아데노신3인산

Adenosine triphosphate
아데노신-5'-3인산
ATPtrianion.svg
ATP-xtal-3D-balls.png
ATP-xtal-3D-vdW.png
이름
IUPAC 이름
아데노신5γ-(테트라수소3인산)
우선 IUPAC 이름
O-1{(2R,3S,4R,5R)-5-(6-아미노-9H-푸린-9-일)-3,4-디히드록시옥소란-2-일]메틸}테트라수소3인산
식별자
3D 모델(JSmol)
체비
첸블
켐스파이더
드러그뱅크
ECHA 정보 카드 100.000.258 Edit this at Wikidata
케그
유니
  • InChI=1S/C10H16N5O13P3/c11-8-5-9(13-2-12-8)15(3-14-5)10-7(17)6(16)4(26-10)1-25-30(21,22)28-31(23,2427-29/20)
    키: ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUSA-N checkY
  • 키: ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUBG
  • O=P(O)(O)OP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(nc12)N)[C@H](O)[C@H]3o
  • c1nc(c2c(n1)n(cn2)[C@H]3[C@@H]([C@H]([C@H])(O3) COP(=O)(=O)(O)OP(=O)(O)O)O)O)n
특성.
C10H13N5O13P3
몰 질량 507.18 g/g
밀도 1.04g/cm3(나트륨염)
녹는점 187°C(369°F, 460K) 이나트륨 소금, 분해
도(pKa) 0.9, 1.4, 3.8, 6.5
UV-vismax) 259 nm[1]
흡광도 ε = 15.4 mM−1−1 cm259
달리 명시되지 않은 한 표준 상태(25°C[77°F], 100kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공됩니다.
A chemical formula
ATP 구조의 인터랙티브 애니메이션

아데노신 삼인산염(ATP) 근육 수축, 신경 임펄스 전파, 응축수 용해, 화학 합성 등과 같은 살아있는 세포에서 많은 과정을 구동하는 에너지를 제공하는 유기 화합물 및 하이드로프로페이다.알려진 모든 형태의 생명체에서 발견되는, ATP는 종종 세포[2]에너지 전달의 "분자 통화 단위"로 언급됩니다.대사 과정에서 섭취되면 아데노신 이인산(ADP) 또는 아데노신 일인산(AMP)으로 전환된다.다른 과정들은 ATP를 재생시켜 인체가 매일 [3]ATP에 상당하는 몸무게를 재활용하도록 한다.또한 DNARNA전구체이며 조효소로 사용된다.

생화학의 관점에서, ATP는 뉴클레오사이드 삼인산으로 분류되며, 이는 ATP가 질소 염기(아데닌), 당 리보오스, 삼인산의 세 가지 성분으로 구성되어 있음을 나타낸다.

구조.

ATP는 9-질소 원자에 의해 설탕의 1' 탄소 원자(리보스)에 결합된 아데닌으로 구성되며, 이는 다시 설탕의 5' 탄소 원자에서 삼인산기에 결합된다.신진대사와 관련된 많은 반응에서 아데닌과 당기는 변하지 않지만, 삼인산은 이인산과 일인산으로 전환되어 각각 ADP와 AMP 유도체를 생성한다.3개의 포스포릴기는 알파(α), 베타(β), 말단 인산염의 경우 감마(β)로 표시된다.

중성 용액에서, 이온화된 ATP는 대부분 ATP로4− 존재하며,[4] ATP의 비율은3− 작습니다.

금속 양이온과 ATP의 결합

폴리 음이온성이고 잠재적으로 킬레이트 폴리인산기를 특징으로 하는 ATP는 높은 친화력으로 금속 양이온을 결합합니다.Mg결합2+
상수는 (9554)[5]이다.
거의 항상 마그네슘인 2가 양이온의 결합은 다양한 단백질과 ATP의 상호작용에 강하게 영향을 미칩니다.ATP-Mg2+ 상호작용의 강도로 인해, ATP는 대부분 Mg2+
인산염 [4][6]산소중추에 결합된 복합체로 세포에 존재한다.

두 번째 마그네슘 이온은 키나아제 [7]도메인에서 ATP 결합에 매우 중요하다.Mg의2+ 존재는 키나아제 [8]활성을 조절한다.

화학적 성질

ATP의 염은 무색 [9]고체로 분리될 수 있다.

