아르기닌

Arginine
아르기닌
Skeletal formula of arginine
Arginine-from-xtal-3D-bs-17.png
Arginine-from-xtal-3D-sf.png
이름
기타 이름
2-아미노-5-구아니디노펜탄산
식별자
3D 모델(JSmol)
3 DMet
1725411, 1725412 D, 1725413 L
체비
첸블
켐스파이더
드러그뱅크
ECHA 정보 카드 100.000.738 Edit this at Wikidata
EC 번호
  • L: 230-571-3
364938 D
케그
메쉬 아르기닌
RTECS 번호
  • L: CF1934200 L
유니
  • InChI=1S/C6H14N4O2/c7-4(5)2-1-3-10-6(8)9/h4H,1-3,7H2,(H,11,12)(H4,8,9,10)/t4/m0 checkY/1s
    키: ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUNSA-N checkY
  • D/L: 키: ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N
  • D: 키: ODKSFYDXXFIFQN-SCSIIBSYSA-N
  • L: C(C[C@@H](C(=O)O)N)CNC(=N)n
  • D/L: C(CC(C(=O)O)N)CNC(=N)n
  • D: C(C[C@H](C(=O)O)N)CNC(=N)n
  • L HCL : [ Cl - ]NC(CCNC(N)=[NH2+])C([O-])=O
  • L Zwitterion : NC(CCNC(N)=[NH2+])C([O-])=O
특성.
C6H14N4O2
몰 질량 174.165g/140g/140−1
외모 백색 결정
냄새 무취
녹는점 260°C, 500°F, 533K
비등점 368 °C (694 °F, 641 K)
14.87g/100mL(20°C)
용해성 에탄올에 약간 용해되는
에틸에테르에 용해되지 않는
로그 P −1.652
산도(pKa) 2.18(디옥실), 9.09(디옥실), 13.8(디옥시디노)
열화학
232.8 J−1 K−1 mol (23.7 °C에서)
250.6 JK−1−1 몰
-624.9~-622.3kJ몰−1
- 3.7396 –-3.7370 MJ−1 몰
약리학
B05XB01 (WHO) S
위험 요소
GHS 라벨링:
GHS07: Exclamation mark
경고
H319
P305+P351+P338
치사량 또는 농도(LD, LC):
5110mg/kg (랫드, 경구)
안전 데이터 시트(SDS) L-아르기닌
관련 화합물
관련 알칸산
관련 화합물
보충 데이터 페이지
Arginine(데이터 페이지)
달리 명시되지 않은 한 표준 상태(25°C[77°F], 100kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공됩니다.

아르기닌은 (HN2)(HN)CN(H2)(CH)3CH(NH2)COH의2 아미노산이다.이 분자는 표준 아미노산 골격에 부가된 구아니디노기를 특징으로 한다.생리적 pH에서 카르본산은 탈양성자(-CO2−)가 되고 아미노기 및 구아니디노기 모두 양성자가 되어 양이온이 된다.그뿐l-arginine(기호 Arg 또는 R) 에난티오머는 [1]자연적으로 발견된다.아르그 잔류물은 단백질의 일반적인 성분이다.코돈 CGU, CGC, CGA, CGG, AGA 및 AGG에 의해 부호화됩니다.[2] 아르기닌의 구아니딘기는 [3]일산화질소 생합성의 전구체이다.모든 아미노산처럼, 그것은 하얗고 수용성 고체이다.

역사

아르기닌은 1886년 독일 화학자 에른스트 슐제와 그의 조수 에른스트 [4][5]슈타이거에 의해 노란색 루핀 묘목에서 처음 분리되었다.He named it from the Greek árgyros (ἄργυρος) meaning "silver" due to the silver-white appearance of arginine nitrate crystals.[6]1897년에 슐제와 에른스트 윈터스타인(1865–1949)은 아르기닌의 구조를 [7]결정했어요.슐제와 윈터스타인은 1899년 [8]오르니틴과 시아나미드에서 아르기닌을 합성했지만 아르기닌의 구조에[9] 대한 의구심은 1910년 [10]쇠렌센의 합성까지 남아 있었다.

