램프2
LAMP2| 램프2 | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||
| 식별자 | |||||||||||||||||||||||||
| 별칭 | LAMP2, CD107b, LAMP-2, LAMPB, LGP110, 리소솜 관련 막 단백질 2, LGP-96, DND | ||||||||||||||||||||||||
| 외부 ID | OMIM: 309060 MGI: 96748 HomoloGene: 7809 GeneCard: LAMP2 | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| 직교체 | |||||||||||||||||||||||||
| 종 | 인간 | 마우스 | |||||||||||||||||||||||
| 엔트레스 | |||||||||||||||||||||||||
| 앙상블 | |||||||||||||||||||||||||
| 유니프로트 | |||||||||||||||||||||||||
| RefSeq(mRNA) | |||||||||||||||||||||||||
| RefSeq(단백질) | |||||||||||||||||||||||||
| 위치(UCSC) | Cr X: 120.43 – 120.47Mb | Cr X: 37.49 – 37.55Mb | |||||||||||||||||||||||
| PubMed 검색 | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
| 위키다타 | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
CD107b(분화성 107b)와 Mac-3으로도 알려진 리소솜 관련 막 단백질 2(LAMP2)는 인간의 유전자다.그것의 단백질인 LAMP2는 리소솜과 연관된 막 당단백질 중 하나이다.
이 유전자에 의해 암호화된 단백질은 막 당단백질 계열의 일원이다.이 당단백질에는 탄수화물 리간드가 들어있는 셀렉틴이 들어있다.그것은 종양 세포 전이에 역할을 할 수 있다.또한 라이소솜의 보호, 유지 및 접착에도 기능할 수 있다.유전자의 대체 스플라이싱은 LAMP-2A, LAMP-2B, LAMP-2C의 세 가지 변형을 생성한다.[5]LAMP-2A는 샤페론 매개 자가포기의 수용체다.최근 LAMP-2에 대한 항체가 초점 괴사성 글루머론증이라고 불리는 중증 신장질환에 걸린 환자의 일부분을 차지하고 있는 것으로 파악됐다.
LAMP-2B는 다논병과 관련이 있다.
구조 및 조직 분포
LAMP2의 유전자는 9개의 코딩 exon과 2개의 마지막 exon, 9a와 9b를 가지고 있다.[6]마지막 엑손과 대체 엑손의 스플라이징이 되면 LAMP2b라고 하는 변종인데, 이것은 그것의 C-단자 시퀀스의 마지막 11개 아미노산 즉, 내강 영역, 투과 영역, 세포질 꼬리에서 달라진다.원본(LAMP2a)은 태반, 폐, 간에서 고도로 표현되며, LAMP2b는 골격근에서 고도로 표현된다.[7]
함수
리소솜은 대부분의 동물 세포에서 발견되는 세포기관이다.그들의 주요 기능은 세포의 물질과 파편들을 분해하는 것에 초점을 맞춘다.이 중 일부는 산성 하이드롤레이스를 통해 이물질을 분해하고 자가합성 기능이 특화된다.이 수성질들은 리소솜 막에 저장되어 있고, 리소솜 막 당단백질도 들어 있다.[6]
LAMP1과 LAMP2는 라이소솜 막 당단백질의 약 50%를 차지한다.(LAMP1과 LAMP2에 대한 자세한 내용은 LAMP1을 참조하십시오.) 이 두 가지 모두 약 40kD의 폴리펩타이드로 구성되며, 코어 폴리펩타이드에는 16~20개의 N-연결 사카리드가 둘러쌓여 있다.[6]이 당단백질의 생물학적 기능은 논쟁의 여지가 있다.[8]이들은 무결성, pH, 카타볼리즘을 유지하는 등 라이소솜의 작동에 상당히 관여하고 있는 것으로 생각된다.또한 LAMP2의 일부 기능은 라이소솜 자체 내에 있는 단백질 분해 효소로부터 라이소솜 막을 보호하는 것으로 믿어지고 있다(자체 다이제스티온에서와 같이), 단백질, 접착력(플라즈마 멤브레인 외부 표면에 표현되었을 때) 및 신호 전달을 위해 라이소솜에 수용체 역할을 한다(내부 및 내부 모두).-. 또한 세포가 무타겐을 메틸화하지 않도록 보호해 준다.[6]
암에서의 역할
LAMP2는 특히 종양 세포 전이에 관련되어 있다.[9]LAMP1과 LAMP2 모두 암종양 표면에서 특히 대장암과 흑색종과 같은 전이성 암 세포에서 발현된 것이 발견되었다.[8]그것들은 정상 세포의 혈장막에서 거의 발견되지 않으며, 빈약한 전이성 종양에서보다 고 전이성 종양에서 더 많이 발견된다.LAMP2는 LAMP1과 함께 E-selectin 및 갤럭틴과 상호 작용하여 ECM에 대한 일부 암세포의 접착을 중재한다.두 개의 LAMP 분자는 세포 부착 분자의 리간드 역할을 한다.
