콜라겐

Collagen
트로포콜라겐 분자: 세 개의 왼손 프로콜라겐(빨간색, 녹색, 파란색)이 결합하여 오른손 세 개의 나선형 트로포콜라겐을 형성합니다.

콜라겐(/kkllddʒn/)은 신체의 다양한 결합 조직에서 발견되는 세포외 기질에서 주요 구조 단백질이다.결합조직의 주성분으로서 [1]포유동물에서 가장 풍부한 단백질로 전신의 단백질 함량의 25%에서 35%를 차지한다.콜라겐은 콜라겐 나선으로 알려진 가늘고 긴 섬유의[2] 3중 나선을 형성하기 위해 함께 결합된 아미노산으로 구성됩니다.그것은 주로 연골, 뼈, 힘줄, 인대, 피부와 같은 결합 조직에서 발견됩니다.

광물질화 정도에 따라 콜라겐 조직은 단단한(뼈) 또는 순응성(텐돈)이거나 경직성(카틸라지)에서 순응성(카틸라지)으로 구배를 가질 수 있습니다.콜라겐은 또한 각막, 혈관, 내장, 추간판, 치아 [3]상아질에도 풍부합니다.근육조직에서, 그것은 내미슘의 주요 성분으로 작용한다.콜라겐은 근육 조직의 1~2%를 구성하며 골격 근육 [4]조직의 무게의 6%를 차지한다.섬유아세포는 콜라겐을 만드는 가장 흔한 세포이다.식품과 산업에 사용되는 젤라틴은 돌이킬 수 없을 정도로 [5]가수분해된 콜라겐이다.

어원학

콜라겐이라는 이름은 "글루"를 뜻하는 그리스어 όλα(kolla)와 "생산"[6][7]을 뜻하는 접미사 -έν -, -gen에서 유래했다.

인간형

인체 내 콜라겐의 90% 이상이 [8]I형 콜라겐이다.그러나 2011년 현재 28가지 유형의 인간 콜라겐이 확인되고 설명되며,[9] 이들이 형성하는 구조에 따라 여러 그룹으로 구분됩니다.모든 유형은 최소 3중 [9]나선을 포함합니다.콜라겐의 다양한 [10]기능을 나타내는 타입의 수.

  • 피브릴라(타입 I, II, III, V, XI)
  • 비피브릴
    • FACIT(파이브릴 어소시에이트 콜라겐과 인터럽트 삼중 나선)(타입 IX, XI, XIX, XXI)
    • 쇼트 체인 (타입 VII, X)
    • 지하막(타입 IV)
    • Multiplexin(중단을 수반하는 복수의 트리플 헬릭스 도메인)(타입 XV, XVII)
    • MACIT(중단된 삼중나선을 가진 막 어소시에이트 콜로겐) (타입 XII, XVI)
    • 마이크로파이브릴 성형(타입 VI)
    • 고정 섬유(타입 VII)

가장 일반적인 5가지 유형은 다음과 같습니다.[11]

  • 타입 I: 피부, 힘줄, 혈관구조, 장기, 뼈(뼈의 유기부분의 주요 성분)
  • Type II: 연골(연골의 주요 콜라겐 성분)
  • 타입 III: 망상섬유(망상섬유의 주요 성분), 타입 I과 함께 흔히 볼 수 있는 것
  • 타입 IV: 기저막의 상피 분비층인 기저층 형성
  • 타입 V: 세포 표면, 모발 및 태반

인간생물학에서

심장

4개의 심장 판막 고리를 포함하는 콜라겐성 심장 골격은 조직학적으로, 탄력적으로, 그리고 독특하게 심장 근육에 결합되어 있습니다.심장 골격에는 심장실의 분리 격막인 심실간격과 방실중격도 포함된다.심장 성능 측정에 대한 콜라겐의 기여는 요약하면 심장에서 방출되는 혈압의 유체 역학과 반대되는 지속적인 비틀림 힘을 나타냅니다.심장의 상실과 하실을 나누는 콜라겐 구조는 전형적인 생리학적 수단을 통해 혈액과 전기 자극을 모두 배제하는 불투과막이다.콜라겐의 지원을 받아 심방 세동이 심실 세동으로 악화되는 일은 없습니다.콜라겐은 평활근육량과 함께 다양한 밀도로 층층이 형성되어 있습니다.콜라겐의 질량, 분포, 나이 및 밀도는 모두 혈액을 앞뒤로 움직이는데 필요한 적합성에 기여합니다.개별 심장판막 리플릿은 다양한 압력으로 특수 콜라겐에 의해 접혀진다.콜라겐 내의 점진적인 칼슘 침착은 노화의 자연스러운 기능으로서 발생합니다.콜라겐 매트릭스 내의 석회화된 점은 혈액과 근육의 이동 디스플레이에서 대조를 나타내며, 심장 영상 기술의 방법은 기본적으로 혈액 입력(심장 입력)과 혈액 출력(심장 출력)을 나타내는 비율에 도달할 수 있습니다.심장의 콜라겐 기초 병리학은 결합조직 질환의 [citation needed]범주 내에서 이해된다.

골이식

골격은 몸의 구조를 형성하기 때문에 골절이나 부상 후에도 힘을 유지하는 것이 중요합니다.콜라겐은 3중 나선 구조를 가지고 있어 매우 강한 분자가 되기 때문에 뼈 이식에 사용됩니다.골격의 구조적 무결성을 훼손하지 않기 때문에 뼈에 사용하기에 이상적입니다.콜라겐의 3중 나선 구조는 효소에 의해 분해되는 것을 방지하고 세포의 접착을 가능하게 하며 세포외 [12]매트릭스의 적절한 조립에 중요합니다.

조직 재생

콜라겐 발판은 스폰지,[13] 얇은 시트,[14] [15]젤 또는 [16]섬유에 관계없이 조직 재생에 사용됩니다.콜라겐은 모공구조, 투과성, 친수성, 생체내 안정성 등 조직재생에 유리한 성질을 가지고 있다.콜라겐 발판은 또한 골아세포와 섬유아세포와 같은 세포의 증착을 지원하며, 한 번 삽입되면 성장이 정상적으로 [17]진행되도록 촉진합니다.

재건 수술의 용도

콜라겐은 심각한 화상 및 [18][19]상처 관리에 사용되는 인공 피부 대체물의 건설에 널리 사용된다.이러한 콜라겐은 소, 말, 돼지, 또는 심지어 인간의 공급원으로부터 파생될 수 있습니다; 그리고 때때로 실리콘, 글리코사미노글리칸, 섬유아세포, 성장인자 그리고 [20]다른 물질들과 함께 사용됩니다.

상처 치유

콜라겐은 인체의 주요 천연 자원 중 하나이며 상처 [21]치유의 모든 단계에 도움이 될 수 있는 피부 조직의 구성요소입니다.콜라겐을 상처 부위에 사용할 수 있게 되면 닫힐 수 있습니다.따라서 때로는 절단 등의 시술에 따른 상처 악화를 방지할 수 있습니다.

콜라겐은 천연 제품으로 천연 상처 드레싱으로 사용되며 인공 상처 드레싱에는 없는 성질을 가지고 있습니다.상처 붕대에 매우 중요한 세균에 대한 내성이 있습니다.그것은 감염과 싸우는 타고난 능력 때문에 상처를 불임 상태로 유지하는데 도움이 된다.콜라겐을 화상 드레싱으로 사용하면 화상 위에 건강한 과립 조직이 매우 빠르게 형성되어 빠르게 [22]치유될 수 있습니다.

