알라닌

Alanine
알라닌
Alanine in non-ionic form
엘알라닌의 골격식
Alanine-from-xtal-3D-bs-17.png
L-alanine-from-xtal-Mercury-3D-sf.png
이름
IUPAC 이름
알라닌[1]
선호 IUPAC 이름
2-아미노프로파노산
식별자
3D 모델(JSmol)
3DMET
1720248
체비
켐벨
켐스파이더
드러그뱅크
ECHA InfoCard 100.000.249 Edit this at Wikidata
EC 번호
  • 206-126-4
49628
케그
펍켐 CID
유니
  • InChi=1S/C3H7NO2/c1-2(4)3-6/h2H,4H2,1H3,(H,5,6)/t2-/m0/s1
    키: QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N
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    키: QNAYBMKLOCPYGJ-UHFFFAOYSA-N
  • (L): C[C@H](C(=O)O)n
  • (D): C[C@H](C(=O)O)n
  • (chirality 미지정): CC(C(=O)O)n
  • (zwitterion, L): C[C@@H](C(=O)[O-]]]NH3+]
  • (zwitterion, D): C[C@H](C(=O)[O-]]]NH3+]
  • (zwitterion, chirality 미지정):CC(C(=O)[O-][NH3+]
특성.
C3H7NO2
어금질량 89.094 g·192−1
외관 백색 가루
밀도 1.424 g/cm3
녹는점 258°C(496°F, 531K) (하위)
167.2 g/L(25°C)
로그 P -0.68[2]
산도(pKa)
  • 2.34(카복실; HO2)
  • 9.87 (아미노; HO2)[3]
자기 감수성(magnetic susibility)
 -50.5·10cm−63/190cm
부가자료페이지
Alanine(데이터 페이지)
달리 명시된 경우를 제외하고, 표준 상태(25°C [77°F], 100 kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공된다.
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Infobox 참조 자료

알라닌(symbol ala 또는 A)[4]은 단백질의 생합성에 사용되는 α-아미노산이다.그것은 아민 그룹과 카복실산 그룹을 포함하고 있으며, 둘 다 메틸 그룹 사이드 체인을 운반하는 중앙 탄소 원자에 부착되어 있다.따라서 IUPAC의 체계적 명칭은 2-아미노프로파노산이며, 비극성, 알리파산 α-아미노산으로 분류된다.생물학적 조건에서는 아민 그룹 양성자(-NH3+)와 카르복실 그룹 감응자(-CO2−)로 zwitterionic 형태로 존재한다.그것은 신진대사적으로 합성될 수 있고 식단에 존재할 필요가 없기 때문에 인간에게는 필수적이지 않다.GC(GCU, GCC, GCA, GCG)로 시작하는 모든 코돈에 의해 인코딩된다.

알라닌(왼손)의 L-이소머는 단백질에 통합되는 것이다.L-앨라닌은 발생률에서 루신 다음으로, 1,150개의 단백질 샘플에서 1차 구조의 7.8%를 차지한다.[5]오른손잡이 형태인 D-alanine은 일부 박테리아 세포벽의[6]: 131 폴리펩타이드와 일부 펩타이드 항생물질에서 발생하며, 삼합체로서 많은 갑각류와 연체동물의 조직에서 발생한다.[7]알라닌은 또한 단백질의 낮은 복잡성 영역에서도 매우 풍부하다(과대하게 표현됨).[8]

역사와 어원

알라닌은 1850년 아돌프 스트레커(Adolph Strecker)가 아세트알데히드와 암모니아를 시안화수소와 결합하면서 처음 합성됐다.[9][10][11]아미노산은 발음이 용이하도록 알데히드라는 infix -an-와 함께 독일어로 알라닌이라는 이름을 붙였으며,[12] 화학 화합물에 사용되는 독일 엔딩스는 영어와 유사하다.

구조

알라닌은 아미노산으로, α-탄소 원자에 연결된 사이드 체인은 메틸 그룹(-CH3)이기 때문에, 알라닌은 글리신 다음으로 가장 간단한 α-아미노산이다.알라닌의 메틸 사이드 체인은 비반응성이므로 단백질 기능에 직접 관여하는 경우는 거의 없다.[13]알라닌은 비필수 아미노산으로 인체에 의해 제조될 수 있으며, 식이요법을 통해 얻을 필요가 없다.알라닌은 매우 다양한 음식에서 발견되지만, 특히 고기에 집중되어 있다.

원천

생합성

알라닌은 발린, 류신, 이솔레우신 등 피루베이트와 브랜딩 체인 아미노산으로부터 합성할 수 있다.

