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FHL2

FHL2
FHL2
Protein FHL2 PDB 1x4k.png
사용 가능한 구조
PDBOrtholog 검색: PDBe RCSB
식별자
에일리어스FHL2, AAG11, DRAL, FHL-2, SLIM-3, SLIM3, 4 및 1/2 LIM 도메인 2
외부 IDOMIM : 602633 MGI : 1338762 HomoloGene : 20372 GenCard : FHL2
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈

2274

14200

앙상블

ENSG00000115641

ENSMUSG00000008136

유니프로트

문제 14192

O70433

RefSeq(mRNA)

NM_001289533
NM_010212

RefSeq(단백질)

NP_001276462
NP_034342

장소(UCSC)Chr 2: 105.36 ~105.44 MbChr 1: 43.16 ~43.24 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
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4.5LIM 도메인 단백질 2는 FHL-2로도 알려져 있으며, 사람 내에서는 FHL2 유전자에 [5]의해 암호화되어 있는 단백질이다.LIM 단백질은 LIM [6]도메인이라고 불리는 고도로 보존된 이중 아연 손가락 모티브를 포함합니다.

기능.

FHL-2는 세포외막의 집합에서 역할을 하는 것으로 생각되며 프레세닐린-2와 세포내 시그널링 [6]경로 사이의 연결로 기능할 수 있다.

가족

FHL(Four-Half LIM) 전용 단백질 서브패밀리는 LIM 전용 단백질 패밀리 중 하나입니다.그룹 내 단백질 구성원은 공통의 조상으로부터 유래되어 아미노산 [7]배열에서 높은 유사성을 공유할 수 있다.이러한 단백질은 항상 N [8]말단에 위치한 반쪽 도메인과 함께 4.5개의 시스테인이 풍부한 LIM 호메오도메인의 존재에 의해 정의된다.LIM이라는 이름은 도메인이 원래 [9]특징지어졌던 문자 변환 팩터 LIN-1, ISL-1 및 MEC-3의 첫 글자에서 유래했습니다.LIM 도메인과 DNA 사이의 직접적인 상호작용은 보고되지 않았다.대신, 광범위한 증거는 LIM 함유 단백질과 그 결합 [10][11][12][13]파트너의 단백질-단백질 상호작용을 지원하는 FHL2의 기능적 역할을 지적한다.지금까지 5개의 구성원은 FHL 서브패밀리로 분류되었으며,[14] FHL1, FHL2, FHL3, FHL4 및 사람 내 고환(ACT)의 CREM 활성제이다.FHL1, FHL2, FHL3는 주로 [15][16]근육으로 표현되며, FHL4와 FHL5는 [17]고환으로만 표현된다.

진

FHL2는 하위 제품군에서 가장 잘 연구된 구성원입니다.단백질은 인간 염색체 2q12-q14의 [18]영역에 매핑되는 fhl2 유전자에 의해 암호화된다.2개의 대체 프로모터, 1a와 1b 및 5개의 스크립트 변형 fhl2가 [19]보고되었다.

조직 분포

FHL2는 간, 신장, 폐, 난소, 췌장, 전립선, 위, 대장, 피질, 특히 심장에서 발견되는 세포/조직 특이적 방식으로 다양한 발현 패턴을 보인다.그러나 비장, 흉선, 혈액 백혈구 등 면역 관련 조직에서의 발현은 아직 [20]확인되지 않았다.흥미롭게도, FHL2의 발현과 기능은 다른 종류의 [19][21][22][23]암에 따라 유의하게 다르다.이러한 불일치는 FHL2 발현을 지배하는 다양한 전사 인자의 존재에 기인할 가능성이 높다.