상처 치유의 네 가지 단계에서 콜라겐은 다음과 같은 기능을 수행합니다.

  • 유도 기능 : 콜라겐 섬유는 섬유아세포를 유도하는 역할을 합니다.섬유아세포는 결합조직 매트릭스를 따라 이동한다.
  • 화학 특성:콜라겐 섬유에서 이용 가능한 넓은 표면적은 치유에 도움이 되는 섬유소 세포를 유인할 수 있습니다.
  • 핵생성:콜라겐은 특정 중성염 분자의 존재 하에서 섬유질 구조의 형성을 일으키는 핵생성제로 작용할 수 있다.
  • 지혈 특성:혈소판은 콜라겐과 상호작용하여 지혈 마개를 만든다.

미용약

소 콜라겐은 주름과 피부 노화를[citation needed] 미적으로 교정하기 위해 피부 필러에 널리 사용됩니다. 대부분의 의료용 소 콜라겐은 광우병 무증명 동물의 어린 육우로부터 추출됩니다.대부분의 제조업체는 "폐쇄적 집단" 또는 호주, 브라질 및 [23]뉴질랜드와 같이 광우병 사례가 보고된 적이 없는 국가에서 기증 동물을 사용합니다.

기초 조사

콜라겐은 세포 배양, 세포 행동 및 세포 외 환경과의 상호작용을 [24]연구하는 실험실 연구에 사용됩니다.콜라겐은 또한 3D 조직 모델의 3D 바이오프린트 및 바이오 제조를 위한 바이오잉크로 널리 사용됩니다.

생물학

콜라겐 단백질은 일반적으로 두 개의 동일한 체인(α1)과 화학 성분에서 약간 다른 추가 체인(α2)[25]으로 구성된 삼중 나선으로 구성됩니다.콜라겐의 아미노산 조성은 특히 높은 히드록시프롤린 함량과 관련하여 단백질에 대해 이례적이다.콜라겐의 아미노산 배열에서 가장 일반적인 모티브는 글리신-프롤린-X와 글리신-X-히드록시프롤린이며, 여기서 X는 글리신, 프롤린 또는 히드록시프롤린 이외의 아미노산이다.물고기와 포유류의 피부에 대한 평균 아미노산 조성물이 제공된다.[26]

아미노산 포유류의 피부의 풍부함
(1,000/1,000)		 생선 껍질 풍부
(1,000/1,000)
글리신 329 339
프롤린 126 108
알라닌 109 114
히드록시프롤린 95 67
글루탐산 74 76
아르기닌 49 52
아스파라긴산 47 47
세린 36 46
리신 29 26
류신 24 23
발린. 22 21
트레오닌 19 26
페닐알라닌 13 14
이소류신 11 11
히드록실리신 6 8
메티오닌 6 13
히스티딘 5 7
티로신 3 3
시스테인 1 1
트립토판 0 0

합성

우선 아미노산 글리신과 프롤린을 주성분으로 하는 3차원 연선 구조를 조립한다.이것은 아직 콜라겐이 아니라 그 전구물질인 프로콜라겐입니다.이어서 아미노산 프롤린 및 리신에 하이드록실기를 첨가함으로써 프로콜라겐을 수식한다.이 단계는 나중에 글리코실화와 콜라겐의 삼중나선 구조의 형성에 중요하다.이러한 반응을 하는 히드록실라아제 효소는 보조 인자로 비타민 C를 필요로 하기 때문에, 이 비타민의 장기 결핍은 콜라겐 합성과 괴혈병을 [27]악화시킨다.이러한 히드록실화 반응은 두 가지 다른 효소인[28] 프롤릴-4-히드록실화효소와 리실-히드록실화효소에 의해 촉매된다.그 반응은 히드록실화 당 하나의 아스코르브산 분자를 소비한다.[29] 콜라겐의 합성은 세포 안팎에서 일어난다.여기서는 섬유성 콜라겐(가장 일반적인 형태)을 생성하는 콜라겐의 형성에 대해 설명합니다.메쉬워크 콜라겐은 종종 여과 시스템의 형성에 관여하는 콜라겐의 또 다른 형태입니다.모든 유형의 콜라겐은 삼중 나선형이며, 2단계에서 생성된 알파 펩타이드의 구성에 차이가 있다.

  1. mRNA의 전사: 약 44개의 유전자가 콜라겐 형성과 관련되어 있으며, 각 유전자는 특정 mRNA 서열을 코딩하며 일반적으로 "COL" 접두사를 가집니다.콜라겐 합성의 시작은 특정 알파 펩타이드(일반적으로 알파 1, 2 또는 3)의 형성과 관련된 유전자를 활성화하는 것으로 시작합니다.
  2. 프로펩타이드 생성 전:최종 mRNA가 세포핵에서 나와 세포질로 들어가면 리보솜 서브유닛과 연결되어 번역 과정이 일어난다.새로운 펩타이드의 초기/첫 부분은 신호 배열로 알려져 있다.펩타이드의 N 말단에 있는 신호 배열은 소포체 위의 신호 인식 입자에 의해 인식되며, 이는 사전 펩타이드를 소포체 안으로 유도하는 역할을 한다.따라서 새로운 펩타이드의 합성이 완료되면 번역 후 처리를 위해 직접 소포체로 들어간다.현재는 프리프로콜라겐으로 알려져 있습니다.
  3. 프로콜라겐으로 프로펩타이드 전환:사전 펩타이드의 세 가지 변형은 알파 펩타이드의 형성을 이끈다.
    1. N-말단의 신호 펩타이드가 제거되고, 이제 분자는 프로콜라겐이 아닌 프로펩타이드로 알려져 있습니다.
    2. '프롤릴 하이드록실화효소' 및 '리실 하이드록실화효소'(히드록시프롤린 및 히드록시리신을 생성하기 위한) 효소에 의한 프로펩타이드의 리신 및 프로라인의 하이드록실화가 알파펩타이드의 가교화를 돕기 위해 일어난다.이 효소 단계는 보조 인자로 비타민 C를 필요로 한다.괴혈병에서 프롤린과 리신의 수산화 부재는 느슨한 삼중나선(3개의 알파펩타이드에 의해 형성됨)을 일으킨다.
    3. 글리코실화는 포도당 또는 갈락토오스 단량체를 리신 위에 놓이는 수산기에 첨가함으로써 발생하지만 프로라인에는 첨가하지 않는다.
    4. 일단 이러한 변형이 일어나면, 세 개의 히드록실화 및 글리코실화 프로페타이드가 프로콜라겐을 형성하는 삼중 나선으로 꼬입니다.프로콜라겐은 아직 끝이 풀리지 않아 나중에 다듬어질 것이다.이 때 프로콜라겐은 골지 장치 앞으로 전달된 전사 베시클에 포장된다.
  4. 골지 장치 수정:골지 장치에서 프로콜라겐은 세포 밖으로 분비되기 전에 마지막으로 번역 후 수정을 거친다.이 공정에서는 올리고당(3단계와 같은 단당류가 아님)을 첨가한 후 프로콜라겐을 세포외 공간을 향해 있는 분비성 소포에 포장한다.
  5. 트로포콜라겐 형성:일단 세포 밖으로 나가면, 콜라겐 펩티다아제라고 알려진 막 결합 효소는 프로콜라겐 분자의 "느슨한 끝"을 제거합니다.남은 것은 트로포콜라겐으로 알려져 있다.이 단계의 결함은 엘러스-단로스 증후군으로 알려진 많은 콜라겐 요법 중 하나를 일으킨다.섬유질 콜라겐의 일종인 타입 III를 합성할 때는 이 단계가 없습니다.
  6. 콜라겐 섬유: 세포외 구리 의존성 효소인 리실 산화효소의 형성에 의해 콜라겐 합성 경로의 마지막 단계가 생성된다.이 효소는 알데히드기를 생성하는 리신과 히드록시리신에 작용하며, 결국 트로포콜라겐 분자 사이의 공유 결합을 겪게 됩니다.트로포콜라겐의 이 폴리머는 콜라겐 섬유로 알려져 있다.
리실산화효소 작용

아미노산

콜라겐은 특이한 아미노산 성분과 염기서열을 가지고 있다.

