O연계 글리코실화

O-linked glycosylation

O-연계 글리코실레이션은 단백질 내 세린(Ser) 또는 트레오닌(Thr) 잔류물의 산소 원자에 설탕 분자를 부착하는 것이다. O-glycosylation은 단백질이 합성된 후에 일어나는 변환 후 수정이다. 진핵생물에서는 소포체 망막, 골기 기구, 그리고 세포질에서 가끔 발생하며, 원핵생물에서는 세포질에서 발생한다.[1] 세린이나 트레오닌에 여러 가지 다른 당분을 첨가할 수 있으며, 단백질 안정성을 바꾸고 단백질 활동을 조절하여 단백질에 다른 방식으로 영향을 준다. 세린이나 트레오닌에 첨가된 당분인 오글리칸은 면역체계의 세포 밀매, 이물질의 인정, 세포대사를 조절하고 연골과 힘줄의 유연성을 제공하는 등 몸 전체에 걸쳐 수많은 기능을 가지고 있다.[2] 그들이 가진 많은 기능들 때문에, O-glycosylation의 변화는 암, 당뇨, 알츠하이머를 포함한 많은 질병에서 중요하다. O-글리코실레이션은 진핵생물, 고고학, 그리고 부르카데리아 세노체파시아,[3] 네이세리아 고노르후아[4], 아시네토박터 바우만니이를 포함한 많은 병원성 박테리아를 포함한 모든 생물 영역에서 발생한다.[5]

O-glycosylation의 일반적인 유형

O-N-아세틸갈락토사민(O-GalNAc)

일반적인 O-GalNAC 핵심 구조물; 코어 1, 코어 2, 폴리 N-아세틸락토사민 구조.

단백질을 접은 후 세린이나 트레오닌에 N-아세틸갈락토사민(GalNAc)을 첨가하는 일이 골지기구에서 발생한다.[1][6] 이 과정은 GALNT(GalNAc transferase, GALNT)로 알려진 효소에 의해 수행되며, 이 중 20가지 유형이 있다.[6] 초기 O-GalNAC 구조는 다른 당이나 메틸 및 아세틸 그룹과 같은 다른 화합물을 첨가하여 수정할 수 있다.[1] 이러한 수정은 현재까지 알려진 8개의 핵심 구조물을 생성한다.[2] 다른 세포들은 글리코실전달효소라고 알려진 당분을 더 첨가할 수 있는 다른 효소를 가지고 있고, 따라서 구조는 세포에서 세포로 바뀐다.[6] 첨가된 일반 당분에는 갈락토오스, N-아세틸글루코사민, 후코스, 시알산이 포함된다. 이 당분들은 또한 황산염이나 아세틸 그룹의 첨가로 수정될 수 있다.

N-아세틸갈락토사민(GalNAc)을 H-antigen에 첨가하여 A-antigen을 형성할 수 있다. 갈락토스(Gal)를 첨가하여 B항생체를 형성할 수 있다.

생합성

GalNAc는 GalNAc 전이효소 효소의 활동을 통해 전구 분자의 세린 또는 트레오닌 잔류물에 첨가된다.[1] 설탕이 단백질에 첨가될 곳으로 옮겨질 수 있도록 이 전구체가 필요하다. GalNAc가 부착될 구체적인 잔류물은 정의되지 않았는데, 이는 설탕을 첨가할 수 있는 수많은 효소가 있고 각 효소가 서로 다른 잔류물을 선호하기 때문이다.[7] 단, 트레오닌이나 세린 근처에 프로라인(Pro) 잔류물이 있는 경우가 많다.[6]

일단 이 초기 설탕이 첨가되면, 다른 글리코실 전이제는 추가 설탕의 첨가를 촉진시킬 수 있다. 형성되는 가장 일반적인 구조 중 두 가지는 코어 1과 코어 2이다. 코어 1은 초기 갈락토오스 설탕을 첨가하여 형성된다. 코어 2는 N-아세틸글루코사민(GlcNAc) 설탕이 첨가된 코어 1 구조로 구성된다.[6] 폴리-N-아세틸락토사민 구조는 GlcNAc와 갈락토오스 당분을 갈나크 당에 번갈아 첨가함으로써 형성될 수 있다.[6]