표현의 규제

fhl2 발현 조절에 관여하는 것으로 보고된 다른 전사인자에는 잘 알려진 종양억제단백질 [19][23]p53, 혈청응답인자([24][25]SRF), 특이성단백질 1(Sp1)[26]이 포함된다.다원성 인자 IL-1β,[27] MEF-2 [14]및 활성화제 단백질-1(AP-1)[28]이다.다른 전사 인자에 의해 조절되는 것 외에 FHL2 자체는 다른 유전자의 발현을 조절하는 데 광범위하게 관여한다.FHL2는 표적 유전자와 간접적으로 상호작용하는 어댑터 단백질로서 기능함으로써 전사 조절 효과를 발휘한다.사실, LIM 도메인은 다량체 단백질 [29]복합체를 형성하기 위한 플랫폼이다.따라서 FHL2는 암 관련 유전자의 전사 인자와 상호작용함으로써 인간의 발암에 기여할 수 있으며 이러한 유전자의 발현에 기초하는 신호 경로를 조절한다.유방암, 위장암(GI)암, 간암 및 전립선암 등 암 억제제 또는 유도제 역할을 하는 FHL2에는 다양한 종류의 암이 관련된다.

임상적 의의

FHL2의 발현과 기능은 암의 종류에 따라 크게 다릅니다.현상은 다양한 종류의 암에서 FHL2의 차이 역학적 전사 규제와 높은 관련이 있는 것으로 나타났다.그러나 발암에서 fhl2 돌연변이의 참여와 fhl2의 번역 후 수정은 무시할 수 없다.실제로 fhl2의 기능적 돌연변이는 가족성 확장 심근증(DCM) 환자에서 확인되었으며 그 [30]병인과 관련이 있다.이는 또한 fhl2 돌연변이가 다양한 암 진행에 심각한 영향을 미칠 수 있음을 시사했다.그러나 발암에 대한 fhl2 돌연변이의 영향을 설명하는 기록은 드물다.

FHL-2 단백질의 인산화는 시험관내 [31][32]및 생체내 기능 모두 FHL2에 유의미한 영향을 미치지 않는다.인산화 이외의 FHL2에 대한 전사 후 수정의 존재는 여전히 불분명하고 단백질-단백질 상호작용을 통해 FHL2가 거의 독점적으로 기능한다는 점을 고려하면, 이 방향의 연구는 여전히 흥미롭다.특히 FHL2의 세포하 국소화를 뒷받침하는 메커니즘에 초점을 맞춰야 한다.FHL2는 핵과 다른 셀룰러 [14]컴파트먼트 사이를 자유롭게 이동할 수 있다.또한 전사 인자 및 신호 변환기를 [10][16][33][34]포함하지만 이에 한정되지 않는 다양한 기능 클래스에 속하는 다른 단백질 결합 파트너와도 상호작용합니다.따라서 FHL2 전위는 발암을 수정하는 다양한 분자 신호 경로를 조절하는 데 중요할 수 있다. 예를 들어, FHL2의 핵 전위는 전립선암의[35] 공격성 및 재발과 관련이 있다. 유사한 증거 또한 A7을 사용한 실험에서 확인되었다.질병 [20][36][37]모델로는 FIL+ 세포와 NIH 3T3 세포주가 있다.

유방암

FHL2 단백질은 유방암 타입 1 [38]감수성 유전자(BRCA1)와 상호작용하여 BRCA1의 트랜스활성화를 강화한다.또한 구강내 FHL2 수치는 유방암 환자의[39] 생존을 악화시키는 요인 중 하나였다.

위장암

FHL2는 위장암, 특히 대장암과 관련이 있다.Fhl2는 일부 체외 대장암 [21][40][41]모델의 분화를 유도하는 대장암에서 종양 유발 특성을 나타낸다.또한 FHL2는 대장암세포의 침입, 이동 및 세포외 기질에 대한 유착에 매우 중요하다.FHL2의 발현은 상피-간엽 전이(EMT)를 유도하고 전이 특성을 가진 암세포를 허용하는 성장인자 베타 1(TGF-β1) 자극을 변환함으로써 양적으로 조절된다.따라서 FHL2 발현 수준의 TGF-β1-미드화 교대는 대장 세포 침해를 촉발할 수 있다.또한 산발성 대장암에서는 FHL2의 세포내 국재화를 TGF-β1로 변조할 수 있으며, 이로 인해 알파 평활근 액틴(α-SMA)[42]이 중합된다.이 과정은 섬유아세포가 근섬유아세포 표현형을 차지하도록 유도하고 암 침윤에 기여한다.또한 FHL2는 막 관련 E-카드헤린-β-카테닌 [43]복합체의 구조적 무결성에 영향을 미쳐 EMT 및 암세포 이동을 유도할 수 있다.

