프롤린

Proline
기타 용도는 Proline(동음이의)을 참조하십시오.
프롤렌과 혼동하지 말 것.
프롤린
Structural formula of proline
L-proline-skeletal.png
Proline-from-xtal-3D-bs-17-view-B.png
Proline-from-xtal-3D-sf-view-B.png
이름
IUPAC 이름
프롤린
시스템 IUPAC 이름
피롤리딘-2-카르본산[1]
식별자
3D 모델(JSmol)
80812
체비
첸블
켐스파이더
드러그뱅크
ECHA 정보 카드 100.009.264 Edit this at Wikidata
EC 번호
  • L: 210-189-3
26927
케그
메쉬 프롤린
RTECS 번호
  • L: TW3584000
유니
  • InChI=1S/C5H9NO2/c7-5(8)4-2-1-3-6-4/h4,6H,1-3H2,(H,7,8)/t4-/m0/s1 checkY
    키: ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N checkY
  • D/L: 키: ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N
  • D: 키: ONIBWKKTOPOVIA-SCSIIBSYSA-N
  • L: C1C[C@H](NC1)C(=O)O
  • L Zwiterion : [ O - ]C ( = O ) [ C @ H ] ( CCC 2 )[NH2+]2
특성.
C5H9NO2
몰 질량 115.150 g/140−1
외모 투명 결정
녹는점 205~228°C(401~442°F, 478~501K)(분해)
용해성 1.5g/100g 에탄올 19°C[2]
로그 P -0.06
산도(pKa) 1.99(디옥실), 10.96(디옥실)[3]
보충 데이터 페이지
Proline(데이터 페이지)
달리 명시되지 않은 한 표준 상태(25°C[77°F], 100kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공됩니다.

프롤린(Symbol Pro 또는 P)[4]은 아미노기 -NH를
2 포함하지 않지만 단백질 생성 아미노산으로 분류되는 유기산이다.2차 아민 질소는 생물학적 조건 하에서 양성자화된2+ NH 형태이며, 카르복실기는 탈양성자화된 -COO 형태이다.α 탄소의 "측쇄"는 피롤리딘 고리를 형성하는 질소에 연결되어 지방족 아미노산으로 분류됩니다.그것은 인간에게는 필수적이지 않으며, 이것은 신체가 비필수 아미노산 L-글루탐산으로부터 그것을 합성할 수 있다는 것을 의미한다.CCU, CCC, CCC, CCA 및 CCG로 시작하는 모든 코돈에 의해 부호화됩니다.

프롤린은 2차 아민인 유일한 단백질 생성 2차 아미노산이며, 질소 원자는 α-탄소 및 5원 고리를 형성하는 3개의 탄소 사슬에 모두 결합되어 있기 때문이다.

역사와 어원

프롤린은 1900년 리처드 윌스테터가 N-메틸프롤린을 연구하던 중 아미노산을 얻어 처음 분리한 후 디에틸말론산나트륨염과 1,3-디브로모프로판을 반응시켜 프롤린을 합성했다.이듬해 Emil Fischer는 카제인으로부터 프롤린을 분리하고 γ-프탈리미드-프로필말론 [5]에스테르로부터 [6]프롤린 합성을 발표했다.

프롤린이라는 이름은 프롤린의 성분 [7]중 하나인 피롤리딘에서 유래했다.

생합성

프롤린은 아미노산 L-글루탐산으로부터 생합성적으로 유도된다.글루탐산-5-세미알데히드는 먼저 글루탐산5-키나아제(ATP 의존)와 글루탐산-5-세미알데히드탈수소효소(NADH 또는 NADPH 필요)에 의해 형성된다.그런 다음 이는 자발적으로 1-파이로린-5-카르복실산을 형성하고, 파이로린-5-카르복실산 환원효소(NADH 또는 NADPH 사용)에 의해 프롤린으로 [8]환원되거나, 오르니틴 아미노기전달효소에 의해 오르니틴으로 전환되어 프로라인을 형성할 수 있다.

양쪽 프롤린 에난티오머의 Zwitterionic 구조: (S)-프롤린(왼쪽) 및 (R)-프롤린

생물학적 활동

L-Proline은 글리신 수용체와 NMDA 및 NMDA(AMPA/kainate) 비이온성 글루탐산 [9][10][11]수용체 모두의 약한 작용제 역할을 하는 것으로 밝혀졌다.그것은 잠재적인 내인성 [9][10][11]엑시토톡신이라고 제안되어 왔다.식물에서 프롤린 축적은 다양한 스트레스에 대한 일반적인 생리 반응이지만, 또한 생식 조직(예: 꽃가루)[12]의 발달 프로그램의 일부이다.프롤린이 풍부한 식단은 [13]인간의 우울증 위험 증가와 관련이 있었다.

