트레오닌

Threonine
테아닌과 혼동하지 마세요.
트레오닌
Skeletal formula
L-트레오닌 골격식
Ball-and-stick model
Space-filling model
이름
IUPAC 이름
트레오닌
기타 이름
2-아미노-3-히드록시부탄산
식별자
3D 모델(JSmol)
체비
첸블
켐스파이더
드러그뱅크
ECHA 정보 카드 100.000.704 Edit this at Wikidata
EC 번호
  • L: 200-774-1
케그
유니
  • InChI=1S/C4H9NO3/c1-2(6)3(5)4(7)8/h2-3,6H,5H2,1H3,(H,7,8)/t2-3+/m1/s1 checkY
    키: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N checkY
  • D/L: 키: AYFVYJQAPQTCCC-FGNFWGHYNA-N
  • L: C[C@H]([C@H](C(=O)O)N)o
  • L Zwiterion : C [ C @ H ] （ [ C @ H ] （ C = O ） [ O - ][NH3+])O
특성.
C4H9NO3
몰 질량 119.120g/120g/140−1
(H2O, g/dl) 10.6(30°), 14.1(52°), 19.0(61°)
산도(pKa) 2.63(디옥실), 10.43(디옥실)[1]
보충 데이터 페이지
Threonine(데이터 페이지)
달리 명시되지 않은 한 표준 상태(25°C[77°F], 100kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공됩니다.

트레오닌은 단백질의 생합성에 사용되는 아미노산이다.[2]α-아미노기(생물학적 조건에서는 양성자화+
3 -NH 형태), 카르복실기(생물학적 조건에서는 탈양성자화 -COO 형태) 및 수산기를 포함한 측쇄를 함유하여 극성 무전하 아미노산이다.그것은 인간에게 필수적이며, 이것은 인체가 그것을 합성할 수 없다는 것을 의미한다: 그것은 식단에서 얻어야 한다.트레오닌은 [3]대장균과 같은 세균의 아스파르트산염에서 합성된다.ACU, ACC, ACC, ACA 및 ACG를 시작하는 모든 코돈에 의해 부호화됩니다.

트레오닌 측쇄는 종종 수소 결합됩니다; 형성되는 가장 일반적인 작은 모티브는 세린과의 상호작용에 기초합니다: ST 턴, ST 모티브 (흔히 알파 나선형의 시작 부분에서) 그리고 ST 스테이플 (일반적으로 알파 나선형의 중간에서).

변경 사항

트레오닌 잔기는 수많은 번역 후 수정에 영향을 받기 쉽다.히드록실 측쇄는 O-연결 글리코실화를 겪을 수 있다.또한 트레오닌 잔기는 트레오닌 키나제의 작용을 통해 인산화된다.인산화된 형태에서, 그것은 포스포트레오닌이라고 언급될 수 있다.포스포트레오닌은 3개의 잠재적 배위 부위(카르복실기, 아민기 및 인산기)를 가지며, 생물에서 발생하는 인산화 리간드와 금속 이온 사이의 배위 모드의 결정은 생물학적 과정에서 [4]포스포트레오닌의 기능을 설명하기 위해 중요하다.

역사

트레오닌은 발견된 20개의 일반적인 단백질 생성 아미노산 중 마지막이었다.1936년 윌리엄 커밍 [5]로즈가 커티스 마이어와 함께 발견했다.아미노산은 분자식이485[6] CHO인 4탄소 단당류인 트레온산과 구조가 비슷해 트레오닌이라는 이름이 붙었다.

입체 이성질체

L-Threonin - L-Threonine.svg D-Threonine.svg
L-트레오닌(2S,3R) 및 D-트레오닌(2R,3S)
L-allo-Threonine.svg D-allo-Threonine.svg
L-알로트레오닌(2S,3S) 및 D-알로트레오닌(2R,3R)

트레오닌은 두 개의 입체 중심을 가진 두 개의 단백질 생성 아미노산 중 하나이며, 다른 하나는 이소류신이다.트레오닌은 (2S, 3R), (2R, 3S), (2S, 3S) 및 (2R, 3R)의 4가지 가능한 입체 이성질체로 존재할 수 있다.단, L-트레오닌이라는 명칭은 단일 입체이성체(2S,3R)-2-아미노-3-히드록시부탄산)에 사용된다.자연에서 거의 존재하지 않는 두 번째 입체 이성질체(2S,3S)는 L-알로트레오닌이라고 [7]불린다.2개의 입체 이성질체(2R,3S)- 및 (2R,3R)-2-아미노-3-히드록시부탄산([citation needed]hydroxybutanoic acid)은 중요하지 않다.