알라닌은 2단계 공정인 피루베이트의 환원적 아미네이션을 통해 생산된다.첫 번째 단계에서는 글루탐산염 탈수소효소에 의해 α-케토글루타레이트, 암모니아, NADH가 글루탐산염, NAD+, 물로 전환된다.두 번째 단계에서는 새로 형성된 글루탐산염의 아미노군이 아미노트란스페라제 효소에 의해 피루베이트로 전이되어 α-케토글루타르산염을 재생시키고 피루바이트를 알라닌으로 변환한다.그 결과, 피루베이트와 암모니아는 알라닌으로 전환되어 1개의 감소량만을 소비하게 된다.[6]: 721 경화작용은 쉽게 되돌릴 수 있고 모든 세포에 피루브이트가 존재하기 때문에 알라닌은 쉽게 형성될 수 있고 따라서 글리콜리시스, 글루코네제네시스, 구연산 사이클과 같은 대사 경로와 밀접한 연관을 가지고 있다.

화학합성

L-앨라닌은 아스파테이트 4-데카르복실라아제의 작용에 의해 L-아스파테이트의 디카르복실화에 의해 산업적으로 생산된다.L-앨라닌으로 가는 발효 루트는 알라닌 레이스마아제에 의해 복잡하다.[14]

인종 알라닌은 스트렉커 반응에 의해 시안화나트륨이 존재하는 곳에서 아세트알데히드와 염화암모늄을 응축하거나 [15]2-브로모프로파노산 암모놀리분해를 통해 준비될 수 있다.[16]

Synthesis of alanine - 1.png
Synthesis of alanine - 2.png

분해

알라닌은 산화적 제염에 의해 분해되는데, 이는 위에서 설명한 환원적 아미션 반응의 역반응이며, 동일한 효소에 의해 촉매된다.공정의 방향은 크게 기판과 관련된 반응의 생산물의 상대적 농도에 의해 제어된다.[6]: 721

알라닌 세계 가설

알라닌은 단백질의 리보솜 매개 생합성을 위해 빌딩 블록(모노머)으로 사용되는 20개의 정합성 α-아미노산 중 하나이다.알라닌은 유전자 코드 표준 레퍼토리에 포함된 최초의 아미노산 중 하나로 여겨진다.[17][18][19][8]이 사실에 근거하여 "알라닌 세계" 가설이 제안되었다.[20]이 가설은 유전 코드의 레퍼토리에서 아미노산의 진화적 선택을 화학적 관점에서 설명한다.이 모델에서 리보솜 단백질 합성을 위한 모노머(즉, 아미노산)의 선택은 오히려 α-헬릭스 또는 β-시트 2차 구조 요소를 구축하는 데 적합한 알라닌 유도체로 제한된다.우리가 알고 있는 것처럼 생활에서 지배적인 2차 구조는 α-헬리케스와 β-시트이며 대부분의 규범적 아미노산은 알라닌의 화학적 파생물로 간주될 수 있다.따라서 단백질의 대부분의 정합성 아미노산은 2차 구조가 그대로 유지되는 동안 점 돌연변이에 의해 알라와 교환할 수 있다.알라가 부호화된 아미노산 대다수의 2차 구조 선호를 모방한다는 사실은 알라닌 스캐닝 돌연변이 유발에 사실상 악용되고 있다.또한, 고전적인 X선 결정학은 종종 폴리알라닌-백본 모델을[21] 사용하여 분자 대체 방법인 모델 기반 페이싱 방법을 사용하여 단백질의 3차원 구조를 결정한다.

생리적 함수

포도당-알라닌 주기

포유류에서 알라닌은 조직과 간 사이의 포도당-알라닌 순환에서 중요한 역할을 한다.연료를 위해 아미노산을 분해하는 근육과 다른 조직에서 아미노 그룹은 경화작용에 의해 글루탐산염의 형태로 수집된다.글루탐산염은 알라닌 아미노트란스페라제의 작용을 통해 근육 글리콜리시스 산물인 피루바이트에 아미노산을 전달하여 알라닌과 α-케토글루타라테를 형성할 수 있다.알라닌은 혈류로 들어가 간으로 운반된다.알라닌 아미노트란스페라제 반응은 간에서 역행하며 재생된 피루베이트가 글루코네제네시스(gluconeogenesis)에 사용되어 순환계를 통해 근육으로 돌아오는 포도당을 형성한다.간에서 글루탐산염은 미토콘드리아로 들어가 글루탐산염 탈수소효소에 의해 α-케토글루타레이트 및 암모늄으로 분해되며, 이는 차례로 요소 순환에 참여하여 신장을 통해 배설되는 요소를 형성한다.[22]