원천

생산.

그것은 전통적으로 [11]젤라틴과 같은 다양한 값싼 단백질 공급원의 가수분해로 얻어진다.그것은 발효를 통해 상업적으로 얻어진다.이와 같이 포도당을 탄소원으로 [12]하여 25~35g/l를 제조할 수 있다.

식사원

아르기닌은 개인의 발달 단계와 [13]건강 상태에 따라 반필수 또는 조건상 필수 아미노산으로 분류된다.조산아들은 아르기닌을 내부에서 합성할 수 없기 때문에 아미노산은 영양적으로 그들에게 [14]필수적입니다.아르기닌은 모든 단백질이 함유된[15] 식품의 성분이고 글루타민에서 시트룰린을 통해 [16][17]체내에서 합성될 수 있기 때문에 대부분의 건강한 사람들은 아르기닌을 보충할 필요가 없다.아르기닌은 화상,[17] 부상 및 패혈증 회복 중 또는 아르기닌 생합성의 주요 부위인 소장과 신장의 기능이 [3]저하된 경우 등 생리적인 스트레스를 받는 건강한 개인에게 추가로 필요하다.

아르기닌은 요소 [18]순환이 없기 때문에 조류에게 필수적인 아미노산이다.고양이, 개[19], 페럿과 같은 일부 육식동물에게 아르기닌은 [3]필수적입니다. 왜냐하면 식사 후 매우 효율적인 단백질 이화작용은 요소 회로를 통해 처리되어야 하는 대량의 암모니아를 생성하며, 충분한 아르기닌이 존재하지 않으면 암모니아 독성이 [20]치명적일 수 있기 때문입니다.고기에는 이러한 [20]상황을 피하기 위한 충분한 아르기닌이 포함되어 있기 때문에 이것은 실제로 문제가 되지 않습니다.

아르기닌의 동물 공급원은 고기, 유제품, 달걀을 [21][22]포함하며, 식물 공급원은 곡물, 콩,[22] 견과류와 같은 모든 종류의 씨앗을 포함합니다.

생합성

요소회로의 시트룰린으로부터 세포성 효소 아르기노숙신산합성효소 및 아르기노숙신산분해효소의 순차작용에 의해 아르기닌을 합성한다.이것은 에너지적으로 비용이 많이 드는 과정이다. 왜냐하면 합성되는 아르기노숙신산염의 각 분자에 대해, 아데노신 삼인산염(ATP) 1분자가 아데노신 일인산염(AMP)으로 가수분해되어 2개의 ATP 당량을 소비하기 때문이다.

아르기닌, 글루타민, 프롤린을 연결하는 경로는 양방향이다.따라서 이들 아미노산의 순사용 또는 생산은 세포 유형과 발달 단계에 따라 크게 좌우된다.

아르기닌 생합성

전신 기준으로, 아르기닌의 합성은 주로 장-신장 축을 통해 일어난다: 소장의 상피 세포는 주로 글루타민과 글루탐산염으로부터 시트룰린을 생산하며, 이는 혈류에서 신장의 근위세관 세포로 운반되어 혈액에서 시트룰린을 추출하여 아르기닌으로 변환한다.e는 순환으로 돌아갑니다.이것은 소장이나 신장 기능이 손상되면 아르기닌 합성을 감소시켜 식사 요구량을 증가시킬 수 있다는 것을 의미한다.

