아미노산합성

Amino acid synthesis
아미노산의 비생물학적 합성에 대해서는 Strecker 아미노산 합성을 참조한다.
아미노산 생합성 개요.그려진 분자는 중립적인 형태이며 제시된 이름과 완전히 일치하지 않습니다.인간은 이 모든 아미노산을 합성할 수 없다.

아미노산 합성은 아미노산이 생산되는 일련의 생화학적 과정이다.이러한 과정의 기질은 유기체의 식이요법이나 배지에 있는 다양한 화합물이다.모든 유기체가 모든 아미노산을 합성할 수 있는 것은 아니다.예를 들어 인간은 표준 아미노산 20개 중 11개(비필수 아미노산)만 합성할 수 있으며, 성장이 가속화되면 히스티딘은 필수 아미노산으로 [1]간주될 수 있다.

구연산 회로 및 기타 경로의 중간체로부터

20개의 기본 아미노산 세트 중, 인간은 8개를 합성할 수 없다.또한 아미노산 아르기닌, 시스테인, 글리신, 글루타민, 히스티딘, 프롤린, 세린 및 티로신은 조건부로 필수적이며, 이는 일반적으로 식단에 필요하지 않지만 적절한 양을 [2][3]합성하지 않는 특정 모집단에 외부적으로 공급되어야 함을 의미한다.예를 들어 요소회로에 의해 성인의 요구를 충족시키기에 충분한 아르기닌이 합성되지만 성장기 어린이의 요구를 충족시키지는 못할 수 있다.식단에서 반드시 섭취해야 하는 아미노산은 필수 아미노산이라고 불린다.비필수 아미노산은 체내에서 생산된다.비필수 아미노산의 합성을 위한 경로는 매우 간단하다.글루탐산탈수소효소는 α-케토글루타르산의 글루탐산 환원아미노화를 촉매한다.트랜스아미네이션 반응은 대부분의 아미노산 합성에 일어난다.이 단계에서 아미노산의 키랄리티를 확립한다.알라닌과 아스파르트산은 각각 피루브산과 옥살로아세테이트의 트랜스아미네이션에 의해 합성된다.글루타민은 NH4+와 글루탐산염에서 합성되며 아스파라긴도 마찬가지로 합성된다.프롤린과 아르기닌은 글루탐산염에서 유래한다.3-포스포글리세린산염으로 형성된 세린은 글리신과 시스테인의 전구체이다.티로신은 필수 아미노산인 페닐알라닌의 수산화에 의해 합성된다.필수 아미노산의 생합성 경로는 비필수 아미노산의 생합성 경로보다 훨씬 복잡하다.

코티솔은 단백질 [4]합성을 방해한다.

α-케토글루타르산염: 글루탐산염, 글루타민, 프롤린, 아르기닌

대부분의 아미노산은 α-케토산으로부터 합성되고 나중에 다른 아미노산, 보통 글루탐산으로부터 트랜스아미노화된다.이 반응에 관여하는 효소는 아미노전달효소이다.

α-케토산+글루탐산γ아미노산+α-케토글루타르산

글루탐산염 자체는 α-케토글루타르산염의 아미노화에 의해 형성된다.

α-케토글루타르산+NH-글루탐산+
4

아미노산 합성(글루탐산, 글루타민, 프롤린 및 아르기닌의 합성)의 α-케토글루타르산군은 구연산 순환의 중간체인 α-케토글루타르산염으로 시작한다.α-케토글루타르산염의 농도는 효소 활성 조절과 함께 세포 내 활성과 대사에 따라 달라진다.구연산회로를 개시하는 축합반응에 관여하는 효소는 α-케토글루타르산 피드백 저해에 의해 강하게 억제되며,[5] DPNH 및 고농도의 ATP에 의해 억제될 수 있다.이것은 아미노산 합성의 α-케토글루타르산 계열의 초기 조절 중 하나이다.

α-케토글루타르산으로부터 글루탐산염 합성의 조절은 시트르산 회로의 조절 제어와 트랜스아미네이션 및 글루탐산탈수소효소 [5]반응의 가역적 특성으로 인해 관련된 반응물의 농도에 의존하는 질량 작용의 영향을 받는다.

