카세인

Casein

카제인(/kekesisinn/KAY-see-n, 라틴어 카제우스 "치즈"에서 유래)은 포유동물 우유에서 일반적으로 발견되는 관련 인단백질(αS1, aS2, β, β)의 군으로, 소젖에서 단백질의 약 80%와 사람 [1]우유에서 단백질의 20~60%를 포함한다.양과 버팔로 우유는 다른 종류의 우유보다 카제인 함량이 높고, 사람 우유는 카제인 [2]함량이 특히 낮습니다.

카세인은 치즈의 주요 성분에서 식품 [3]첨가물로 사용되는 등 다양한 용도를 가지고 있습니다.카제인의 가장 일반적인 형태는 [4]카제인산나트륨이다.우유에서 카제인은 상분리를 거쳐 분비되는 생체분자 [5]응축물의 일종인 미셀에서 콜로이드성 카제인을 형성한다.

미셀카제인

음식 공급원으로서 카제인은 아미노산, 탄수화물, 그리고 칼슘과 [6]인이라는 두 가지 필수 요소를 공급합니다.

구성.

카제인은 단백질의 일반적인 2차 구조 모티브 형성을 방해하는 프롤린 아미노산을 다량 함유하고 있다.이황화물 교량도 없다.그 결과, 비교적 3차 구조가 적다.이것은 비교적 소수성이어서 물에 잘 녹지 않습니다.그것은 카제인 미셀이라고 불리는 입자의 현탁액으로 우유에서 발견되는데, 친수성 부분이 표면에 있고 구형이라는 점에서 계면활성제 형태의 미셀과 제한된 유사성만을 보입니다.단, 계면활성제 미셀과는 뚜렷한 대조를 이루며 카제인 미셀의 내부는 고수분화되어 있다.미셀의 카제인은 칼슘 이온과 소수성 상호작용에 의해 함께 유지된다.몇 가지 분자 모델 중 어떤 것이든 [7]미셀에서 카제인의 특별한 배열을 설명할 수 있다.이들 중 하나는 미셀 핵이 γ-카제인의 [8][9][10]미세 벨로시티로 이루어진 주변인 여러 서브셀에 의해 형성된다는 것을 제안한다.또 다른 모델은 핵이 카제인-연동 [11]섬유에 의해 형성된다는 것을 시사한다.마지막으로, 가장 최근의[12] 모델은 겔화가 이루어지기 위한 카제인 사이의 이중 링크를 제안한다.세 가지 모델 모두 미셀을 수용성 γ-카제인 분자로 포장된 카제인 응집체에 의해 형성된 콜로이드 입자로 간주한다.

카제인의 등전점은 4.6이다.우유의 pH가 6.6이기 때문에 카제인은 우유에서 음전하를 가지고 있습니다.정제된 단백질은 물에 녹지 않는다.중성염 용액에도 용해되지 않지만, 희박한 알칼리 및 옥살산나트륨, 아세트산나트륨 등의 소금 용액에서는 쉽게 분산된다.

트립신 효소는 인산염 함유 펩톤을 가수분해할 수 있다.유기 접착제의 [13]일종을 형성하는 데 사용됩니다.

사용하다

페인트

뮐하임의 오래된 식각 작업에서의 카세인 준비

카제인 페인트는 아티스트가 사용하는 급속 건조 수용성 매체입니다.카제인 페인트는 고대 이집트 시대부터 템페라 페인트의 형태로 사용되어 왔으며, 1960년대 후반 아크릴 페인트의 등장과 함께 카제인의 [14][15]인기가 떨어지기 전까지 상업적인 일러스트레이터들에 의해 선택 재료로 널리 사용되었다.아크릴이 [16]그 분야에도 진출했지만 여전히 풍경화가들에게 널리 사용되고 있다.