단백질 구조의 특성

프롤린 측쇄의 독특한 순환 구조는 다른 아미노산에 비해 프롤린에게 탁월한 입체구조 강성을 제공한다.또한 프롤린과 다른 아미노산 사이의 펩타이드 결합 형성 속도에도 영향을 미칩니다.프롤린이 펩타이드 결합에서 아미드로 결합될 때, 그 질소는 어떠한 수소에도 결합되지 않으며, 수소 결합 공여체 역할을 할 수 없지만 수소 결합 수용체일 수 있습니다.

유입 Pro-tRNA에 대한 펩타이드 결합 형성은 [14]N-알킬아미노산의 일반적인 특징인 다른 tRNA에 비해 상당히 느리다.유입된 tRNA와 프롤린으로 끝나는 사슬 사이의 펩타이드 결합 형성도 느리고 프롤린-프롤린 결합의 생성 속도도 [15]가장 느리다.

프롤린의 예외적인 입체구조 강성은 프롤린 잔류물 근처의 단백질 2차 구조에 영향을 미치며, 호열성 유기체의 단백질에서 프롤린의 높은 유병률을 설명할 수 있다.단백질 2차 구조는 단백질 골격의 이면각θ, θ 및 θ로 설명할 수 있다.프롤린 측 체인의 순환 구조는 각도 θ를 약 -65°[16]에서 고정합니다.

프롤린은 알파나선 및 베타시트와 같은 규칙적인 2차 구조 요소의 중간에서 구조적 교란 물질로 작용하지만, 프롤린은 일반적으로 알파나선의 첫 번째 잔류물로서 그리고 베타시트의 가장자리 가닥에서도 발견된다.프롤린은 또한 일반적으로 교대로 발견되며 베타 턴의 형성에 도움을 준다.이것은 프롤린이 완전히 지방족 측쇄를 가지고 있음에도 불구하고 보통 용매 노출된다는 신기한 사실을 설명할 수 있다.

여러 개의 프로라인 및/또는 히드록시프로라인은 콜라겐의 주요 2차 구조인 폴리프로라인 나선을 형성할 수 있다.프롤린 하이드록실화효소(또는 불소와 같은 전자 인출 치환기의 다른 첨가물)에 의한 프롤린의 하이드록실화는 콜라겐의 입체구조 안정성을 [17]크게 증가시킨다.따라서 프롤린의 히드록실화는 고등생물의 결합조직을 유지하기 위한 중요한 생화학적 과정이다.괴혈병과 같은 심각한 질병은 예를 들어 효소 프롤릴 하이드록실화효소의 돌연변이 또는 필요한 아스코르브산(비타민 C) 보조 인자의 부족으로 인해 발생할 수 있습니다.

시스-트랜스 이성질화

프롤린 및 다른 N-치환 아미노산(예: 사르코신)에 대한 펩타이드 결합은 시스와 트랜스 이성질체 모두를 채울 수 있다.대부분의 펩타이드 결합은 압도적으로 트랜스 이성질체(일반적으로 제한되지 않은 조건에서 99.9%)를 채택하는데, 이는 주로 아미드 수소(트랜스 이성질체)가 다음 C 원자(시스α 이성질체)보다 앞의 Cα 원자(트랜스 이성질체)에 대한 입체적 거부감을 덜 제공하기 때문이다.반면 X-Pro 펩타이드 결합의 시스 및 트랜스 이성질체(여기서 X는 아미노산을 나타낸다)는 인접한 치환과 충돌하여 에너지 차이가 훨씬 낮다.따라서 변형되지 않은 조건에서 시스 이성질체의 X-Pro 펩타이드 결합 비율은 유의하게 상승하며, 일반적으로 시스 분율은 3~10%[18] 범위이다.그러나 이러한 값은 앞의 아미노산에 따라 달라지며, 글리[19] 및[20] 방향족 잔류물은 시스 이성질체의 비율을 증가시킨다.시스 분율은 최대 40%까지 [21]방향족-프로펩타이드 결합에 대해 확인되었다.