시트룰린으로부터의 아르기닌의 합성은 다른 많은 세포에서도 낮은 수준에서 이루어지며, 유도성 NOS의 생산을 증가시키는 상황에서 아르기닌 합성을 위한 세포 용량이 현저하게 증가할 수 있다.이를 통해 질소산화물의 NOS 촉매 생성 부산물인 시트룰린이 시트룰린-NO 또는 아르기닌-시트룰린 경로로 알려진 경로에서 아르기닌으로 재활용될 수 있습니다.이것은 많은 세포 유형에서 NO 합성이 아르기닌뿐만 아니라 시트룰린에 의해 어느 정도 지지될 수 있다는 사실에 의해 입증된다.그러나 시트룰린은 NO [23]분해의 안정적인 최종 산물인 질산염 및 아질산염과 함께 NO 생성 세포에 축적되기 때문에 이러한 재활용은 정량적이지 않습니다.

기능.

아르기닌은 세포 분열, 상처 치유, 몸에서 암모니아 제거, 면역 기능,[24] 호르몬 [13][25][26]분비에 중요한 역할을 합니다.산화질소(NO)[27] 합성의 전조물질로 혈압 [28][29]조절에 중요하다.아르기닌은 T세포가 체내에서 기능하기 위해 필요하며,[30][31] 고갈되면 규제 완화를 초래할 수 있다.

단백질

아르기닌의 곁사슬은 양친매성인데, 이는 생리학적 pH에서 소수성 지방족 탄화수소 사슬 끝에 양전하를 띤 구아니디늄기를 포함하고 있기 때문이다.구상 단백질이 소수성 내부와 친수성 [32]표면을 가지고 있기 때문에, 아르기닌은 전형적으로 친수성 머리 그룹이 극지방 환경과 상호작용할 수 있는, 예를 들어 수소 결합과 [33]염교에서 발견됩니다.이러한 이유로, 그것은 종종 두 [34]단백질 사이의 계면에서 발견된다.측쇄의 지방족 부분은 때때로 단백질 [33]표면 아래에 남아 있다.

단백질의 아르기닌 잔류물은 PAD 효소에 의해 시트룰린이라고 불리는 번역 후 변형 과정에서 시트룰린을 형성하기 위해 탈모될 수 있다.이것은 태아 발달에서 중요하고, 유전자 발현 제어뿐만 아니라 정상적인 면역 과정의 일부이지만, 자가 면역 [35]질환에서도 중요합니다.아르기닌의 또 다른 번역 후 변형은 단백질 메틸전달효소에 [36]의한 메틸화를 포함한다.

전구체

아르기닌은 제2의 전달자로 작용할 수 있는 중요한 신호 분자인 NO의 직접적인 전구체이자 혈관 확장을 조절하는 세포간 전달자이며, 또한 감염에 대한 면역계의 반응에도 기능을 가지고 있다.

아르기닌은 또한 요소, 오르니틴 및 아그마틴의 전구체이며, 크레아틴의 합성에 필요하며, 폴리아민(주로 오르니틴을 통해 그리고 아그마틴, 시트룰린, 글루타메이트를 통해)의 합성에 사용될 수 있다.가까운 친척인 비대칭 디메틸라르기닌(ADMA)의 존재는 일산화질소 반응을 억제하기 때문에 L-아르기닌이 건강한 내피로 간주되는 것처럼 ADMA는 혈관 질환의 지표로 간주된다.

구조.

l-Arginine의 구아니디늄기 전하의 비국재화

아르기닌의 아미노산 측쇄는 3-탄소 지방족 직쇄로 구성되며, 말단부는 pK가a 13.[37]8인 구아니디늄기로 덮여 있으며, 따라서 항상 생리적 pH에서 양성자화되고 양전하를 띤다.이중결합과 질소론쌍의 결합에 의해 양전하가 비국재화되어 복수의 수소결합을 형성할 수 있다.

조사.