딱풀

카제인, 물, 수화석회 및 수산화나트륨으로 제조된 카제인 기반 접착제는 1939년 [17][18]드 하빌랜드 알바트로스 여객기까지 항공기를 포함한 목공에 인기가 있었다.카세인 접착제는 오일 투과성 [19]때문에 변압기 제조(특히 변압기 보드)에도 사용됩니다.대부분 합성 수지로 대체되지만, 카제인 기반 접착제는 여전히 내화문 적층 및 [17][20][21][22]병 라벨링과 같은 특정 틈새 용도에 사용됩니다.Elmer's Glue-All, Elmer's School Glue 및 다른 많은 보든 접착제는 원래 카제인으로 만들어졌습니다.한 가지 이유는 무독성이었지만, 주요 요인은 사용하기가 경제적이었기 때문입니다.20세기 말, 보든은 모든 인기 접착제의 카제인을 PVA와 같은 합성 물질로 대체했다.

음식.

몇몇 음식, 크리머, 그리고 토핑에는 모두 다양한 케이스가 들어있다.카제인산나트륨은 가공식품의 안정화를 위한 더 큰 식품첨가물 역할을 하지만, 회사들은 제품의 [23]칼슘 함량을 높이고 나트륨 수치를 낮추기 위해 카제인산칼슘을 사용할 수 있다.

다양한[24] 제품에서의 케이스 인스톨과 기능
제품. 대문자 비율(%) 기능.
고기 2–20 식감과 영양
치즈 3–28 매트릭스 형성, 지방 및 수분 결합
아이스크림 1–7 텍스처 및 스태빌라이저
휘핑 토핑 2–11 지방 안정화
파스타 2–18 식감, 영양, 맛
구운 제품 1–15 수결합

카제인의 주요 식품 용도는 커피 크리머에서 인스턴트 크림 수프까지 물에 빠르게 퍼지는 것을 필요로 하는 분말입니다.미드 존슨은 1920년대 초에 카섹이라는 이름의 제품을 출시했는데, 이는 당시 어린이들의 일반적인 사망 원인이었던 위장 장애와 유아 소화기 문제를 완화시키기 위해서였다.그것은 고추, 할라페뇨, 하바네로, 그리고 다른 [25][failed verification]고추의 활성 성분인 캡사이신을 중화시킨다고 믿어진다.

치즈메이킹

치즈메이킹

치즈는 우유에서 나오는 단백질과 지방으로 이루어져 있는데, 보통 소, 버팔로, 염소, 또는 양의 우유입니다.카제인 미셀의 불안정화에 의해 발생하는 응고에 의해 생성되며, 이는 분화와 선택적 [2]농축 과정을 시작한다.전형적으로, 우유는 산성화된 후 레닌이라고 알려진 단백질 분해 효소를 포함하는 레넷의 첨가에 의해 응고됩니다. 전통적으로 레닌은 송아지의 위에서 얻었지만, 현재는 유전자 변형 미생물에서 더 자주 생산됩니다.그런 다음 고형물을 분리하여 최종 [26]형태로 압착합니다.

많은 단백질과 달리 카제인은 열에 의해 응고되지 않는다.응고 과정에서 우유접착단백질가수분해효소는 카제인의 가용성 부분인 γ-카제인에 작용하여 불안정한 미셀 상태를 발생시켜 응고 형성을 초래한다.카제인은 키모신과 함께 응고될 때 파라카세인이라고 불리기도 한다.키모신(EC 3.4.23.4)은 γ-카제인의 Pe105-Met106에서 펩타이드 결합을 특이적으로 가수분해하는 아스파라긴 단백질 분해효소이며, 치즈 제조 산업에서 가장 효율적인 단백질 분해효소(Rao et al., 1998)로 간주된다.한편, 영국 용어에서는 응고되지 않은 단백질은 카세이노겐, 응고된 단백질은 카세인이라는 용어를 사용한다.우유에 있기 때문에 칼슘의 소금입니다.

단백질 보충제

카제인 분자의 매력적인 특성은 위에서 겔이나 응고를 형성하는 능력으로 영양 공급에 매우 효율적입니다.혈전은 혈류로 아미노산을 지속적으로 천천히 방출할 수 있으며, 때로는 몇 [27]시간 동안 지속될 수 있습니다.종종 카제인은 가수 분해된 카제인으로 사용 가능하며, 트립신과 같은 단백질 분해 효소에 의해 가수 분해된다.가수분해 형태는 쓴맛이 나는 것으로 알려져 있으며 그러한 보충제는 유아와 실험 동물에 의해 온전한 카제인을 [28]위해 거부되는 경우가 많다.

