에피스트리올 16β-히드록시-17β-에스트라디올 7.795 (4.94–63) 50 ? ? 대사물
17-에피스트리올 16α-히드록시-17α-에스트라디올 55.45 (29–103) 79–80 ? ? 대사물
16,17-에피스트리올 16β-히드록시-17α-에스트라디올 1.0 13 ? ? 대사물
2-히드록시에스트라디올 2-OH-E2 22 (7–81) 11–35 2.5 1.3 대사물
2-메톡시에스트라디올 2-MeO-E2 0.0027–2.0 1.0 ? ? 대사물
4-히드록시에스트라디올 4-OH-E2 13 (8–70) 7–56 1.0 1.9 대사물
4-메톡시에스트라디올 4-MeO-E2 2.0 1.0 ? ? 대사물
2-히드록시에스트론 2-OH-E1 2.0–4.0 0.2–0.4 ? ? 대사물
2-메톡시에스트론 2-MeO-E1 < 0 . 001 ~< 1 1 미만 ? ? 대사물
4-히드록시에스트론 4-OH-E1 1.0–2.0 1.0 ? ? 대사물
4-메톡시에스트론 4-MeO-E1 1 미만 1 미만 ? ? 대사물
16α-히드록시에스트론 16α-OH-E1, 17-케토에스트리올 2.0–6.5 35 ? ? 대사물
2-히드록시에스트리올 2-OH-E3 2.0 1.0 ? ? 대사물
4-메톡시에스트리올 4-MeO-E3 1.0 1.0 ? ? 대사물
에스트라디올 황산염 E2S; 에스트라디올 3-황산염 1 미만 1 미만 ? ? 대사물
이황산 에스트라디올 에스트라디올 3,17β-이황산염 0.0004 ? ? ? 대사물
에스트라디올 3-글루쿠로니드 E2-3G 0.0079 ? ? ? 대사물
에스트라디올 17β-글루쿠로니드 E2-17G 0.0015 ? ? ? 대사물
에스트라디올3-글루크17β-황산 E2-3G-17S 0.0001 ? ? ? 대사물
황산에스트론 E1S; 에스트론 3-황산염 1 미만 1 미만 10을 넘다 10을 넘다 대사물
에스트라디올 안식향산염 EB; 에스트라디올 3-벤조산염 10 ? ? ? 에스트로겐
에스트라디올 17β-벤조산염 E2-17B 11.3 32.6 ? ? 에스트로겐
에스트론메틸에테르 에스트론 3-메틸에테르 0.145 ? ? ? 에스트로겐
ent-Est-Estradiol 1-에스트라디올 1.31–12.34 9.44–80.07 ? ? 에스트로겐
에퀼린 7-데히드로에스트론 13 (4.0–28.9) 13.0–49 0.79 0.36 에스트로겐
에퀼레닌 6,8-디데히드로에스트론 2.0–15 7.0–20 0.64 0.62 에스트로겐
17β-디히드로에퀼린 7-데히드로-17β-에스트라디올 7.9–113 7.9–108 0.09 0.17 에스트로겐
17α-디히드로에퀼린 7-데히드로-17α-에스트라디올 18.6 (18–41) 14–32 0.24 0.57 에스트로겐
17β-디히드로에퀼레닌 6,8-디데히드로-17β-에스트라디올 35–68 90–100 0.15 0.20 에스트로겐
17α-디히드로에퀼레닌 6,8-디데히드로-17α-에스트라디올 20 49 0.50 0.37 에스트로겐
Ⅱ-에스트라디올8 8,9-데히드로-17β-에스트라디올 68 72 0.15 0.25 에스트로겐
Ⅱ-에스트론8 8,9-데히드로에스트론 19 32 0.52 0.57 에스트로겐
에티닐에스트라디올 EE; 17α-에티닐-17β-E2 120.9 (68.8–480) 44.4 (2.0–144) 0.02–0.05 0.29–0.81 에스트로겐
메스트라놀 EE 3-메틸에테르 ? 2.5 ? ? 에스트로겐
목세스트롤 RU-2858; 11β-메톡시-EE 35–43 5–20 0.5 2.6 에스트로겐
메틸에스트라디올 17α-메틸-17β-에스트라디올 70 44 ? ? 에스트로겐
디에틸스틸베스트롤 DES; 스틸베스트롤 129.5 (89.1–468) 219.63 (61.2–295) 0.04 0.05 에스트로겐
헥스테롤 디히드로디에틸스틸베스트롤 153.6 (31–302) 60–234 0.06 0.06 에스트로겐
디엔스트롤 데히드로스틸베스트롤 37 (20.4–223) 56–404 0.05 0.03 에스트로겐
벤제스트롤(B2) – 114 ? ? ? 에스트로겐
클로로트리아니센 TACE 1.74 ? 15.30 ? 에스트로겐
트리페닐에틸렌 TPE 0.074 ? ? ? 에스트로겐
트리페닐브로모에틸렌 TPME 2.69 ? ? ? 에스트로겐
타목시펜 ICI-46,474 3 (0.1–47) 3.33 (0.28–6) 3.4–9.69 2.5 섬