또한 LAMP2의 하향규제로 인해 유방암 세포가 팩리탁셀에[10] 대한 저항력이 감소하고 다발성 골수종 세포에서 세포 증식을 억제할 수 있다는 사실도 밝혀졌다.[11]
LC3B, p62, CTSB와 같은 다른 유전자와 함께, 교모플라토마(glioblastomas)의 과립성 영역에서 LAMP2의 강력한 상향 조절이 검출되었다.이것은 글리오마에서 자가포착 유도가 미세한 환경 변화에 의해 발생할 수 있음을 시사한다.[12]
글라이알 종양 연구에서는 글라이알과 내피세포의 세포막은 LAMP1과 LAMP2를 포함하고, 세포질에서는 YKL-40(다른 당단백질)이 검출되었다.이는 3개의 당단백질이 종양 발달, 특히 혈관신생과 조직개조 과정에 관여하고 있음을 시사한다.[13]
인덕서스
참고 항목
참조
- ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000005893 - 앙상블, 2017년 5월
- ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG000016534 - 앙상블, 2017년 5월
- ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ "Entrez Gene: LAMP2 lysosomal-associated membrane protein 2".
- ^ a b c d 온라인 멘델리언 인 맨드유전(OMIM) : 리소솜 관련 막 단백질 2 - 309060
- ^ Konecki DS, Foetisch K, Zimmer KP, Schlotter M, Lichter-Konecki U (October 1995). "An alternatively spliced form of the human lysosome-associated membrane protein-2 gene is expressed in a tissue-specific manner". Biochemical and Biophysical Research Communications. 215 (2): 757–67. doi:10.1006/bbrc.1995.2528. PMID 7488019.
- ^ a b Sarafian V, Jadot M, Foidart JM, Letesson JJ, Van den Brûle F, Castronovo V, Wattiaux R, Coninck SW (January 1998). "Expression of Lamp-1 and Lamp-2 and their interactions with galectin-3 in human tumor cells". International Journal of Cancer. 75 (1): 105–11. doi:10.1002/(sici)1097-0215(19980105)75:1<105::aid-ijc16>3.0.co;2-f. PMID 9426697.
- ^ "LAMP2 - Lysosome-associated membrane glycoprotein 2 precursor - Homo sapiens (Human) - LAMP2 gene & protein". www.uniprot.org. Retrieved 2016-04-18.
- ^ Han Q, Chen S, Yang M, Zhang Z, Chen A, Hu C, Li S (April 2014). "[The effect of LAMP2A shRNA on the resistance of breast cancer cells to paclitaxel]". Xi Bao Yu Fen Zi Mian Yi Xue Za Zhi = Chinese Journal of Cellular and Molecular Immunology. 30 (4): 351–4. PMID 24721399.
- ^ Li L, Li J (May 2015). "[Lentivirus-mediated shRNA silencing of LAMP2A inhibits the proliferation of multiple myeloma cells]". Xi Bao Yu Fen Zi Mian Yi Xue Za Zhi = Chinese Journal of Cellular and Molecular Immunology. 31 (5): 605–8, 614. PMID 25940285.
- ^ Jennewein L, Ronellenfitsch MW, Antonietti P, Ilina EI, Jung J, Stadel D, Flohr LM, Zinke J, von Renesse J, Drott U, Baumgarten P, Braczynski AK, Penski C, Burger MC, Theurillat JP, Steinbach JP, Plate KH, Dikic I, Fulda S, Brandts C, Kögel D, Behrends C, Harter PN, Mittelbronn M (April 2016). "Diagnostic and clinical relevance of the autophago-lysosomal network in human gliomas". Oncotarget. 7 (15): 20016–32. doi:10.18632/oncotarget.7910. PMC 4991435. PMID 26956048.