ATP의 합성과 분해 주기는 각각 에너지의 입력과 출력을 나타냅니다.

ATP는 촉매가 없을 때 pH 6.8과 7.4 사이의 수용액에서 안정적이다.더 극단적인 pH에서는 ADP와 인산염으로 빠르게 가수분해된다.살아있는 세포는 평형으로부터 10배 정도 떨어진 지점에서 ATP 대 ADP의 비율을 유지하며, ATP 농도는 [10][11]ADP 농도보다 5배 높다.생화학 반응의 맥락에서 P-O-P 결합은 종종 고에너지 [12]결합으로 언급된다.

반응적 측면

ATP를 ADP 및 무기 인산염으로 가수분해하면 [13]엔탈피20.5 kJ/mol 방출된다.pH 7에서 표준 상태 농도 1 mol/L에서 ATP로부터 인산염(Pi) 또는 피로인산염(PPi) 단위를 분해하여 방출되는 자유 에너지의 값은 다음과 같다.[14]

ATP + HO
2
→ ADP + Pi δG°' = -30.5 kJ/mol (-7.3 kcal/mol)
ATP + HO
2
→ AMP + PPi δG°'
= -45.6 kJ/mol(-10.9 kcal/mol)

7에 가까운 pH에서 다음과 같은 약어 방정식을 보다 명확하게 작성할 수 있다(R = adenosyl).

[RO-P(O)-2O-P(4−O)-2O-PO3] + HO
2
→ [RO-P(O)-2O-PO3]3− + [HPO4]2− + H+
[RO-P(O)-2O-P(O)-2O-PO3]4− + HO
2
→ [RO-PO3]2− + [HOP-O-PO33]3− + H+

ADP/ATP비가 평형에서 10차 크기인 세포질 조건에서는 δG가 -57kJ/[10]mol 정도다.

이 이미지는 -2의 전하로 단일 기상 마그네슘-ATP 킬레이트가 360도 회전하는 모습을 보여줍니다.음이온은 UB3LYP/6-311++G(d,p) 이론 수준에서 최적화되었으며 가능한 전자 구조를 반영하기 위해 인간 최적화 도구에 의해 수정된 원자 연결성입니다.

AMP 및 ADP에서 생산

생산, 호기성 조건

전형적인 세포 내 ATP 농도는 정확히 밝히기 어렵지만, 다양한 진핵생물에서 [15]조직 1그램 당 1~10 μmol이 존재하는 것으로 보고되었다.ATP의 탈인화와 ADP와 AMP의 재인화는 호기성 대사 과정에서 반복적으로 일어난다.

ATP는 여러 다른 세포 과정에 의해 생성될 수 있다. 진핵 생물의 세 가지 주요 경로는 (1) 당분해, (2) 구연산 순환/산화 인산화, (3) 베타 산화이다.포도당을 이산화탄소로 산화시키는 전반적인 과정은 세포 호흡으로 알려진 경로 1과 2의 조합으로 포도당의 [16]각 분자로부터 약 30개의 상당량의 ATP를 생산합니다.

비광합성 호기성 진핵생물에 의한 ATP 생산은 주로 일반적인 [17]세포 부피의 거의 25%를 차지하는 미토콘드리아에서 발생한다.

당분해

해당과정에서 포도당과 글리세롤은 피루브산으로 대사된다.당분해는 두 효소, PGK와 피루브산 키나제에 의해 촉매되는 기질 인산화를 통해 두 개의 등가 ATP를 생성한다.NADH의 두 가지 당량도 생성되는데, NADH는 전자전달계를 통해 산화될 수 있고 ATP 합성효소에 의해 추가적인 ATP를 생성하게 된다.해당과정의 최종 산물로 생성된 피루브산은 크렙스 [18]회로의 기질이다.

당분해는 각각 5단계의 2단계로 이루어진다.제1상 '준비상'에서는 포도당이 2d-글리세랄데히드-3-인산(g3p)으로 변환된다.한 ATP는 1단계에 투자되고 다른 ATP는 3단계에 투자된다.해당과정의 1단계와 3단계를 "Priming 단계"라고 한다.2단계에서 g3p의 두 당량은 두 개의 피루브산염으로 변환된다.7단계에서는 2개의 ATP가 생성된다.또한 10단계에서는 두 가지 당량의 ATP가 추가로 생성된다.7단계와 10단계에서는 ADP에서 ATP가 생성되며 해당과정에서 2개의 ATP 순이 형성된다.해당과정은 나중에 ATP의 추가 등가물을 생성하는 구연산 회로와 관련된다.