플라스틱 및 섬유

흰갈라리스RAAF-1953년 이전 버튼

초기 플라스틱 중 일부는 카제인에 기초했다.특히, 갈랄리스는 단추에 사용하는 것으로 잘 알려져 있다.섬유는 압출된 카제인으로 만들 수 있다.라니탈은 카제인 섬유로 만들어진 섬유로 1930년대에 이탈리아에서 특히 인기가 있었다.QMILK와 같은 최근의 혁신은 최신 패브릭에 파이버를 보다 세련되게 사용하고 있습니다.

의료용 및 치과용도

카제인 유래 화합물은 치아 재메네랄화 제품에 사용되어 비정질 인산칼슘(ACP)을 안정시키고 ACP를 치아 표면에 방출함으로써 재메네랄화를 [29][30][31]촉진한다.

카제인과 글루텐 제외 식단은 때때로 자폐아를 위한 대체 의학에 사용된다.2015년 현재 그러한 식단이 자폐아의 행동이나 인지 및 사회적 기능에 영향을 미친다는 증거는 제한적이고 [32][33]약하다.

나노테크놀로지 용도

카제인 단백질은 쉽게 구할 수 있는 소스(우유)와 아밀로이드 [34]섬유로 자가 조립하는 성향 때문에 나노 물질로 사용될 가능성이 있다.

잠재적인 건강 문제 및 부작용

우유의 A1/A2 베타 카제인

주요 기사:A2 우유

A1 및 A2 베타카제인은 하나의 아미노산 차이로 다른 베타카제인 우유단백질의 유전적 변종이다.프롤린은 A2 베타카제인을 구성하는 아미노산 사슬의 위치 67에서 발생하며, A1 베타카제인 히스티딘은 그 [35][36]위치에서 발생한다.베타카제인과 소화계통의 효소의 상호작용에 의해 A1, A2는 소화효소에 의해 다르게 처리되며, A1-베타카제인의 [35]소화에 의해 7-아미노펩타이드, 베타카소르핀-7, (BCM-7)을 방출할 수 있다.

A1 베타카제인은 유럽(A2 소가 더 많은 이탈리아와 프랑스 제외), 미국, 호주,[37] 뉴질랜드에서 가장 흔한 소 우유입니다.

A1 베타카제인과 A2 베타카제인 단백질의 구별에 대한 관심은 1990년대 초 뉴질랜드의 과학자들이 최초로 실시한 역학 연구와 동물 연구를 통해 시작되었는데, 이 연구는 우유와 A1 베타카제인 단백질의 유병률과 다양한 만성 [35]질환 사이의 상관관계를 밝혀냈다.이 연구는 언론, 과학계의 일부와 [35]기업가들 사이에서 관심을 불러일으켰다.A2코퍼레이션은 2000년대 초 뉴질랜드에서 A1의 [35]펩타이드가 부족해 건강에 더 좋은 프리미엄 우유로 'A2 밀크'를 상용화하고 마케팅하기 위해 설립됐다.A2 우유는 심지어 호주 뉴질랜드 식품기준 규제 [35]당국에 일반 우유에 대한 건강 경고를 요구하도록 청원했다.

대중의 관심, A2 우유의 마케팅, 그리고 발표된 과학적 증거에 대응합니다.2005년에 발표된 독립 검토에서도 만성 [35]질환에 걸릴 위험에서 A1과 A2 우유를 마시는 것 사이에 뚜렷한 차이가 발견되지 않았다.유럽식품안전청(EFSA)은 과학 문헌을 검토하고 2009년에 A1 [37]단백질과의 만성 질환과 우유 섭취 사이의 식별 가능한 관계를 발견하지 못했다.