글루타민산염의 글루타민으로의 전환은 글루타민 합성효소(GS)에 의해 조절되며 질소 [5]대사의 핵심 단계이다.이 효소는 적어도 네 가지 다른 메커니즘에 의해 조절된다: 1. 질소 수치로 인한 억제 및 억제; 2.효소 형태에 의한 활성화 및 비활성화(긴장 및 이완); 3.최종 제품 대사물을 통한 누적 피드백 억제 및 4.아데닐화 [5]및 데데닐화로 인한 효소의 변화.풍부한 질소 배지 또는 많은 양의 암모니아를 포함하는 성장 조건에서는 GS의 수치가 낮은 반면, 암모니아 양을 제한하면 효소의 비 활성은 20배 [5]더 높습니다.효소의 확인은 GS가 팽팽한 상태인지 완화 상태인지에 따라 조절에 역할을 한다.GS의 팽팽한 형태는 완전히 활성화되지만 망간을 제거하면 효소가 완화 상태로 전환됩니다.특정 배향 상태는 특정 2가 양이온의 결합에 기초해 발생하며 아데닐화와도 [5]관련이 있다.GS의 피드백 억제는 L-트립토판, L-히스티딘, AMP, CTP, 글루코사민-6-인산 및 카르바밀 인산염, 알라닌, 글리신을 [5]포함한 여러 대사물들로 인한 누적 피드백에 기인한다.1개 제품의 초과는 효소를 개별적으로 억제하는 것이 아니라 모든 최종 산물의 조합 또는 축적은 [5]글루타민 합성에 강한 억제 효과를 가진다.글루타민 합성효소 활성도 아데닐화를 통해 억제된다.아데닐화 활성은 이관능성 아데닐전달효소/아데닐릴 제거(AT/AR) 효소에 의해 촉매된다.글루타민과 PII라고 불리는 조절 단백질은 아데닐화를 [6]자극하기 위해 함께 작용합니다.

프롤린 생합성 조절은 음성 피드백 [7]억제를 통한 초기 조절 단계에 따라 달라질 수 있다.대장균에서 프롤린은 L-글루탐산염에서 불안정한 [7]중간 L-γ-글루탐산염으로의 반응을 촉매하는 글루탐산 5-키나제를 알로스테릭하게 억제한다.

아르기닌 합성은 또한 유전자 argR에 의해 부호화된 억제제를 통한 억제뿐만 아니라 음성 피드백도 이용한다.코어프레스로서의 ArgR, ArgR 아포레프레서 및 Arginine의 유전자 산물은 아르기닌 생합성 작용에 영향을 미친다.억제 정도는 억제 단백질의 농도와 코어프레스 레벨에 [8]의해 결정됩니다.

에리트로스 4-인산 및 포스포에놀피루브산: 페닐알라닌, 티로신 및 트립토판

방향족 아미노산인 페닐알라닌, 티로신, 트립토판은 코리스메이트에서 발생한다.첫 번째 단계인 3-디옥시-D-아라비노-헵툴로손산 7-인산(DAHP)의 PEP/E4P로부터의 축합은 3개의 아이소엔자임 AroF, AroG, AroH를 사용한다.이들 각각은 티로신, 페닐알라닌 및 트립토판에서 합성을 조절한다.공통 경로(DAHP에서 맥락막산염으로 변환)의 나머지 효소는 선형 혼합형 억제를 통해 쉬키마이트에 의해 억제될 수 있는 쉬키마이트 키나제를 제외하고 구성적으로 합성되는 것으로 보인다.

티로신과 페닐알라닌은 프리페네이트로부터 생합성되어 아미노산 특이 중간체로 변환된다.이 과정은 페닐알라닌(PheA) 또는 티로신(TyrA) 특이적 맥락막산염 뮤타아제-프리페네이트 탈수소효소에 의해 매개된다.PeA는 단순 탈수소효소를 사용하여 프레페네이트를 페닐피루브산으로 변환하고, TyrA는 NAD 의존성 탈수소효소를 사용하여 4-히드록실페닐피루브산을 만듭니다.PeA와 TyrA는 모두 각각의 아미노산에 의해 피드백 억제된다.Tyrosine은 TyrR 억제기에 의해 전사 수준에서 억제될 수도 있습니다.TyrR은 억제하고 싶은 유전자의 프로모터 근처에 있는 오퍼론의 TyrR 박스에 결합합니다.

