칼슘결합단백질

Calcium-binding protein

칼슘 결합 단백질은 많은 세포 과정에서 중요한 역할을 하는 칼슘 이온인 Ca와 결합함으로써2+ 칼슘 세포 신호 전달 경로에 참여하는 단백질이다.칼슘 결합 단백질은 칼슘과 결합하는 특정 도메인을 가지고 있으며 이종인 것으로 알려져 있다.

칼슘 결합 단백질의 기능 중 하나는 [1]세포의 세포질에서 유리(무결합2+) Ca의 양을 조절하는 것이다.칼슘의 세포 조절은 칼슘 항상성으로 알려져 있다.

종류들

세포와 조직의 분포가 다르고 특정 기능에 관여하는 많은 칼슘 결합 단백질이 존재한다.칼슘 결합 단백질은 또한 [2]세포에 중요한 생리학적 역할을 한다.효모를 포함한 모든 진핵 생물에서 발견되는 가장 흔한 Ca 감지2+ 단백질은 칼모듈린이다.세포내 저장 및2+ 석소체로부터의 Ca 방출은 고용량 저선호도 칼슘결합단백질 칼세케스트린과 [3]관련된다.칼레티닌은 칼슘 결합 단백질의 또 다른 종류로 무게가 29kD이다.세포 신호 전달에 관여하며 뉴런에 존재하는 것으로 나타납니다.이런 종류의 단백질은 또한 암종과 쉽게 구별할 수 있는 악성 중피 세포에서 다량으로 발견된다.이 분화는 나중에 난소 간질 [4]종양에 대한 진단에 적용된다.또한 EF-핸드 슈퍼패밀리의 또 다른 성분은 p53을 조절하는 S100B 단백질이다.P53은 종양 억제 단백질로 알려져 있으며, 이 경우 많은 유전자의 전사 활성제 또는 억제제 역할을 한다.S100B 단백질은 암종양세포에 풍부하게 존재하기 때문에 과압되어 종양을 분류하는 데 유용하다.또한, 이것은 왜 이 단백질이 전사 조절이 [5]일어날 때 p53과 쉽게 상호작용할 수 있는지를 설명한다.

칼슘결합단백질은 세포내 또는 세포외일 수 있다.세포 내인 것들은 구조적인 EF-핸드 도메인을 포함하거나 결여할 수 있다.세포외 칼슘결합단백질은 6가지 [2]그룹으로 분류된다.Ca(2+)는 중요한 두 번째 전달제이기 때문에 유전자 전사의 활성제 또는 억제제 역할을 할 수 있다.칼모듈린과 칼시뉴린과 같은 EF-핸드 슈퍼패밀리에 속하는 것들은 전사조절과 관련이 있다.세포에서 Ca(2+)의 수치가 증가하면 EF-hand superfamily의 이들 구성원은 전사인자를 [5]인산화/탈인화함으로써 전사를 간접적으로 조절한다.

분비성 칼슘결합인산단백질

분비성 칼슘결합인산단백질(SCPP) 유전자 패밀리는 경골어류와 비슷한 시기에 출현한 고대 유전자 그룹으로 구성되어 있다.SCPP 유전자는 대략 산성과 P/Q가 풍부한 유형으로 나뉘는데, 전자는 뼈와 상아질 형성에 주로 관여하는 반면 후자는 보통 에나멜/에나멜로이드 형성에 관여한다.포유동물에서 P/Q가 풍부한 SCPP는 타액 및 우유에서도 발견되며 MUC7(뮤신) 및 카세인 등의 비정통 부재를 포함한다.SCPP 유전자는 단백질 [6]배열이 아닌 엑손 구조로 인식된다.

기능들

신호 전달에서의 그들의 역할로, 칼슘 결합 단백질은 항상성으로부터 학습과 기억까지 세포 기능의 모든 측면에 기여합니다.예를 들어, 뉴런 특이 칼렉시틴은 뉴런에 흥분 효과가 있는 것으로 밝혀졌으며, 전압의존성 칼륨 [7]채널과 같이 뉴런의 발화 상태를 제어하는 단백질과 상호작용한다.

칼레티닌 및 칼빈딘-28kDa와 같은 칼슘 결합 단백질의 구획화가 세포 내에서 확인되었으며, 이는 이러한 단백질이 국소적인 칼슘 [8]시그널링에서 뚜렷한 기능을 수행함을 시사한다.또한 균질 분포를 달성하기 위해 세포질을 통해 자유롭게 확산되는 것 외에도 칼슘 결합 단백질은 [8]기능에 중요한 상호작용을 통해 세포 구조에 결합할 수 있음을 나타냅니다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ Kinjo, Tashi G; Schnetkamp, Paul PM. Ca2+ Chemistry, Storage and Transport in Biologic Systems: An Overview. Madame Curie Bioscience Database [Internet]. Retrieved 2 May 2016.
  2. ^ a b Yáñez M, Gil-Longo J, Campos-Toimil M (2012). "Calcium binding proteins". Adv Exp Med Biol. Advances in Experimental Medicine and Biology. 740: 461–82. doi:10.1007/978-94-007-2888-2_19. ISBN 978-94-007-2887-5. PMID 22453954.
  3. ^ 시겔, 조지 (Ed.)기본적인 신경화학: 분자, 세포 및 의학적인 측면.리핀콧 윌리엄스 앤 윌킨스 / 1999 ISBN 0-397-51820-X
  4. ^ "NordiQC". Archived from the original on 2016-06-20. Retrieved 2016-05-04.
  5. ^ a b http://nmr.uhnres.utoronto.ca/ikura/publication/PDF%20Articles/2002/The%20role%20of%20calcium%20binding%20proteins.pdf[베어 URL PDF]
  6. ^ Kawasaki, Kazuhiko (2018). "The Origin and Early Evolution of SCPP Genes and Tissue Mineralization in Vertebrates". Biomineralization: 157–164. doi:10.1007/978-981-13-1002-7_17.
  7. ^ Nelson T, Cavallaro S, Yi C, McPhie D, Schreurs B, Gusev P, Favit A, Zohar O, Kim J, Beushausen S, Ascoli G, Olds J, Neve R, Alkon D (1996). "Calexcitin: a signaling protein that binds calcium and GTP, inhibits potassium channels, and enhances membrane excitability". PNAS. 93 (24): 13808–13. Bibcode:1996PNAS...9313808N. doi:10.1073/pnas.93.24.13808. PMC 19433. PMID 8943017.
  8. ^ a b Mojumder DK, Wensel TG, Frishman LJ (Aug 2008). "Subcellular compartmentalization of two calcium binding proteins, calretinin and calbindin-28 kDa, in ganglion and amacrine cells of the rat retina". Molecular Vision. 14: 1600–1613. PMC 2528027. PMID 18769561.

외부 링크