규정

해당과정에서 헥소키나아제는 그 생성물인 포도당-6-인산에 의해 직접 억제되고 피루브산인산화효소는 ATP 자체에 의해 억제된다.해당과정의 주요 제어점은 고농도의 ATP에 의해 알로스테릭하게 억제되고 고농도의 AMP에 의해 활성화되는 포스포프룩토키나아제(PFK)이다.ATP는 또한 PFK에 의해 촉매되는 반응의 기질이기 때문에 ATP에 의한 PFK의 억제는 이례적이다. 효소의 활성 형태는 두 가지 형태로 존재하는 사량체이며, 두 번째 기질 중 하나만 과당-6-인산(F6P)과 결합한다.단백질은 ATP를 위한 두 개의 결합 부위를 가지고 있다. 활성 부위는 어느 단백질 배치에서도 접근할 수 있지만, 억제제 부위에 대한 ATP 결합은 F6P를 [18]제대로 결합하지 못하는 구조를 안정화시킨다.다른 많은 작은 분자는 평형배열의 ATP 유도 변화를 보상하고 고리형 AMP, 암모늄 이온, 무기인산염 및 과당-1,6- 및 -2,6-인산을 [18]포함한 PFK를 재활성화할 수 있다.

구연산 회로

미토콘드리아에서 피루브산은 피루브산 탈수소효소 복합체에 의해 아세틸기로 산화되고 아세틸기는 구연산 회로(Krebs 회로라고도 함)에 의해 이산화탄소로 완전히 산화된다.로 succinyl-CoA 호박산염에, NADH의 3등가물, 그리고 FADH2.NAD의 환원형과 FADH2의 하나와 맞먹는 것(재활용된 니코틴 아마이드-아데닌 다이 뉴클레오타이드와 F에 바뀌는 시트르산 회로의 모든" 끄"의 이산화 탄소를 두개의 분자, ATPguanosine의 한 것과 동등한 기질 수준 인산화 succinyl-CoA 합성 효소 촉매 작용을 통해 3인산염(화장실에 가야 해)생산하는데,AD산화적 인산화 작용에 의해 추가 ATP를 생성한다.NADH의 산화는 ATP의 2-3 당량을 합성하고, 하나의2 FADH의 산화는 [16]ATP의 1~2 당량을 생성한다.대부분의 세포 ATP는 이 과정에 의해 생성된다.구연산 회로 자체는 분자 산소를 포함하지 않지만, NADH와 FADH를2 재활용하는 데 O가 사용되기 때문에2 필수 유산소 과정입니다. 산소가 없으면 구연산 회로는 [17]중단됩니다.

세포질 NADH로부터 미토콘드리아에 의한 ATP의 생성은 내부 미토콘드리아 막이 NADH와+ NAD에 투과되지 않기 때문에 말산 아스파르트산 셔틀(그리고 더 적은 범위로 글리세롤-인산 셔틀)에 의존한다.생성된 NADH를 전달하는 대신, 말산탈수소효소옥살아세테이트말산으로 변환하고, 말산은 미토콘드리아 매트릭스로 이동한다.또 다른 말산탈수소효소 촉매반응은 반대방향으로 일어나 새로 운반된 말산염과 미토콘드리아의 내부 저장+ NAD로부터 옥살아세트산과 NADH를 생성한다.아미노기전이효소는 옥살로아세트산을 아스파르트산염으로 변환하여 막을 넘어 막간 [17]공간으로 반송한다.

산화적 인산화에서, NADH와 FADH에서2 전자전달계를 통해 전자가 미토콘드리아 매트릭스에서 막간 공간으로 양성자를 펌핑하기 위한 에너지를 방출한다.이 펌핑은 내부 미토콘드리아 막을 가로지르는 pH 구배와 전위 구배의 순 효과인 양성자 원동력을 생성합니다.이 잠재적 구배를 따라 내려가는 양성자의 흐름, 즉 막간 공간에서 매트릭스로의 흐름은 ATP 합성 [19]효소에 의해 ATP를 생성한다.한 번에 3개의 ATP가 생성됩니다.