카세인 알레르기

인구의 극히 일부만이 [38]카제인에 알레르기가 있다."우유 단백질 과민증"으로도 알려진 카제인 [39]과민증은 신체가 카제인의 단백질을 분해할 수 없을 때 경험됩니다.카제인 알레르기 또는 불내증의 유병률은 어린 [40]아이들의 0.25에서 4.9%에 이른다.어린이와 어른의 숫자는 알려지지 않았다.자폐증 스펙트럼에 있는 사람들 중 상당수는 성인기에 카제인 단백질에 대한 불내증이나 알레르기를 가지고 있다.이것은 임상의와 영양사들에 의해 전통적인 자폐증 [41][verification needed]특성을 보이지 않을 수 있는 사람들에게서 자폐증을 발견하기 위해 사용될 수 있다.카제인 프리 글루텐 프리(CFGF)로 알려진 식단은 이러한 사람들이 과민증이나 알레르기를 발견한 후에 흔히 행해진다.

열처리된 카제인은 영유아에게 [42]먹이면 알레르기를 유발하고 소화하기 어려운 것으로 나타났다.모유는 일반적으로 알레르기 반응을 일으키는 것으로 나타나지 않았지만, 모유 수유 부모가 카제인을 함유한 어떤 것으로부터 부작용이 발생할 경우 매번 주의하여 아기에게 투여해야 합니다.카제인 없는 식단을 따르는 것은 유제품 [43]단백질에 알레르기가 있거나 과민한 상태에서 모유를 먹인 영아들의 결과를 개선하는 것으로 나타났다.인간의 모유는 아기에게 가장 좋은 음식이라는 것이 증명되었고,[44] 가능하면 먼저 먹어봐야 한다.