트립토판 생합성은 안트라닐산합성효소를 사용하여 맥락막을 안트라닐산염으로 변환하는 것을 포함한다.이 효소는 아미노기 공여체로서 글루타민이나 암모니아 자체를 필요로 한다.안트라닐산합성효소는 trpE 및 trpG의 유전자 생성물에 의해 조절된다. trpE는 첫 번째 서브유닛을 코드하고, trpE는 첫 번째 서브유닛을 코리스메이트에 결합하여 공여자에서 코리스메이트로 이동시킨다.trpG는 글루타민으로부터의 아미노기 전달을 용이하게 하는 두 번째 서브유닛을 코드한다.안트라닐산합성효소는 또한 피드백 저해에 의해 조절된다: 트립토판은 TrpR 억제제에 대한 공동 억제제이다.

옥살아세트산/아스파르트산: 리신, 아스파라긴, 메티오닌, 트레오닌 및 이소류신

옥살아세트산/아스파르트산 계열의 아미노산은 리신, 아스파라긴, 메티오닌, 트레오닌 및 이소류신으로 구성되어 있다.아스파르트산염은 리신, 아스파라긴, 메티오닌 및 트레오닌으로 전환될 수 있다.트레오닌은 또한 이소류신을 발생시킨다.관련 효소는 유전자 수준에서 피드백 억제 및/또는 억제를 통해 조절된다.고도로 분기된 대사 경로에서 전형적으로, 경로의 각 분기점에서 추가적인 조절.이러한 유형의 조절 체계를 통해 개별 아미노산의 총 플럭스 외에 아스파르트산 경로의 총 플럭스를 제어할 수 있습니다.아스파르트산 경로는 구성 블록 아미노산의 4분의 1을 생합성하기 위한 전구체로 L-아스파르트산을 사용한다.

아스파르트

아스파르트산염의 생합성은 옥살로아세트산염의 아미노화를 수반한다.

아스파르트산염의 인산화를 촉매하고 다른 아미노산으로의 전환을 시작하는 아스파토키나아제는 AK-I, II, III의 3가지 동질효소로 나눌 수 있다.AK-I는 트레오닌에 의해 피드백 억제되고, AK-II 및 III는 리신에 의해 억제된다.사이드노테로서 AK-III는 이 생합성 경로에서 커밋된 단계인 아스파라긴산의 인산화를 촉매한다.아스파르트산인산화효소는 트레오닌 또는 리신의 존재에 의해 하향 조절된다.

리신

리신은 디아미노피멜레이트(DAP) 경로를 통해 아스파르트산으로부터 합성된다.DAP 경로의 초기 두 단계는 아스파토키나아제와 아스파르트산세미알데히드탈수소효소에 의해 촉매된다.이 효소들은 리신, 트레오닌, 메티오닌의 생합성에 중요한 역할을 한다.단관능성 아스파토키나아제 LysC 외에 2가지 기능성 아스파토키나아제/호모세린 탈수소효소인 ThrA와 MetL이 있다.아스파토키나아제 유전자의 전사는 후속적으로 생성된 아미노산, 리신, 트레오닌 및 메티오닌 농도에 의해 조절된다.이러한 아미노산 농도가 높을수록 유전자의 전사량은 감소한다.ThrA와 LysC는 또한 트레오닌과 리신에 의해 피드백 억제된다.마지막으로 DAP 탈탄산화효소 LysA는 리신 합성의 마지막 단계를 매개하며 연구된 모든 세균 종에 공통적이다.아스파르트산 인산화를 촉매하고 다른 아미노산으로의 전환을 시작하는 아스파르트산 키나제(AK)의 형성은 또한 리신과 트레오닌에 의해 억제되어 아스파르트산으로부터 파생된 아미노산의 형성을 방해한다.또한 높은 리신 농도는 디히드로디피콜린산합성효소(DHPS)의 활성을 저해한다.따라서 아스파르트산 패밀리 생합성 경로의 첫 번째 효소를 억제할 뿐만 아니라, 리신은 분기점 이후의 첫 번째 효소, 즉 리신 자신의 합성에 특유한 효소의 활성을 억제한다.

