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아미노산

Amino acid
이 기사는 화학물질의 종류에 관한 것입니다.표준 단백질 생성 아미노산의 구조와 특성에 대해서는 단백질 생성 아미노산을 참조하십시오.
"중성" 형태의 일반적인 α-아미노산의 구조

아미노산은 아미노기와 카르복실산 작용기를 모두 포함하는 유기 화합물입니다.[1]비록 500개 이상의 아미노산이 자연에 존재하지만, 가장 중요한 것은 단백질에 포함된 22개의 α-아미노산입니다.[2]이 22개만이 모든 생명의 유전자 코드에 나타납니다.[3][4]

아미노산은 핵심 구조 작용기의 위치에 따라 알파-(α-), 베타-(β-), 감마-(δ-) 또는 델타-(γ-) 아미노산으로 분류될 수 있습니다. 다른 분류는 극성, 이온화 및 측쇄 그룹 유형(지방족, 비환족, 방향족, 하이드록실 또는 황 함유 등)과 관련이 있습니다.단백질의 형태로, 아미노산 잔기는 인간 근육과 다른 조직에서 두 번째로 큰 구성 요소(물이 가장 큰 것)[5]를 형성합니다.아미노산은 단백질에서 잔기로서의 역할을 넘어 신경전달물질 전달, 생합성과 같은 다양한 과정에 참여합니다.그들은 지구상의 생명체와 그 출현을 가능하게 하는데 핵심적인 역할을 한 것으로 생각됩니다.

아미노산은 IUPAC-IUBMB 생화학 명명법 공동위원회에 의해 그림에 표시된 가상의 "중립" 구조에 따라 공식적으로 명명됩니다.예를 들어, 알라닌의 계통명은 2-아미노프로판산이며, 화학식에 기초합니다.CH3−CH(NH2)−COOH.위원회는 이 접근방식을 다음과 같이 정당화하였습니다.[6]

주어진 체계적인 이름과 공식은 아미노기가 양성자화되지 않고 카르복실기가 분해되지 않는 가상의 형태를 의미합니다.이 규약은 다양한 명명법적 문제를 피하기 위해 유용하지만 이러한 구조가 아미노산 분자의 상당한 부분을 나타낸다는 것을 암시하는 것으로 받아들여져서는 안 됩니다.

역사

처음 몇 개의 아미노산은 1800년대 초반에 발견되었습니다.[7][8]1806년, 프랑스의 화학자 Louis-Nicolas Vauquelin과 Pierre Jean Robiquet는 아스파라거스에서 화합물을 분리했고, 나중에 발견된 최초의 아미노산인 아스파라긴으로 이름 붙여졌습니다.[9][10]시스틴은 1810년에 발견되었지만,[11] 그 단량체인 시스테인은 1884년까지 발견되지 않았습니다.[12][10][a]글리신과 류신은 1820년에 발견되었습니다.[13]윌리엄 커밍 로즈(William Cumming Rose)가 1935년에 발견한 20개의 일반적인 아미노산 중 마지막으로 트레오닌(threonine)을 발견했는데, 그는 또한 필수 아미노산을 결정하고 최적의 성장을 위해 모든 아미노산의 일일 최소 요구량을 설정했습니다.[14][15]

1865년 워츠는 화학 범주의 통일성을 인정했지만, 그는 특별한 이름을 붙이지 않았습니다.[16]"아미노산"이라는 용어가 영어에서 처음 사용된 것은 1898년부터이며,[17] 독일어인 "아미노세우레"라는 용어는 그 이전에 사용되었습니다.[18]단백질은 효소적 소화나 산 가수분해 후에 아미노산을 생성하는 것으로 밝혀졌습니다.1902년, 에밀 피셔와 프란츠 호프마이스터는 독립적으로 단백질이 많은 아미노산으로부터 형성되고, 이로 인해 한 아미노산의 아미노기와 다른 아미노산의 카르복실기 사이에 결합이 형성되고, 피셔가 "펩타이드"라고 명명한 선형 구조가 형성된다고 제안했습니다.[19]

일반구조

진핵생물에서 발견되는 21개의 단백질 생성 α-아미노산은 그들의 곁사슬의 pKa 값과 생리학적 pH (7.4)에서 전달되는 전하에 따라 분류됩니다.이 pH에서 실제 아미노산은 전하를 띤 아미노기와 카르복실기를 가진 쌍성이온으로 존재합니다.

아미노산은 2-, 알파, 또는 α-아미노산으로 알려져 있습니다.[20]이들은 대부분의 경우 일반식인 HNCHRCOOH를2 가지며,[b] 여기서 R은 "변쇄"로 알려진 유기 치환기입니다.[21]

수백 개의 아미노산 중 22개는 단백질을 생성하는 것입니다.[22][23][24]이 22개의 화합물들은 펩타이드와 단백질의 광범위한 배열을 제공하기 위해 결합합니다.[25]

키랄리티

카르복실 옆에 있는 탄소 원자는 α-탄소라고 불립니다.글리신의 경우를 제외하고는 각 아미노산에 특이적인 R기 또는 곁사슬인 아민을 보유하고 있습니다.α-탄소는 글리신을 제외한 모든 아미노산에서 입체성을 갖습니다.모든 단백질 생성 아미노산은 L 구성을 갖습니다.그것들은 알파 탄소의 입체 이성질체를 가리키는 "왼손잡이" 거울상이성질체입니다.