간암

가장 일반적인 형태의 간암인 간세포암(HCC), FHL2는 임상 [19]샘플에서 항상 하향 조절됩니다.따라서 fhl2는 HCC에 대해 종양 억제 효과를 보이고 있다.p53과 마찬가지로 FHL2의 과잉발현은 사이클린 D1 발현을 감소시키고 시간 의존성 세포수복 [44]프로세스를 지원하는 P21 및 P27 발현을 증가시킴으로써 HCC Hep3B 세포주의 증식 활성을 저해한다.주목할 점은, 최근 마이크로어레이 및 생체정보학 분석을 사용하여 쥐 간에서 FHL2 조절 유전자의 데이터베이스가 구축되었으며, 이는 FHL2와 관련된 [45]대부분의 경로와 새로운 유전자에 관한 유용한 정보를 제공한다.

전립선암

남성 호르몬 수용체(AR)과 FHL2 사이의 분자 통신 공격성과 생화학적 재발과 같은 전립선 암의 질병에(순환prostate-specific 항원에 즉, 떠오르(PSA)수치나 촬영법 수술 치료 후)[46][47]FHL2 표현하고 극심하게 안드로겐에 의해톤을 통해 시작되어 연결되어 있그는 mediaSRF의 [46][48]상류에서 기능하는 혈청 반응 인자(SFR)와 RhoA/actin/거핵구 급성 백혈병(MAL) 신호축의 변화.한편, FHL2는 AR의 공동활성화제이며, 아직 알려지지 않은 [49]메커니즘으로 AR 활성을 유발하는 아릴 탄화수소수용체(AhR)의 효과를 변화시킴으로써 AR 시그널링을 변조할 수 있다.전립선암에서 증가된 세포골격 단백질 필라민의 칼파인 분열은 FHL2의 핵 전이를 유도할 수 있으며, 이는 후속적으로 AR 공동 활성화를 [37]증가시킨다.

상호 작용

FHL2는 다음과 상호작용하는 것으로 나타났습니다.