아스파라긴

아스파라긴의 생합성은 트랜스아미나아제 효소를 사용하는 아스파르트산염에서 비롯된다.아스파라긴 합성효소는 아스파라긴, AMP, 글루탐산, 피로인산을 아스파라긴, 글루타민, ATP로부터 생산한다.아스파라긴 합성효소 반응에서 ATP는 아스파라긴을 활성화하여 β-aspartyl-AMP를 형성하고, 글루타민은 β-aspartyl-AMP와 반응하여 아스파라긴과 유리 AMP를 형성하는 암모늄기를 공여한다.

옥살아세트산으로부터 아스파라긴과 아스파라긴의 생합성.

두 개의 아스파라긴 합성효소가 박테리아에서 발견됩니다.둘 다 AsnC 단백질이라고 불립니다.그것들은 AsnA와 AsnB 유전자에 의해 암호화된다.AsnC는 구조 유전자의 산물이 유전자가 존재하는 오퍼론의 발현을 조절하는 자율적으로 조절된다.AsnA 전사에 대한 AsnC의 자극 효과는 아스파라진에 의해 하향 조절된다.그러나 AsnC의 자동조절은 아스파라긴의 영향을 받지 않는다.

메티오닌

황화경로에 의한 생체합성은 아스파라긴산으로부터 시작된다.관련 효소는 아스파토키나아제, 아스파르트산-세미알데히드탈수소효소, 호모세린O-트랜스수치닐라아제, 시스타티오닌β-신타아제(포유동물에서 본 단계는 호모시스테인메틸전달효소 또는 베타인-호모시스테인S-메틸전달효소)를 포함한다.

메티오닌 생합성은 엄격한 조절을 받는다.억제단백질 MetJ는 코어프레스단백질 S-아데노실-메티오닌과 협력하여 메티오닌의 생합성 억제를 매개한다.조절제 MetR은 MetE 및 MetH 유전자 발현에 필요하며 이러한 유전자의 전사 전달 활성제 역할을 한다.MetR 전사 활성은 메티오닌의 대사 전구체인 호모시스테인에 의해 조절된다.또한 비타민 B12는 MetH 홀로엔자임에 의해 매개되는 MetE 유전자 발현을 억제할 수 있는 것으로 알려져 있다.

트레오닌

식물 및 미생물에서 트레오닌은 아스파라긴산으로부터 α-아스파틸-세미알데히드 및 호모세린을 통해 합성된다.호모세린은 O-인산화를 거치고, 이 인산 에스테르는 OH기 [9]이동과 함께 가수분해 과정을 거친다.트레오닌의 전형적인 생합성에 관여하는 효소는 아스파토키나아제, β-아스파르트산세미알데히드탈수소효소, 호모세린인산화효소, 트레오닌합성효소를 포함한다.

트레오닌의 생합성은 효소 호모세린 탈수소효소를 구조적으로 변화시킴으로써 그 전구체인 호모세린의 알로스테릭 조절을 통해 조절된다.이 반응은 리신, 메티오닌, 트레오닌 및 이소류신의 생합성의 전구체 역할을 하는 기질 호모세린과 함께 경로의 주요 지점에서 일어난다.트레오닌의 수치가 높으면 호모세린 합성의 수치가 낮아진다.아스파르트산 인산화효소(AK)의 합성은 아스파르트산 유래 아미노산 합성을 방해하는 리신, 이소류신 및 트레오닌에 의해 피드백 억제된다.따라서 아스파르트산염족 생합성 경로의 첫 번째 효소를 억제하는 것 외에 트레오닌은 분기점 이후의 첫 번째 효소, 즉 트레오닌 자신의 합성에 특유한 효소의 활성을 억제한다.

이소류신

식물 및 미생물에서 이소류신은 피루브산과 알파케토글루타르산으로부터 생합성된다.이 생합성에 관여하는 효소는 아세트락틴산합성효소(아세토히드록시산합성효소라고도 함), 아세트히드록시산 이성질체복원효소,[10] 디히드록시산탈수효소 및 발린아미노전달효소이다.