  • 글리신은 거의 모든 3분의 1 잔여물에서 발견됩니다.
  • 프롤린은 콜라겐의 약 17%를 차지한다.
  • 콜라겐에는 번역 중에 직접 삽입되지 않은 두 가지 희귀한 유도체 아미노산이 포함되어 있습니다.이러한 아미노산은 글리신과 관련된 특정 위치에서 발견되며, 번역 후 다른 효소에 의해 변형되며, 두 효소는 모두 비타민 C를 보조 인자로 필요로 한다.

코르티솔은 콜라겐의 아미노산 [30]분해를 촉진한다

콜라겐 I형성

대부분의 콜라겐은 유사한 방식으로 형성되지만, 유형 I의 경우 다음과 같은 과정이 일반적입니다.

  1. 세포내
    1. 알파 사슬의 두 가지 유형 – 알파-1과 알파 2는 거친 소포체(RER)를 따라 리보솜에서 번역하는 동안 형성됩니다.프리프로콜라겐으로 알려진 이러한 펩타이드 사슬은 양 끝에 등록 펩타이드와 신호 [31]펩타이드를 가지고 있다.
    2. 폴리펩타이드 사슬은 RER의 내강으로 방출됩니다.
    3. 신호 펩타이드는 RER 내부에서 분해되며, 현재는 프로 알파 체인으로 알려져 있습니다.
    4. 리신과 프롤린 아미노산의 히드록실화는 내강 안에서 일어난다.이 과정은 보조 인자로 아스코르브산(비타민 C)에 의존하며 소비한다.
    5. 특정 히드록시리신 잔기의 글리코실화가 일어난다.
    6. 2개의 알파-1사슬과 1개의 알파-2사슬에서 3개의 알파나선 구조를 내소체 내부에 형성한다.
    7. 프로콜라겐은 골지 기기로 보내지고, 골지 기기로 포장되어 세포 외 공간으로 분비된다.
  2. 감방 밖
    1. 프로콜라겐펩티드가 분해되어 트로포콜라겐이 프로콜라겐펩티드가수분해효소에 의해 형성된다.
    2. 복수의 트로포콜라겐 분자는 히드록실리신과 리신잔기를 연결하는 리실산화효소에 의한 공유가교(알돌반응)를 통해 콜라겐 섬유소를 형성한다.여러 개의 콜라겐 섬유가 콜라겐 섬유로 형성됩니다.
    3. 콜라겐은 피브로넥틴, 라미닌, 피불린 및 인테그린을 포함한 여러 유형의 단백질을 통해 세포막에 부착될 수 있다.

합성 병인

비타민C 결핍은 콜라겐의 결함이 강한 결합조직의 형성을 방해하는 심각하고 고통스러운 병인 괴혈병을 일으킨다.잇몸이 악화되고 피가 나며 이가 빠지고 피부가 변색되고 상처가 낫지 않습니다.18세기 이전에, 이 상태는 오랜 기간 지속된 군대, 특히 해군 원정대 사이에서 악명이 높았는데, 이 기간 동안 참가자들은 비타민 C가 함유된 음식을 빼앗겼다.

루푸스 홍반이나 류마티스[32] 관절염과 같은 자가면역 질환은 건강한 콜라겐 섬유를 공격할 수 있다.

많은 박테리아와 바이러스는 콜라겐을 파괴하거나 생성을 방해하는 효소 콜라겐과 같은 독성 인자를 분비한다.

분자 구조

단일 콜라겐 분자 트로포콜라겐은 섬유소와 같은 더 큰 콜라겐 집적체를 구성하기 위해 사용됩니다.길이는 약 300nm, 직경은 1.5nm이며, 3개의 폴리펩타이드 가닥(알파 펩타이드라고 함, 2단계 참조)으로 구성되어 있으며, 각각 왼쪽 나선의 구조를 가지고 있으며, 이는 오른쪽 알파 나선과 혼동해서는 안 된다.이 세 개의 왼손 나선은 많은 수소 결합에 의해 안정화 된 협력적인 4차 구조인 오른손 3중 나선 또는 "슈퍼 나선"으로 함께 꼬입니다.I형 콜라겐과 모든 섬유질 콜라겐(모든 콜라겐은 아니더라도)의 경우, 각 삼중나선은 콜라겐 마이크로 파이브릴이라고 불리는 오른손용 슈퍼 슈퍼 코일(super-coil)로 결합됩니다.각 미세 섬유는 인접한 미세 섬유와 상호 연결되며, 콜라겐 섬유 내에서 결정성이 될 정도로 잘 배열되어 있지만 개별적으로 불안정함을 나타낼 수 있습니다.

3개의 폴리펩타이드 코일이 트로포콜라겐을 형성합니다.그리고 나서 많은 트로포콜라겐이 결합해서 섬유질을 형성하고, 그 중 많은 것들이 섬유질을 형성합니다.

콜라겐의 특징 중 하나는 이러한 콜라겐 서브유닛의 세 가지 사슬 각각에 아미노산이 규칙적으로 배열되어 있다는 것입니다.배열은 종종 Gly-Pro-X 또는 Gly-X-Hyp 패턴을 따르며, 여기서 X는 다양한 다른 아미노산 [26]잔류물 중 하나일 수 있다.프롤린 또는 히드록시프롤린은 전체 배열의 약 1/6을 구성한다.글리신이 배열의 1/3을 차지하는 상황에서, 이는 콜라겐 배열의 약 절반이 글리신, 프롤린 또는 히드록시프롤린이 아님을 의미하며, 이는 콜라겐 알파펩타이드의 특이한12 GXX 특성 산만으로 인해 종종 놓치는 사실이다.콜라겐의 높은 글리신 함량은 콜라겐 나선의 안정화에 있어 중요하다. 왜냐하면 콜라겐 나선은 분자 내에서 콜라겐 섬유의 매우 긴밀한 결합을 가능하게 하여 수소 결합과 분자 간 가교 [26]형성을 용이하게 하기 때문이다.이러한 규칙적인 반복과 높은 글리신 함량은 비단 피브로인과 같은 몇몇 다른 섬유질 단백질에서만 발견됩니다.

콜라겐은 구조 단백질일 뿐만이 아니다.세포 표현형 결정, 세포 접착, 조직 조절 및 인프라에서 중요한 역할을 하기 때문에, 비프로라인이 풍부한 영역의 많은 부분은 세포 또는 매트릭스 연관/조절 역할을 한다.프롤린 및 히드록시프롤린 고리의 비교적 높은 함량은 기하학적으로 제약된 카르복실 및 (2차) 아미노기와 함께 글리신의 풍부한 풍부함과 함께 개별 폴리펩타이드 가닥이 수소 내 결합 없이 자발적으로 왼손 나선을 형성하는 경향을 설명한다.