메모들

레퍼런스

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000115641 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG00000008136 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Morgan MJ, Madgwick AJ (October 1996). "Slim defines a novel family of LIM-proteins expressed in skeletal muscle". Biochem. Biophys. Res. Commun. 225 (2): 632–8. doi:10.1006/bbrc.1996.1222. PMID 8753811.
  6. ^ a b "Entrez Gene: FHL2 four and a half LIM domains 2".
  7. ^ Fimia GM, De Cesare D, Sassone-Corsi P (Nov 2000). "A family of LIM-only transcriptional coactivators: tissue-specific expression and selective activation of CREB and CREM". Molecular and Cellular Biology. 20 (22): 8613–8622. doi:10.1128/mcb.20.22.8613-8622.2000. PMC 102166. PMID 11046156.
  8. ^ Kurakula K, Sommer D, Sokolovic M, Moerland PD, Scheij S, van Loenen PB, Koenis DS, Zelcer N, van Tiel CM, de Vries CJ (Jan 2015). "LIM-only protein FHL2 is a positive regulator of liver X receptors in smooth muscle cells involved in lipid homeostasis". Molecular and Cellular Biology. 35 (1): 52–62. doi:10.1128/MCB.00525-14. PMC 4295390. PMID 25332231.
  9. ^ Way JC, Chalfie M (Jul 1988). "mec-3, a homeobox-containing gene that specifies differentiation of the touch receptor neurons in C. elegans". Cell. 54 (1): 5–16. doi:10.1016/0092-8674(88)90174-2. PMID 2898300. S2CID 40411693.
  10. ^ a b Schmeichel KL, Beckerle MC (Oct 1994). "The LIM domain is a modular protein-binding interface". Cell. 79 (2): 211–9. doi:10.1016/0092-8674(94)90191-0. PMID 7954790. S2CID 10314401.
  11. ^ Breen JJ, Agulnick AD, Westphal H, Dawid IB (Feb 1998). "Interactions between LIM domains and the LIM domain-binding protein Ldb1". The Journal of Biological Chemistry. 273 (8): 4712–7. doi:10.1074/jbc.273.8.4712. PMID 9468533.
  12. ^ Kadrmas JL, Beckerle MC (Nov 2004). "The LIM domain: from the cytoskeleton to the nucleus". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 5 (11): 920–31. doi:10.1038/nrm1499. PMID 15520811. S2CID 6030950.
  13. ^ Frank D, Kuhn C, Katus HA, Frey N (Jun 2006). "The sarcomeric Z-disc: a nodal point in signalling and disease". Journal of Molecular Medicine. 84 (6): 446–68. doi:10.1007/s00109-005-0033-1. PMID 16416311. S2CID 22020005.
  14. ^ a b c Johannessen M, Møller S, Hansen T, Moens U, Van Ghelue M (Feb 2006). "The multifunctional roles of the four-and-a-half-LIM only protein FHL2". Cellular and Molecular Life Sciences. 63 (3): 268–84. doi:10.1007/s00018-005-5438-z. PMID 16389449. S2CID 22284431.
  15. ^ Samson T, Smyth N, Janetzky S, Wendler O, Müller JM, Schüle R, von der Mark H, von der Mark K, Wixler V (Jul 2004). "The LIM-only proteins FHL2 and FHL3 interact with alpha- and beta-subunits of the muscle alpha7beta1 integrin receptor". The Journal of Biological Chemistry. 279 (27): 28641–52. doi:10.1074/jbc.M312894200. PMID 15117962.
  16. ^ a b c Ng EK, Chan KK, Wong CH, Tsui SK, Ngai SM, Lee SM, Kotaka M, Lee CY, Waye MM, Fung KP (2002). "Interaction of the heart-specific LIM domain protein, FHL2, with DNA-binding nuclear protein, hNP220". J. Cell. Biochem. 84 (3): 556–66. doi:10.1002/jcb.10041. PMID 11813260. S2CID 2842198.
  17. ^ Morgan MJ, Madgwick AJ (Feb 1999). "The fourth member of the FHL family of LIM proteins is expressed exclusively in the testis". Biochemical and Biophysical Research Communications. 255 (2): 251–5. doi:10.1006/bbrc.1999.0180. PMID 10049694.