O글리칸에 있는 말단당은 강의에 의한 인식에 있어서 중요하며 면역체계에 있어서 중요한 역할을 한다. 후코실 전이제에 의한 후코오스 당분의 첨가는 루이스 비포와 혈액군 결정인자를 위한 비계를 형성한다. 후코스를 첨가하는 것만으로 혈액형이 O형인 사람들에게 존재하는 H-항생체가 생성된다.[6] 이 구조물에 갈락토스를 첨가함으로써 B 혈액군의 B항생제를 생성한다. 또는 갈나크 설탕을 첨가하면 혈액 그룹 A에 대한 A-항생제가 생성된다.

PSGL-1에는 리간드를 세포 표면에서 멀리 확장하기 위한 몇 개의 O-글리칸이 있다. sLex 상피형은 백혈구 지역화를 위해 수용체와의 상호작용을 허용한다.

기능들

O-GalNAc 당분은 면역반응 중 백혈구 순환, 수정, 침입 미생물 보호 등 다양한 과정에서 중요하다.[1][2]

O-GalNAc 당분은 막 당단백질에서 흔히 나타나는데, 이 당분들은 막에 가까운 부위의 경직성을 높여 단백질이 표면으로부터 멀리 뻗어나가도록 돕는다.[6] 예를 들어, 저밀도 지단백질 수용체(LDL)는 O글리칸에 의해 경직된 영역에 의해 세포 표면으로부터 투영된다.[2]

면역체계의 백혈구가 감염된 세포로 이동하기 위해서는 수용체를 통해 이들 세포와 상호작용을 해야 한다. 백혈구는 세포 표면에 리간드를 표현하여 이러한 상호작용이 일어나도록 한다.[1] P-selectin 당단백질 리간드-1(PSGL-1)은 그런 리간드로 그 기능에 필요한 O-글리칸을 많이 함유하고 있다. 막 근처의 O글리칸은 긴 구조를 유지하며 수용체와의 상호작용을 위해 단자 sLex 에피토프가 필요하다.[8]

뮤신은 위장과 호흡기 트레이에 줄을 지어 이 지역들을 감염으로부터 보호하기 위해 심하게 O-glycosylated 단백질의 그룹이다.[6] 뮤신은 음전하를 띠기 때문에 물과 상호작용을 할 수 있고 증발하는 것을 막을 수 있다. 이것은 박테리아가 몸을 묶고 감염시킬 수 없도록 트레이를 윤활하기 때문에 그들의 보호 기능에서 중요하다. 점막의 변화는 암과 염증성 장 질환을 포함한 수많은 질병에서 중요하다. 뮤신 단백질에 O글리칸이 없으면 3D 모양이 극적으로 변하고 정확한 기능을 방해하는 경우가 많다.[1][9]

O-N-아세틸글루코사민(O-N-Acetyllucosamin, O-GlcNAc)

주요기사: O-GlcNAc

세린과 테레오닌 잔류물에 N-아세틸글루코사민(O-GlcNAc)을 첨가하면 보통 세포 내에 남아 있는 세포질 및 핵단백질에서 발생하는데, 보통 분비되는 단백질에서 발생하는 O-GalNAc 수정은 이에 비해, 세포질 및 핵단백질에서 발생한다.[10] O-GlcNAc변형은 최근에서야 발견됐지만 O-GlcNAc변형이 알려진 단백질의 수는 빠르게 증가하고 있다.[7] 그것은 분비 단백질에서 발생하지 않는 글리코실화의 첫 번째 예다.

O-GlcNAc는 O-GlcNAc transferase에 의해 단백질에 첨가되고 연속 사이클에서 O-GlcNAcase에 의해 제거된다.