글리신은 곁사슬이 없는 가장 작은 아미노산이기 때문에 섬유 구조 단백질에서 독특한 역할을 한다.콜라겐에서는 3중나선의 조립체가 글리신의 단일 수소 원자보다 큰 측기를 위한 공간이 없는 나선의 내부(축)에 잔류물을 배치하기 때문에 3중나선의 모든 위치에 글리당이 필요하다.같은 이유로 Pro와 Hyp의 링은 바깥쪽을 가리켜야 합니다.이 두 개의 아미노산은 삼중나선을 안정시키는데 도움을 줍니다 – 프로보다 훨씬 더 높습니다; 대부분의 온혈 동물보다 체온이 낮은 물고기와 같은 동물들에게는 더 낮은 농도가 필요합니다.낮은 프롤린과 히드록시프롤린 함량은 냉수의 특성이지만 온수성 물고기는 아니다. 후자는 포유류와 유사한 [26]프롤린과 히드록시프롤린 함량을 갖는 경향이 있다.냉수성 물고기와 다른 포이킬로온동물의 프롤린과 하이드록스프롤린 함량이 낮기 때문에 콜라겐은 [26]포유류의 콜라겐보다 열 안정성이 낮다.이러한 낮은 열 안정성은 생선 콜라겐에서 유래한 젤라틴이 많은 식품 및 산업 용도로 적합하지 않음을 의미합니다.

트로포콜라겐 서브유닛은 조직의 [33][34]세포외 공간에 있는 훨씬 더 큰 배열로 정기적으로 서로 다른 끝을 가진 자발적인 자가조립을 합니다.섬유소의 추가 조립은 섬유아세포에 의해 유도되며, 섬유아세포는 섬유아세포로부터 완전히 형성된 섬유소를 퇴적시킨다.섬유질 콜라겐은 분자가 인접한 분자와 약 67nm('D'라고 불리며 골재의 수화 상태에 따라 변화하는 단위)만큼 엇갈린다.마이크로 파이브릴의 각 D주기 반복에서, "오버랩"이라고 불리는 단면에 5개의 분자를 포함하는 부분과 "갭"[35]이라고 불리는 4개의 분자를 포함하는 부분이 있습니다.이러한 오버랩 및 갭 영역은 미세섬유가 섬유로 조립될 때 유지되므로 전자현미경을 사용하여 볼 수 있습니다.미세섬유 내의 삼중 나선 트로포콜라겐은 준육각형 패킹 [35][36]패턴으로 배열되어 있다.

콜라겐 섬유의 D-주기는 전자 현미경 검사로 관찰할 때 눈에 보이는 67nm 밴드를 생성합니다.

3중 나선형 내에는 일부 공유 가교와 잘 조직된 골재(섬유실 [37]등)를 형성하는 트로포콜라겐 나선형 간 가변 공유 가교량이 있다.더 큰 섬유질 다발은 같은 주요 [34]관계자들의 번갈아 조합으로부터 다른 종류의 성숙한 조직을 형성하기 위해 여러 종류의 단백질, 당단백질, 프로테오글리칸의 도움을 받아 형성된다.콜라겐의 불용성은 아직 완전히 가교되지 않았기 때문에 어린 동물로부터 트로포콜라겐을 추출할 수 있다는 것이 밝혀지기 전까지 단량체 콜라겐 연구에 장벽이었다.그러나 현미경 기술(전자현미경(EM)과 원자력현미경(AFM))의 진보와 X선 회절로 연구자들은 현장에서 [38]콜라겐 구조의 보다 상세한 이미지를 얻을 수 있게 되었다.이러한 이후의 발전은 콜라겐 구조가 세포-세포 및 세포-매트릭스 통신에 영향을 미치는 방식과 조직이 성장과 복구에서 어떻게 구성되고 발달과 [39][40]질병에서 어떻게 변화하는지 더 잘 이해하는 데 특히 중요하다.예를 들어, AFM 기반 나노인디테이션을 사용하여 단일 콜라겐 파이브릴은 갭 및 오버랩 영역의 기계적 특성이 현저하게 다른 축 방향의 이종 물질이며, 이 두 [41]영역의 서로 다른 분자 조직과 상관관계가 있는 것으로 나타났다.

콜라겐 섬유/응집체는 다양한 조직 특성을 제공하기 위해 다양한 조직 내에 서로 다른 조합 및 농도로 배치된다.뼈에서 콜라겐의 3중 나선형 전체는 평행하고 엇갈린 배열로 놓여있다.트로포콜라겐 서브유닛의 끝부분(갭 영역과 거의 동일) 사이의 40nm 간격은 아마도 히드록시라파타이트(약) Ca10(OH)(2PO4)6[42]인 광물 성분의 길고 단단한 미세 결정의 퇴적을 위한 핵 형성 부위로 기능할 것이다.1형 콜라겐은 뼈에 인장력을 부여한다.

관련 장애

콜라겐 관련 질병은 일반적으로 생합성, 조립, 번역 후 변형, 분비 또는 정상적인 콜라겐 생성과 관련된 다른 과정에 영향을 미치는 유전적 결함이나 영양 결핍에서 발생합니다.

콜라겐 유전자의 유전적 결함
유형 메모들 유전자 장애
I 이것은 인체에서 가장 풍부한 콜라겐입니다.그것은 조직이 복구로 치유되었을 때 최종 산물인 Scar tissue에 있다.그것은 힘줄, 피부, 동맥벽, 각막, 근섬유를 둘러싼 내막, 섬유질, 그리고 뼈와 치아의 유기 부분에서 발견됩니다. COL1A1, COL1A2 골형성불완전증, 엘러스-단로스 증후군, 소아피질성 과골증, a.k.a.카페이병
II 히알린 연골은 모든 연골 단백질의 50%를 차지해요눈의 유리 같은 유머. COL2A1 콜라겐병증, II형 및 XI형
III 이것은 과립조직의 콜라겐으로, 더 단단한 I형 콜라겐이 합성되기 전에 젊은 섬유아세포에 의해 빠르게 생성됩니다.망상 섬유동맥벽, 피부, 장, 자궁에서도 발견됩니다 COL3A1 엘러스-단로스 증후군, 듀푸이트렌 수축
IV 기저판; 눈 렌즈.또한 모세혈관과 신장의 네프론 사구체의 여과 시스템의 일부로서도 사용됩니다. COL4A1, COL4A2, COL4A3, COL4A4, COL4A5, COL4A6 알포트증후군, 굿파스퇴르증후군
V 대부분의 간질 조직, 동종입니다.제1형 태반과 관련된 COL5A1, COL5A2, COL5A3 엘러스-단로스 증후군(고전적)
VI 대부분의 간질 조직, 동종입니다.타입 I의 COL6A1, COL6A2, COL6A3, COL6A5 울리치근병, 베슬렘근병, 아토피[43] 피부염
VII 피부 상피 접합부에 고정 섬유소를 형성합니다. COL7A1 상피분해성 불소 디스트로피카
VII 일부 내피 세포 COL8A1, COL8A2 후다형각막디스트로피2
IX FACIT 콜라겐, 연골, 연골, 동종.타입 II 및 XI 섬유와 함께 COL9A1, COL9A2, COL9A3 EDM2 및 EDM3
X 비대 및 미네랄라이징 연골 COL10A1 슈미드중추이형성증
XI 연골 COL11A1, COL11A2 콜라겐병증, II형 및 XI형
XII FACIT 콜라겐, 섬유소, 데코신 및 글리코사미노글리칸을 포함한 I형 콜라겐과 상호 작용 COL12A1 –
XIII 트랜스막 콜라겐은 인테그린 a1b1, 피브로넥틴 및 니도겐 및 페리칸과 같은 기저막 성분과 상호작용합니다. COL13A1 –
XIV FACIT 콜라겐(일명 언듈린) COL14A1 –
XV – COL15A1 –
16세 – COL16A1 –
XVII 180kDa 단백질인 BP180이라고도 하는 트랜스막 콜라겐 COL17A1 수성 펨피고이드 및 특정 형태의 접합성 표피용해성 불소
XVII 엔도스타틴원 COL18A1 –
XIX FACIT 콜라겐 COL19A1 –
XX – COL20A1 –
XXI FACIT 콜라겐 COL21A1 –
XXII – COL22A1 –
23 MACIT 콜라겐 COL23A1 –
XXIV – COL24A1 –
XXV – COL25A1 –
XXVI – EMID2 –
XXVII – COL27A1 –
XXVII – COL28A1 –
XXIX 표피 콜라겐 COL29A1 아토피 피부염[44]

상기의 장애에 가세해, 강피에는 콜라겐의 과잉 증착이 일어난다.