  18. ^ Chan KK, Tsui SK, Lee SM, Luk SC, Liew CC, Fung KP, Waye MM, Lee CY (Apr 1998). "Molecular cloning and characterization of FHL2, a novel LIM domain protein preferentially expressed in human heart". Gene. 210 (2): 345–50. doi:10.1016/S0378-1119(97)00644-6. PMID 9573400.
  19. ^ a b c d Xu J, Zhou J, Li MS, Ng CF, Ng YK, Lai PB, Tsui SK (2014). "Transcriptional regulation of the tumor suppressor FHL2 by p53 in human kidney and liver cells". PLOS ONE. 9 (8): e99359. Bibcode:2014PLoSO...999359X. doi:10.1371/journal.pone.0099359. PMC 4133229. PMID 25121502.
  20. ^ a b Zheng Q, Zhao Y (Sep 2007). "The diverse biofunctions of LIM domain proteins: determined by subcellular localization and protein-protein interaction". Biology of the Cell. 99 (9): 489–502. doi:10.1042/BC20060126. PMID 17696879. S2CID 23804743.
  21. ^ a b Wu Y, Guo Z, Zhang D, Zhang W, Yan Q, Shi X, Zhang M, Zhao Y, Zhang Y, Jiang B, Cheng T, Bai Y, Wang J (Nov 2013). "A novel colon cancer gene therapy using rAAV‑mediated expression of human shRNA-FHL2". International Journal of Oncology. 43 (5): 1618–26. doi:10.3892/ijo.2013.2090. PMID 24008552.
  22. ^ Chan KK, Tsui SK, Ngai SM, Lee SM, Kotaka M, Waye MM, Lee CY, Fung KP (Jan 2000). "Protein-protein interaction of FHL2, a LIM domain protein preferentially expressed in human heart, with hCDC47". Journal of Cellular Biochemistry. 76 (3): 499–508. doi:10.1002/(SICI)1097-4644(20000301)76:3<499::AID-JCB16>3.0.CO;2-4. PMID 10649446.
  23. ^ a b Tanahashi H, Tabira T (Sep 2000). "Alzheimer's disease-associated presenilin 2 interacts with DRAL, an LIM-domain protein". Human Molecular Genetics. 9 (15): 2281–9. doi:10.1093/oxfordjournals.hmg.a018919. PMID 11001931.
  24. ^ Heemers HV, Regan KM, Dehm SM, Tindall DJ (Nov 2007). "Androgen induction of the androgen receptor coactivator four and a half LIM domain protein-2: evidence for a role for serum response factor in prostate cancer". Cancer Research. 67 (21): 10592–9. doi:10.1158/0008-5472.CAN-07-1917. PMID 17975004.
  25. ^ Philippar U, Schratt G, Dieterich C, Müller JM, Galgóczy P, Engel FB, Keating MT, Gertler F, Schüle R, Vingron M, Nordheim A (Dec 2004). "The SRF target gene Fhl2 antagonizes RhoA/MAL-dependent activation of SRF". Molecular Cell. 16 (6): 867–80. doi:10.1016/j.molcel.2004.11.039. hdl:1721.1/83480. PMID 15610731.
  26. ^ Guo Z, Zhang W, Xia G, Niu L, Zhang Y, Wang X, Zhang Y, Jiang B, Wang J (Sep 2010). "Sp1 upregulates the four and half lim 2 (FHL2) expression in gastrointestinal cancers through transcription regulation". Molecular Carcinogenesis. 49 (9): 826–36. doi:10.1002/mc.20659. PMID 20607723. S2CID 40082720.
  27. ^ Joos H, Albrecht W, Laufer S, Reichel H, Brenner RE (2008). "IL-1beta regulates FHL2 and other cytoskeleton-related genes in human chondrocytes". Molecular Medicine. 14 (3–4): 150–9. doi:10.2119/2007-00118.Joos. PMC 2213891. PMID 18224250.
  28. ^ Morlon A, Sassone-Corsi P (Apr 2003). "The LIM-only protein FHL2 is a serum-inducible transcriptional coactivator of AP-1". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100 (7): 3977–82. Bibcode:2003PNAS..100.3977M. doi:10.1073/pnas.0735923100. PMC 153033. PMID 12644711.
  29. ^ Bach I (Mar 2000). "The LIM domain: regulation by association". Mechanisms of Development. 91 (1–2): 5–17. doi:10.1016/s0925-4773(99)00314-7. PMID 10704826. S2CID 16093470.