조절 측면에서는 트레오닌탈아미나아제, 디히드록시산탈수효소 및 트랜스아미나아제 효소는 최종물 조절에 의해 제어된다. 즉, 이소류신의 존재는 트레오닌 생합성을 하향 조절한다.또한 고농도의 이소류신은 아스파르트산염이 아스파틸-인산 중간체로 전환되는 것을 감소시켜 리신, 메티오닌, 트레오닌 및 이소류신의 추가적인 생합성을 중단시킨다.

리보오스 5인산 : 히스티딘

대장균에서 히스티딘의 합성은 여러 효소를 포함하는 복잡한 경로이다.합성은 ATP-포스포리보실전달효소에 의해 촉매되는 5-포스포리보실-피로인산(PRPP)의 인산화에서 시작된다.포스포리보실-ATP는 포스포리보실-AMP(Porosibosyl-AMP)로 변환됩니다.His4는 포스포리보실포름미노의 형성을 촉매한다.His6 유전자 생성물에 [11]의해 포스포리불로실포름미노-AICAR-P로 변환되는 AICAR-인산.His7은 포스포리불로실포름미노-AICAR-P를 분해하여 D-에리트로이미다졸-글리세롤-인산을 형성한다.그 후, His3는 이미다졸 아세톨-인산 방출수를 형성한다.His5는 L-히스티디놀-인산을 만들고 His2가 히스티디놀을 만드는 것에 의해 가수분해된다.His4는 L-히스티디놀의 산화를 촉매하여 아미노 알데히드인 L-히스티디날(L-histidinal)을 형성합니다.마지막 단계에서는 L-히스티딘을 [11][12]L-히스티딘으로 변환한다.

일반적으로 히스티딘 생합성은 식물과 [13][14]미생물에서 매우 유사하다.

HisG → HisE/HisI → HisA → HisH → HisF → HisB → HisD (HisE/I와 HisB는 모두 2관능성 효소)

그의 수술실에는 효소가 암호화되어 있어요이 오퍼론에는 block 1이라고 불리는 리더 시퀀스의 개별 블록이 있습니다.

Met-Thr-Arg-Val-Gln-Phe-Lys-His-His-His-His-His-Pro-Asp

이 리더 배열은 대장균에서 히스티딘의 조절에 중요하다.그의 오퍼론은 모든 유전자 생성물이 동일하게 억제되거나 억제되는 조정된 조절 시스템 하에서 작동한다.히스티딘 합성의 억제 또는 억제 해제의 주요 요인은 히스티딘 대전 tRNA의 농도이다.히스티딘의 조절은 생합성 경로의 복잡성을 고려할 때 실제로 매우 간단하며 트립토판의 조절과 매우 유사하다.이 시스템에서 전체 리더 시퀀스는 헤어핀 루프 [14]구조를 형성할 수 있는 4개의 보완 가닥 블록을 가집니다.위에 나온 블록 1이 규제의 열쇠입니다.히스티딘 충전 tRNA 수치가 세포에서 낮을 때 리보솜은 블록 1의 His 잔류물의 끈에서 멈춥니다.리보솜의 이 지연은 보완적인 가닥 2와 3이 헤어핀 루프를 형성하도록 할 것입니다.스트랜드 2와 3에 의해 형성된 루프는 항종단제를 형성하고 그의 유전자의 번역은 계속되어 히스티딘이 생성될 것이다.그러나 히스티딘 충전 tRNA 수치가 높을 경우 리보솜은 블록 1에서 정지하지 않으며, 이는 스트랜드 2와 3이 헤어핀을 형성하도록 허용하지 않습니다.대신에 스트랜드 3과 4는 리보솜 하류에서 헤어핀 루프를 형성할 것이다.그 머리 핀 루프 가닥 3과 4에 형성된 종단 루프, 리보솜 루프와 접촉,“에서 떨어져”그 필사본 것이다.그 리보솜 경우 북한이 그의 유전자와 히스티딘은 세포에 의한 생산되지 않을 것이다 번역되지 않을 것이다.[15]

3-포스포글리세린산: 세린, 글리신, 시스테인

세린

이 가족에 Serine은 첫번째 아미노산 생산될 과정은 글리신과 시스테인(그리고 많은 다른 생물학적으로 중요한 분자들)을 내기 위해 변형된다.Serine 다음 경로에 3-포스포 글리세르산:형성된다.