질병.

콜라겐 20종류 중 12종류에서 1000종의 돌연변이가 확인됐다.이러한 돌연변이는 조직 [45]수준에서 다양한 질병으로 이어질 수 있습니다.

골형성불완전 – 1형 콜라겐의 돌연변이, 우성 상염색체 장애, 약한 뼈와 불규칙한 결합조직으로 인해 발생하는 일부 사례는 경미한 반면 다른 경우는 치명적일 수 있습니다.가벼운 경우 콜라겐 1형 수치가 낮아지는 반면 심한 경우 [46]콜라겐의 구조적 결함이 있습니다.

연골성형증 – 2형 콜라겐의 돌연변이에 의해 유발되는 골격 질환으로,[47] 이를 확인하기 위해 추가 연구가 수행되고 있습니다.

엘러스-단로스 증후군 – 결합 조직의 기형을 초래하는 13가지 다른 유형의 이 질환이 [48]알려져 있습니다.희귀종 중 일부는 치명적일 수 있으며 동맥 파열을 초래할 수 있다.각각의 증후군은 다른 돌연변이에 의해 발생한다.예를 들어 이 질환의 혈관형(vEDS)은 콜라겐형 [49]3의 돌연변이에 의해 발생합니다.

알포트 증후군 – 유전적으로 전염될 수 있으며, 보통 X-연계 우성 질환으로 전염될 수 있지만, 상염색체 우성 질환과 상염색체 열성 질환 둘 다로서 환자는 신장과 눈에 문제가 있으며, 청력 손실도 소아기 [50]또는 청소년기에 발병할 수 있습니다.

노브로치 증후군 – 콜라겐 XVII 생성을 코드화하는 COL18A1 유전자의 돌연변이에 의해 발생합니다.뇌조직의 돌출과 망막의 변성이 있는 환자; 가족 구성원들이 이 장애를 앓고 있는 개인은 유전적인 [45]연결이 있기 때문에 스스로 발병할 위험이 높아진다.

특성.

콜라겐은 효소와 같은 구상 단백질과 기능이 상당히 다른 길고 섬유질 구조 단백질 중 하나입니다.콜라겐 섬유라고 불리는 콜라겐의 질긴 다발은 대부분의 조직을 지탱하고 외부에서 세포 구조를 주는 세포외 기질의 주요 구성 요소이지만, 콜라겐은 특정 세포 안에서 발견되기도 한다.콜라겐은 인장력이 뛰어나 근막, 연골, 인대, 힘줄, 뼈, [51][52]피부의 주요 성분이다.엘라스틴, 부드러운 케라틴과 함께 피부 강도와 탄력을 담당하며, 분해는 [53]노화에 따른 주름으로 이어집니다.그것은 혈관을 강화시키고 조직의 발달에 역할을 한다.그것은 눈의 각막과 수정체에 결정 형태로 존재한다.중생대와 고생대의 [54]뼈에서도 자주 화석화되는 것으로 보인다는 점에서 화석 기록에서 가장 풍부한 단백질 중 하나일 수 있다.

사용하다

살라미와 콜라겐 케이스(아래)가 들어왔습니다.

콜라겐은 음식에서 [55]의학에 이르기까지 다양한 용도를 가지고 있습니다.예를 들어, 그것은 성형수술이나 화상수술에 사용된다.소시지용 [56][57]콜라겐 케이싱 형태로 널리 사용되고 있습니다.

콜라겐이 예를 들어 가열에 의해 충분히 변성된 경우, 3개의 트로포콜라겐 가닥은 부분 또는 완전히 구상 도메인으로 분리되며, 일반 콜라겐 폴리프로린 II(PII)와는 다른 2차 구조(예: 랜덤 코일)를 포함한다.이 과정은 향미 젤라틴 디저트를 포함한 많은 음식에 사용되는 젤라틴의 형성을 묘사합니다.식품 외에도 젤라틴은 제약, 화장품, 사진 산업에 사용되어 왔다.영양 보조 [58]식품으로도 사용됩니다.

그리스어로 접착제인 콜라에서 콜라겐이라는 단어는 "글루 생산자"를 의미하며, 접착제를 얻기 위해 말과 다른 동물의 피부와 힘줄을 끓이는 초기 과정을 가리킨다.콜라겐 접착제는 약 4,000년 전에 이집트 사람들에 의해 사용되었고, 아메리카 원주민들은 약 1,500년 전에 활에 그것을 사용했다.세계에서 가장 오래된 접착제는 8,000년 이상 된 것으로 밝혀졌는데, 이 접착제는 줄 바구니와 자수 천에 있는 보호 안감으로 사용되며, 도구들을 함께 고정하기 위해, 그리고 인간 [59]두개골의 십자 장식에 사용됩니다.콜라겐은 보통 젤라틴으로 바뀌지만 건조한 환경 때문에 살아남았다.동물 접착제는 열가소성 수지로 재가열하면 다시 부드러워지기 때문에 여전히 미세한 바이올린이나 기타와 같은 악기를 만드는 데 사용됩니다. 이 악기는 수리를 위해 다시 열어야 할 수 있습니다. 즉, 영구적인 인조 플라스틱 접착제와 호환되지 않는 응용 프로그램입니다.가죽을 포함한 동물의 힘줄과 가죽은 유용한 물건을 만들기 위해 수천 년 동안 사용되어 왔다.

젤라틴-레조르시놀-포름알데히드 접착제(및 독성이 적은 펜탄디알데히드와 에탄디알데히드로 대체됨)는 토끼 [60]폐의 실험적인 절개를 수리하기 위해 사용되었습니다.

역사

콜라겐의 분자구조와 포장구조는 수십 년에 걸친 연구를 피해왔다.그것이 분자 수준에서 규칙적인 구조를 가지고 있다는 최초의 증거는 1930년대 [61][62]중반에 제시되었다.그 후 연구는 콜라겐 모노머의 배합에 집중하여 각 개별 펩타이드 사슬의 배합을 올바르게 다루지만 여러 개의 경쟁 모델을 생산했다.G. N. Ramachandran이 1955년에 제안한 3중 나선형 "Madras" 모델은 [63][64][65][66][67]콜라겐의 4차 구조의 정확한 모델을 제공했습니다.이 모델은 20세기 [68][69][70][71]후반의 고해상도 연구에 의해 뒷받침되었다.