아피목시펜 4-히드록시타목시펜; 4-OHT 100.1 (1.7–257) 10 (0.98–339) 2.3 (0.1–3.61) 0.04–4.8 섬
토레미펜 4-클로로타목시펜; 4-CT ? ? 7.14–20.3 15.4 섬
클로미펜 MRL-41 25 (19.2–37.2) 12 0.9 1.2 섬
사이클로페닐 F-6066; Sexovid 151–152 243 ? ? 섬
나폭시딘 U-11,000a 30.9–44 16 0.3 0.8 섬
랄록시펜 – 41.2 (7.8–69) 5.34 (0.54–16) 0.188–0.52 20.2 섬
아르조시펜 LY-35,381 ? ? 0.179 ? 섬
라소폭시펜 CP-336,156 10.2–166 19.0 0.229 ? 섬
오르멜록시펜 센트로만 ? ? 0.313 ? 섬
레보르멜록시펜 6720-CDRI, NNC-460,020 1.55 1.88 ? ? 섬
오스페미펜 데아미노히드록시토레미펜 0.82–2.63 0.59–1.22 ? ? 섬
바제독시펜 – ? ? 0.053 ? 섬
에탁스틸 GW-5638 4.30 11.5 ? ? 섬
ICI-164,384 – 63.5 (3.70–97.7) 166 0.2 0.08 항에스트로겐
풀베스트란트 ICI-182,780 43.5 (9.4–325) 21.65 (2.05–40.5) 0.42 1.3 항에스트로겐
프로필피라졸레트리올 PPT 49 (10.0–89.1) 0.12 0.40 92.8 ERα작용제
16α-LE2 16α-락톤-17β-에스트라디올 14.6–57 0.089 0.27 131 ERα작용제
16α-요도-E2 16α-요도-17β-에스트라디올 30.2 2.30 ? ? ERα작용제
메틸피페리디노피라졸 MPP 11 0.05 ? ? ERα 길항제
다이어리프로피오니트릴 DPN 0.12–0.25 6.6–18 32.4 1.7 ERβ작용제
8β-VE2 8β-비닐-17β-에스트라디올 0.35 22.0–83 12.9 0.50 ERβ작용제
프리나베렐 ERB-041; WAY-202,041 0.27 67–72 ? ? ERβ작용제
ERB-196 웨이-202,196 ? 180 ? ? ERβ작용제
에르테베렐 SERBA-1, LY-500, 307 ? ? 2.68 0.19 ERβ작용제
SERBA-2 – ? ? 14.5 1.54 ERβ작용제
쿠메스트롤 – 9.225 (0.0117–94) 64.125 (0.41–185) 0.14–80.0 0.07–27.0 제노에스트로겐
제니스테인 – 0.445 (0.0012–16) 33.42 (0.86–87) 2.6–126 0.3–12.8 제노에스트로겐
에콜 – 0.2–0.287 0.85 (0.10–2.85) ? ? 제노에스트로겐
다이제인 – 0.07 (0.0018–9.3) 0.7865 (0.04–17.1) 2.0 85.3 제노에스트로겐
바이오차닌 A – 0.04 (0.022–0.15) 0.6225 (0.010–1.2) 174 8.9 제노에스트로겐
켐페롤 – 0.07 (0.029–0.10) 2.2 (0.002–3.00) ? ? 제노에스트로겐
나링게닌 – 0.0054(<0.001~0.01) 0.15 (0.11–0.33) ? ? 제노에스트로겐
8-프레닐나링게닌 8-PN 4.4 ? ? ? 제노에스트로겐
케르세틴 – 0.001~0.01 미만 0.002–0.040 ? ? 제노에스트로겐
이프리플라본 – 0.01 미만 0.01 미만 ? ? 제노에스트로겐
미로에스트롤 – 0.39 ? ? ? 제노에스트로겐
디옥시미로에스트롤 – 2.0 ? ? ? 제노에스트로겐
β-시토스테롤 – 0.001~0.0875 미만 0.001 ~ 0.016 미만 ? ? 제노에스트로겐
레스베라트롤 – 0.001~0.0032 미만 ? ? ? 제노에스트로겐
α-제랄레놀 – 48 (13–52.5) ? ? ? 제노에스트로겐
β-제랄레놀 – 0.6 (0.032–13) ? ? ? 제노에스트로겐
제라놀 α-제알라놀 48–111 ? ? ? 제노에스트로겐
탈레라놀 β-제알라놀 16 (13–17.8) 14 0.8 0.9 제노에스트로겐
제랄레논 젠 7.68 (2.04–28) 9.45 (2.43–31.5) ? ? 제노에스트로겐
지아라노네 잔 0.51 ? ? ? 제노에스트로겐
비스페놀 A BPA 0.0315 (0.008–1.0) 0.135 (0.002–4.23) 195 35 제노에스트로겐