- ^ Kazakova MH, Staykov DG, Koev IG, Kitov BD, Sarafian VS (2014-09-01). "A comparative study of LAMPs and YKL-40 tissue expression in glial tumors". Folia Medica. 56 (3): 194–8. doi:10.2478/folmed-2014-0028. PMID 25507675.
- ^ Bourdenx M, Martín-Segura A, Scrivo A, Rodriguez-Navarro JA, Kaushik S, Tasset I, et al. (April 2021). "Chaperone-mediated autophagy prevents collapse of the neuronal metastable proteome". Cell. 184 (10): 2696–2714.e25. doi:10.1016/j.cell.2021.03.048. PMC 8152331. PMID 33891876.
추가 읽기
- Chang MH, Karageorgos LE, Meikle PJ (2003). "CD107a (LAMP-1) and CD107b (LAMP-2)". Journal of Biological Regulators and Homeostatic Agents. 16 (2): 147–51. PMID 12144129.
- Schleutker J, Haataja L, Renlund M, Puhakka L, Viitala J, Peltonen L, Aula P (November 1991). "Confirmation of the chromosomal localization of human lamp genes and their exclusion as candidate genes for Salla disease". Human Genetics. 88 (1): 95–7. doi:10.1007/BF00204936. PMID 1959930. S2CID 31520394.
- Manoni M, Tribioli C, Lazzari B, DeBellis G, Patrosso C, Pergolizzi R, Pellegrini M, Maestrini E, Rivella S, Vezzoni P (March 1991). "The nucleotide sequence of a CpG island demonstrates the presence of the first exon of the gene encoding the human lysosomal membrane protein lamp2 and assigns the gene to Xq24". Genomics. 9 (3): 551–4. doi:10.1016/0888-7543(91)90424-D. PMID 2032724.
- Carlsson SR, Fukuda M (November 1990). "The polylactosaminoglycans of human lysosomal membrane glycoproteins lamp-1 and lamp-2. Localization on the peptide backbones". The Journal of Biological Chemistry. 265 (33): 20488–95. doi:10.1016/S0021-9258(17)30530-6. PMID 2243102.
- Mattei MG, Matterson J, Chen JW, Williams MA, Fukuda M (May 1990). "Two human lysosomal membrane glycoproteins, h-lamp-1 and h-lamp-2, are encoded by genes localized to chromosome 13q34 and chromosome Xq24-25, respectively". The Journal of Biological Chemistry. 265 (13): 7548–51. doi:10.1016/S0021-9258(19)39148-3. PMID 2332441.
- Mane SM, Marzella L, Bainton DF, Holt VK, Cha Y, Hildreth JE, August JT (January 1989). "Purification and characterization of human lysosomal membrane glycoproteins". Archives of Biochemistry and Biophysics. 268 (1): 360–78. doi:10.1016/0003-9861(89)90597-3. PMID 2912382.
- Fukuda M, Viitala J, Matteson J, Carlsson SR (December 1988). "Cloning of cDNAs encoding human lysosomal membrane glycoproteins, h-lamp-1 and h-lamp-2. Comparison of their deduced amino acid sequences". The Journal of Biological Chemistry. 263 (35): 18920–8. doi:10.1016/S0021-9258(18)37370-8. PMID 3198605.
- Dahlgren C, Carlsson SR, Karlsson A, Lundqvist H, Sjölin C (October 1995). "The lysosomal membrane glycoproteins Lamp-1 and Lamp-2 are present in mobilizable organelles, but are absent from the azurophil granules of human neutrophils". The Biochemical Journal. 311 (2): 667–74. doi:10.1042/bj3110667. PMC 1136051. PMID 7487911.
- Konecki DS, Foetisch K, Zimmer KP, Schlotter M, Lichter-Konecki U (October 1995). "An alternatively spliced form of the human lysosome-associated membrane protein-2 gene is expressed in a tissue-specific manner". Biochemical and Biophysical Research Communications. 215 (2): 757–67. doi:10.1006/bbrc.1995.2528. PMID 7488019.
- Konecki DS, Foetisch K, Schlotter M, Lichter-Konecki U (November 1994). "Complete cDNA sequence of human lysosome-associated membrane protein-2". Biochemical and Biophysical Research Communications. 205 (1): 1–5. doi:10.1006/bbrc.1994.2620. PMID 7999007.