O-GlcNAcylation은 다른 O-glycosylation 과정과 다르다. 왜냐하면 보통 코어 구조에 첨가된 당분이 없고, 당분이 단백질로부터 여러 번 부착되거나 제거될 수 있기 때문이다.[6][7] 이 첨가 및 제거는 주기마다 발생하며 두 개의 매우 구체적인 효소에 의해 수행된다. O-GlcNAc는 O-GlcNAc transferase(OGT)에 의해 추가되고 O-GlcNAcase(OGA)에 의해 제거된다. 이러한 구체적인 개조에 영향을 미치는 효소는 단 두 가지뿐이기 때문에, 그들은 매우 엄격하게 규제되고 다른 많은 요소들에 의존한다.[11]

O-GlcNAc는 첨가 및 제거가 가능하기 때문에 동적 수정으로 알려져 있으며 인산화(phosphylation)와 유사한 점이 많다. O-GlcNAcylation과 인산염은 동일한 threonine과 serine 잔여물에서 발생할 수 있으며, 이는 세포의 많은 기능에 영향을 줄 수 있는 이러한 수정들 사이의 복잡한 관계를 암시한다.[6][12] 이 수정은 세포 스트레스에 대한 세포 반응, 세포 주기, 단백질 안정성 및 단백질 교체와 같은 과정에 영향을 미친다. 파킨슨병이나 말기 알츠하이머병 같은[1][12] 신경퇴행성 질환에 연루될 수 있으며 당뇨병에 역할을 하는 것으로 밝혀졌다.[13]

또한 O-GlcNAcylation은 Warburg Effect를 강화시킬 수 있는데, 이것은 암세포의 성장을 선호하기 위해 신진대사에 일어나는 변화로 정의된다.[6][14] O-GlcNAcylation과 Phosphylation 모두 특정 잔류물에 영향을 미칠 수 있고, 따라서 둘 다 신호 전달 경로를 조절하는 중요한 기능을 가지고 있기 때문에, 이 두 과정 모두 암 치료의 흥미로운 목표를 제공한다.

오만노세(오만)

α-디스트로글리칸의 세린과 트레오닌 잔류물에 부착된 O-만노오스 당은 단백질의 두 영역을 분리한다. 리비톨-P, 실로스, 글루쿠론산을 첨가하면 긴 설탕을 형성해 지하막과의 상호작용을 안정시킬 수 있다.

O-mannosylation은 돌리콜-P-mannose 공여 분자에서 단백질의 세린 또는 트레오닌 잔류물로 마노ose를 옮기는 것을 포함한다.[15] 대부분의 다른 O-glycosylation 공정은 기증 분자로 설탕 뉴클레오티드를 사용한다.[7] 다른 O-glycosylations와 더 다른 점은 골지 기구가 아닌 세포 내 소포체 망막에서 공정이 시작된다는 것이다.[1] 그러나 골기에서는 설탕이 더 많이 첨가된다.[15]

최근까지, 그 과정은 곰팡이에 제한되어 있다고 믿었지만 진핵생물, (eu)박테리아, 고고학 등 모든 생물 영역에서 발생한다.[16] O-mannosylated 인간 단백질은 α-dystroglycan이다.[15] O-만당은 세포외 및 세포내 영역을 연결하여 셀을 제자리에 고정시키는 데 필요한 단백질의 두 영역을 분리한다.[17] 리비톨, 자일로스, 글루쿠론산을 긴 설탕 사슬을 형성하는 복합적인 수정으로 이 구조에 첨가할 수 있다.[8] 이것은 α-디스트로글리칸과 세포외 지하막 사이의 상호작용을 안정화시키기 위해 필요하다. 이러한 수정 없이 당단백질은 심각한 뇌 기형으로 특징지어지는 선천성 근위축증으로 이어지는 세포를 고정시킬 수 없다.[15]

오갈락토스 (오갈락토스)