엔도술판 EDS <0.001 ~<0.01 0.01 미만 ? ? 제노에스트로겐
케폰 클로르데콘 0.0069–0.2 ? ? ? 제노에스트로겐
o,p'-DDT – 0.0073–0.4 ? ? ? 제노에스트로겐
p,p'-DDT – 0.03 ? ? ? 제노에스트로겐
메톡시클로르 p,p'-Dimetoxy-DDT 0.01(<0.001~0.02) 0.01–0.13 ? ? 제노에스트로겐
HPTE 히드록시클로르; p,p'-OH-DDT 1.2–1.7 ? ? ? 제노에스트로겐
테스토스테론 T; 4-안드로스테놀론 <0.0001~<0.01 0.002 ~ 0.040 미만 >외부 >외부 안드로겐
디히드로테스토스테론 DHT; 5α-안드로스타놀론 0.01(<0.001~0.05) 0.0059–0.17 221 –>개요 73–1688 안드로겐
난드로론 19-노테스토스테론;19-NT 0.01 0.23 765 53 안드로겐
데히드로에피안드로스테론 DHEA; 프라스테론 0.038(<0.001~0.04) 0.019–0.07 245–1053 163–515 안드로겐
5-안드로스테니올 A5; 안드로스테디올 6 17 3.6 0.9 안드로겐
4-안드로스테니올 – 0.5 0.6 23 19 안드로겐
4-안드로스테디온 A4; 안드로스테디온 0.01 미만 0.01 미만 >외부 >외부 안드로겐
3α-안드로스타네디올 3α-아디올 0.07 0.3 260 48 안드로겐
3β-안드로스타네디올 3β-아디올 3 7 6 2 안드로겐
안드로스타네디온 5α-안드로스타네디온 0.01 미만 0.01 미만 >외부 >외부 안드로겐
에티오콜라네디온 5β-안드로스타네디온 0.01 미만 0.01 미만 >외부 >외부 안드로겐
메틸테스토스테론 17α-메틸테스토스테론 0.0001 미만 ? ? ? 안드로겐
에티닐-3α-안드로스타네디올 17α-에티닐-3α-아디올 4.0 0.07 미만 ? ? 에스트로겐
에티닐-3β-안드로스타네디올 17α-에티닐-3β-아디올 50 5.6 ? ? 에스트로겐
프로게스테론 P4; 4-임신 이온 0.001~0.6 미만 0.001 ~ 0.010 미만 ? ? 프로게스토겐
노르에스티스토론 NET; 17α-에티닐-19-NT 0.085 (0.0015 ~<0.1) 0.1 (0.01–0.3) 152 1084 프로게스토겐
노레티노드렐 5(10)-노레스티론 0.5 (0.3–0.7) <0.1~0.22> 14 53 프로게스토겐
티볼론 7α-메틸노레티노드렐 0.5 (0.45–2.0) 0.2–0.076 ? ? 프로게스토겐
δ-티볼론4 7α-메틸노레스티론 0.069~<0.1 0.027~<0.1 ? ? 프로게스토겐
3α-히드록시티볼론 – 2.5 (1.06–5.0) 0.6–0.8 ? ? 프로게스토겐
3β-히드록시티볼론 – 1.6 (0.75–1.9) 0.070–0.1 ? ? 프로게스토겐
각주: = (1) 바인딩 선호도 값은 사용 가능한 값에 따라 "범위"(#–#), "범위"(#–#) 또는 "값"(#) 형식입니다.범위 내의 전체 값 집합은 위키 코드에서 확인할 수 있다. (2) 결합 친화성은 라벨이 부착된 에스트라디올과 인간 ERα 및 ERβ 단백질(Rat ERβ인 Kuiper et al.(1997)의 ERβ 값 제외)을 가진 다양한 체외 시스템에서 변위 연구를 통해 결정되었다.출처:템플릿 페이지를 참조해 주세요.

상호 작용

에스트로겐 수용체 베타는 다음과 상호작용하는 것으로 나타났다.

레퍼런스

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000140009 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000021055 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Kuiper GG, Enmark E, Pelto-Huikko M, Nilsson S, Gustafsson JA (June 1996). "Cloning of a novel receptor expressed in rat prostate and ovary". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 93 (12): 5925–5930. doi:10.1073/pnas.93.12.5925. PMC 39164. PMID 8650195.