  30. ^ Arimura T, Hayashi T, Matsumoto Y, Shibata H, Hiroi S, Nakamura T, Inagaki N, Hinohara K, Takahashi M, Manatsu SI, Sasaoka T, Izumi T, Bonne G, Schwartz K, Kimura A (May 2007). "Structural analysis of four and half LIM protein-2 in dilated cardiomyopathy". Biochemical and Biophysical Research Communications. 357 (1): 162–7. doi:10.1016/j.bbrc.2007.03.128. PMID 17416352.
  31. ^ El Mourabit H, Müller S, Tunggal L, Paulsson M, Aumailley M (Nov 2003). "Characterization of recombinant and natural forms of the human LIM domain-containing protein FHL2". Protein Expression and Purification. 32 (1): 95–103. doi:10.1016/S1046-5928(03)00211-0. PMID 14680945.
  32. ^ Purcell NH, Darwis D, Bueno OF, Müller JM, Schüle R, Molkentin JD (Feb 2004). "Extracellular signal-regulated kinase 2 interacts with and is negatively regulated by the LIM-only protein FHL2 in cardiomyocytes". Molecular and Cellular Biology. 24 (3): 1081–1095. doi:10.1128/mcb.24.3.1081-1095.2004. PMC 321437. PMID 14729955.
  33. ^ Wei Y, Renard CA, Labalette C, Wu Y, Lévy L, Neuveut C, Prieur X, Flajolet M, Prigent S, Buendia MA (Feb 2003). "Identification of the LIM protein FHL2 as a coactivator of beta-catenin". The Journal of Biological Chemistry. 278 (7): 5188–94. doi:10.1074/jbc.M207216200. PMID 12466281.
  34. ^ Lange S, Auerbach D, McLoughlin P, Perriard E, Schäfer BW, Perriard JC, Ehler E (Dec 2002). "Subcellular targeting of metabolic enzymes to titin in heart muscle may be mediated by DRAL/FHL-2". Journal of Cell Science. 115 (Pt 24): 4925–36. doi:10.1242/jcs.00181. PMID 12432079.
  35. ^ Kahl P, Gullotti L, Heukamp LC, Wolf S, Friedrichs N, Vorreuther R, Solleder G, Bastian PJ, Ellinger J, Metzger E, Schüle R, Buettner R (Dec 2006). "Androgen receptor coactivators lysine-specific histone demethylase 1 and four and a half LIM domain protein 2 predict risk of prostate cancer recurrence". Cancer Research. 66 (23): 11341–7. doi:10.1158/0008-5472.CAN-06-1570. PMID 17145880.
  36. ^ Brown JR, Nigh E, Lee RJ, Ye H, Thompson MA, Saudou F, Pestell RG, Greenberg ME (Sep 1998). "Fos family members induce cell cycle entry by activating cyclin D1". Molecular and Cellular Biology. 18 (9): 5609–19. doi:10.1128/mcb.18.9.5609. PMC 109145. PMID 9710644.
  37. ^ a b McGrath MJ, Binge LC, Sriratana A, Wang H, Robinson PA, Pook D, Fedele CG, Brown S, Dyson JM, Cottle DL, Cowling BS, Niranjan B, Risbridger GP, Mitchell CA (Aug 2013). "Regulation of the transcriptional coactivator FHL2 licenses activation of the androgen receptor in castrate-resistant prostate cancer". Cancer Research. 73 (16): 5066–79. doi:10.1158/0008-5472.CAN-12-4520. PMID 23801747.
  38. ^ Yan J, Zhu J, Zhong H, Lu Q, Huang C, Ye Q (Oct 2003). "BRCA1 interacts with FHL2 and enhances FHL2 transactivation function". FEBS Letters. 553 (1–2): 183–9. doi:10.1016/s0014-5793(03)00978-5. PMID 14550570. S2CID 31566004.
  39. ^ Gabriel B, Fischer DC, Orlowska-Volk M, zur Hausen A, Schüle R, Müller JM, Hasenburg A (Jan 2006). "Expression of the transcriptional coregulator FHL2 in human breast cancer: a clinicopathologic study". Journal of the Society for Gynecologic Investigation. 13 (1): 69–75. doi:10.1016/j.jsgi.2005.10.001. PMID 16378916. S2CID 19549702.
  40. ^ Amann T, Egle Y, Bosserhoff AK, Hellerbrand C (Jun 2010). "FHL2 suppresses growth and differentiation of the colon cancer cell line HT-29". Oncology Reports. 23 (6): 1669–74. doi:10.3892/or_00000810. PMID 20428824.
