Pho4
Pho4| Pho4 | |||||||
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 DNA(갈색)[1]와 복합된 효모 Pho4 호모디머(시안과 녹색)의 결정 구조. | |||||||
| 식별자 | |||||||
| 기호. | Pho4 | ||||||
| Alt. | YFR034C | ||||||
| NCBI유전자 | 850594 | ||||||
| PDB | 1a0a | ||||||
| 참조 | NP_116692 | ||||||
| 유니프로트 | P07270 | ||||||
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Pho4는 염기성 나선-루프-나선(bHLH) 전사인자를 가진 단백질이다.그것은 S. cerevisiae와 다른 [2]효모에서 발견됩니다.효모세포에 [3]위치한 인산염 반응성 유전자를 조절하는 전사 인자로 기능합니다.Pho4 단백질 호모디머는 bHLH 결합 부위 5'-CACGTG-3'[4]을 포함하는 DNA 배열에 결합함으로써 이를 가능하게 한다.이 배열은 PHO5 [5]유전자와 같은 인산염 가용성에 반응하여 상향 조절되는 유전자의 촉진제에서 발견됩니다.
구조.
헬리컬 영역은 리본으로 나타내며, 비정규 보조 구조 요소는 얇은 튜브로 나타냅니다.A분자는 시안색, B분자는 라임 그린색이다.루프 [3]영역에서 나선형 구조를 명확하게 볼 수 있습니다.PHO4 단백질은 312개의 아미노산 잔류물로 구성되어 있으며(Yoshida et al., 1989), 4개의 기능 [6]도메인이 있다.PHO4는 PHO5, PHO81, PHO84 [6]유전자의 전사에 필수적인 조절 단백질 중 하나이다.PHO4의 DNA 결합 도메인은 새로운 α-나선 영역을 포함하는 긴 루프로 분리된 두 개의 나선형, 즉 H1과 H2로 구성됩니다.PHO4는 호모디머로 DNA에 결합하고 두 개의 단량체는 평행한 왼손 4나선 [6]다발로 접힙니다.PHO4 단백질은 내부 수소 [6]네트워크가 부족하다.
메커니즘
Pho4는 세포 [7]성장을 조절하는 데 도움을 주는 전사 인자이다.활성화되면 Pho4는 핵으로 이동합니다.Pho4는 임포틴 단백질이 결합할 수 있는 핵 교환 인자를 가지고 있다.임포틴 단백질은 "신호" 또는 핵 교환 인자에 결합하고 핵 교환 인자 태그 부착 단백질을 핵으로 이동시키는 데 도움을 줄 것입니다.또한 Pho2로 알려진 또 다른 전사 인자는 Pho4에 결합하고 Pho4가 특정 표적 [7]유전자에 결합 부위에 단단히 결합하는 능력을 돕는다.이것은 Pho4가 인산염 반응 유전자의 전사를 상향 조절함으로써 전사인자로 작용할 수 있도록 필요한 결합 파트너의 추가를 완료한다.
규정
억제
효모세포가 인산염 농후 환경을 가질 때 전사인자 Pho4의 하향조절을 볼 수 있다.높은 인산염 농도 하에서 PHO80-PHO50으로 알려진 사이클린 의존성 키나제는 세린 잔류물에서 PHO4를 인산화하는 것으로 보인다(O'Neil 등 209–212).[8]이것은 임포틴과 Pho2 전사 인자의 결합 부위를 차단하고 수용체 Msn5p가 핵에서 Pho4 단백질을 제거하고 세포질 [9]공간으로 다시 되돌리는 데 도움을 줄 수 있도록 합니다.또한 Pho4 단백질에 대한 임포틴의 결합부위가 PHO4가 겪는 인산화로부터 차단되기 때문에 PHO4는 더 이상 핵내로의 전이가 불가능하다.
업 레귤레이션
Pho4의 상향조절은 인산염 결핍 효모세포에서 나타난다.이는 사이클린 의존성 키나제 PHO80-PHO85가 사이클린 의존성 억제제 PHO81에 [8]의해 억제되기 때문에 발생한다.저농도의 인산염에서 CDK 억제제 PHO80-PHO85는 PHO80-PHO85가 [8]PHO4를 세린잔기로 인산화시키는 것을 억제할 수 있다.이것이 발생할 때, 임포틴과 PHO2는 PHO4에 결합할 수 있으며, 유전자 PHO5의 결합 부위에 대한 전위 및 밀착 결합을 도울 수 있으며, 그 후 상향 [8]조절될 것이다.
레퍼런스
- ^ PDB: 1a0a;Shimizu T, Toumoto A, Ihara K, Shimizu M, Kyogoku Y, Ogawa N, et al. (August 1997). "Crystal structure of PHO4 bHLH domain-DNA complex: flanking base recognition". The EMBO Journal. 16 (15): 4689–97. doi:10.1093/emboj/16.15.4689. PMC 1170095. PMID 9303313.
- ^ Berben G, Legrain M, Gilliquet V, Hilger F (1990). "The yeast regulatory gene PHO4 encodes a helix-loop-helix motif". Yeast. 6 (5): 451–4. doi:10.1002/yea.320060510. PMID 2220078.
- ^ a b Shimizu T, Toumoto A, Ihara K, Shimizu M, Kyogoku Y, Ogawa N, et al. (August 1997). "Crystal structure of PHO4 bHLH domain-DNA complex: flanking base recognition". The EMBO Journal. 16 (15): 4689–97. doi:10.1093/emboj/16.15.4689. PMC 1170095. PMID 9303313.
- ^ Shao D, Creasy CL, Bergman LW (February 1998). "A cysteine residue in helixII of the bHLH domain is essential for homodimerization of the yeast transcription factor Pho4p". Nucleic Acids Research. 26 (3): 710–4. doi:10.1093/nar/26.3.710. PMC 147311. PMID 9443961.
- ^ Ogawa N, Oshima Y (May 1990). "Functional domains of a positive regulatory protein, PHO4, for transcriptional control of the phosphatase regulon in Saccharomyces cerevisiae". Molecular and Cellular Biology. 10 (5): 2224–36. doi:10.1128/mcb.10.5.2224. PMC 360570. PMID 2183025.
- ^ a b c d Ogawa N, Oshima Y (May 1990). "Functional domains of a positive regulatory protein, PHO4, for transcriptional control of the phosphatase regulon in Saccharomyces cerevisiae". Molecular and Cellular Biology. 10 (5): 2224–36. doi:10.1128/mcb.10.5.2224. PMID 2183025.
- ^ a b Lim W, Mayer P (2015). Cell Signaling: Principles and Mechanisms. New York, New york: Garland Science. pp. 119–120.
- ^ a b c d O'Neill EM, Kaffman A, Jolly ER, O'Shea EK (January 1996). "Regulation of PHO4 nuclear localization by the PHO80-PHO85 cyclin-CDK complex". Science. 271 (5246): 209–12. doi:10.1126/science.271.5246.209. PMID 8539622.
- ^ "PHO4 SGD". www.yeastgenome.org. Retrieved 2021-05-10.