  6. ^ Mosselman S, Polman J, Dijkema R (August 1996). "ER beta: identification and characterization of a novel human estrogen receptor". FEBS Letters. 392 (1): 49–53. doi:10.1016/0014-5793(96)00782-X. PMID 8769313. S2CID 85795649.
  7. ^ "Entrez Gene: ESR2 estrogen receptor 2 (ER beta)".
  8. ^ Weihua Z, Saji S, Mäkinen S, Cheng G, Jensen EV, Warner M, Gustafsson JA (May 2000). "Estrogen receptor (ER) beta, a modulator of ERalpha in the uterus". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 97 (11): 5936–5941. Bibcode:2000PNAS...97.5936W. doi:10.1073/pnas.97.11.5936. PMC 18537. PMID 10823946.
  9. ^ Carey MA, Card JW, Voltz JW, Germolec DR, Korach KS, Zeldin DC (August 2007). "The impact of sex and sex hormones on lung physiology and disease: lessons from animal studies". American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology. 293 (2): L272–L278. doi:10.1152/ajplung.00174.2007. PMID 17575008.
  10. ^ Stettner M, Kaulfuss S, Burfeind P, Schweyer S, Strauss A, Ringert RH, Thelen P (October 2007). "The relevance of estrogen receptor-beta expression to the antiproliferative effects observed with histone deacetylase inhibitors and phytoestrogens in prostate cancer treatment". Molecular Cancer Therapeutics. 6 (10): 2626–2633. doi:10.1158/1535-7163.MCT-07-0197. PMID 17913855.
  11. ^ Kyriakidis I, Papaioannidou P (June 2016). "Estrogen receptor beta and ovarian cancer: a key to pathogenesis and response to therapy". Archives of Gynecology and Obstetrics. 293 (6): 1161–1168. doi:10.1007/s00404-016-4027-8. PMID 26861465. S2CID 25627227.
  12. ^ a b c Couse JF, Korach KS (June 1999). "Estrogen receptor null mice: what have we learned and where will they lead us?". Endocrine Reviews. 20 (3): 358–417. doi:10.1210/edrv.20.3.0370. PMID 10368776.
  13. ^ a b c d Gustafsson JA, Warner M (November 2000). "Estrogen receptor beta in the breast: role in estrogen responsiveness and development of breast cancer". The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology. 74 (5): 245–248. doi:10.1016/S0960-0760(00)00130-8. PMID 11162931. S2CID 39714457.