콜라겐의 패킹 구조는 오랫동안 [36][72][73]육각형으로 알려져 왔으나 섬유질 콜라겐 유형 이외에서는 동일하게 정의되지 않았다.단량체 구조와 마찬가지로, 여러 충돌하는 모델은 콜라겐 분자의 패킹 배치가 '시트 모양'이거나 미세 [74][75]섬유질이라고 제안합니다.힘줄, 각막, 연골의 콜라겐 섬유 미세섬유 구조는 20세기 후반과 21세기 [76][77][78]초에 전자 현미경으로 직접 촬영되었다.쥐꼬리 힘줄의 미세섬유 구조는 인접한 콜라겐 분자의 위상적 진행을 지나치게 단순화시켰지만 관찰된 구조에 가장 가까운 것으로 모델링되었으며,[35][79][80] 따라서 마이크로파이브릴이라 불리는 불연속 D 주기적 5대 미국 배열의 정확한 형태를 예측하지 못했다.

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레퍼런스

  1. ^ Di Lullo, Gloria A.; Sweeney, Shawn M.; Körkkö, Jarmo; Ala-Kokko, Leena & San Antonio, James D. (2002). "Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen". J. Biol. Chem. 277 (6): 4223–31. doi:10.1074/jbc.M110709200. PMID 11704682.
  2. ^ "Leather grown using biotechnology is about to hit the catwalk". The Economist. 26 August 2017. Archived from the original on 1 September 2017. Retrieved 2 September 2017.
  3. ^ 브리태니커 간결한 백과사전 2007
  4. ^ Sikorski, Zdzisław E. (2001). Chemical and Functional Properties of Food Proteins. Boca Raton, Florida: CRC Press. p. 242. ISBN 978-1-56676-960-0.
  5. ^ Bogue, Robert H. (1923). "Conditions Affecting the Hydrolysis of Collagen to Gelatin". Industrial and Engineering Chemistry. 15 (11): 1154–59. doi:10.1021/ie50167a018.
  6. ^ O.E.D. 제2판 2005년
  7. ^ Müller, Werner E. G. (2003). "The Origin of Metazoan Complexity: Porifera as Integrated Animals". Integrative and Comparative Biology. 43 (1): 3–10. CiteSeerX 10.1.1.333.3174. doi:10.1093/icb/43.1.3. PMID 21680404. S2CID 17232196.
  8. ^ 수술 위원회 리뷰의 새비스톤 교과서, 제7판5장 상처 치유 문제 14
  9. ^ a b Ricard-Blum, S. (2011). "The Collagen Family". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 3 (1): a004978. doi:10.1101/cshperspect.a004978. PMC 3003457. PMID 21421911.
  10. ^ Franzke, CW; Bruckner, P; Bruckner-Tuderman, L (11 February 2005). "Collagenous transmembrane proteins: recent insights into biology and pathology". The Journal of Biological Chemistry. 280 (6): 4005–08. doi:10.1074/jbc.R400034200. PMID 15561712.
  11. ^ Ashokkumar, Meiyazhagan; Ajayan, Pulickel M. (3 April 2021). "Materials science perspective of multifunctional materials derived from collagen". International Materials Reviews. 66 (3): 160–87. doi:10.1080/09506608.2020.1750807. ISSN 0950-6608. S2CID 216270520.
  12. ^ Cunniffe, G; F O'Brien (2011). "Collagen scaffolds for orthopedic regenerative medicine". The Journal of the Minerals, Metals and Materials Society. 63 (4): 66–73. Bibcode:2011JOM....63d..66C. doi:10.1007/s11837-011-0061-y. S2CID 136755815.
  13. ^ Geiger, M (2003). "Collagen sponges for bone regeneration with rhBMP-2". Advanced Drug Delivery Reviews. 55 (12): 1613–29. doi:10.1016/j.addr.2003.08.010. ISSN 0169-409X. PMID 14623404.
  14. ^ Bunyaratavej, Pintippa; Wang, Hom-Lay (2001). "Collagen Membranes: A Review". Journal of Periodontology. 72 (2): 215–29. doi:10.1902/jop.2001.72.2.215. hdl:2027.42/141506. ISSN 0022-3492. PMID 11288796.
  15. ^ Drury, Jeanie L.; Mooney, David J. (2003). "Hydrogels for tissue engineering: scaffold design variables and applications". Biomaterials. 24 (24): 4337–51. doi:10.1016/S0142-9612(03)00340-5. ISSN 0142-9612. PMID 12922147.
  16. ^ Tonndorf, Robert; Aibibu, Dilbar; Cherif, Chokri (2020). "Collagen multifilament spinning". Materials Science and Engineering: C. 106: 110105. doi:10.1016/j.msec.2019.110105. ISSN 0928-4931. PMID 31753356. S2CID 202227968.
  17. ^ Oliveira, S; R Ringshia; R Legeros; E Clark; L Terracio; C Teixeira M Yost (2009). "An improved collagen scaffold for skeletal regeneration". Journal of Biomedical Materials Research Part A. 94 (2): 371–79. doi:10.1002/jbm.a.32694. PMC 2891373. PMID 20186736.
  18. ^ Onkar, Singh; Gupta, Shilpi Singh; Soni, Mohan; Moses, Sonia; Shukla, Sumit; Mathur, Raj Kumar (January 2011). "Collagen Dressing Versus Conventional Dressings in Burn and Chronic Wounds: A Retrospective Study". Journal of Cutaneous and Aesthetic Surgery. 4 (1): 12–16. doi:10.4103/0974-2077.79180. PMC 3081477. PMID 21572675.
  19. ^ Gould, L. J. (2016). "Topical Collagen-Based Biomaterials for Chronic Wounds: Rationale and Clinical Application". Advances in Wound Care. 5 (1): 19–31. doi:10.1089/wound.2014.0595. PMC 4717516. PMID 26858912.
  20. ^ "Collagen and Rosehip Extract Sachet". Alaina Pharma. Archived from the original on 4 July 2016. Retrieved 31 May 2021.
  21. ^ Birbrair, Alexander; Zhang, Tan; Files, Daniel C.; Mannava, Sandeep; Smith, Thomas; Wang, Zhong-Min; Messi, Maria L.; Mintz, Akiva; Delbono, Osvaldo (6 November 2014). "Type-1 pericytes accumulate after tissue injury and produce collagen in an organ-dependent manner". Stem Cell Research & Therapy. 5 (6): 122. doi:10.1186/scrt512. ISSN 1757-6512. PMC 4445991. PMID 25376879.
  22. ^ Singh, O; SS Gupta; M Soni; S Moses; S Shukla; RK Mathur (2011). "Collagen dressing versus conventional dressings in burn and chronic wounds: a retrospective study". Journal of Cutaneous and Aesthetic Surgery. 4 (1): 12–16. doi:10.4103/0974-2077.79180. PMC 3081477. PMID 21572675.
  23. ^ Tiwari, D. P. (September 2015). "Biomaterials: An Overview" (PDF). International Journal of Fundamental and Applied Research. 3 (6): 19. Retrieved 1 June 2021.
  24. ^ Blow, Nathan (2009). "Cell culture: building a better matrix". Nature Methods. 6 (8): 619–22. doi:10.1038/nmeth0809-619. S2CID 33438539.
  25. ^ Brodsky, Barbara; Persikov, Anton V. (1 January 2005). "Molecular Structure of the Collagen Triple Helix". Advances in Protein Chemistry. 70: 301–39. doi:10.1016/S0065-3233(05)70009-7. ISBN 978-0120342709. ISSN 0065-3233. PMID 15837519.
  26. ^ a b c d e Szpak, Paul (2011). "Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis". Journal of Archaeological Science. 38 (12): 3358–72. doi:10.1016/j.jas.2011.07.022.