- Carlsson SR, Lycksell PO, Fukuda M (July 1993). "Assignment of O-glycan attachment sites to the hinge-like regions of human lysosomal membrane glycoproteins lamp-1 and lamp-2". Archives of Biochemistry and Biophysics. 304 (1): 65–73. doi:10.1006/abbi.1993.1322. PMID 8323299.
- Sawada R, Jardine KA, Fukuda M (April 1993). "The genes of major lysosomal membrane glycoproteins, lamp-1 and lamp-2. 5'-flanking sequence of lamp-2 gene and comparison of exon organization in two genes". The Journal of Biological Chemistry. 268 (12): 9014–22. doi:10.1016/S0021-9258(18)52972-0. PMID 8517882.
- Kannan K, Stewart RM, Bounds W, Carlsson SR, Fukuda M, Betzing KW, Holcombe RF (July 1996). "Lysosome-associated membrane proteins h-LAMP1 (CD107a) and h-LAMP2 (CD107b) are activation-dependent cell surface glycoproteins in human peripheral blood mononuclear cells which mediate cell adhesion to vascular endothelium". Cellular Immunology. 171 (1): 10–9. doi:10.1006/cimm.1996.0167. PMID 8660832.
- Israels SJ, McMillan EM, Robertson C, Singhory S, McNicol A (April 1996). "The lysosomal granule membrane protein, LAMP-2, is also present in platelet dense granule membranes". Thrombosis and Haemostasis. 75 (4): 623–9. doi:10.1055/s-0038-1650333. PMID 8743190.
- Aumüller G, Renneberg H, Hasilik A (February 1997). "Distribution and subcellular localization of a lysosome-associated protein in human genital organs". Cell and Tissue Research. 287 (2): 335–42. doi:10.1007/s004410050758. PMID 8995204. S2CID 6940687.
- Akasaki K, Michihara A, Fujiwara Y, Mibuka K, Tsuji H (December 1996). "Biosynthetic transport of a major lysosome-associated membrane glycoprotein 2, lamp-2: a significant fraction of newly synthesized lamp-2 is delivered to lysosomes by way of early endosomes". Journal of Biochemistry. 120 (6): 1088–94. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021526. PMID 9010755.
- Karlsson K, Carlsson SR (July 1998). "Sorting of lysosomal membrane glycoproteins lamp-1 and lamp-2 into vesicles distinct from mannose 6-phosphate receptor/gamma-adaptin vesicles at the trans-Golgi network". The Journal of Biological Chemistry. 273 (30): 18966–73. doi:10.1074/jbc.273.30.18966. PMID 9668075.
- Ayala P, Lin L, Hopper S, Fukuda M, So M (October 1998). "Infection of epithelial cells by pathogenic neisseriae reduces the levels of multiple lysosomal constituents". Infection and Immunity. 66 (10): 5001–7. doi:10.1128/IAI.66.10.5001-5007.1998. PMC 108621. PMID 9746610.
- Furuta K, Yang XL, Chen JS, Hamilton SR, August JT (May 1999). "Differential expression of the lysosome-associated membrane proteins in normal human tissues". Archives of Biochemistry and Biophysics. 365 (1): 75–82. doi:10.1006/abbi.1999.1147. PMID 10222041.
- Nishino I, Fu J, Tanji K, Yamada T, Shimojo S, Koori T, Mora M, Riggs JE, Oh SJ, Koga Y, Sue CM, Yamamoto A, Murakami N, Shanske S, Byrne E, Bonilla E, Nonaka I, DiMauro S, Hirano M (August 2000). "Primary LAMP-2 deficiency causes X-linked vacuolar cardiomyopathy and myopathy (Danon disease)". Nature. 406 (6798): 906–10. Bibcode:2000Natur.406..906N. doi:10.1038/35022604. PMID 10972294. S2CID 4332055.
외부 링크
- LAMP2+단백질,+인간, 미국 국립 의학 도서관의 의학 과목 제목(MesH)
- PDBe-KB는 인간 리소솜 관련 막 당단백질 2에 대해 PDB에서 이용할 수 있는 모든 구조 정보의 개요를 제공한다.
이 기사는 공공영역에 있는 미국 국립 의학 도서관의 텍스트를 통합하고 있다.