  14. ^ a b c Nilsson S, Gustafsson JÅ (2010). "Estrogen Receptors: Their Actions and Functional Roles in Health and Disease". Nuclear Receptors. pp. 91–141. doi:10.1007/978-90-481-3303-1_5. ISBN 978-90-481-3302-4.
  15. ^ Nilsson S, Gustafsson JÅ (January 2011). "Estrogen receptors: therapies targeted to receptor subtypes". Clinical Pharmacology and Therapeutics. 89 (1): 44–55. doi:10.1038/clpt.2010.226. PMID 21124311. S2CID 22724380.
  16. ^ Harris HA, Albert LM, Leathurby Y, Malamas MS, Mewshaw RE, Miller CP, et al. (October 2003). "Evaluation of an estrogen receptor-beta agonist in animal models of human disease". Endocrinology. 144 (10): 4241–4249. doi:10.1210/en.2003-0550. PMID 14500559.
  17. ^ a b c d e Thomas C, Gustafsson JÅ (2019). "Estrogen Receptor β and Breast Cancer". Cancer Drug Discovery and Development. pp. 309–342. doi:10.1007/978-3-319-99350-8_12. ISBN 978-3-319-99349-2. ISSN 2196-9906.
  18. ^ Dey P, Barros RP, Warner M, Ström A, Gustafsson JÅ (December 2013). "Insight into the mechanisms of action of estrogen receptor β in the breast, prostate, colon, and CNS". Journal of Molecular Endocrinology. 51 (3): T61–T74. doi:10.1530/JME-13-0150. PMID 24031087.
  19. ^ Song X, Pan ZZ (May 2012). "Estrogen receptor-beta agonist diarylpropionitrile counteracts the estrogenic activity of estrogen receptor-alpha agonist propylpyrazole-triol in the mammary gland of ovariectomized Sprague Dawley rats". The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology. 130 (1–2): 26–35. doi:10.1016/j.jsbmb.2011.12.018. PMID 22266284. S2CID 23865463.
  20. ^ a b c 송X(2014년)에스트로겐 수용체 베타는 유방암 세포 증식의 음성 조절제이다.대학원 논문 및 논문 259.https://scholarworks.uvm.edu/graddis/259
  21. ^ Cheng G, Li Y, Omoto Y, Wang Y, Berg T, Nord M, et al. (January 2005). "Differential regulation of estrogen receptor (ER)alpha and ERbeta in primate mammary gland". The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. 90 (1): 435–444. doi:10.1210/jc.2004-0861. PMID 15507513.
  22. ^ a b c Dall GV, Hawthorne S, Seyed-Razavi Y, Vieusseux J, Wu W, Gustafsson JA, et al. (June 2018). "Estrogen receptor subtypes dictate the proliferative nature of the mammary gland". The Journal of Endocrinology. 237 (3): 323–336. doi:10.1530/JOE-17-0582. PMID 29636363.
  23. ^ Hapangama DK, Kamal AM, Bulmer JN (Mar 2015). "Estrogen receptor β: the guardian of the endometrium". Human Reproduction Update. 21 (2): 174–193. doi:10.1093/humupd/dmu053. PMID 25305176.
  24. ^ Couse JF, Lindzey J, Grandien K, Gustafsson JA, Korach KS (November 1997). "Tissue distribution and quantitative analysis of estrogen receptor-alpha (ERalpha) and estrogen receptor-beta (ERbeta) messenger ribonucleic acid in the wild-type and ERalpha-knockout mouse". Endocrinology. 138 (11): 4613–4621. doi:10.1210/endo.138.11.5496. PMID 9348186.
  25. ^ Koehler KF, Helguero LA, Haldosén LA, Warner M, Gustafsson JA (May 2005). "Reflections on the discovery and significance of estrogen receptor beta". Endocrine Reviews. 26 (3): 465–478. doi:10.1210/er.2004-0027. PMID 15857973.
  26. ^ Leygue E, Dotzlaw H, Watson PH, Murphy LC (August 1998). "Altered estrogen receptor alpha and beta messenger RNA expression during human breast tumorigenesis". Cancer Research. 58 (15): 3197–3201. PMID 9699641.