O-갈락토스는 콜라겐의 리신 잔류물에서 흔히 발견되는데, 히드록실 그룹을 추가하여 히드록실리신을 형성하는 경우가 많다. 이러한 산소 첨가 때문에 히드록실리신(hydroxylsine)은 O-glycosylation에 의해 수정될 수 있다. 하이드록실 그룹에 갈락토스를 추가하는 것은 엔드소플라스믹 레티쿨룸에서 시작되지만, 주로 골지 기구에서 발생하며, 특정한 순서에 따른 하이드록실리신 잔류물에서만 발생한다.[1][18]

이 O-galactosylation은 모든 콜라겐에서 정확한 기능을 위해 필요하지만, 콜라겐 타입 IV와 V에서 특히 흔하다.[19] 어떤 경우에는 포도당 당분을 핵심 갈락토오스(갈락토오스)에 첨가할 수 있다.[7]

O-후코세 (O-후코세)

세린과 트레오닌 잔류물에 후코오스당을 첨가하는 것은 내포체성 망막에서 발생하며 두 개의 후코실전증에 의해 강직되는 특이한 형태의 O-글리코실화다.[20] 이것들은 플라스모디움 팔시파룸과[21] 톡소플라즈마 곤디에서 발견되었다.[22]

몇몇 다른 효소들은 코어 푸코스의 연장에 촉매 작용을 하는데, 이는 단백질의 초기 푸코스에 다른 당분이 첨가될 수 있다는 것을 의미한다.[20] O-fucosylation과 함께 O-fucosylation은 주로 단백질에서 발견되는 표피 성장인자(EGF) 영역에서 발견된다.[7] EGF 영역의 O-후코실레이션은 단백질 순서에서 두 번째와 세 번째 보존된 사이스테인 잔류물 사이에 발생한다.[1] 코어 O-퓨코스가 첨가되면 GlcNAc, 갈락토스, 시알산을 첨가하여 길어지는 경우가 많다.

노치는 O-fucosylated된 몇 개의 EGF 도메인을 가진 개발상 중요한 단백질이다.[23] 코어 푸코스의 정교함의 변화는 단백질이 어떤 상호작용을 형성할 수 있는지, 따라서 개발 중에 어떤 유전자를 기록할지를 결정한다. O-fucosylation은 간에서 단백질을 분해하는 역할도 할 수 있다.[1]

O-글루코스(O-Glc)

O-fucosylation과 유사하게, O-glucosylation은 O-glucosyl transferase에 의해 강직되고 단백질을 첨가하기 위해 정의된 순서가 필요하므로 특이한 O-연계 수정이다. O-글루코스는 예를 들어 응고 인자 VII와 IX에서 EGF 영역의 첫 번째 보존된 사이스테인 잔류물과 두 번째 보존된 사이 세린 잔류물 사이에 종종 부착된다.[7] 노치 단백질에서 EGF 도메인의 적절한 접힘에도 O-글루코실레이션이 필요한 것으로 보인다.[24]

프로테오글리칸스

주요기사 : 프로테오글리칸스
단백질의 세린 및 세로닌 잔류물에 각각 실로스 또는 갈나크 설탕을 첨가하여 형성된 헤파란 황산염과 케라탄 황산염의 구조.

프로테오글리칸은 글리코사미노글리칸(GAG)이라고 알려진 하나 이상의 설탕 사이드 체인을 가진 단백질로 구성되며 세린과 트레오닌 잔류물의 산소에 부착된다.[25] GAG는 반복적인 설탕 단위의 긴 사슬로 이루어져 있다. 프로테오글리칸은 보통 세포 표면과 세포외 기질(ECM)에서 발견되며, 연골과 힘줄의 힘과 유연성에 중요하다. 프로테오글리칸의 부재는 심장과 호흡기 장애, 골격 발달의 결함, 종양 전이 증가와 관련이 있다.[25]

