호모세린
Homoserine | |
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| 이름 | |
|---|---|
| IUPAC 이름 (S)-2-아미노-4-히드록시부타노산 | |
| 식별자 | |
3D 모델(JSmol) | |
| 체비 | |
| 켐벨 | |
| 켐스파이더 | |
| ECHA InfoCard | 100.010.538  |
| EC 번호 |
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펍켐 CID | |
| 유니 | |
CompTox 대시보드 (EPA) | |
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| 특성. | |
| C4H9NO3 | |
| 어금질량 | 119.12 g/190 |
| 녹는점 | 203°C(손상) |
달리 명시된 경우를 제외하고, 표준 상태(25°C [77°F], 100 kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공된다. | |
 NVERIFI (?란  ? | |
| Infobox 참조 자료 | |
호모세린(이소트레오닌이라고도 함)은 화학적 공식인2 HOCH(NH2)CHCHOH를22 가진 α-아미노산이다. l-호모세린은 DNA에 의해 암호화된 일반적인 아미노산 중 하나가 아니다. 백본에 추가 -CH-2 유닛을 삽입하여 단백질을 유발하는 아미노산 세린과는 다르다. 호모세린(Homoserine) 또는 그 락톤 형태는 메티오닌의 분해에 의한 펩타이드의 시아노겐 브롬화 조각의 산물이다.
호모세린(Homoserine)은 메티오닌, 트레오닌(Homoserine의 이성질체), 이솔레우신(Isoleucine) 등 3가지 필수 아미노산의 생합성성의 매개체다.[1] 그것의 완전한 생합성 경로로는 당분해, 삼리카르복실산(TCA) 또는 구연산 사이클 또는 크렙스 사이클, 아스파테이트 대사 경로를 포함한다. 아스파리트 세미알데히드의 매개체를 통해 아스파르트산을 두 번 감소시킴으로써 형성된다.구체적으로[2] 말하자면, 호모세린 탈수소효소는 NADPH와 연계하여 L-아스파테이트-4-세미알데히드를 L-호모세린에 혼합하는 가역반응을 촉진한다. 그 후 호모세린키나아제, 호모세린오수치닐전달효소 등 두 효소를 기질로 삼아 각각 인광오모세린과 오수치닐호모세린을 생산한다.[3]
적용들
상업적으로 호모세린은 이소부탄올과 1,4부탄데디올 합성의 전구체 역할을 할 수 있다.[4] 정제된 호모세린은 효소 구조 연구에 사용된다.[5] 또한 호모세린은 프로테오글리칸 글리코펩타이드 합성과 합성을 위한 연구에 중요한 역할을 해왔다.[6] 박테리아 세포 라인은 많은 양의 아미노산을 만들 수 있다.[3][4]
생합성
호모세린은 아스파르타이트-4-세미알데히드를 통해 아스파르타이트에서 생성되며, β-인산소파테이트에서 생성된다. 호모세린 탈수소화 작용에 의해 세미알데히드는 호모세린으로 전환된다.[7]
L-호모세린(L-Homoserine)은 호모세린 키나아제(Homoserine-phosphate)를 산출하는 기질로서, 이 기질은 threonine synthase에 의해 변환되어 L-threonine을 산출한다.
호모세린은 L-메시오닌의 전구체인 호모세린 오수치닐전달효소에 의해 오수치닐 호모세린으로 전환된다.[8]
호모세린 알로세린은 아스파테이트 키나아제와 글루탐산탈수소효소를 원천적으로 억제한다.[3] 글루탐산염 탈수소효소는 글루탐산염을 α-케토글루타레이트, α-케토글루타레이트 커버트를 구연 주기를 통해 옥살로아세테이트로 역변환시킨다. 트레오닌은 아스파르타이트 키나아제와 호모세린 탈수소효소의 또 다른 알로스테릭 억제제 역할을 하지만 호모세린 키나아제의 경쟁적 억제제다.[8]
참조
- ^ Tanaka M, Kishi T, Kinoshita S (September 1961). "Studies on the Synthesis of l -Amino Acids: Part III. A Synthesis of l -Homoserine from l -Aspartic Acid". Agricultural and Biological Chemistry. 25 (9): 678–679. doi:10.1080/00021369.1961.10857862. ISSN 0002-1369.
- ^ Berg, J. M.; Stryer, L. 외. (2002년), 생화학. W.H. 프리먼. ISBN 0-7167-4684-0
- ^ a b c Liu P, Zhang B, Yao ZH, Liu ZQ, Zheng YG (October 2020). Zhou NY (ed.). "Multiplex Design of the Metabolic Network for Production of l-Homoserine in Escherichia coli". Applied and Environmental Microbiology. 86 (20). doi:10.1128/AEM.01477-20. PMC 7531971. PMID 32801175.
- ^ a b Huang JF, Zhang B, Shen ZY, Liu ZQ, Zheng YG (July 2018). "Metabolic engineering of E. coli for the production of O-succinyl-l-homoserine with high yield". 3 Biotech. 8 (7): 310. doi:10.1007/s13205-018-1332-x. PMC 6037649. PMID 30002999.
- ^ Akai S, Ikushiro H, Sawai T, Yano T, Kamiya N, Miyahara I (February 2019). "The crystal structure of homoserine dehydrogenase complexed with l-homoserine and NADPH in a closed form". Journal of Biochemistry. 165 (2): 185–195. doi:10.1093/jb/mvy094. PMID 30423116.
- ^ Yang W, Ramadan S, Yang B, Yoshida K, Huang X (December 2016). "Homoserine as an Aspartic Acid Precursor for Synthesis of Proteoglycan Glycopeptide Containing Aspartic Acid and a Sulfated Glycan Chain". The Journal of Organic Chemistry. 81 (23): 12052–12059. doi:10.1021/acs.joc.6b02441. PMC 5215661. PMID 27809505.
- ^ . doi:10.1021/ar000057q.
{{cite journal}}: Cite 저널은 (도움말)을 요구한다. 누락 또는 비어 있음(도움말) - ^ a b Petit C, Kim Y, Lee SK, Brown J, Larsen E, Ronning DR, et al. (January 2018). "Reduction of Feedback Inhibition in Homoserine Kinase (ThrB) of Corynebacterium glutamicum Enhances l-Threonine Biosynthesis". ACS Omega. 3 (1): 1178–1186. doi:10.1021/acsomega.7b01597. PMC 6045374. PMID 30023797.
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