  27. ^ Reese JM, Suman VJ, Subramaniam M, Wu X, Negron V, Gingery A, et al. (October 2014). "ERβ1: characterization, prognosis, and evaluation of treatment strategies in ERα-positive and -negative breast cancer". BMC Cancer. 14 (749): 749. doi:10.1186/1471-2407-14-749. PMC 4196114. PMID 25288324.
  28. ^ Hawse JR, Carter JM, Aspros KG, Bruinsma ES, Koepplin JW, Negron V, et al. (January 2020). "Optimized immunohistochemical detection of estrogen receptor beta using two validated monoclonal antibodies confirms its expression in normal and malignant breast tissues". Breast Cancer Research and Treatment. 179 (1): 241–249. doi:10.1007/s10549-019-05441-3. PMC 6989344. PMID 31571071. S2CID 203609306.
  29. ^ Darabi M, Ani M, Panjehpour M, Rabbani M, Movahedian A, Zarean E (January–February 2011). "Effect of estrogen receptor β A1730G polymorphism on ABCA1 gene expression response to postmenopausal hormone replacement therapy". Genetic Testing and Molecular Biomarkers. 15 (1–2): 11–15. doi:10.1089/gtmb.2010.0106. PMID 21117950.
  30. ^ Crider A, Thakkar R, Ahmed AO, Pillai A (9 September 2014). "Dysregulation of estrogen receptor beta (ERβ), aromatase (CYP19A1), and ER co-activators in the middle frontal gyrus of autism spectrum disorder subjects". Molecular Autism. 5 (1): 46. doi:10.1186/2040-2392-5-46. PMC 4161836. PMID 25221668.
  31. ^ Luo T, Kim JK (August 2016). "The Role of Estrogen and Estrogen Receptors on Cardiomyocytes: An Overview". The Canadian Journal of Cardiology. 32 (8): 1017–1025. doi:10.1016/j.cjca.2015.10.021. PMC 4853290. PMID 26860777.
  32. ^ Muka T, Vargas KG, Jaspers L, Wen KX, Dhana K, Vitezova A, et al. (April 2016). "Estrogen receptor β actions in the female cardiovascular system: A systematic review of animal and human studies". Maturitas. 86: 28–43. doi:10.1016/j.maturitas.2016.01.009. PMID 26921926.
  33. ^ Li R, Cui J, Shen Y (May 2014). "Brain sex matters: estrogen in cognition and Alzheimer's disease". Molecular and Cellular Endocrinology. 389 (1–2): 13–21. doi:10.1016/j.mce.2013.12.018. PMC 4040318. PMID 24418360.
  34. ^ Zhao L, Woody SK, Chhibber A (November 2015). "Estrogen receptor β in Alzheimer's disease: From mechanisms to therapeutics". Ageing Research Reviews. 24 (Pt B): 178–190. doi:10.1016/j.arr.2015.08.001. PMC 4661108. PMID 26307455.
  35. ^ Engler-Chiurazzi EB, Brown CM, Povroznik JM, Simpkins JW (October 2017). "Estrogens as neuroprotectants: Estrogenic actions in the context of cognitive aging and brain injury". Progress in Neurobiology. 157: 188–211. doi:10.1016/j.pneurobio.2015.12.008. PMC 4985492. PMID 26891883.
  36. ^ Vargas KG, Milic J, Zaciragic A, Wen KX, Jaspers L, Nano J, et al. (November 2016). "The functions of estrogen receptor beta in the female brain: A systematic review". Maturitas. 93: 41–57. doi:10.1016/j.maturitas.2016.05.014. PMID 27338976.
  37. ^ a b c d e f Hajirahimkhan A, Dietz BM, Bolton JL (May 2013). "Botanical modulation of menopausal symptoms: mechanisms of action?". Planta Medica. 79 (7): 538–553. doi:10.1055/s-0032-1328187. PMC 3800090. PMID 23408273.