생합성

필수 아미노산으로서 트레오닌은 사람에게서 합성되지 않으며, 식단에서 단백질에 존재해야 한다.성인 인간은 하루에 [8]약 20mg/kg의 체중을 필요로 한다.식물 및 미생물에서 트레오닌은 아스파라긴산으로부터 α-아스파틸-세미알데히드 및 호모세린을 통해 합성된다.호모세린은 O-인산화를 거치고, 이 인산 에스테르는 OH기 [9]이동과 함께 가수분해 과정을 거친다.트레오닌의 전형적인 생합성에 관여하는 효소는 다음과 같다.

  1. 아스파토키나아제
  2. β-아스파르트산세미알데히드탈수소효소
  3. 호모세린탈수소효소
  4. 호모세린인산화효소
  5. 트레오닌합성효소
트레오닌생합성

대사

트레오닌은 적어도 세 가지 방법으로 대사된다.

원천

트레오닌 함량이 높은 음식으로는 코티지 치즈, 가금류, 생선, 고기, 렌즈콩, 검은 거북콩[15], [16]참깨 등이 있습니다.

라세미크 트레오닌은 수은을 사용한 알파 기능화에 의해 크로톤산으로부터 제조될 수 있다.II)[17] 아세테이트

레퍼런스

  1. ^ 도슨, R.M.C. 등, 옥스퍼드, Clarendon Press, 1959년, Data for Phiothemical Research.
  2. ^ "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Archived from the original on 9 October 2008. Retrieved 5 March 2018.
  3. ^ Raïs, Badr; Chassagnole, Christophe; Lettelier, Thierry; Fell, David; Mazat, Jean-Pierre (2001). "Threonine synthesis from aspartate in Escherichia coli cell-free extracts: pathway dynamics". Biochem J. 356 (Pt 2): 425–32. doi:10.1042/bj3560425. PMC 1221853. PMID 11368769.
  4. ^ Jastrzab, Renata (2013)."바이오제닉 아민과 구리(II)를 포함한 2원 및 3원 계통의 새로운 포스포트레오닌 복합체에 대한 연구"조정 화학 저널 66 (1): 98~113. doi: 10.1080/00958972.2012.746678
  5. ^ A Dictionary of scientists. Daintith, John., Gjertsen, Derek. Oxford: Oxford University Press. 1999. p. 459. ISBN 9780192800862. OCLC 44963215.{{cite book}}: CS1 유지보수: 기타 (링크)
  6. ^ Meyer, Curtis (20 July 1936). "The Spatial Configuation of Alpha-Amino-Beta-Hydroxy-n-Butyric Acid" (PDF). Journal of Biological Chemistry. 115 (3): 721–729. doi:10.1016/S0021-9258(18)74711-X.
  7. ^ "Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (Recommendations 1983)". Pure and Applied Chemistry. 56 (5): 601, 603, 608. 1 January 1984. doi:10.1351/pac198456050595.
  8. ^ Institute of Medicine (2002). "Protein and Amino Acids". Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids. Washington, DC: The National Academies Press. pp. 589–768. doi:10.17226/10490. ISBN 978-0-309-08525-0.
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  10. ^ Stipanuk, Martha H.; Caudill, Marie A. (2013). Biochemical, Physiological, and Molecular Aspects of Human Nutrition – E-Book. Elsevier Health Sciences. ISBN 9780323266956.
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  12. ^ Fang, H; Kang, J; Zhang, D (30 January 2017). "Microbial production of vitamin B12: a review and future perspectives". Microbial Cell Factories. 16 (1): 15. doi:10.1186/s12934-017-0631-y. PMC 5282855. PMID 28137297.
  13. ^ Adeva-Andany, M; Souto-Adeva, G; Ameneiros-Rodríguez, E; Fernández-Fernández, C; Donapetry-García, C; Domínguez-Montero, A (January 2018). "Insulin resistance and glycine metabolism in humans". Amino Acids. 50 (1): 11–27. doi:10.1007/s00726-017-2508-0. PMID 29094215. S2CID 3708658.
  14. ^ Dalangin, R; Kim, A; Campbell, RE (27 August 2020). "The Role of Amino Acids in Neurotransmission and Fluorescent Tools for Their Detection". International Journal of Molecular Sciences. 21 (17): 6197. doi:10.3390/ijms21176197. PMC 7503967. PMID 32867295.
  15. ^ "Error". ndb.nal.usda.gov. Archived from the original on 2018-11-16. Retrieved 2013-05-29.
  16. ^ "SELF Nutrition Data - Food Facts, Information & Calorie Calculator". nutritiondata.self.com. Retrieved 27 March 2018.
  17. ^ Carter, Herbert E.; West, Harold D. (1940). "dl-Threonine". Organic Syntheses. 20: 101.; 를 참조해 주세요.

외부 링크