산소 소비는 양성자 원동력 유지에 필수적인 것으로 보이지만, 산소 부족(저산소증)의 경우 세포 내 산증(당해율 및 ATP 가수분해 촉진)은 미토콘드리아 막 전위에 기여하고 ATP [20]합성을 직접적으로 촉진한다.

미토콘드리아에서 합성된 대부분의 ATP는 세포질에서 세포 과정을 위해 사용될 것이다. 따라서 미토콘드리아 매트릭스의 합성 부위에서 내보내져야 한다.세포질이 상대적으로 음의 매트릭스에 비해 상대적으로 양의 전하를 띠기 때문에 ATP의 바깥쪽으로의 움직임은 막의 전기화학적 전위에 의해 선호된다.ATP가 운반될 때마다 1H가+ 소요됩니다. ATP 1개를 생산하는 데 약 3H가+ 소요됩니다.따라서 하나의 ATP를 만들고 수출하기 위해서는 4H가+. 필요하며, 내부막에는 막간 [21]공간에서 매트릭스에서 새로 합성된 ATP를 ADP와 교환하기 위해 사용되는 일체형 막 단백질인 ADP/ATP 트랜스로카아제가 포함되어 있다.이 전위효소는 미토콘드리아 막을 가로질러 3개의 음전하를 이동시키는 대신 약 4개의 음전하를 이동시키기 때문에 막 전위에 의해 구동된다.그러나 인산염을 미토콘드리아로 운반하는 것도 필요하다. 인산염 운반체는 각 인산염과 함께 양성자를 이동시켜 양성자 구배를 부분적으로 소멸시킨다.해당과정, 구연산 회로, 전자전달사슬 및 산화적 인산화를 완료한 후 포도당 약 30-38개의 ATP 분자가 생성된다.

규정

구연산 회로는 주로 주요 기질의 가용성, 특히 NAD 대 NADH의+ 비율과 칼슘, 무기 인산염, ATP, ADP 및 AMP 농도에 의해 조절된다.구연산 순환과 [18]해당과정의 조절.

베타 산화

공기와 다양한 보조인자 및 효소의 존재 하에서 지방산은 아세틸-CoA로 변환된다.그 경로는 베타 산화라고 불린다.베타 산화 사이클은 지방산 사슬을 2개의 탄소 원자만큼 단축하고 아세틸-CoA, NADH 및 FADH2 각각을 생성한다.아세틸-CoA는 구연산 회로에 의해 대사되어 ATP를 생성하며, NADH와 FADH는2 산화적 인산화에 의해 ATP를 생성하기 위해 사용된다.하나의 긴 아실 사슬의 베타 산화 작용에 [22]의해 수십 개의 ATP 당량이 생성된다.

규정

산화적 인산화에서 핵심 제어점은 시토크롬 c 산화효소에 의해 촉매되는 반응이며, 시토크롬 c의 환원 형태인 기질의 가용성에 의해 조절된다.사용 가능한 감소된 시토크롬 c의 양은 다른 기질의 양과 직접 관련이 있습니다.

이는 다음 방정식을 직접적으로 암시합니다.

따라서 [NADH] 대 [NAD]+의 비율이 높거나 [ADP] 대i [ATP]의 비율이 높으면 시토크롬c의 감소량과 시토크롬c산화효소 [18]활성이 높아진다.추가적인 수준의 조절은 미토콘드리아 [21]매트릭스와 세포질 사이의 ATP와 NADH의 수송 속도에 의해 도입된다.

케토시스

케톤체는 미토콘드리아에서 산화되면 아세토아세테이트 분자당 22개의 ATP와 2개의 GTP 분자를 생성하는 연료로 사용될 수 있다.케톤체는 에서 다른 조직으로 운반되며, 아세토아세테이트베타히드록시부틸레이트아세틸-CoA로 전환되어 환원당량(NADH 및 FADH2)을 생성할 수 있다.간에는 티올라아제라고도 불리는 β-케토아실-CoA 전달 효소가 없기 때문에 케톤체는 간에서 연료로 사용될 수 없다.저농도의 아세토아세테이트는 간에 흡수되어 젖산염으로 끝나는 메틸글리옥살 경로를 통해 해독된다.고농도의 아세토아세테이트는 간 이외의 세포에 의해 흡수되어 1,2-프로판디올을 통해 다른 경로로 들어간다.경로는 ATP를 필요로 하는 다른 일련의 단계를 따르지만, 1,2-프로판디올은 [23]피루브산으로 변할 수 있다.