3-포스포글리세린산→포스포히드록실유도→포스포세린→세린

3-포스포글리세르산에서 포스포히드록실피루브산으로의 전환은 포스포글리세르산탈수소효소에 의해 이루어진다.이 효소는 이 경로의 핵심 조절 단계이다.포스포글리세린산탈수소효소는 세포 내 세린 농도에 의해 조절된다.고농도에서는 이 효소가 비활성화되어 세린이 생성되지 않습니다.낮은 농도의 세린에서 효소는 완전히 활성화되고 [16]세린은 박테리아에 의해 생산될 것이다.세린은 이 제품군에서 생성된 첫 번째 아미노산이기 때문에 글리신과 시스테인 모두 [17]세포에서 사용 가능한 세린 농도에 의해 조절될 것입니다.

글리신

글리신은 세린으로부터 생합성되며, 세린 하이드록시메틸전달효소(SHMT)에 의해 촉매된다.이 효소는 히드록시메틸기를 수소 원자로 효과적으로 대체한다.

SHMT는 유전자 glyA에 의해 코드화된다.glyA의 조절은 복잡하고 세린, 글리신, 메티오닌, 푸린, 티민, 엽산을 포함하는 것으로 알려져 있으며 전체 메커니즘은 아직 설명되지 [18]않았다.메티오닌 유전자 생성물인 MetR과 메티오닌 중간체 호모시스테인은 글리A를 적극적으로 조절하는 것으로 알려져 있다.호모시스테인은 글리A의 공동활성화제이며 MetR과 [18][19]함께 작용해야 한다.한편 푸린 합성에 관여하는 단백질인 PurR과 S-아데노-실메티오닌은 글리A를 하향 조절하는 것으로 알려져 있다.PurR은 glyA의 제어영역에 직접 결합하고 유전자를 효과적으로 차단하여 글리신이 박테리아에 의해 생성되지 않도록 합니다.

시스테인

시스테인의 합성에 필요한 유전자는 cys regulon에 대해 코드화되어 있다.황의 통합은 CysB에 의해 확실하게 조절된다.N-아세틸-세린(NAS)과 극소량의 환원 유황이 이 조절제의 효과적인 유도제이다.CysB는 Cys Regulon의 DNA 절반 부위에 결합함으로써 기능합니다.이 절반의 사이트는 관심의 주최자에 따라 수량 및 배열이 다릅니다.단, 보존되고 있는 반쪽 사이트가 있습니다.그것은 프로모터의 -35 사이트의 바로 상류에 있습니다.프로모터에 따라 여러 액세서리 사이트도 있습니다.유도제인 NAS가 없을 경우 CysB는 DNA를 결합하고 많은 부속 반쪽 부위를 덮습니다.부속품 반쪽 부위가 없으면 레귤레이터를 전사할 수 없으며 시스테인이 생성되지 않습니다.NAS의 존재로 인해 CysB가 구조변경을 겪는 것으로 생각됩니다.이러한 구조 변화는 CysB가 모든 반쪽 부위에 적절하게 결합할 수 있게 하고 RNA 중합효소의 신병을 일으킨다.RNA 중합효소는 cys regulon을 전사하고 시스테인이 생산됩니다.

그러나 이 경로에는 추가 규제가 필요하다.CysB는 자신의 DNA 배열에 결합하고 RNA 중합효소를 차단함으로써 자신의 전사를 억제할 수 있다.이 경우 NAS는 자체 DNA 배열에 대한 CysB의 결합을 허용하지 않습니다.OAS는 NAS의 전구체이며, 시스테인 자체는 OAS를 생성하는 기능을 하는 CysE를 억제할 수 있습니다.필요한 OAS가 없으면 NAS가 생성되지 않고 시스테인이 생성되지 않습니다.시스테인에 대한 두 개의 다른 음성 조절제가 있습니다.황화물 및 티오황산염 분자로 CysB와 결합하는 역할을 하며 NAS와 CysB의 [20]결합을 위해 경쟁합니다.

피루브산: 알라닌, 발린 및 류신

해당과정의 결과인 피루브산은 TCA 회로와 발효 과정 모두에 공급될 수 있다.한두 개의 피루브산 분자로 시작하는 반응은 알라닌, 발린, 류신의 합성으로 이어진다.최종 생성물의 피드백 억제는 억제 주요 방법이며, 대장균에서는 ilvEDA 오퍼론도 이 조절에 관여한다.