  38. ^ Minutolo F, Bertini S, Granchi C, Marchitiello T, Prota G, Rapposelli S, et al. (February 2009). "Structural evolutions of salicylaldoximes as selective agonists for estrogen receptor beta". Journal of Medicinal Chemistry. 52 (3): 858–867. doi:10.1021/jm801458t. PMID 19128016.
  39. ^ Barkhem T, Carlsson B, Nilsson Y, Enmark E, Gustafsson J, Nilsson S (July 1998). "Differential response of estrogen receptor alpha and estrogen receptor beta to partial estrogen agonists/antagonists". Molecular Pharmacology. 54 (1): 105–112. doi:10.1124/mol.54.1.105. PMID 9658195.
  40. ^ Nakamura Y, Felizola SJ, Kurotaki Y, Fujishima F, McNamara KM, Suzuki T, et al. (May 2013). "Cyclin D1 (CCND1) expression is involved in estrogen receptor beta (ERβ) in human prostate cancer". The Prostate. 73 (6): 590–595. doi:10.1002/pros.22599. PMID 23060014. S2CID 39130053.
  41. ^ Ogawa S, Inoue S, Watanabe T, Hiroi H, Orimo A, Hosoi T, et al. (February 1998). "The complete primary structure of human estrogen receptor beta (hER beta) and its heterodimerization with ER alpha in vivo and in vitro". Biochemical and Biophysical Research Communications. 243 (1): 122–126. doi:10.1006/bbrc.1997.7893. PMID 9473491.
  42. ^ a b Poelzl G, Kasai Y, Mochizuki N, Shaul PW, Brown M, Mendelsohn ME (March 2000). "Specific association of estrogen receptor beta with the cell cycle spindle assembly checkpoint protein, MAD2". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 97 (6): 2836–2839. Bibcode:2000PNAS...97.2836P. doi:10.1073/pnas.050580997. PMC 16016. PMID 10706629.
  43. ^ Wong CW, Komm B, Cheskis BJ (June 2001). "Structure-function evaluation of ER alpha and beta interplay with SRC family coactivators. ER selective ligands". Biochemistry. 40 (23): 6756–6765. doi:10.1021/bi010379h. PMID 11389589.
  44. ^ Leo C, Li H, Chen JD (February 2000). "Differential mechanisms of nuclear receptor regulation by receptor-associated coactivator 3". The Journal of Biological Chemistry. 275 (8): 5976–5982. doi:10.1074/jbc.275.8.5976. PMID 10681591.
  45. ^ Lee SK, Jung SY, Kim YS, Na SY, Lee YC, Lee JW (February 2001). "Two distinct nuclear receptor-interaction domains and CREB-binding protein-dependent transactivation function of activating signal cointegrator-2". Molecular Endocrinology. 15 (2): 241–254. doi:10.1210/mend.15.2.0595. PMID 11158331.
  46. ^ Ko L, Cardona GR, Iwasaki T, Bramlett KS, Burris TP, Chin WW (January 2002). "Ser-884 adjacent to the LXXLL motif of coactivator TRBP defines selectivity for ERs and TRs". Molecular Endocrinology. 16 (1): 128–140. doi:10.1210/mend.16.1.0755. PMID 11773444.
  47. ^ Jung DJ, Na SY, Na DS, Lee JW (January 2002). "Molecular cloning and characterization of CAPER, a novel coactivator of activating protein-1 and estrogen receptors". The Journal of Biological Chemistry. 277 (2): 1229–1234. doi:10.1074/jbc.M110417200. PMID 11704680.
  48. ^ Migliaccio A, Castoria G, Di Domenico M, de Falco A, Bilancio A, Lombardi M, et al. (October 2000). "Steroid-induced androgen receptor-oestradiol receptor beta-Src complex triggers prostate cancer cell proliferation". The EMBO Journal. 19 (20): 5406–5417. doi:10.1093/emboj/19.20.5406. PMC 314017. PMID 11032808.
  49. ^ Slentz-Kesler K, Moore JT, Lombard M, Zhang J, Hollingsworth R, Weiner MP (October 2000). "Identification of the human Mnk2 gene (MKNK2) through protein interaction with estrogen receptor beta". Genomics. 69 (1): 63–71. doi:10.1006/geno.2000.6299. PMID 11013076.

추가 정보

외부 링크

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