단백질 내 잔류물의 산소 원자와 연결된 설탕에 따라 다른 종류의 프로테오글리칸이 존재한다. 예를 들어, GAGH 헤파란 황산염은 실로스 설탕을 통해 단백질 세린 잔류물에 부착된다.[7] 구조는 실로스에 N-아세틸락토사민 반복 설탕 단위를 첨가하여 확장된다. 이 과정은 특이하며 특정한 실로실 전이가 필요하다.[6] 케라탄황산염은 갈나크를 통해 세린이나 트레오닌 잔류물에 부착되며, 갈락토오스당 2개로 확장되며, 글루쿠로닉산(GlcA)과 글락나크(GlcNAc)의 반복단위가 이어진다. 제2형 케라탄황산은 연골에서 특히 흔하다.[25]

지질

세라마이드, 갈락토실세라마이드 및 글루코실세라마이드의 구조.

갈락토오스나 포도당 당분은 단백질에서 발생하지 않기 때문에 다른 형태의 오글리코실레이션으로 세라마이드 지질의 히드록실 그룹에 부착할 수 있다.[6] 이것은 세포막 내 수용체 국소화에 중요한 글리코스포싱올리피드를 형성한다.[8] 이러한 지질의 잘못된 분해는 흔히 신경퇴행장애와 발달장애에 의해 특징지어지는 스핑골리피도스라고 알려진 질병의 집단으로 이어진다.

세라마이드 지질에는 갈락토오스 당분과 포도당 당분이 모두 첨가될 수 있기 때문에 우리는 두 그룹의 글리코스포싱골리피드를 가지고 있다. 갈락토스핀골리피드는 일반적으로 구조가 매우 단순하고 코어 갈락토스는 보통 변형되지 않는다. 그러나 글루코스피놀리피드는 종종 수정되고 훨씬 더 복잡해질 수 있다.

갈락토-와 글루코스피놀리피드의 생합성은 다르게 발생한다.[6] 포도당은 골기 기구에서 추가 변형이 발생하기 전에 종양막의 전구체에서 세라마이드에 첨가된다.[8] 반면 갈락토스는 골기 기구에 이미 세라마이드에 첨가되는데, 여기서 형성된 갈락토스핀골리피드는 황산염군을 더하여 황화되는 경우가 많다.[6]

글리코제닌

세린이나 트레오닌 잔류물이 아닌 티로신에서 O-글리코실화(O-glycosylation)의 첫 번째 및 유일한 예 중 하나는 글리코제닌에서 티로신 잔류물에 포도당을 첨가하는 것이다.[7] 글리코제닌은 포도당을 글리코겐으로 변환시키는 글리코실전달효소로 근육과 간세포에 존재한다.[26]

임상적 유의성

모든 형태의 O-glycosylation은 몸 전체에 풍부하며 많은 세포 기능에서 중요한 역할을 한다.

루이스 별자리는 혈액 집단을 결정하는데 중요하며, 만약 우리가 외국 장기를 발견한다면 면역 반응의 생성을 허용한다. 그것들을 이해하는 것은 장기 이식에 중요하다.[1]

면역글로불린의 힌지 영역은 구조를 유지하고 외국 항원과의 상호작용을 허용하며 단백질 분해로부터 지역을 보호하기 위해 개별 영역 사이의 높은 O-글리코실화 영역을 포함한다.[1][8]

알츠하이머병은 O-glycosylation에 의해 영향을 받을 수 있다. 알츠하이머에서 신경퇴직을 일으키기 위해 축적되는 단백질인 타우는 질병 진행에 관여할 수 있는 O-GlcNAc를 함유하고 있다.[1]

O-glycosylation의 변화는 암에서 매우 흔하다. O글리칸 구조들, 특히 말단 루이스 별자리는 전이 중에 종양 세포가 새로운 조직을 침범할 수 있도록 하는 데 중요하다.[6] 암세포의 O-glycosylation의 이러한 변화를 이해하면 새로운 진단 접근법과 치료 기회를 얻을 수 있다.[1]

참고 항목

참조

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외부 링크

  • 글리코EP: 진핵단백질서열에서 N-, O-, C-글리코사이트 예측을 위한 실리코 플랫폼에 관한 연구