포도당-알라닌 주기는 화농산염과 글루탐산염을 근육에서 제거하고 간으로 안전하게 운반할 수 있게 한다.일단 그곳에 가면, 피루바이트는 포도당을 재생시키는데 사용되는데, 그 후에 포도당이 에너지를 위해 대사될 근육으로 되돌아간다: 이것은 근육 대신에 글루코네제네시스라는 에너지 부담을 간으로 이동시킨다. 그리고 근육에서 이용 가능한 모든 ATP는 근육수축에 헌신할 수 있다.[22]이것은 강직성 경로로 근육 조직의 단백질 파괴에 의존한다.그것이 비암말에서 발생하는지 그리고 어느 정도까지 발생하는지는 불분명하다.[23][24]

당뇨병과 연결

혈청 알라닌 아미노트란스페라아제(ALT)의 수치를 높이는 알라닌 사이클의 변화는 제2형 당뇨병의 발육과 연계되어 있다.[25]

화학적 특성

(S)-알라닌(왼쪽) 및 (R)-알라닌(오른쪽) 중립 pH에서 zwitterionic 형태로 표시됨

알라닌은 인산화 관련 기능 실험의 손실 시 유용하다.어떤 기법은 유전자 라이브러리를 만드는 것을 포함하는데, 각각의 기법은 관심 영역의 다른 위치에 점 돌연변이를 가지고 있으며, 때로는 전체 유전자의 모든 위치까지: 이것을 "스캔 돌연변이 유발"이라고 부른다.가장 간단한 방법, 그리고 가장 먼저 사용된 것은 이른바 알라닌 스캐닝으로, 차례대로 모든 위치가 알라닌으로 변이된다.[26]

알라닌의 수소화는 아미노 알콜 알라니놀을 주는데, 이것은 유용한 치랄 건축 블록이다.

프리 래디컬

알라닌 분자의 탈염은 자유 급진적 CHCCO를3•2− 생성한다. 탈염은 탄소-질소 결합의 균질성 구분을 유발하는 방사선에 의해 고체 또는 수성 알라닌으로 유도될 수 있다.[27]

이 알라닌 성질은 방사선 치료에서 선량측정에 사용된다.정상 알라닌이 조사되면 방사선은 특정 알라닌 분자를 활성산소가 되게 하고, 이러한 활성산소가 안정적이기 때문에 알라닌이 얼마나 많은 방사선에 노출되었는지 알아내기 위해 나중에 전자 파라마그네틱 공명에 의해 자유 급진성분을 측정할 수 있다.[28]이는 동일한 방사선 피폭에서 생활 조직이 겪을 방사선 손상 정도를 생물학적으로 적절하게 측정할 수 있는 것으로 간주된다.[28]방사선 치료 계획은 알라닌 펠릿에 시험 모드로 전달될 수 있으며, 이를 측정하여 치료 시스템에 의해 의도된 방사선량 패턴이 정확하게 전달되는지 확인할 수 있다.