단백질 분해효소 보충은 카제인 과민증 환자가 최소한의 [45]부작용으로 단백질을 소화시키는 것을 돕는 것으로 나타났다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ Kunz, C; Lönnerdal, B (1990). "Human-milk proteins: analysis of casein and casein subunits by anion-exchange chromatography, gel electrophoresis, and specific staining methods". Am. J. Clin. Nutr. 51 (1): 37–46. doi:10.1093/ajcn/51.1.37. PMID 1688683.
  2. ^ a b Robinson RK, ed. (2002). Dairy Microbiology Handbook: The Microbiology of Milk and Milk Products (3rd ed.). Wiley-Interscience. p. 3. ISBN 9780471385967.
  3. ^ "Industrial Casein". National Casein Company. Archived from the original on 12 November 2012.
  4. ^ Early R (1997). "Milk Concentrates and Milk Powders". The technology of dairy products (2nd ed.). London: Springer-Verlag. p. 295. ISBN 9780751403442.
  5. ^ Farrell HM (1973). "Models for Casein Micelle Formation". Journal of Dairy Science. 56 (9): 1195–1206. doi:10.3168/jds.S0022-0302(73)85335-4. PMID 4593735.
  6. ^ "Casein". The Columbia Electronic Encyclopedia (6th ed.). Columbia University. 2011.
  7. ^ Dalgleish DG (1998). "Casein Micelles as Colloids: Surface Structures and Stabilities". J. Dairy Sci. 81 (11): 3013–8. doi:10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5.
  8. ^ Panouillé, M.; Durand, D.; Nicolai, T.; Larquet, E.; Boisset, N. (2005). "Aggregation and gelation of micellar casein particles". Journal of Colloid and Interface Science. 287: 85–93. doi:10.1016/j.jcis.2005.02.008. PMID 15914152.
  9. ^ Walstra P (1979). "The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications". Journal of Dairy Research. 46 (2): 317–323. doi:10.1017/S0022029900017234. ISSN 1469-7629. PMID 469060. S2CID 222355860.
  10. ^ Lucey JA (2002). "Formation and Physical Properties of Milk Protein Gels". J. Dairy Sci. 85 (2): 281–94. doi:10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2. PMID 11913691.
  11. ^ Holt C (1992). "Structure and Stability of Bovine Casein Micelles". In Anfinsen CB, Richards FM, Edsall JT, et al. (eds.). Advances in Protein Chemistry. Vol. 43. Academic Press. pp. 63–151. doi:10.1016/S0065-3233(08)60554-9. ISBN 9780120342433. PMID 1442324.
  12. ^ Horne DS (1998). "Casein Interactions: Casting Light on the Black Boxes, the Structure in Dairy Products". International Dairy Journal. 8 (3): 171–7. doi:10.1016/S0958-6946(98)00040-5.
  13. ^ "Turning milk into homemade moo glue". Cornell Center for Teaching Innovation. Ask A Scientist!. Cornell University. 24 Sep 1998. Archived from the original on 28 September 2011. Retrieved 29 Sep 2011.
  14. ^ Weiss D, Chace S, eds. (1979). Reader's Digest Crafts & Hobbies. Reader's Digest Association. pp. 223. ISBN 9780895770639.
  15. ^ Ward GW, ed. (2008). "Acrylic painting". The Grove Encyclopedia of Materials and Techniques in Art. Oxford University Press. p. 2. ISBN 9780195313918.
  16. ^ Gloman CB, Napoli R (2007). Scenic Design And Lighting Techniques: A Basic Guide for Theatre. Taylor & Francis. pp. 281–2. ISBN 9780240808062.
  17. ^ a b "Casein Glues: Their Manufacture, Preparation, and Application" (PDF). USDA. 1967.
  18. ^ Shurtleff W, Aoyagi A (2004). "Pioneering Soy Protein Companies: I. F. Laucks, The Glidden Co., Rich Products, Gunther Products, Griffith Laboratories". soyinfocenter.com. Retrieved 3 Sep 2015.
  19. ^ "Laminated Board". WICOR HOLDING AG. 2011. Archived from the original on 22 December 2011. Retrieved 11 Oct 2012.
  20. ^ Lambuth A (2006). "Soybean, Blood, and Casein Glues". In Tracton AA (ed.). Coatings Materials and Surface Coatings. CRC Press. pp. 19-7–19-11. ISBN 9781420044058.
  21. ^ Forsyth RS (2004). "Waterborne Adhesives for Bottle Labeling". Tappi PLACE Division Conference. Atlanta, Ga.: TAPPI. p. 33. ISBN 1595100628. OCLC 57487618.
  22. ^ 라벨 Glues 2013년 11월 7일 Wayback Machine에 보관
  23. ^ "Dairy Product Companies; "Micellar Casein for Corree Creamers and Other Dairy Products" in Patent Application Approval Process". Food Weekly News. Jan 2017. ProQuest 1857923972.
  24. ^ El-Bakry M (2011). "Functional and Physicochemical Properties of Casein and its Use in Food and Non-Food Industrial Applications". Chemical Physics Research Journal. 4: 125–138. ProQuest 1707988596.
  25. ^ Jacobs J. "What Is Calcium Caseinate?". LIVESTRONG.COM. Retrieved 7 Mar 2019.