  41. ^ Wang J, Yang Y, Xia HH, Gu Q, Lin MC, Jiang B, Peng Y, Li G, An X, Zhang Y, Zhuang Z, Zhang Z, Kung HF, Wong BC (Mar 2007). "Suppression of FHL2 expression induces cell differentiation and inhibits gastric and colon carcinogenesis". Gastroenterology. 132 (3): 1066–76. doi:10.1053/j.gastro.2006.12.004. PMID 17383428.
  42. ^ Gullotti L, Czerwitzki J, Kirfel J, Propping P, Rahner N, Steinke V, Kahl P, Engel C, Schüle R, Buettner R, Friedrichs N (Dec 2011). "FHL2 expression in peritumoural fibroblasts correlates with lymphatic metastasis in sporadic but not in HNPCC-associated colon cancer". Laboratory Investigation. 91 (12): 1695–705. doi:10.1038/labinvest.2011.109. PMID 21826055.
  43. ^ Zhang W, Jiang B, Guo Z, Sardet C, Zou B, Lam CS, Li J, He M, Lan HY, Pang R, Hung IF, Tan VP, Wang J, Wong BC (Jul 2010). "Four-and-a-half LIM protein 2 promotes invasive potential and epithelial-mesenchymal transition in colon cancer". Carcinogenesis. 31 (7): 1220–9. doi:10.1093/carcin/bgq094. PMID 20460358.
  44. ^ Ng CF, Ng PK, Lui VW, Li J, Chan JY, Fung KP, Ng YK, Lai PB, Tsui SK (May 2011). "FHL2 exhibits anti-proliferative and anti-apoptotic activities in liver cancer cells". Cancer Letters. 304 (2): 97–106. doi:10.1016/j.canlet.2011.02.001. PMID 21377781.
  45. ^ Ng CF, Xu JY, Li MS, Tsui SK (Apr 2014). "Identification of FHL2-regulated genes in liver by microarray and bioinformatics analysis". Journal of Cellular Biochemistry. 115 (4): 744–53. doi:10.1002/jcb.24714. PMID 24453047. S2CID 32358107.
  46. ^ a b Heemers HV, Regan KM, Schmidt LJ, Anderson SK, Ballman KV, Tindall DJ (Apr 2009). "Androgen modulation of coregulator expression in prostate cancer cells". Molecular Endocrinology. 23 (4): 572–83. doi:10.1210/me.2008-0363. PMC 2667711. PMID 19164447.
  47. ^ Uchio EM, Aslan M, Wells CK, Calderone J, Concato J (Aug 2010). "Impact of biochemical recurrence in prostate cancer among US veterans". Archives of Internal Medicine. 170 (15): 1390–5. doi:10.1001/archinternmed.2010.262. PMID 20696967.
  48. ^ Schmidt LJ, Duncan K, Yadav N, Regan KM, Verone AR, Lohse CM, Pop EA, Attwood K, Wilding G, Mohler JL, Sebo TJ, Tindall DJ, Heemers HV (May 2012). "RhoA as a mediator of clinically relevant androgen action in prostate cancer cells". Molecular Endocrinology. 26 (5): 716–35. doi:10.1210/me.2011-1130. PMC 3355556. PMID 22456196.
  49. ^ Kollara A, Brown TJ (Jan 2010). "Four and a half LIM domain 2 alters the impact of aryl hydrocarbon receptor on androgen receptor transcriptional activity". The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology. 118 (1–2): 51–8. doi:10.1016/j.jsbmb.2009.09.017. PMID 19815066. S2CID 2273605.
  50. ^ Müller JM, Isele U, Metzger E, Rempel A, Moser M, Pscherer A, Breyer T, Holubarsch C, Buettner R, Schüle R (February 2000). "FHL2, a novel tissue-specific coactivator of the androgen receptor". EMBO J. 19 (3): 359–69. doi:10.1093/emboj/19.3.359. PMC 305573. PMID 10654935.
  51. ^ Yan J, Zhu J, Zhong H, Lu Q, Huang C, Ye Q (October 2003). "BRCA1 interacts with FHL2 and enhances FHL2 transactivation function". FEBS Lett. 553 (1–2): 183–9. doi:10.1016/s0014-5793(03)00978-5. PMID 14550570. S2CID 31566004.
  52. ^ Yan JH, Ye QN, Zhu JH, Zhong HJ, Zheng HY, Huang CF (December 2003). "[Isolation and characterization of a BRCA1-interacting protein]". Yi Chuan Xue Bao. 30 (12): 1161–6. PMID 14986435.
