트랜스페린수용체

Transferrin receptor
트랜스페린수용체1
1cx8.jpg
트랜스페린 수용체 1, 이합체, 인간
식별자
기호.TFRC
Alt.CD71, TFR1
NCBI유전자7037
HGNC11763
190010
참조NM_003234
유니프로트P02786
기타 데이터
궤적제3장 문제 29
트랜스페린수용체2
식별자
기호.TFR2
Alt.HFE3, TFRC2
NCBI유전자7036
HGNC11762
604720
참조NM_003227
유니프로트Q9UP52
기타 데이터
궤적제7장 문제 22

트랜스페린 수용체(TfR)는 트랜스페린운반 단백질이다.세포에 철분을 수입하는 데 필요하며 세포 내 철분 농도에 반응하여 조절됩니다.트랜스페린-철 복합체를 수용체 매개성 엔도사이토시스(endocytosis)[1]로 내부화하여 철분을 수입한다.트랜스페린 철 흡수를 위한 수용체의 존재는 반세기 [2]전에 알려져 왔다.이전의 두 개의 인간 트랜스페린 수용체, 트랜스페린 수용체 1과 트랜스페린 수용체 2가 특징지어졌으며, 최근까지 세포 철 흡수는 주로 이 두 개의 잘 문서화된 트랜스페린 수용체를 통해 일어나는 것으로 여겨졌다.이 두 수용체는 모두 막 통과 당단백질이다.TfR1은 보편적으로 발현되는 고친화성 수용체이며, TfR2의 발현은 특정 세포 유형으로 제한되며 세포 내 철분 농도의 영향을 받지 않는다.TfR2는 TfR1보다 [3][4]25~30배 낮은 친화력으로 트랜스페린에 결합한다.TfR1 매개 철 흡수는 대부분의 세포와 특히 적혈구가 철을 획득하는 주요 경로이지만, 여러 연구는 흡수 메커니즘이 세포 유형에 따라 다르다는 것을 보여 주었다.또한 메커니즘이 [5][6][7][8]잘 특성화되지 않았지만 이러한 TfR과는 독립적으로 Tf 흡수가 존재하는 것으로 보고되었다.다기능성 당분해효소 글리세린알데히드 3-인산탈수소효소(GAPDH, EC 1.2.1.12)는 철분 전달 또는 철분 수출로 이어지는 홀로 또는 아포 트랜스페린 수용체로서의 기능을 전환하여 고차 달빛 작용을 보이는 것으로 나타났다.[9][10][11]

전사 후 규정

낮은 철분 농도는 세포로의 철분 섭취를 증가시키기 위해 트랜스페린 수용체 수치를 증가시킵니다.따라서 트랜스페린 수용체는 세포 철의 항상성을 유지한다.

철반응성 원소결합단백질인 IRP1, IRP2에 의해 세포 내 TfR 생성을 철 농도에 따라 조절한다.철분이 없을 때 이들 단백질 중 하나(일반적으로 IRP2)는 TfR mRNA의 3' UTR에 있는 헤어핀 라이크 구조(IRE)에 결합한다.일단 결합이 일어나면 mRNA는 안정화 되어 열화가 억제됩니다.

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레퍼런스

  1. ^ Qian ZM, Li H, Sun H, Ho K (December 2002). "Targeted drug delivery via the transferrin receptor-mediated endocytosis pathway". Pharmacological Reviews. 54 (4): 561–87. doi:10.1124/pr.54.4.561. PMID 12429868. S2CID 12453356.; 그림 3: 트랜스페린트랜스페린 수용체 1 매개 세포 흡수의 사이클.
  2. ^ Jandl JH, Inman JK, Simmons RL, Allen DW (January 1959). "Transfer of iron from serum iron-binding protein to human reticulocytes". The Journal of Clinical Investigation. 38 (1, Part 1): 161–85. doi:10.1172/JCI103786. PMC 444123. PMID 13620780.
  3. ^ Kawabata H, Germain RS, Vuong PT, Nakamaki T, Said JW, Koeffler HP (June 2000). "Transferrin receptor 2-alpha supports cell growth both in iron-chelated cultured cells and in vivo". The Journal of Biological Chemistry. 275 (22): 16618–25. doi:10.1074/jbc.M908846199. PMID 10748106.
  4. ^ West AP, Bennett MJ, Sellers VM, Andrews NC, Enns CA, Bjorkman PJ (December 2000). "Comparison of the interactions of transferrin receptor and transferrin receptor 2 with transferrin and the hereditary hemochromatosis protein HFE". The Journal of Biological Chemistry. 275 (49): 38135–8. doi:10.1074/jbc.C000664200. PMID 11027676.
  5. ^ Gkouvatsos K, Papanikolaou G, Pantopoulos K (March 2012). "Regulation of iron transport and the role of transferrin". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1820 (3): 188–202. doi:10.1016/j.bbagen.2011.10.013. PMID 22085723.
  6. ^ Trinder D, Zak O, Aisen P (June 1996). "Transferrin receptor-independent uptake of differic transferrin by human hepatoma cells with antisense inhibition of receptor expression". Hepatology. 23 (6): 1512–20. doi:10.1053/jhep.1996.v23.pm0008675172. PMID 8675172.
  7. ^ Kozyraki R, Fyfe J, Verroust PJ, Jacobsen C, Dautry-Varsat A, Gburek J, Willnow TE, Christensen EI, Moestrup SK (October 2001). "Megalin-dependent cubilin-mediated endocytosis is a major pathway for the apical uptake of transferrin in polarized epithelia". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 98 (22): 12491–6. Bibcode:2001PNAS...9812491K. doi:10.1073/pnas.211291398. PMC 60081. PMID 11606717.
  8. ^ Yang J, Goetz D, Li JY, Wang W, Mori K, Setlik D, Du T, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Strong R, Barasch J (November 2002). "An iron delivery pathway mediated by a lipocalin". Molecular Cell. 10 (5): 1045–56. doi:10.1016/s1097-2765(02)00710-4. PMID 12453413.
  9. ^ Sirover MA (December 2014). "Structural analysis of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase functional diversity". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 57: 20–6. doi:10.1016/j.biocel.2014.09.026. PMC 4268148. PMID 25286305.
  10. ^ Boradia VM, Raje M, Raje CI (December 2014). "Protein moonlighting in iron metabolism: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH)". Biochemical Society Transactions. 42 (6): 1796–801. doi:10.1042/BST20140220. PMID 25399609.
  11. ^ Sheokand N, Malhotra H, Kumar S, Tillu VA, Chauhan AS, Raje CI, Raje M (October 2014). "Moonlighting cell-surface GAPDH recruits apotransferrin to effect iron egress from mammalian cells" (PDF). Journal of Cell Science. 127 (Pt 19): 4279–91. doi:10.1242/jcs.154005. PMID 25074810. S2CID 9917899.

추가 정보

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