성장호르몬

성장호르몬의 [39]분비를 촉진하기 때문에 성장호르몬 자극시험에[38] 아르기닌을 투여한다.임상시험의 리뷰는 구강 아르기닌이 성장호르몬을 증가시키지만 성장호르몬 분비는 감소시킨다는 결론을 내렸는데, 이는 보통 [40]운동과 관련이 있다.그러나 최근 한 실험에서 경구 아르기닌이 L-arginine의 혈장 수치를 증가시켰지만 성장호르몬의 [41]증가를 유발하지는 않았다고 보고되었다.

헤르페스-심플렉스 바이러스(콜드 대상포진)

1964년부터 인간 세포에서 단순 헤르페스 바이러스의 아미노산 요건에 대한 연구는 "아르기닌이나 히스티딘의 부족, 그리고 아마도 리신의 존재는 바이러스 합성을 현저하게 방해할 것"이라고 지적했지만, "이들 관찰 중 어느 것에 대해서도 준비된 설명은 없다"[42]고 결론지었다.

더 많은 아르기닌을 흡수하는 것은 아르기닌과 리신이라고 불리는 또 다른 아미노산의 균형을 깨뜨림으로써 간접적으로 차가운 상처를 일으킬 수 있다는 의학적 증거가 있다."[43][44]

추가 검토 결과, "순순포진에 대한 리신의 효능은 치료보다 예방에 더 있을 수 있다"며 "발병의 심각도 또는 기간을 줄이기 위한 리신의 사용"은 지지되지 않지만, 추가 연구가 필요하다.[45]2017년 연구는 "임상학자들은 단순 헤르페스 대상포진의 예방에 리신 보충의 이론적인 역할이 있다고 환자에게 조언하는 것을 고려할 수 있지만, 연구 증거는 이를 뒷받침하기에 충분하지 않다"고 결론지었다.심혈관질환이나 담낭질환 환자에게는 이론상의 위험을 [46]경고하고 경고해야 한다.

고혈압

메타 분석에 따르면 L-arginine은 수축기 혈압의 경우 5.4mmHg, 확장기 혈압의 [47]경우 2.7mmHg의 공동 추정치로 혈압을 낮춘다.

l-arginine을 보충하는 것은 임신성 고혈압을 가진 여성을 위한 확장기 혈압을 낮추고 임신 기간을 연장시킨다.그것은 출생 [48]시 수축기 혈압을 낮추거나 체중을 증가시키지 않았다.

정신분열증

액체 크로마토그래피와 액체 크로마토그래피/질량 분광측정법 둘 다 정신분열증에 걸린 사망자의 뇌 조직이 변화된 아르기닌 대사를 보인다는 것을 발견했다.또한 분석에서는 γ-아미노낙산(GABA)의 수치가 유의미하게 감소하였으나 정신분열증 환자에서는 아그마틴 농도와 글루탐산/GABA 비율이 증가하였다.회귀 분석 결과, 아르기나아제 활성과 질병 발병 연령, 그리고 L-오르니틴 수치와 질병 지속 기간 사이에 양의 상관관계가 나타났다.또한 클러스터 분석 결과 L-arginine과 그 주요 대사물인 L-시트룰린, L-오르니틴, 아그마틴이 뚜렷한 그룹을 형성하였으며, 이들은 정신분열증 그룹에서 변화하였다.그럼에도 불구하고, 정신분열증의 생물학적 기초는 여전히 잘 이해되지 않고 있으며, 도파민 기능, 글루탐산 기능 저하, GABAergic 결핍, 콜린 작동 시스템 기능 장애, 스트레스 취약성 및/또는 신경 발달 장애와 같은 많은 요소들이 질병의 [49]병리 및/또는 병리 생리학에 관련되어 있다.

레이노 현상

경구 L-아르기닌은 레이노[50] 증후군의 디지털 괴사를 역전시키는 것으로 나타났습니다

안전.