  27. ^ Peterkofsky, B (1991). "Ascorbate requirement for hydroxylation and secretion of procollagen: Relationship to inhibition of collagen synthesis in scurvy". American Journal of Clinical Nutrition. 54 (6 Suppl): 1135S–40S. doi:10.1093/ajcn/54.6.1135s. PMID 1720597.
  28. ^ Gorres, K. L.; Raines, R. T. (2010). "Prolyl 4-hydroxylase". Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 45 (2): 106–24. doi:10.3109/10409231003627991. PMC 2841224. PMID 20199358.
  29. ^ Myllylä, R.; Majamaa, K.; Günzler, V.; Hanauske-Abel, H. M.; Kivirikko, K. I. (1984). "Ascorbate is consumed stoichiometrically in the uncoupled reactions catalyzed by propyl 4-hydroxylase and lysyl hydroxylase". J. Biol. Chem. 259 (9): 5403–05. doi:10.1016/S0021-9258(18)91023-9. PMID 6325436.
  30. ^ Houck, J. C.; Sharma, V. K.; Patel, Y. M.; Gladner, J. A. (1968). "Induction of Collagenolytic and Proteolytic Activities by AntiInflammatory Drugs in the Skin and Fibroblasts". Biochemical Pharmacology. 17 (10): 2081–90. doi:10.1016/0006-2952(68)90182-2. PMID 4301453.
  31. ^ "preprocollagen". The Free Dictionary.
  32. ^ Al-Hadithy, H.; Isenberg, DA; et al. (1982). "Neutrophil function in systemic lupus erythematosus and other collagen diseases". Ann Rheum Dis. 41 (1): 33–38. doi:10.1136/ard.41.1.33. PMC 1000860. PMID 7065727.
  33. ^ Hulmes, D. J. (2002). "Building collagen molecules, fibrils, and suprafibrillar structures". J Struct Biol. 137 (1–2): 2–10. doi:10.1006/jsbi.2002.4450. PMID 12064927.
  34. ^ a b Hulmes, D. J. (1992). "The collagen superfamily – diverse structures and assemblies". Essays Biochem. 27: 49–67. PMID 1425603.
  35. ^ a b c Orgel, J. P.; Irving, TC; et al. (2006). "Microfibrillar structure of type I collagen in situ". PNAS. 103 (24): 9001–05. Bibcode:2006PNAS..103.9001O. doi:10.1073/pnas.0502718103. PMC 1473175. PMID 16751282.
  36. ^ a b Hulmes, D. J. & Miller, A. (1979). "Quasi-hexagonal molecular packing in collagen fibrils". Nature. 282 (5741): 878–80. Bibcode:1979Natur.282..878H. doi:10.1038/282878a0. PMID 514368. S2CID 4332269.
  37. ^ Perumal, S.; Antipova, O. & Orgel, J. P. (2008). "Collagen fibril architecture, domain organization, and triple-helical conformation govern its proteolysis". PNAS. 105 (8): 2824–29. Bibcode:2008PNAS..105.2824P. doi:10.1073/pnas.0710588105. PMC 2268544. PMID 18287018.
  38. ^ Buchanan, Jenna K.; Zhang, Yi; Holmes, Geoff; Covington, Anthony D.; Prabakar, Sujay (2019). "Role of X-ray Scattering Techniques in Understanding the Collagen Structure of Leather" (PDF). ChemistrySelect. 4 (48): 14091–102. doi:10.1002/slct.201902908. ISSN 2365-6549. S2CID 212830367.
  39. ^ Sweeney, S. M.; Orgel, JP; et al. (2008). "Candidate Cell and Matrix Interaction Domains on the Collagen Fibril, the Predominant Protein of Vertebrates". J Biol Chem. 283 (30): 21187–97. doi:10.1074/jbc.M709319200. PMC 2475701. PMID 18487200.
  40. ^ Twardowski, T.; Fertala, A.; et al. (2007). "Type I collagen and collagen mimetics as angiogenesis promoting superpolymers". Curr Pharm Des. 13 (35): 3608–21. doi:10.2174/138161207782794176. PMID 18220798.
  41. ^ Minary-Jolandan, M; Yu, MF (2009). "Nanomechanical heterogeneity in the gap and overlap regions of type I collagen fibrils with implications for bone heterogeneity". Biomacromolecules. 10 (9): 2565–70. doi:10.1021/bm900519v. PMID 19694448.
  42. ^ Ross, M. H. and Paulina, W. (2011) Histology, 제6판, Lippincott Williams & Wilkins, 페이지 218.
  43. ^ Söderhäll, C.; Marenholz, I.; Kerscher, T.; Rüschendorf, F; Rüschendorf, F.; Esparza-Gordillo, J.; Mayr, G; et al. (2007). "Variants in a Novel Epidermal Collagen Gene (COL29A1) Are Associated with Atopic Dermatitis". PLOS Biology. 5 (9): e242. doi:10.1371/journal.pbio.0050242. PMC 1971127. PMID 17850181.
  44. ^ "Collagen Types and Linked Disorders". News-Medical.net. 18 January 2011. Archived from the original on 1 December 2017. Retrieved 19 November 2017.
  45. ^ a b Mahajan VB, Olney AH, Garrett P, Chary A, Dragan E, Lerner G, Murray J, Bassuk AG (2010). "Collagen XVIII mutation in Knobloch syndrome with acute lymphoblastic leukemia". American Journal of Medical Genetics Part A. 152A (11): 2875–79. doi:10.1002/ajmg.a.33621. PMC 2965270. PMID 20799329.
  46. ^ Gajko-Galicka, A (2002). "Mutations in type I collagen genes resulting in osteogenesis imperfecta in humans" (PDF). Acta Biochimica Polonica. 49 (2): 433–41. doi:10.18388/abp.2002_3802. PMID 12362985. Archived (PDF) from the original on 7 June 2013.
  47. ^ Horton WA, Campbell D, Machado MA, Chou J (1989). "Type II collagen screening in the human chondrodysplasias". Am. J. Med. Genet. 34 (4): 579–83. doi:10.1002/ajmg.1320340425. PMID 2624272.
  48. ^ Malpait F, Francomano C, Byers P, Belmont J, Berglund B, Black J, Bloom L, Bowen JM, Brady AF, Burrows NP, Castori M, Cohen H, Columbi M, Demirdas S, De Pae, De Pe, Dae JPEendoza-Londono R, Pepin M, Pope FM, Rainstein E, Robert L, Rohrbach M, Sanders L, Sobey GJ, Van Damme T, Vandersteen A, van Mourik C, Voermans N, Wheeldon, Joc, Joce N.2017년 엘러스-단로스 신드롬 국제 분류.Am J Med Genet Part C Semin Med Genet 175C:8~26.
  49. ^ Hamel BC, Pals G, Engels CH, van den Akker E, Boers GH, van Dongen PW, Steijlen PM (1998). "Ehlers-Danlos syndrome and type III collagen abnormalities: a variable clinical spectrum". Clin. Genet. 53 (6): 440–46. doi:10.1111/j.1399-0004.1998.tb02592.x. PMID 9712532. S2CID 39089732.
  50. ^ Kashtan, CE(1993) RA Pagon, TD Bird, CR Dolan, K Stephens & MP Adam(Ed), 유전자 리뷰, "Collagen IV 관련 네프로파시(Alport Syndrome and Thin Basebase Nephropathy in the Wayback Machine)"
  51. ^ Fratzl, P. (2008). Collagen: Structure and Mechanics. New York: Springer. ISBN 978-0-387-73905-2.
