트랜스아미나제
Transaminase
| 아미노트란스페라아제 | |||||||||
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 피리독살 5' 인산염 공동 작용을 가진 대장균의 아스파르타이트 트랜스미나아제 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호 | 아미노트란스페라아제 | ||||||||
| Pfam | PF00155 | ||||||||
| 인터프로 | IPR004839 | ||||||||
| 멤브라노메 | 273 | ||||||||
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트랜스아미나 아미노트란스페라제는 아미노산과 α-케토산 사이의 트랜스아미션 반응을 촉진하는 효소다.그것들은 단백질을 형성하는 아미노산의 합성에 중요하다.
기능 및 메커니즘
아미노산은 아민(NH2) 그룹을 포함한다.케토산에는 케토(=O)군이 들어 있다.경화에서, 한 분자의 NH2 그룹은 다른 분자의 =O 그룹과 교환된다.아미노산은 케토산이 되고 케토산은 아미노산이 된다.[citation needed]
대부분의 트랜스아미노산은 단백질 효소다.그러나 리보솜의 일부 트랜스매이션 활동은 리보솜(RNA 효소)에 의해 촉매작용을 하는 것으로 밝혀졌다.예를 들어 해머헤드 리보미, VS 리보미, 헤어핀 리보미가 있다.[citation needed]
트랜스아미노산은 코엔자임 피리독살 인산염이 필요하며, 아미노산이 케토산으로 전환되면 첫 반반응에서 피리독산아민으로 전환된다.효소 결합 피리독사민은 차례로 피루베이트, 옥살로아세테이트 또는 알파-케토글루타이트와 반응하여 각각 알라닌, 아스파르트산, 글루탐산을 투여한다.많은 트랜스매이션 반응은 특정 아미노산/케토산 쌍에 특정한 트랜스아민제에 의해 촉매되는 조직에서 발생한다.반응은 쉽게 되돌릴 수 있으며, 반응 물질 중 어느 쪽이 초과하는지 결정된다.이러한 가역성은 합성 화학 어플리케이션에 이용되어 값진 키랄 아민의 합성을 달성할 수 있다.예를 들어, 특정 효소는 반응제 쌍들 중 하나에서 명명된다. 알파 케토글루타르산과 알라닌을 만들기 위한 글루탐산과 피루빅산 사이의 반응을 알라닌 트랜스아미나아제라고 하며 원래 글루탐피루빅 트랜스아민아제 또는 GPT라고 불렀다.[1]
조직 트랜스아미노효소 활동은 다양한 아미노산/케토산 쌍으로 균질체를 배양하여 조사할 수 있다.종이 크로마토그래피에 의해 밝혀진 바와 같이 상응하는 새로운 아미노산과 케토산이 형성되면 트랜스아미션은 입증된다.가역성은 보완 케토/아미노산 쌍을 시동 반응제로 사용하여 입증된다.용매에서 크로마토그램을 꺼낸 후 크로마토그램을 닌산염으로 처리하여 점을 찾는다.[citation needed]
동물의 아미노산 대사
동물들은 혈당이 낮을 때 근육 조직을 희생하여 아미노산에 단백질을 대사해야 한다.옥살로아세테이트나 알파-케토글루타산염에 대한 간 트랜스아민제 선호 현상은 아미노산 대사로부터 질소 배출을 위한 요소로의 전환을 위한 아스파테이트와 글루탐산염으로 질소를 공급하는데 핵심적인 역할을 한다.비슷한 방식으로 근육에서 경화용 피루베이트를 사용하면 알라닌이 생기는데, 혈류에 의해 간으로 운반된다(전반 반응은 포도당-알라닌 순환이라고 한다).여기서 다른 트랜스아미노산은 글루코네제시스의 귀중한 전구체를 제공하는 피루베이트를 재생한다.이 알라닌 순환은 근육에 의한 혐기성 신진대사가 가능한 코리 순환과 유사하다.[citation needed]
진단 용도
트랜스아미노효소는 다양한 아미노산의 생산에 중요하며, 혈액 속 다양한 트랜스아미노산의 농도를 측정하는 것이 많은 질병을 진단하고 추적하는데 중요하다.[citation needed]예를 들어, 높아진 트랜지아민제의 존재는 간과 심장 손상을 나타내는 지표일 수 있다.중요한 두 가지 트랜스아미노아제 효소는 혈청 글루타민산소산탈로아세트틱 트랜스아미나제(AST)와 알라닌 아미노트란스페라제(ALAT) 또는 혈청 글루타민산-피루바이트 트랜스아민아제(SGPT)라고도 하는 알라닌 트랜스아민아제(ALT)이다.이러한 초산염은 1954년에[1][2][3] 발견되었고, 그 임상적 중요성은 1955년에 설명되었다.[4][5][6][7]
참고 항목
- 발프로산 - GABA 트랜스미나제 억제제
참조
- ^ a b Karmen A, Wroblewski F, Ladue JS (January 1955). "Transaminase activity in human blood". The Journal of Clinical Investigation. 34 (1): 126–31. doi:10.1172/jci103055. PMC 438594. PMID 13221663.
- ^ Karmen A (January 1955). "A note on the spectrometric assay of glutamic-oxalacetic transaminase in human blood serum". The Journal of Clinical Investigation. 34 (1): 131–3. doi:10.1172/JCI103055. PMC 438594. PMID 13221664.
- ^ Ladue JS, Wroblewski F, Karmen A (September 1954). "Serum glutamic oxaloacetic transaminase activity in human acute transmural myocardial infarction". Science. 120 (3117): 497–9. doi:10.1126/science.120.3117.497. PMID 13195683.
- ^ "Biblioteca Nazionale di Napoli. News: Serata in onore di Mario Coltorti e Giuseppe Giusti". vecchiosito.bnnonline.it. Retrieved 2017-09-10.
- ^ "E' morto il prof. Coltorti: scoprì le transaminasi". notizie-segreteria-liver-pool.blogspot.it. Retrieved 2017-09-10.
- ^ "Campania su Coltorti". www.istitutobioetica.org. Retrieved 2017-09-10.
- ^ MonrifNet. "Il Resto Del Carlino - Macerata - E' morto Mario Coltorti: scoprì la transaminasi". www.ilrestodelcarlino.it (in Italian). Retrieved 2017-09-10.
추가 읽기
- Ghany M, Hoofnagle JH (2005). "Approach to the Patient With Liver Disease". In Kasper DL, Fauci AS, Longo DL, Braunwald E, Hauser SL, Jameson JL (eds.). Harrison's Principles of Internal Medicine (16th ed.). New York: McGraw-Hill. pp. 1814–5.
- Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3rd ed.). New York: Worth Publishers. pp. 628–31, 634, 828–30.