생산, 혐기성 조건

발효는 공기가 없을 때 유기화합물의 대사이다.그것은 호흡 전자전달계가 없을 때 기질 수준의 인산화를 수반한다.포도당이 젖산을 형성하기 위한 반응식은 다음과 같습니다.

CHO
6

12

6
+ 2 ADP + 2i P → 2 CH
3
(OH) COOH
+ 2 ATP
2
+ 2 HO

혐기성 호흡은 O가 없을
2
때의 호흡이다. 원핵생물은 다양한 전자수용체를 이용할 수 있다.
이것들은 질산염, 황산염, 이산화탄소를 포함한다.

뉴클레오시드2인산인산화효소ATP보충

ATP는 또한 고에너지 인산염 공여체로 다른 뉴클레오시드 트리포스페이트를 사용하는 뉴클레오시드 2인산 키나아제(NDKs) 효소군과 ATP:과니도-포스포스포트랜스포트레이스 제품군에 의해 촉매되는 몇 가지 소위 "재생" 반응을 통해 합성될 수 있다.

광합성 중의 ATP 생성

식물에서 ATP는 엽록체틸라코이드 막에서 합성된다.그 과정은 광인산화라고 불린다."기계"는 빛 에너지가 양성자를 양성자 운동력을 생성하기 위해 막을 가로질러 양자를 펌핑하는 데 사용된다는 점을 제외하면 미토콘드리아와 유사합니다.ATP 합성효소는 산화적 [24]인산화에서와 똑같이 일어난다.엽록체에서 생성된 ATP 중 일부는 삼당류를 생성하는 캘빈 회로에서 소비된다.

ATP 재활용

인체 내 ATP의 총량은 약 0.1 mol/L이다.[25]대부분의 ATP는 앞서 언급한 프로세스에 의해 ADP로부터 재활용됩니다.따라서, 주어진 시간에 ATP + ADP의 총량은 상당히 일정하게 유지됩니다.

성인의 인간 세포에 의해 사용되는 에너지는 하루에 100에서 150 mol/L의 ATP의 가수 분해를 필요로 하는데, 이것은 인간이 보통 [26]하루 동안 체중만큼의 ATP를 사용하게 된다는 것을 의미합니다.ATP의 각 등가물은 약 9×1020 분자/초로 [25]하루 동안 1000–1500회 [25]재활용된다.

결합된 플라빈 모노뉴클레오티드 보조인자를 가진 포도상구균(PDB: 1G5Q)의 탈카르복실화효소 구조영역인 로스만 접힘의 예.

생화학적 기능

세포내 시그널링

ATP는 인산기를 전달하는 효소인 키나아제 기질 역할을 함으로써 신호 전달에 관여한다.키나아제들은 가장 흔한 ATP 결합 단백질이다.그것들은 몇 개의 공통적인 [27]접힘을 공유합니다.키나제에 의한 단백질의 인산화는 마이트젠 활성 단백질 키나제 [28]캐스케이드 등의 캐스케이드를 활성화 할 수 있다.

ATP는 또한 G 단백질 결합 수용체 신호 전달 경로에서 가장 일반적으로 아데닐산 시클라아제의 기질이고 세포 내 [29]저장소에서 칼슘의 방출에 의해 칼슘 신호를 트리거하는 데 관여하는 두 번째 메신저인 고리형 AMP로 변환된다.이러한 신호 전달의 형태는 뇌 기능에서 특히 중요하다. 비록 그것은 많은 다른 세포 [30]과정의 조절과 관련이 있다.

DNA 및 RNA합성

ATP는 RNA 합성에 필요한 네 가지 단량체 중 하나이다.그 과정은 RNA 중합효소[31]의해 촉진된다.ATP가 먼저 디옥시리보뉴클레오티드 dATP로 변환되는 것을 제외하고 DNA의 형성에서도 유사한 과정이 일어난다.자연계의 많은 응축 반응처럼, DNA 복제DNA 전사 또한 ATP를 소비합니다.

단백질 합성에 있어서의 아미노산

아미노아실-tRNA 합성효소는 아미노산에 대한 부착 tRNA의 ATP를 소비하여 아미노아실-tRNA 복합체를 형성한다.아미노아실전달효소는 AMP-아미노산을 tRNA에 결합시킨다.커플링 반응은 다음 두 단계로 진행됩니다.