  53. ^ Wei Y, Renard CA, Labalette C, Wu Y, Lévy L, Neuveut C, Prieur X, Flajolet M, Prigent S, Buendia MA (February 2003). "Identification of the LIM protein FHL2 as a coactivator of beta-catenin". J. Biol. Chem. 278 (7): 5188–94. doi:10.1074/jbc.M207216200. PMID 12466281.
  54. ^ a b c d e Wixler V, Geerts D, Laplantine E, Westhoff D, Smyth N, Aumailley M, Sonnenberg A, Paulsson M (October 2000). "The LIM-only protein DRAL/FHL2 binds to the cytoplasmic domain of several alpha and beta integrin chains and is recruited to adhesion complexes". J. Biol. Chem. 275 (43): 33669–78. doi:10.1074/jbc.M002519200. PMID 10906324.
  55. ^ a b Fimia GM, De Cesare D, Sassone-Corsi P (November 2000). "A family of LIM-only transcriptional coactivators: tissue-specific expression and selective activation of CREB and CREM". Mol. Cell. Biol. 20 (22): 8613–22. doi:10.1128/mcb.20.22.8613-8622.2000. PMC 102166. PMID 11046156.
  56. ^ Li HY, Ng EK, Lee SM, Kotaka M, Tsui SK, Lee CY, Fung KP, Waye MM (2001). "Protein-protein interaction of FHL3 with FHL2 and visualization of their interaction by green fluorescent proteins (GFP) two-fusion fluorescence resonance energy transfer (FRET)". J. Cell. Biochem. 80 (3): 293–303. doi:10.1002/1097-4644(20010301)80:3<293::AID-JCB10>3.0.CO;2-U. PMID 11135358.
  57. ^ Amaar YG, Thompson GR, Linkhart TA, Chen ST, Baylink DJ, Mohan S (April 2002). "Insulin-like growth factor-binding protein 5 (IGFBP-5) interacts with a four and a half LIM protein 2 (FHL2)". J. Biol. Chem. 277 (14): 12053–60. doi:10.1074/jbc.M110872200. PMID 11821401.
  58. ^ Samson T, Smyth N, Janetzky S, Wendler O, Müller JM, Schüle R, von der Mark H, von der Mark K, Wixler V (July 2004). "The LIM-only proteins FHL2 and FHL3 interact with alpha- and beta-subunits of the muscle alpha7beta1 integrin receptor". J. Biol. Chem. 279 (27): 28641–52. doi:10.1074/jbc.M312894200. PMID 15117962.
  59. ^ Purcell NH, Darwis D, Bueno OF, Müller JM, Schüle R, Molkentin JD (February 2004). "Extracellular signal-regulated kinase 2 interacts with and is negatively regulated by the LIM-only protein FHL2 in cardiomyocytes". Mol. Cell. Biol. 24 (3): 1081–95. doi:10.1128/mcb.24.3.1081-1095.2004. PMC 321437. PMID 14729955.
  60. ^ Tanahashi H, Tabira T (September 2000). "Alzheimer's disease-associated presenilin 2 interacts with DRAL, an LIM-domain protein". Hum. Mol. Genet. 9 (15): 2281–9. doi:10.1093/oxfordjournals.hmg.a018919. PMID 11001931.
  61. ^ Bai S, Zha J, Zhao H, Ross FP, Teitelbaum SL (November 2008). "Tumor necrosis factor receptor-associated factor 6 is an intranuclear transcriptional coactivator in osteoclasts". J. Biol. Chem. 283 (45): 30861–7. doi:10.1074/jbc.M802525200. PMC 2662164. PMID 18768464.
  62. ^ Lange S, Auerbach D, McLoughlin P, Perriard E, Schäfer BW, Perriard JC, Ehler E (December 2002). "Subcellular targeting of metabolic enzymes to titin in heart muscle may be mediated by DRAL/FHL-2". J. Cell Sci. 115 (Pt 24): 4925–36. doi:10.1242/jcs.00181. PMID 12432079.
  63. ^ McLoughlin P, Ehler E, Carlile G, Licht JD, Schäfer BW (October 2002). "The LIM-only protein DRAL/FHL2 interacts with and is a corepressor for the promyelocytic leukemia zinc finger protein". J. Biol. Chem. 277 (40): 37045–53. doi:10.1074/jbc.M203336200. PMID 12145280.

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