참조

  1. ^ International Union of Pure and Applied Chemistry (2014). Nomenclature of Organic Chemistry: IUPAC Recommendations and Preferred Names 2013. The Royal Society of Chemistry. p. 1392. doi:10.1039/9781849733069. ISBN 978-0-85404-182-4.
  2. ^ "L-alanine MSDS". ChemSrc.
  3. ^ Haynes WM, ed. (2016). CRC Handbook of Chemistry and Physics (97th ed.). CRC Press. pp. 5–88. ISBN 978-1-4987-5428-6.
  4. ^ "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Archived from the original on 9 October 2008. Retrieved 5 March 2018.
  5. ^ Doolittle RF (1989). "Redundancies in Protein Sequences". In Fasman GD (ed.). Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation. New York: Plenum. pp. 599–623. ISBN 978-0-306-43131-9.
  6. ^ a b c Mathews CK, Van Holde KE, Ahern KG (2000). Biochemistry (3rd ed.). San Francisco, CA: Benjamin/Cummings Publishing. ISBN 978-0-8053-3066-3. OCLC 42290721.
  7. ^ Yoshikawa N, Sarower MG, Abe H (2016). "Alanine Racemase and D-Amino Acid Oxidase in Aquatic Animals". In Yoshimura T, Nishikawa T, Homma H (eds.). D-Amino Acids: Physiology, Metabolism, and Application. Springer Japan. pp. 269–282. ISBN 978-4-431-56077-7.
  8. ^ a b Ntountoumi C, Vlastaridis P, Mossialos D, Stathopoulos C, Iliopoulos I, Promponas V, et al. (November 2019). "Low complexity regions in the proteins of prokaryotes perform important functional roles and are highly conserved". Nucleic Acids Research. 47 (19): 9998–10009. doi:10.1093/nar/gkz730. PMC 6821194. PMID 31504783.
  9. ^ Strecker A (1850). "Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen" [On the artificial formation of lactic acid and a new substance homologous to glycine]. Annalen der Chemie und Pharmacie (in German). 75 (1): 27–45. doi:10.1002/jlac.18500750103. 스트래커는 30페이지에 알라닌의 이름을 붙였다.
  10. ^ Strecker A (1854). "Ueber einen neuen aus Aldehyd – Ammoniak und Blausäure entstehenden Körper" [On a new substance arising from acetaldehyde–ammonia [i.e., 1-aminoethanol] and hydrocyanic acid]. Annalen der Chemie und Pharmacie (in German). 91 (3): 349–351. doi:10.1002/jlac.18540910309.
  11. ^ "Alanine". AminoAcidsGuide.com. 10 June 2018. Retrieved 14 April 2019.
  12. ^ "Alanine". Oxford Dictionaries. Retrieved 2015-12-06.
  13. ^ Patna BK, Kara TC, Ghosh SN, Dalai AK, eds. (2012). Textbook of Biotechnology. McGraw-Hill Education. ISBN 978-0-07-107007-2.
  14. ^ Drauz K, Grayson IG, Kleemann A, Krimmer HP, Leuchtenberger W, Weckbecker C (2006). Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry. Weinheim: Wiley-VCH. doi:10.1002/14356007.a02_057.pub2.
  15. ^ Kendall EC, McKenzie BF (1929). "dl-Alanine". Organic Syntheses. 9: 4. doi:10.15227/orgsyn.009.0004.; Collective Volume, vol. 1, p. 21.
  16. ^ Tobie WC, Ayres GB (1941). "dl-Alanine". Organic Syntheses. doi:10.15227/orgsyn.009.0004.; Collective Volume, vol. 1, p. 21
  17. ^ Trifonov EN (December 2000). "Consensus temporal order of amino acids and evolution of the triplet code". Gene. 261 (1): 139–51. doi:10.1016/S0378-1119(00)00476-5. PMID 11164045.
  18. ^ Higgs PG, Pudritz RE (June 2009). "A thermodynamic basis for prebiotic amino acid synthesis and the nature of the first genetic code". Astrobiology. 9 (5): 483–90. arXiv:0904.0402. Bibcode:2009AsBio...9..483H. doi:10.1089/ast.2008.0280. PMID 19566427. S2CID 9039622.
  19. ^ Kubyshkin V, Budisa N (November 2019). "The Alanine World Model for the Development of the Amino Acid Repertoire in Protein Biosynthesis". International Journal of Molecular Sciences. 20 (21): 5507. doi:10.3390/ijms20215507. PMC 6862034. PMID 31694194.
  20. ^ Kubyshkin V, Budisa N (December 2019). "Anticipating alien cells with alternative genetic codes: away from the alanine world!". Current Opinion in Biotechnology. 60: 242–249. doi:10.1016/j.copbio.2019.05.006. PMID 31279217.
  21. ^ Karmali AM, Blundell TL, Furnham N (February 2009). "Model-building strategies for low-resolution X-ray crystallographic data". Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography. 65 (Pt 2): 121–7. doi:10.1107/S0907444908040006. PMC 2631632. PMID 19171966.
  22. ^ a b Nelson DL, Cox MM (2005). Principles of Biochemistry (4th ed.). New York: W. H. Freeman. pp. 684–85. ISBN 0-7167-4339-6..
  23. ^ Fish Physiology: Nitrogen Excretion. Academic Press. 2001-09-07. p. 23. ISBN 978-0-08-049751-8.
  24. ^ Walsh PJ, Wright PA (1995-08-31). Nitrogen Metabolism and Excretion. CRC Press. ISBN 978-0-8493-8411-0.
  25. ^ Sattar N, Scherbakova O, Ford I, O'Reilly DS, Stanley A, Forrest E, et al. (November 2004). "Elevated Alanine Aminotransferase Predicts New-Onset Type 2 Diabetes Independently of Classical Risk Factors, Metabolic Syndrome, and C-Reactive Protein in the West of Scotland Coronary Prevention Study". Diabetes. 53 (11): 2855–60. doi:10.2337/diabetes.53.11.2855. PMID 15504965.
  26. ^ Park SJ, Cochran JR (2009-09-25). Protein Engineering and Design. CRC Press. ISBN 978-1-4200-7659-2.
  27. ^ Zagórski ZP, Sehested K (1998). "Transients and Stable Radical from the Deamination of α-Alanine". J. Radioanal. Nucl. Chem. 232 (1–2): 139–41. doi:10.1007/BF02383729. S2CID 97855573..
  28. ^ a b Andreo P, Burns DT, Nahum AE, Seuntjens J, Attix FH (2017). "Alanine Dosimetry". Fundamentals of Ionizing Radiation Dosimetry (2nd ed.). Weinheim, Germany: Wiley-VCH. pp. 547–556. ISBN 978-3-527-80823-6. OCLC 990023546.