L-arginine은 [51]1일 최대 20g의 섭취 시 안전(GRAS 상태)으로 인식된다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Archived from the original on 9 October 2008. Retrieved 5 March 2018.
  2. ^ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Archived from the original on 29 May 2007. Retrieved 2007-05-17.
  3. ^ a b c Ignarro LJ (2000-09-13). Nitric Oxide: Biology and Pathobiology. Academic Press. p. 189. ISBN 978-0-08-052503-7.
  4. ^ Apel F (July 2015). "Biographie von Ernst Schulze" (PDF). Archived from the original (PDF) on 17 November 2015. Retrieved 2017-11-06.
  5. ^ Schulze E, Steiger E (1887). "Ueber das Arginin" [On arginine]. Zeitschrift für Physiologische Chemie. 11 (1–2): 43–65.
  6. ^ "BIOETYMOLOGY: ORIGIN IN BIO-MEDICAL TERMS: arginine (Arg R)". Retrieved 25 July 2019.
  7. ^ Schulze E, Winterstein E (September 1897). "Ueber ein Spaltungs-product des Arginins" [On a cleavage product of arginine]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft (in German). 30 (3): 2879–2882. doi:10.1002/cber.18970300389. 아르기닌의 구조는 페이지 2882에 제시되어 있다.
  8. ^ Schulze E, Winterstein E (October 1899). "Ueber die Constitution des Arginins" [On the constitution of arginine]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft (in German). 32 (3): 3191–3194. doi:10.1002/cber.18990320385.
  9. ^ Cohen JB (1919). Organic Chemistry for Advanced Students, Part 3 (2nd ed.). New York, New York, USA: Longmans, Green & Co. p. 140.
  10. ^ Sölrensen SP (January 1910). "Über die Synthese des dl-Arginins (α-Amino-δ-guanido-n-valeriansäure) und der isomeren α-Guanido-δ-amino-n-valeriansäure" [On the synthesis of racemic arginine (α-amino-δ-guanido-n-valeric acid) and of the isomeric α-guanido-δ-amino-n-valeric acid]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft (in German). 43 (1): 643–651. doi:10.1002/cber.191004301109.
  11. ^ Brand E, Sandberg M (1932). "d-Arginine Hydrochloride". Org. Synth. 12: 4. doi:10.15227/orgsyn.012.0004.
  12. ^ Drauz K, Grayson I, Kleemann A, et al. (2006). "Amino Acids". Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry. Weinheim: Wiley-VCH. doi:10.1002/14356007.a02_057.pub2.
  13. ^ a b Tapiero H, Mathé G, Couvreur P, Tew KD (November 2002). "L-Arginine". (review). Biomedicine & Pharmacotherapy. 56 (9): 439–445. doi:10.1016/s0753-3322(02)00284-6. PMID 12481980.
  14. ^ Wu G, Jaeger LA, Bazer FW, Rhoads JM (August 2004). "Arginine deficiency in preterm infants: biochemical mechanisms and nutritional implications". (review). The Journal of Nutritional Biochemistry. 15 (8): 442–51. doi:10.1016/j.jnutbio.2003.11.010. PMID 15302078.
  15. ^ "Drugs and Supplements Arginine". Mayo Clinic. Retrieved 15 January 2015.
  16. ^ Skipper A (1998). Dietitian's Handbook of Enteral and Parenteral Nutrition. Jones & Bartlett Learning. p. 76. ISBN 978-0-8342-0920-6.
  17. ^ a b Borlase BC (1994). Enteral Nutrition. Jones & Bartlett Learning. p. 48. ISBN 978-0-412-98471-6.
  18. ^ Freedland RA, Briggs S (2012-12-06). A Biochemical Approach to Nutrition. Springer Science & Business Media. p. 45. ISBN 9789400957329.
  19. ^ Nutrient Requirements of Dogs. National Academies Press. 1985. p. 65. ISBN 978-0-309-03496-8.