  52. ^ Buehler, M. J. (2006). "Nature designs tough collagen: Explaining the nanostructure of collagen fibrils". PNAS. 103 (33): 12285–90. Bibcode:2006PNAS..10312285B. doi:10.1073/pnas.0603216103. PMC 1567872. PMID 16895989.
  53. ^ 피부 필러 노화 피부 2011년 5월 13일 웨이백 머신에 보관.Pharmaxchange.info 를 참조해 주세요.2013년 4월 21일 취득.
  54. ^ Zylberberg, L.; Laurin, M. (2011). "Analysis of fossil bone organic matrix by transmission electron microscopy". Comptes Rendus Palevol. 11 (5–6): 357–66. doi:10.1016/j.crpv.2011.04.004.
  55. ^ Penn Medicine (4 November 2018). "4 Head-To-Toe Ways That Collagen Can Improve Your Health". Penn Medicine. Philadelphia, PA: Trustees of the University of Pennsylvania. Retrieved 7 June 2021.
  56. ^ "Understanding Collagen Casings LEM Products the Leader in Game Processing".
  57. ^ "What are Collagen Casings? How Are Collagen Casings Produced?".
  58. ^ Haug, I. J. (2011). Handbook of Food Proteins. Woodhead Publishing Limited. pp. 92–115. ISBN 978-1-84569-758-7.
  59. ^ Walker, Amélie A. (21 May 1998). "Oldest Glue Discovered". Archaeology. Archived from the original on 17 December 2005.
  60. ^ Ennker, I. C.; Ennker, JüRgen; et al. (1994). "Formaldehyde-free collagen glue in experimental lung gluing". Ann. Thorac. Surg. 57 (6): 1622–27. doi:10.1016/0003-4975(94)90136-8. PMID 8010812. Archived from the original on 8 July 2012.
  61. ^ Wyckoff, R.; Corey, R. & Biscoe, J. (1935). "X-ray reflections of long spacing from tendon". Science. 82 (2121): 175–76. Bibcode:1935Sci....82..175W. doi:10.1126/science.82.2121.175. PMID 17810172.
  62. ^ Clark, G.; Parker, E.; Schaad, J. & Warren, W. J. (1935). "New measurements of previously unknown large interplanar spacings in natural materials". J. Am. Chem. Soc. 57 (8): 1509. doi:10.1021/ja01311a504.
  63. ^ Ramachandran, G. N.; Kartha, Gopinath (September 1955). "Structure of Collagen". Nature. 176 (4482): 593–595. Bibcode:1955Natur.176..593R. doi:10.1038/176593a0. PMID 13265783. S2CID 33745131.
  64. ^ Ramachandran, G. N.; Kartha, G. (August 1954). "Structure of Collagen". Nature. 174 (4423): 269–270. Bibcode:1954Natur.174..269R. doi:10.1038/174269c0. PMID 13185286. S2CID 4284147.
  65. ^ Balasubramanian, D . (October 2001). "GNR – A Tribute". Resonance. 6 (10): 2–4. doi:10.1007/BF02836961. S2CID 122261106. Archived from the original on 10 January 2014.
  66. ^ Leonidas, Demetres D.; Chavali, GB; et al. (2001). "Binding of phosphate and pyrophosphate ions at the active site of human angiogenin as revealed by X-ray crystallography". Protein Science. 10 (8): 1669–76. doi:10.1110/ps.13601. PMC 2374093. PMID 11468363.
  67. ^ Subramanian, Easwara (2001). "Obituary: G.N. Ramachandran". Nature Structural & Molecular Biology. 8 (6): 489–91. doi:10.1038/88544. PMID 11373614. S2CID 7231304.
  68. ^ Fraser, R. D.; MacRae, T. P. & Suzuki, E. (1979). "Chain conformation in the collagen molecule". J Mol Biol. 129 (3): 463–81. doi:10.1016/0022-2836(79)90507-2. PMID 458854.
  69. ^ Okuyama, K.; Okuyama, K; et al. (1981). "Crystal and molecular structure of a collagen-like polypeptide (Pro-Pro-Gly)10". J Mol Biol. 152 (2): 427–43. doi:10.1016/0022-2836(81)90252-7. PMID 7328660.
  70. ^ Traub, W.; Yonath, A. & Segal, D. M. (1969). "On the molecular structure of collagen". Nature. 221 (5184): 914–17. Bibcode:1969Natur.221..914T. doi:10.1038/221914a0. PMID 5765503. S2CID 4145093.
  71. ^ Bella, J.; Eaton, M.; Brodsky, B.; Berman, H. M. (1994). "Crystal and molecular structure of a collagen-like peptide at 1.9 A resolution". Science. 266 (5182): 75–81. Bibcode:1994Sci...266...75B. doi:10.1126/science.7695699. PMID 7695699.
  72. ^ Jesior, J. C.; Miller, A. & Berthet-Colominas, C. (1980). "Crystalline three-dimensional packing is general characteristic of type I collagen fibrils". FEBS Lett. 113 (2): 238–40. doi:10.1016/0014-5793(80)80600-4. PMID 7389896. S2CID 40958154.
  73. ^ Fraser, R. D. B. & MacRae, T. P. (1981). "Unit cell and molecular connectivity in tendon collagen". Int. J. Biol. Macromol. 3 (3): 193–200. doi:10.1016/0141-8130(81)90063-5.
  74. ^ Fraser, R. D.; MacRae, T. P.; Miller, A. (1987). "Molecular packing in type I collagen fibrils". J Mol Biol. 193 (1): 115–25. doi:10.1016/0022-2836(87)90631-0. PMID 3586015.
  75. ^ Wess, T. J.; Hammersley, AP; et al. (1998). "Molecular packing of type I collagen in tendon". J Mol Biol. 275 (2): 255–67. doi:10.1006/jmbi.1997.1449. PMID 9466908.
  76. ^ Raspanti, M.; Ottani, V.; Ruggeri, A. (1990). "Subfibrillar architecture and functional properties of collagen: a comparative study in rat tendons". J. Anat. 172: 157–64. PMC 1257211. PMID 2272900.
  77. ^ Holmes, D. F.; Gilpin, C. J.; Baldock, C.; Ziese, U.; Koster, A. J.; Kadler, K. E. (2001). "Corneal collagen fibril structure in three dimensions: Structural insights into fibril assembly, mechanical properties, and tissue organization". PNAS. 98 (13): 7307–12. Bibcode:2001PNAS...98.7307H. doi:10.1073/pnas.111150598. PMC 34664. PMID 11390960.
  78. ^ Holmes, D. F.; Kadler, KE (2006). "The 10+4 microfibril structure of thin cartilage fibrils". PNAS. 103 (46): 17249–54. Bibcode:2006PNAS..10317249H. doi:10.1073/pnas.0608417103. PMC 1859918. PMID 17088555.
  79. ^ Okuyama, K; Bächinger, HP; Mizuno, K; Boudko, SP; Engel, J; Berisio, R; Vitagliano, L (2009). "Comment on Microfibrillar structure of type I collagen in situ by Orgel et al. (2006), Proc. Natl Acad. Sci. USA, 103, 9001–05". Acta Crystallographica Section D. 65 (Pt9): 1009–10. doi:10.1107/S0907444909023051. PMID 19690380.
  80. ^ Orgel, Joseph (2009). "On the packing structure of collagen: response 0to Okuyama et al.'s comment on Microfibrillar structure of type I collagen in situ". Acta Crystallographica Section D. D65 (9): 1009. doi:10.1107/S0907444909028741.
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