발린.

Valine
발린.
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Valine at 7.4 pH.png
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이름
IUPAC 이름
발린.
기타 이름
2-아미노-3-메틸부탄산
식별자
3D 모델(JSmol)
체비
첸블
켐스파이더
드러그뱅크
ECHA 정보 카드 100.000.703 Edit this at Wikidata
EC 번호
  • L: 200-773-6
케그
유니
  • InChI=1S/C5H11NO2/c1-3(2)4(6)5(7)8/h3-4H,6H2,1-2H3,(H,7,8)/t4-/m0/s1 checkY
    키: KZSNJWQEVHDMF-BYPYZUNSA-N checkY
  • D/L: 키: KZSNJWQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N
  • D: 키: KZSNJWQEVHDMF-SCSIIBSYSA-N
  • L: CC(C)[C@@H](C(=O)O)n
  • L Zwiterion : CC(C) [C@@H](C(=O) [O-])[NH3+]
속성[2]
C5H11NO2
몰 질량 117.15g/140−1
밀도 1.316g/cm3
녹는점 298 °C (568 °F, 571 K) (분해)
용해성의
산도(pKa) 2.32(디옥실), 9.62(디옥실)[1]
- 74.3 · 10−6 cm3 / 세로
보충 데이터 페이지
Valine(데이터 페이지)
달리 명시되지 않은 한 표준 상태(25°C[77°F], 100kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공됩니다.

발린(Valine, 기호 Val 또는 V)[3]은 단백질 생합성에 사용되는 α-아미노산이다.α-아미노기(생물학적 조건 하에서 양성자화된3+ -NH 형태), α-카르본산기(생물학적 조건 하에서 탈양성자화된 -COO 형태) 및 측쇄 이소프로필기를 함유하여 비극성 지방족 아미노산이다.그것은 인간에게 필수적이며, 이것은 인체가 그것을 합성할 수 없다는 것을 의미한다: 그것은 식단에서 얻어야 한다.인간의 식단 공급원은 고기, 유제품, 콩, 콩과 콩과 같은 단백질을 함유한 식품이다.GU(GUU, GUC, GUA 및 GUG)로 시작하는 모든 코돈에 의해 부호화됩니다.

역사와 어원

발린은 1901년 헤르만 에밀 [4]피셔에 의해 카세인으로부터 처음 분리되었다.Valeric acid라는 이름은 Valeric acid에서 유래했으며,[5][6] Valerian은 식물의 뿌리에 산이 존재하기 때문에 식물 Valerian에서 이름을 따왔다.

명명법

IUPAC에 따르면 발린을 형성하는 탄소원자는 카르복실카본을 나타내는 1부터 순서대로 번호가 매겨지고, 4' 및 4'는 2단 메틸카본이다.[7]

대사

소스 및 생합성

발린은 다른 가지 사슬 아미노산과 마찬가지로 식물에 의해 합성되지만 동물에 [8]의해 합성되지는 않는다.그러므로 그것은 동물에게 필수적인 아미노산이고, 식단에 존재해야 합니다.성인 인간은 매일 [9]약 24mg/kg의 체중을 필요로 한다.그것은 피루브산에서 시작하여 여러 단계를 거쳐 식물과 박테리아에서 합성된다.경로의 초기 부분은 류신으로도 이어진다.중간 α-케토이소발레이트는 글루탐산염에 의한 환원아미노화를 거친다.이 생합성에 관여하는 효소는 다음과 같다.[10]

  1. 아세트락틴산합성효소(일명 아세토히드록시산합성효소)
  2. 아세토히드록시산이성체복원효소
  3. 디히드록시산탈수효소
  4. 발린아미노전달효소

열화

다른 분기사슬 아미노산과 마찬가지로 발린의 이화작용은 아미노기 트랜스아미네이션에 의한 아미노기 제거로 시작되며, 분기사슬α-케토아시드탈수소효소 [11]복합체에 의해 산화탈탄산을 통해 α-케토산인 α-케토아시드-CoA로 변환된다.이는 더욱 산화되어 석시닐-CoA로 재배열되며, 석시닐-CoA는 구연산 회로로 들어갈 수 있다.

합성

라세미크 발린은 이소발레르산의 브롬화에 이어 α-브로모 유도체의[12] 아미노화에 의해 합성될 수 있다.

HOCCH22(CH3)2 + Br2 → HOCHBrCH2(CH3)2 + HBr
HOCHBrCH2(CH3)2 + 2 NH3 → HOCH2(NH2)CH(CH3)2 + NHBr4

의학적 의의

인슐린 저항성

발린은 다른 가지 사슬 아미노산과 마찬가지로 체중 감소와 인슐린 저항 감소와 관련이 있다: 당뇨병 생쥐, 쥐, 사람의 [13]혈액에서 더 높은 수준의 발린이 관찰된다.하루 동안 발린 식단을 먹인 쥐는 인슐린 감수성을 향상시켰고, 일주일 동안 발린 식단을 먹이면 혈당 수치가 [14]현저히 낮아진다.식이요법 유도 비만 및 인슐린 내성 생쥐에서 발린 및 다른 분기사슬 아미노산 수치가 감소하는 식이요법은 지방성을 빠르게 역전시키고 포도당 수준 [15]조절을 개선시킨다.발린 이화물 3-히드록시 이소뷰티레이트는 근육으로의 지방산 흡수와 지질 [16]감소를 촉진하여 생쥐의 인슐린 감수성을 촉진한다.인간의 경우, 단백질이 풍부한 식단은 공복 혈당 [17]수치를 감소시킨다.