  20. ^ a b Wortinger A, Burns K (2015-06-11). Nutrition and Disease Management for Veterinary Technicians and Nurses. John Wiley & Sons. p. 232. ISBN 978-1-118-81108-5.
  21. ^ Spano MA, Kruskall LJ, Thomas DT (2017-08-30). Nutrition for Sport, Exercise, and Health. Human Kinetics. p. 240. ISBN 978-1-4504-1487-6.
  22. ^ a b Watson RR, Zibadi S (2012-11-28). Bioactive Dietary Factors and Plant Extracts in Dermatology. Springer Science & Business Media. p. 75. ISBN 978-1-62703-167-7.
  23. ^ Morris SM (October 2004). "Enzymes of arginine metabolism". (review). The Journal of Nutrition. 134 (10 Suppl): 2743S–2747S, discussion 2765S–2767S. doi:10.1093/jn/134.10.2743S. PMID 15465778.
  24. ^ Mauro C, Frezza C (2015-07-13). The Metabolic Challenges of Immune Cells in Health and Disease. Frontiers Media SA. p. 17. ISBN 9782889196227.
  25. ^ Stechmiller JK, Childress B, Cowan L (February 2005). "Arginine supplementation and wound healing". (review). Nutrition in Clinical Practice. 20 (1): 52–61. doi:10.1177/011542650502000152. PMID 16207646.
  26. ^ Witte MB, Barbul A (2003). "Arginine physiology and its implication for wound healing". (review). Wound Repair and Regeneration. 11 (6): 419–23. doi:10.1046/j.1524-475X.2003.11605.x. PMID 14617280. S2CID 21239136.
  27. ^ Andrew PJ, Mayer B (August 1999). "Enzymatic function of nitric oxide synthases". (review). Cardiovascular Research. 43 (3): 521–31. doi:10.1016/S0008-6363(99)00115-7. PMID 10690324.
  28. ^ Gokce N (October 2004). "L-arginine and hypertension". The Journal of Nutrition. 134 (10 Suppl): 2807S–2811S, discussion 2818S–2819S. doi:10.1093/jn/134.10.2807S. PMID 15465790.
  29. ^ Kibe R, Kurihara S, Sakai Y, et al. (2014). "Upregulation of colonic luminal polyamines produced by intestinal microbiota delays senescence in mice". Scientific Reports. 4 (4548): 4548. Bibcode:2014NatSR...4E4548K. doi:10.1038/srep04548. PMC 4070089. PMID 24686447.
  30. ^ Banerjee, Kasturi; Chattopadhyay, Agnibha; Banerjee, Satarupa (2022-07-01). "Understanding the association of stem cells in fetal development and carcinogenesis during pregnancy". Advances in Cancer Biology - Metastasis. 4: 100042. doi:10.1016/j.adcanc.2022.100042. ISSN 2667-3940. S2CID 248485831.
  31. ^ Rodriguez, Paulo C.; Quiceno, David G.; Ochoa, Augusto C. (2006-10-05). "l-arginine availability regulates T-lymphocyte cell-cycle progression". Blood. 109 (4): 1568–1573. doi:10.1182/blood-2006-06-031856. ISSN 0006-4971. PMC 1794048. PMID 17023580.
  32. ^ Mathews CK, Van Holde KE, Ahern KG (2000). Biochemistry (3rd ed.). San Francisco, Calif.: Benjamin Cummings. pp. 180. ISBN 978-0805330663. OCLC 42290721.
  33. ^ a b Barnes MR (2007-04-16). Bioinformatics for Geneticists: A Bioinformatics Primer for the Analysis of Genetic Data. John Wiley & Sons. p. 326. ISBN 9780470026199.
  34. ^ Kleanthous C (2000). Protein-protein Recognition. Oxford University Press. p. 13. ISBN 9780199637607.
  35. ^ 그리피스 앤 언윈 2016, 페이지 275
  36. ^ 그리피스 앤 언윈 2016, 페이지 176
  37. ^ Fitch CA, Platzer G, Okon M, et al. (May 2015). "Arginine: Its pKa value revisited". Protein Science. 24 (5): 752–61. doi:10.1002/pro.2647. PMC 4420524. PMID 25808204.