운동학적 관점에서 볼 때, 시스-트랜스 프롤린 이성질체는 특히 토종 단백질이 시스 이성질체를 필요로 할 때 비토종 이성질체 내에서 접힘에 중요한 하나 이상의 프롤린 잔기를 포착함으로써 단백질 접힘의 진행을 저해할 수 있는 매우 느린 과정이다.이는 프롤린 잔류물이 트랜스 이성질체 형태로 리보솜에서 독점적으로 합성되기 때문이다.모든 생물은 이 이성화를 촉매하기 위해 프롤릴 이성질화효소(prol isomerase)를 가지고 있으며, 일부 박테리아는 리보솜과 관련된 특수한 프롤릴 이성질화효소를 가지고 있다.단, 모든 프로라인이 접힘에 필수적인 것은 아니며 단백질 접힘은 다수의 X-Pro펩타이드 결합의 비원어 컨포머를 가지고 있음에도 불구하고 정상 속도로 진행될 수 있다.

사용하다

프롤린 및 그 유도체는 프롤린 유기 촉매 반응에서 비대칭 촉매로 종종 사용된다.CBS 환원 및 프롤린 촉매 알돌 응축이 대표적인 예입니다.

양조할 때, 프롤린이 풍부한 단백질은 폴리페놀과 결합하여 흐릿한 상태를 [22]만든다.

L-Proline은 삼투 보호제이므로 많은 제약 및 생명공학 분야에서 사용됩니다.

식물 조직 배양에 사용되는 배지는 프롤린으로 보충될 수 있다.이것은 아마도 식물이 조직 [23][better source needed]배양에 대한 스트레스를 견딜 수 있도록 도와주기 때문에 성장을 증가시킬 수 있다.식물의 스트레스 반응에 대한 프롤린의 역할은 § 생물학적 활동을 참조한다.

특기 사항

프롤린은 글리신과 함께 전형적인 라마찬드라 플롯과 함께 따르지 않는 두 가지 아미노산 중 하나이다.펩타이드 결합에 대한 β각 및 β각은 베타탄소에 연결된 고리 형성에 의해 허용회전도가 작다.그 결과, 단백질의 "회전"에서 종종 발견되는데, 이는 자유 엔트로피(δS)가 다른 아미노산에 비해 상대적으로 크지 않기 때문에 접힌 형태와 펴진 형태에서 엔트로피의 변화가 작기 때문이다.또한 프롤린은 측쇄α-N이 질소 결합을 하나만 형성할 수 있기 때문에 α 및 β 구조에서 거의 발견되지 않는다.

또한 프롤린은 크로마토그래피용으로 닌히드린을 분무하여 현상했을 때 적색/보라색을 형성하지 않는 유일한 아미노산이다.대신 프롤린은 오렌지/노란색을 생성합니다.

합성

라세믹 프롤린은 디에틸 말로네이트와 [24]아크릴로니트릴로부터 합성될 수 있다.