알라닌

알라닌은 1)글루탐산-알라닌 트랜스아미나아제를 이용한 글루탐산염의 α-케토글루타르산으로의 전환과 2)트란스아미나아제 C를 통한 발린의 α-케토이소발라트로의 전환의 두 가지 대체 단계를 사용하여 피루브산 1분자의 트랜스아미나아미나아미나제에 의해 생성된다.

알라닌 합성의 조절에 대해서는 많이 알려져 있지 않다.유일한 확실한 방법은 발린 또는 류신에 의해 트랜스아미나아제 C의 활성을 억제하는 박테리아의 능력이다(일베다 오퍼론 참조).그 외에는 알라닌 생합성이 [21]조절되지 않은 것으로 보인다.

발린.

발린은 4가지 효소 경로에 의해 생성된다.아세토히드록시산합성효소에 의해 촉매된 피루브산 두 당량의 응축으로 시작하여 α-아세톨락테이트를 생성한다.두 번째 단계는 NADPH 의존적인+ α-아세톨락테이트 환원 및 β-디히드록시 이소발라트를 생성하기 위한 메틸기 이동을 포함한다.이것은 아세토히드록시 이성질화효소에 의해 촉매된다.세 번째 단계는 디히드록시산 탈수효소에 의해 촉매되는 α, β-디히드록시 이소발레이트의 탈수이다.제4단계 및 최종단계에서 생성된 α-케토이소발레이트는 알라닌-발린 트랜스아미나아제 또는 글루탐산-발린 트랜스아미나아제 중 하나에 의해 촉매되는 트랜스아미네이션 과정을 거친다.발린 생합성은 아세토히드록시산합성효소의 [21]생성에서 피드백 억제를 받는다.

류신

류신 합성 경로는 α-케토이소발레이트로 시작하는 발린 경로에서 분리된다.α-이소프로필말레이트 합성효소는 아세틸CoA와 이 축합을 촉매하여 α-이소프로필말레이트를 생성한다.이성질화효소는 α-이소프로필말레이트를 β-이소프로필말레이트로 변환한다.세 번째 단계는 탈수소효소에 의해 촉매되는 β-이소프로필말레이트의 NAD 의존성+ 산화이다.마지막 단계는 글루탐산-류신 트랜스아미나아제 작용에 의한 α-케토이소카프로산염의 트랜스아미네이션이다.

류신은 발린과 마찬가지로 α-이소프로필말레이트 [21]합성효소의 작용을 억제함으로써 경로의 첫 단계를 조절한다.류신은 발린 합성 경로로부터의 전환에 의해 합성되기 때문에, 그 경로에서의 발린의 피드백 억제 또한 류신의 합성을 억제할 수 있다.

ILVEDA 오퍼론

α-케토이소발라트 및 트랜스아미나아제 E의 생성에 사용되는 디히드록시산 탈수효소를 코드하는 유전자와 다른 효소는 ilvEDA 오퍼론에서 코드된다.이 오퍼론은 발린, 류신 및 이소류신에 의해 결합 및 비활성화됩니다.(이소류신은 피루브산의 직접 유도체는 아니지만 발린 및 간접적으로 류신을 생성하는 데 사용되는 동일한 효소의 많은 사용으로 생산된다.이들 아미노산 중 하나가 제한되면 이 오퍼론의 아미노산 결합 부위에서 가장 멀리 떨어진 유전자를 전사할 수 있다.이들 아미노산 중 1초가 제한되면 결합 부위에 가장 가까운 유전자가 전사되는 등의 [21]과정을 거친다.

상업용 아미노산 합성

아미노산의 상업적 생산은 보통 포도당을 탄소원으로 사용하여 개별 아미노산을 과잉 생산하는 돌연변이 박테리아에 의존한다.일부 아미노산은 합성 중간체의 효소 변환에 의해 생성된다. 예를 들어 2-아미노티아졸린-4-카르복실산은 L-시스테인의 산업 합성 중간체이다.아스파라긴산은 리아제를 [22]사용하여 푸마르산에 암모니아를 첨가하여 생성된다.

레퍼런스

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