조혈줄기세포

식이요법 발린은 [18]쥐를 대상으로 한 실험에서 입증되었듯이 조혈줄기세포(HSC) 자가 갱신을 위해 필수적이다.식이 발린 제한은 마우스 골수에서 HSC를 장기적으로 다시 채우는 것을 선택적으로 감소시킨다.발린 제한 식이요법으로 3주 후 방사선 조사 없이 생쥐를 대상으로 줄기세포 이식을 성공적으로 수행하였다.이식된 생쥐의 장기 생존은 발린이 레퍼런스 증후군을 피하기 위해 2주 동안 서서히 식단에 복귀했을 때 달성되었다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ Dawson RM, Elliott DC, Elliott WH, Jones KM, eds. (1959). Data for Biochemical Research. Oxford: Clarendon Press. ASIN B000S6TFHA. OCLC 859821178.
  2. ^ Weast RC, ed. (1981). CRC Handbook of Chemistry and Physics (62nd ed.). Boca Raton, FL: CRC Press. p. C-569. ISBN 0-8493-0462-8.
  3. ^ "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Archived from the original on 9 October 2008. Retrieved 5 March 2018.
  4. ^ "Valine". Encyclopædia Britannica Online. Retrieved 6 December 2015.
  5. ^ "Valine". Merriam-Webster Online Dictionary. Retrieved 6 December 2015.
  6. ^ "Valeric acid". Merriam-Webster Online Dictionary. Retrieved 6 December 2015.
  7. ^ Jones JH, ed. (1985). Amino Acids, Peptides and Proteins. Specialist Periodical Reports. Vol. 16. London: Royal Society of Chemistry. p. 389. ISBN 978-0-85186-144-9.
  8. ^ Basuchaudhuri P (2016). Nitrogen metabolism in rice. Boca Raton, Florida: CRC Press. p. 159. ISBN 978-1-4987-4668-7. OCLC 945482059.
  9. ^ Institute of Medicine (2002). "Protein and Amino Acids". Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids. Washington, DC: The National Academies Press. pp. 589–768. doi:10.17226/10490. ISBN 978-0-309-08537-3.
  10. ^ 를 클릭합니다Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000). Principles of Biochemistry (3rd ed.). New York: W. H. Freeman. ISBN 1-57259-153-6..
  11. ^ Mathews CK (2000). Biochemistry. Van Holde, K. E., Ahern, Kevin G. (3rd ed.). San Francisco, Calif.: Benjamin Cummings. p. 776. ISBN 978-0-8053-3066-3. OCLC 42290721.
  12. ^ Marvel CS (1940). "dl-Valine". Organic Syntheses. 20: 106.; 를 참조해 주세요.
  13. ^ Lynch CJ, Adams SH (December 2014). "Branched-chain amino acids in metabolic signalling and insulin resistance". Nature Reviews. Endocrinology. 10 (12): 723–36. doi:10.1038/nrendo.2014.171. PMC 4424797. PMID 25287287.
  14. ^ Xiao F, Yu J, Guo Y, Deng J, Li K, Du Y, et al. (June 2014). "Effects of individual branched-chain amino acids on insulin sensitivity and glucose metabolism in mice". Metabolism. 63 (6): 841–50. doi:10.1016/j.metabol.2014.03.006. PMID 24684822.
  15. ^ Cummings NE, Williams EM, Kasza I, Konon EN, Schaid MD, Schmidt BA, et al. (February 2018). "Restoration of metabolic health by increased amino acid intake". The Journal of Physiology. 596 (4): 623–645. doi:10.1113/JP275075. PMC 5813603. PMID 29266268.
  16. ^ Jang C, Oh SF, Wada S, Rowe GC, Liu L, Chan MC, et al. (April 2016). "A branched-chain amino acid metabolite drives vascular fatty acid transport and limits insulin resistance". Nature Medicine. 22 (4): 421–6. doi:10.1038/nm.4057. PMC 4949205. PMID 26950361.
  17. ^ Fontana L, Cummings NE, Arriola Apelo SI, Neuman JC, Kasza I, Schmidt BA, et al. (July 2016). "Branch-Chain Amino Acids Improves Metabolic Health". Cell Reports. 16 (2): 520–530. doi:10.1016/j.celrep.2016.05.092. PMC 4947548. PMID 27346343.
  18. ^ Taya Y, Ota Y, Wilkinson AC, Kanazawa A, Watarai H, Kasai M, et al. (December 2016). "Depleting dietary valine permits nonmyeloablative mouse hematopoietic stem cell transplantation". Science. 354 (6316): 1152–1155. Bibcode:2016Sci...354.1152T. doi:10.1126/science.aag3145. PMID 27934766. S2CID 45815137.

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