쿠아

CooA

CooA는 일산화탄소의 존재에 반응하는 헤미 함유 전사 계수다. 이 단백질은 호모디머를 형성하며 cAMP 수용체 단백질의 동질이다.[1] COOA는 CO에서 CO로의2 산화를 촉진하는 효소인 일산화탄소 탈수소효소의 발현을 조절한다. 가장 잘 연구된 CooA 호몰로그램은 Rhodospirillum rubrum(RrCooA)에서 나오지만 Carboxydothermus hydosphoformans(CchooA)의 CooA 호몰로그램도 연구되었다.[2] 이 두 CooA 호몰로로그 사이의 주요 구분은 철혈 헤메 조정이다. RrCooA의 경우 철 헤메 철은 시스틴과 N단자 프로라인 아민에 결합되어 있는 반면, 철 상태에서는 근처의 히스티딘이 티올레이트를 대체하는 리간드 스위치가 발생한다.[3][4][5] ChCooA의 경우, 헤미 철은 철과 철의 두 상태 모두에서 히스티딘과 N-단자 아민에 의해 묶인다.[6] 두 호몰로겐의 경우, CO는 아민 리간드를 대체하고 단백질을 활성화하여 대상 DNA 서열과 결합한다.[7][8] CooA의 몇 가지 구조는 철분 상태의 RrCooA(1FT9),[9] 철분, 이미다졸 결합 상태의 ChCooA(2FMY),[10] 철분, CO 결합 상태의 ChCooA(2HKX)이다.[11]

참조

  1. ^ H. Körner; H. J. Sofia; W. G. Zumft (2003). "Phylogeny of the bacterial superfamily of Crp-Fnr transcription regulators: exploiting the metabolic spectrum by controlling alternative gene programs". FEMS Microbiology Reviews. 27 (5): 559–592. doi:10.1016/S0168-6445(03)00066-4. PMID 14638413.
  2. ^ T. Shimizu; D. Huang; F. Yan; M. Stranava; M. Bartosova; V. Fojtíková; M. Martínková (2015). "Gaseous O2, NO, and CO in Signal Transduction: Structure and Function Relationships of Heme-Based Gas Sensors and Heme-Redox Sensors". Chem. Rev. 115 (13): 6491–6533. doi:10.1021/acs.chemrev.5b00018.
  3. ^ Shelver, Daniel; Thorsteinsson, Marc V.; Kerby, Robert L.; Chung, Soo-Yeol; Roberts, Gary P.; Reynolds, Mark F.; Parks, Ryan B.; Burstyn, Judith N. (1999-03-01). "Identification of Two Important Heme Site Residues (Cysteine 75 and Histidine 77) in CooA, the CO-Sensing Transcription Factor of Rhodospirillum rubrum". Biochemistry. 38 (9): 2669–2678. doi:10.1021/bi982658j. ISSN 0006-2960.
  4. ^ Dhawan, Ish K.; Shelver, Daniel; Thorsteinsson, Marc V.; Roberts, Gary P.; Johnson, Michael K. (1999-09-01). "Probing the Heme Axial Ligation in the CO-Sensing CooA Protein with Magnetic Circular Dichroism Spectroscopy". Biochemistry. 38 (39): 12805–12813. doi:10.1021/bi991303c. ISSN 0006-2960.
  5. ^ Clark, Robert W.; Youn, Hwan; Parks, Ryan B.; Cherney, Melisa M.; Roberts, Gary P.; Burstyn, Judith N. (2004-11-01). "Investigation of the Role of the N-Terminal Proline, the Distal Heme Ligand in the CO Sensor CooA". Biochemistry. 43 (44): 14149–14160. doi:10.1021/bi0487948. ISSN 0006-2960.
  6. ^ Inagaki, Sayaka; Masuda, Chiaki; Akaishi, Tetsuhiro; Nakajima, Hiroshi; Yoshioka, Shiro; Ohta, Takehiro; Pal, Biswajit; Kitagawa, Teizo; Aono, Shigetoshi (February 2005). "Spectroscopic and Redox Properties of a CooA Homologue from Carboxydothermus hydrogenoformans". Journal of Biological Chemistry. 280 (5): 3269–3274. doi:10.1074/jbc.m409884200. ISSN 0021-9258.
  7. ^ G. P. Roberts; R. L. Kerby; H. Youn; M. Conrad (2005). "CooA, A Paradigm for Gas Sensing Regulatory Proteins". J. Inorg. Biochem. 99 (1): 280–92. doi:10.1016/j.jinorgbio.2004.10.032. PMID 15598507.
  8. ^ Shigetoshi Aono (2003). "Biochemical and Biophysical Properties of the CO-Sensing Transcriptional Activator CooA". Acc. Chem. Res. 36 (11): 825–31. doi:10.1021/ar020097p. PMID 14622029.
  9. ^ Lanzilotta, William N.; Schuller, David J.; Thorsteinsson, Marc V.; Kerby, Robert L.; Roberts, Gary P.; Poulos, Thomas L. (October 2000). "Structure of the CO sensing transcription activator CooA". Nature Structural Biology. 7 (10): 876–880. doi:10.1038/82820. ISSN 1545-9985.
  10. ^ "Crystal Structure of CO-sensing Transcription Activator CooA Bound to Exogenous Ligand Imidazole". Journal of Molecular Biology. 367 (3): 864–871. 2007-03-30. doi:10.1016/j.jmb.2007.01.043. ISSN 0022-2836.
  11. ^ Borjigin, M.; Li, H.; Lanz, N. D.; Kerby, R. L.; Roberts, G. P.; Poulos, T. L. (2007-03-01). "Structure-based hypothesis on the activation of the CO-sensing transcription factor CooA". Acta Crystallographica Section D: Biological Crystallography. 63 (3): 282–287. doi:10.1107/S0907444906051638. ISSN 0907-4449.