  38. ^ Medline Plus 백과사전:성장호르몬 자극시험
  39. ^ Alba-Roth J, Müller OA, Schopohl J, von Werder K (December 1988). "Arginine stimulates growth hormone secretion by suppressing endogenous somatostatin secretion". The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. 67 (6): 1186–9. doi:10.1210/jcem-67-6-1186. PMID 2903866. S2CID 7488757.
  40. ^ Kanaley JA (January 2008). "Growth hormone, arginine and exercise". Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care. 11 (1): 50–4. doi:10.1097/MCO.0b013e3282f2b0ad. PMID 18090659. S2CID 22842434.
  41. ^ Forbes SC, Bell GJ (June 2011). "The acute effects of a low and high dose of oral L-arginine supplementation in young active males at rest". Applied Physiology, Nutrition, and Metabolism. 36 (3): 405–11. doi:10.1139/h11-035. PMID 21574873.
  42. ^ Tankersley RW (March 1964). "Amino Acid Requirements of Herpes Simplex Virus in Human Cells". Journal of Bacteriology. 87 (3): 609–613. doi:10.1128/jb.87.3.609-613.1964. PMC 277062. PMID 14127578.
  43. ^ "High-arginine foods: Sources, benefits, and risks". www.medicalnewstoday.com. 2018-10-04. Retrieved 2021-05-27.
  44. ^ "L-Arginine: MedlinePlus Supplements". medlineplus.gov. Retrieved 2021-05-27.
  45. ^ Tomblin FA, Lucas KH (February 2001). "Lysine for management of herpes labialis". American Journal of Health-System Pharmacy. 58 (4): 298–300, 304. doi:10.1093/ajhp/58.4.298. PMID 11225166.
  46. ^ Mailoo VJ, Rampes S (June 2017). "Lysine for Herpes Simplex Prophylaxis: A Review of the Evidence". Integrative Medicine. 16 (3): 42–46. PMC 6419779. PMID 30881246.
  47. ^ Dong JY, Qin LQ, Zhang Z, et al. (December 2011). "Effect of oral L-arginine supplementation on blood pressure: a meta-analysis of randomized, double-blind, placebo-controlled trials". review. American Heart Journal. 162 (6): 959–65. doi:10.1016/j.ahj.2011.09.012. PMID 22137067.
  48. ^ Gui S, Jia J, Niu X, et al. (March 2014). "Arginine supplementation for improving maternal and neonatal outcomes in hypertensive disorder of pregnancy: a systematic review". (review). Journal of the Renin-Angiotensin-Aldosterone System. 15 (1): 88–96. doi:10.1177/1470320313475910. PMID 23435582.
  49. ^ Liu P, Jing Y, Collie ND, et al. (August 2016). "Altered brain arginine metabolism in schizophrenia". Translational Psychiatry. 6 (8): e871. doi:10.1038/tp.2016.144. PMC 5022089. PMID 27529679.
  50. ^ Rembold, Christopher M.; Ayers, Carlos R. (February 2003). "Oral L-arginine can reverse digital necrosis in Raynaud's phenomenon". Molecular and Cellular Biochemistry. 244 (1–2): 139–141. doi:10.1023/A:1022422932108. ISSN 0300-8177. PMID 12701823. S2CID 30249281.
  51. ^ Shao A, Hathcock JN (April 2008). "Risk assessment for the amino acids taurine, L-glutamine and L-arginine". Regulatory Toxicology and Pharmacology. 50 (3): 376–99. doi:10.1016/j.yrtph.2008.01.004. PMID 18325648.

원천

  • Griffiths JR, Unwin RD (2016). Analysis of Protein Post-Translational Modifications by Mass Spectrometry. John Wiley & Sons. ISBN 978-1-119-25088-3.

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