  1. aa + ATP δ aa-AMP + PPi
  2. aa-AMP + tRNA aa aa-tRNA + AMP

아미노산은 에스테르 결합(그림에서 롤오버)을 통해 tRNA의 3µ 말단(시퀀스 CCA의 A)에서 두 번째 뉴클레오티드와 결합된다.

ATP결합 카세트 트랜스포터

화학물질을 세포 밖으로 운반하는 것은 종종 ATP 가수분해와 관련이 있다.수송은 ATP 결합 카세트 수송체에 의해 매개된다.인간 게놈은 약품, 지질, 그리고 다른 [32]화합물들을 수출하는데 사용되는 48개의 ABC 트랜스포터를 암호화한다.

세포외 신호전달 및 신경전달

세포는 퓨린 작동성 신호 전달이라고 불리는 과정에서 다른 세포와 통신하기 위해 ATP를 분비한다.ATP는 신경계의 많은 부분에서 신경 전달 물질로 작용하고, 섬모 박동을 조절하고, 혈관 산소 공급 등에 영향을 미칩니다.ATP는 채널 단백질을[33][34] 통해 세포막을 가로질러 직접 분비되거나 소포에[35] 주입되어 세포막과 융합된다.세포는 퓨린 작동성 수용체 단백질 P2X와 P2Y를 사용하여 ATP를 검출한다.

단백질 용해도

ATP는 최근 생물학적 하이드로프로페이트[36] 작용하도록 제안되었고 프로테옴 전체의 용해도에 [37]영향을 미치는 것으로 나타났다.

ATP 유사체

생화학 실험실은 종종 ATP의존성 분자 과정을 탐구하기 위해 체외 연구를 이용한다.ATP 유사체는 또한 종종 다른 기질과 함께 ATP와 복합체 단백질 구조를 결정하기 위해 X선 결정학에서 사용된다.

키나아제 같은 ATP 의존성 효소의 효소 억제제는 ATP 의존성 반응에 관여하는 결합 부위와 전이 상태를 조사하기 위해 필요하다.

대부분의 유용한 ATP 유사체들은 ATP처럼 가수 분해될 수 없다; 대신에, 그들은 효소를 ATP 결합 상태와 밀접하게 관련된 구조로 가둔다.아데노신 5µ-(γ-티오트리인산)는 감마-인산 산화물 중 하나가 원자에 의해 치환되는 매우 일반적인 ATP 유사체이다. 이 음이온은 ATP 자체보다 상당히 느린 속도로 가수분해되며 ATP 의존성 과정의 억제제 역할을 한다.결정학 연구에서 가수분해 전이 상태는 결합된 바나듐산 이온에 의해 모델링됩니다.

일부 효소는 [38]고농도에서 상당한 속도로 ATP 유사체를 가수분해할 수 있기 때문에 ATP 유사체를 사용한 실험 결과를 해석할 때 주의가 필요합니다.

의료용

ATP는 심장 관련 질환에 [39]정맥주사로 사용된다.

역사

ATP는 1929년 칼 로만[40] 젠드라식[41], 그리고 독립적으로 하버드 [42]의대의 사이러스 피스케와 옐라프라가다 서브바 라오에 의해 발견되었고, 두 팀은 인에 대한 분석을 위해 서로 경쟁했다.

1941년 [43]프리츠 알버트 리프만(Fritz Albert Lipmann)에 의해 세포 내 에너지 산출 반응과 에너지 요구 반응 사이의 매개체로 제안되었다.

그것은 [44]1948년 알렉산더 토드에 의해 실험실에서 처음 합성되었고, 그는 이 공로로 1957년 노벨 화학상을 받았습니다.

1978년 노벨 화학상은 ATP 합성의 화학적 침투 메커니즘을 발견한 공로로 피터 데니스 미첼 박사에게 수여되었다.

1997년 노벨 화학상은 폴 D와 절반씩 공동 수상했다. 보이어와 존 E. Walker는 "아데노신 삼인산(ATP) 합성의 기초가 되는 효소 메커니즘에 대한 해명을 위해" 그리고 나머지 절반은 Jens C에 대한 것이다. Skou "이온 운반 효소, Na+, K+ -ATPase의 [45]첫 발견"

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ a b "Adenosine 5'-triphosphate disodium salt Product Information" (PDF). Sigma. Archived (PDF) from the original on 2019-03-23. Retrieved 2019-03-22.
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