DL-Proline synth.png

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ Pubchem. "Proline". pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. Archived from the original on 16 January 2014. Retrieved 8 May 2018.
  2. ^ H.-D. Belitz; W. Grosch; P. Schieberle (2009-01-15). Food Chemistry. p. 15. ISBN 978-3-540-69933-0. Archived from the original on 2016-05-15.
  3. ^ 넬슨, D.L., 콕스, M.M. 생화학 원리W.H. Freeman and Company.
  4. ^ "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Archived from the original on 9 October 2008. Retrieved 5 March 2018.
  5. ^ R.H.A. Plimmer (1912) [1908], R.H.A. Plimmer & F.G. Hopkins (ed.), The chemical composition of the proteins, Monographs on biochemistry, vol. Part I. Analysis (2nd ed.), London: Longmans, Green and Co., p. 130, retrieved September 20, 2010
  6. ^ "Proline". Archived from the original on 2015-11-27.
  7. ^ "proline". American Heritage Dictionary of the English Language, 4th edition. Archived from the original on 2015-09-15. Retrieved 2015-12-06.
  8. ^ 를 클릭합니다Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000). Principles of Biochemistry (3rd ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 1-57259-153-6..
  9. ^ a b Ion Channel Factsbook: Extracellular Ligand-Gated Channels. Academic Press. 16 November 1995. pp. 126–. ISBN 978-0-08-053519-7. Archived from the original on 26 April 2016.
  10. ^ a b Henzi V, Reichling DB, Helm SW, MacDermott AB (1992). "L-proline activates glutamate and glycine receptors in cultured rat dorsal horn neurons". Mol. Pharmacol. 41 (4): 793–801. PMID 1349155.
  11. ^ a b Orhan E. Arslan (7 August 2014). Neuroanatomical Basis of Clinical Neurology, Second Edition. CRC Press. pp. 309–. ISBN 978-1-4398-4833-3. Archived from the original on 14 May 2016.
  12. ^ Verbruggen N, Hermans C (2008). "Proline accumulation in plants: a review" (PDF). Amino Acids. 35 (4): 753–759. doi:10.1007/s00726-008-0061-6. PMID 18379856. S2CID 21788988.
  13. ^ Mayneris-Perxachs J, et al. (2022). "Microbiota alterations in proline metabolism impact depression". Cell Metabolism. 34 (5): 681–701. doi:10.1016/j.cmet.2022.04.001. hdl:10230/53513. PMID 35508109. S2CID 248528026.
  14. ^ 를 클릭합니다Pavlov, Michael Y; Watts, Richard E; Tan, Zhongping; Cornish, Virginia W; Ehrenberg, Måns; Forster, Anthony C (2010), "Slow peptide bond formation by proline and other N-alkylamino acids in translation", PNAS, 106 (1): 50–54, doi:10.1073/pnas.0809211106, PMC 2629218, PMID 19104062.
  15. ^ Buskirk, Allen R.; Green, Rachel (2013). "Getting Past Polyproline Pauses". Science. 339 (6115): 38–39. Bibcode:2013Sci...339...38B. doi:10.1126/science.1233338. PMC 3955122. PMID 23288527.
  16. ^ Morris, Anne (1992). "Stereochemical quality of protein structure coordinates". Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 12 (4): 345–364. doi:10.1002/prot.340120407. PMID 1579569. S2CID 940786.
  17. ^ Szpak, Paul (2011). "Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis". Journal of Archaeological Science. 38 (12): 3358–3372. doi:10.1016/j.jas.2011.07.022. Archived from the original on 2012-01-18.
  18. ^ Alderson, T.R.; Lee, J.H.; Charlier, C.; Ying, J. & Bax, A. (2017). "Propensity for cis-proline formation in unfolded proteins". ChemBioChem. 19 (1): 37–42. doi:10.1002/cbic.201700548. PMC 5977977. PMID 29064600.
  19. ^ Sarkar, S.K.; Young, P.E.; Sullivan, C.E. & Torchia, D.A. (1984). "Detection of cis and trans X-Pro peptide bonds in proteins by 13C NMR: Application to collagen". Proceedings of the National Academy of Sciences USA. 81 (15): 4800–4803. Bibcode:1984PNAS...81.4800S. doi:10.1073/pnas.81.15.4800. PMC 391578. PMID 6589627.
  20. ^ Thomas, K.M.; Naduthambi, D. & Zondlo, N.J. (2006). "Electronic Control of Amide cis−trans Isomerism via the Aromatic−Prolyl Interaction". Journal of the American Chemical Society. 128 (7): 2216–2217. doi:10.1021/ja057901y. PMID 16478167.
  21. ^ Gustafson, C.L.; Parsely, N.C.; Asimgil, H.; et al. (2017). "A Slow Conformational Switch in the BMAL1 Transactivation Domain Modulates Circadian Rhythms". Molecular Cell. 66 (4): 447–457.e7. doi:10.1016/j.molcel.2017.04.011. PMC 5484534. PMID 28506462.
  22. ^ K.J. Siebert, "Haze and Foom","Cornell AgriTech". Archived from the original on 2010-07-11. Retrieved 2010-07-13. 2010년 7월 12일 액세스.
  23. ^ Pazuki, A; Asghari, J; Sohani, M; Pessarakli, M & Aflaki, F (2015). "Effects of Some Organic Nitrogen Sources and Antibiotics on Callus Growth of Indica Rice Cultivars". Journal of Plant Nutrition. 38 (8): 1231–1240. doi:10.1080/01904167.2014.983118. S2CID 84495391.
  24. ^ 보겔, 실용유기화학 제5판

추가 정보

  • 를 클릭합니다Balbach, J.; Schmid, F. X. (2000), "Proline isomerization and its catalysis in protein folding", in Pain, R. H. (ed.), Mechanisms of Protein Folding (2nd ed.), Oxford University Press, pp. 212–49, ISBN 978-0-19-963788-1.
  • 프롤린과 히드록시프롤린 대사 장애에 대한 자세한 과학적 개요는 OMMBID 찰스 스크리버, 뷰데, A.L., 발레, D., 슬라이, W.S., 보겔슈타인, B. 차일드, B., 킨즐러(Kinzler, K.유전 질환의 온라인 대사 및 분자 기반.뉴욕: 맥그로-힐 - 255개 장 요약, 많은 대학 전문.OMMBID 블로그도 있습니다.

외부 링크