  26. ^ Fankhauser DB (2007). "Fankhauser's Cheese Page". Archived from the original on 25 September 2007. Retrieved 23 Sep 2007.
  27. ^ Boirie Y, Dangin M, Gachon P, et al. (1997). "Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion". PNAS. 94 (26): 14930–5. Bibcode:1997PNAS...9414930B. doi:10.1073/pnas.94.26.14930. PMC 25140. PMID 9405716.
  28. ^ Field KL, Kimball BA, Mennella JA, et al. (2008). "Avoidance of hydrolyzed casein by mice". Physiol. Behav. 93 (1–2): 189–99. doi:10.1016/j.physbeh.2007.08.010. PMC 2254509. PMID 17900635.
  29. ^ Louis Malcmacher (8 February 2011). "Enamel Remineralization: The Medical Model of Practicing multi Dentistry". Dentistry Today.
  30. ^ Walker G, Cai F, Shen P, et al. (2006). "Increased remineralization of tooth enamel by milk containing added casein phosphopeptide-amorphous calcium phosphate". Journal of Dairy Research. 73 (1): 74–78. doi:10.1017/S0022029905001482. PMID 16433964. S2CID 43342264.
  31. ^ Chhabra N, Chhabra A (2018). "Enhanced Remineralisation of Tooth Enamel Using Casein Phosphopeptide-Amorphous Calcium Phosphate Complex: A Review". International Journal of Clinical Preventive Dentistry. 14 (1): 1–10. doi:10.15236/ijcpd.2018.14.1.1.
  32. ^ Lange KW, Hauser J, Reissmann A (2015). "Gluten-free and casein-free diets in the therapy of autism". Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care. 18 (6): 572–5. doi:10.1097/mco.0000000000000228. PMID 26418822. S2CID 271720.
  33. ^ Millward C, Ferriter M, Calver S, et al. (2008). "Gluten- and casein-free diets for autistic spectrum disorder". Cochrane Database Syst Rev (Systematic Review) (2): CD003498. doi:10.1002/14651858.CD003498.pub3. PMC 4164915. PMID 18425890.
  34. ^ Ecroyd, Heath; Garvey, Megan; Thorn, David C.; Gerrard, Juliet A.; Carver, John A. (2013), Gerrard, Juliet A. (ed.), "Amyloid Fibrils from Readily Available Sources: Milk Casein and Lens Crystallin Proteins", Protein Nanotechnology, Totowa, NJ: Humana Press, vol. 996, pp. 103–117, doi:10.1007/978-1-62703-354-1_6, ISBN 978-1-62703-353-4, PMID 23504420, retrieved 2020-10-17
  35. ^ a b c d e f g Truswell AS (2005). "The A2 milk case: a critical review". European Journal of Clinical Nutrition. 59 (5): 623–31. doi:10.1038/sj.ejcn.1602104. PMID 15867940.
  36. ^ Truswell AS (2006). "Reply: The A2 milk case: a critical review". European Journal of Clinical Nutrition. 60 (7): 924–5. doi:10.1038/sj.ejcn.1602454.
  37. ^ a b EFSA (2009). "Review of the potential health impact of β-casomorphins and related peptides: Review of the potential health impact of β-casomorphins and related peptides". EFSA Journal. 7 (2): 231r. doi:10.2903/j.efsa.2009.231r.
  38. ^ Solinas C, Corpino M, Maccioni R, et al. (2010). "Cow's milk protein allergy". J. Matern.-Fetal Neonatal Med. 23 (Suppl 3): 76–9. doi:10.3109/14767058.2010.512103. PMID 20836734. S2CID 3189637.
  39. ^ "Dairy Intolerance: What It Is and How to Determine If You Have It". Mark's Daily Apple. 2013-12-24. Retrieved 2020-11-18.
  40. ^ "Cow's Milk Allergy in Children World Allergy Organization". www.worldallergy.org. Retrieved 2020-11-18.
  41. ^ Sanctuary, Megan R.; Kain, Jennifer N.; Angkustsiri, Kathleen; German, J. Bruce (2018-05-18). "Dietary Considerations in Autism Spectrum Disorders: The Potential Role of Protein Digestion and Microbial Putrefaction in the Gut-Brain Axis". Frontiers in Nutrition. 5: 40. doi:10.3389/fnut.2018.00040. ISSN 2296-861X. PMC 5968124. PMID 29868601.
  42. ^ Dupont, Didier; Mandalari, Giuseppina; Mollé, Daniel; Jardin, Julien; Rolet-Répécaud, Odile; Duboz, Gabriel; Léonil, Joëlle; Mills, Clare E. N.; Mackie, Alan R. (November 2010). "Food processing increases casein resistance to simulated infant digestion". Molecular Nutrition & Food Research. 54 (11): 1677–1689. doi:10.1002/mnfr.200900582. ISSN 1613-4133. PMID 20521278.
  43. ^ "Infant Allergies and Food Sensitivities". HealthyChildren.org. Retrieved 2020-11-18.
  44. ^ "Breastfeeding". www.who.int. Retrieved 2020-11-18.
  45. ^ Christensen, L. R. (1954-11-01). "The action of proteolytic enzymes on casein proteins". Archives of Biochemistry and Biophysics. 53 (1): 128–137. doi:10.1016/0003-9861(54)90240-4. ISSN 0003-9861. PMID 13208290.

추가 정보

외부 링크