몇 가지 D-아미노산("오른손")이 자연에서 발견되었습니다. 예를 들어 세균 봉투, 신경 조절제(D-serine)로서 그리고 일부 항생제에서 발견되었습니다.[26][27]드물게, D-아미노산 잔기는 단백질에서 발견되고, 그로부터 전환됩니다.l-amino산은 transl 후 변형으로 사용됩니다.

사이드 체인

충전된 사이드 체인

5개의 아미노산은 중성 pH에서 전하를 가집니다.종종 이러한 곁사슬은 물에 대한 용해를 가능하게 하기 위해 단백질의 표면에 나타나고, 반대되는 전하를 가진 곁사슬은 단일 단백질 내 또는 상호작용하는 단백질 사이의 구조를 유지하는 소금 다리라고 불리는 중요한 정전기 접촉을 형성합니다.[31]많은 단백질들이 금속을 특별히 그들의 구조 안으로 결합시키고, 이러한 상호작용들은 일반적으로 파르테이트, 글루타메이트 그리고 히스티딘과 같은 대전된 곁사슬에 의해 매개됩니다.

중성 pH에서 음으로 대전된 두 아미노산은 아스파르트산(Asp, D)과 글루타메이트(Glu, E)입니다.음이온성 카르복실레이트 그룹은 대부분의 상황에서 브뢴스테드 염기로 작용합니다.[31]포유동물의 위에서 아스파르트 프로테아제 펩신과 같은 매우 낮은 pH 환경의 효소는 브뢴스테드 산으로 작용하는 촉매 아스파르트산 또는 글루타메이트 잔기를 가질 수 있습니다.

히스티딘(왼쪽), 라이신(가운데) 및 아르기닌(오른쪽)에서 발견되는 작용기

중성 pH의 양이온인 측쇄를 갖는 아미노산은 아르기닌(Arg, R), 라이신(Lys, K) 및 히스티딘(His, H)의 세 가지입니다.아르기닌은 하전된 구아니디노기, 라이신은 하전된 알킬아미노기를 가지며, pH 7에서 완전히 양성자화됩니다.히스티딘의 이미다졸 그룹은 pK가a 6.0이고, 중성 pH에서 약 10%의 양성자화만 됩니다.히스티딘은 염기성 및 결합산 형태에서 쉽게 발견되기 때문에 효소 반응에서 촉매 양성자 전달에 종종 참여합니다.[31]

충전되지 않은 극성 사이드 체인

극성의 충전되지 않은 아미노산 세린(Ser, S), 트레오닌(Thr, T), 아스파라긴(Asn, N) 및 글루타민(Gln, Q)은 물 및 기타 아미노산과 쉽게 수소 결합을 형성합니다.[31]이들은 정상적인 조건에서는 이온화되지 않으며, 두드러진 예외는 세린 프로테아제의 촉매 세린입니다.이것은 심각한 섭동의 예이며, 일반적으로 세린 잔기의 특징이 아닙니다.트레오닌은 두 개의 키랄 중심을 가지고 있는데, 키랄 글리신을 제외한 모든 아미노산이 공유하는 α-탄소에 L (2S) 키랄 중심뿐만 아니라 β-탄소에 (3R) 키랄 중심을 가지고 있습니다.완전한 입체화학적 사양은 (2S,3R)-L-트레오닌입니다.

소수성 측쇄

비극성 아미노산 상호작용은 단백질을 기능적인 3차원 구조로 접는 과정의 주요 원동력입니다.[31]이러한 아미노산의 곁사슬은 티로신(Tyr, Y)을 제외하고는 쉽게 이온화되지 않으므로 pK를a 갖지 않습니다.티로신의 하이드록실은 음전하의 페놀레이트를 형성하는 높은 pH에서 탈양성자화될 수 있습니다.이 때문에 티로신은 충전되지 않은 극성 아미노산 범주에 들어갈 수 있지만 물에 대한 용해도가 매우 낮기 때문에 소수성 아미노산의 특성과 잘 일치합니다.

특수 케이스 사이드 체인

여러 개의 사이드 체인은 대전된, 극성 및 소수성 카테고리에 의해 잘 설명되지 않습니다.글리신(Gly, G)은 크기가 작다는 것은 용해도가 주로 아미노기와 카복실레이트기에 의해 결정된다는 것을 의미하기 때문에 극성 아미노산으로 간주될 수 있습니다.그러나 곁사슬의 부족은 단백질 접힘에 큰 영향을 미치는 아미노산 중에서 독특한 유연성을 가진 글리신을 제공합니다.[31]시스테인(Cys, C)은 또한 수소 결합을 쉽게 형성할 수 있고, 이는 그것을 극성 아미노산 범주에 넣을 수 있지만, 그것은 종종 다른 시스테인과 디설피드 결합이라고 불리는 공유 결합을 형성하는 단백질 구조에서 발견될 수 있습니다.이러한 결합은 단백질의 접힘과 안정성에 영향을 미치며 항체 형성에 필수적입니다.프롤린(Pro, P)은 알킬 측쇄를 가지며 소수성으로 간주될 수 있지만, 측쇄가 다시 알파 아미노기에 결합하기 때문에 단백질에 포함될 때 특히 유연하지 않게 됩니다.글리신과 유사하게 이것은 아미노산들 사이에서 독특한 방식으로 단백질 구조에 영향을 줍니다.셀레노시스테인(Sec, U)은 DNA에 의해 직접 암호화되지 않은 희귀한 아미노산이지만, 리보솜을 통해 단백질로 통합됩니다.셀레노시스테인은 유사한 시스테인에 비해 낮은 산화환원 전위를 가지고 있으며, 몇 가지 독특한 효소 반응에 참여합니다.[32]피롤리신(Pyl, O)은 DNA에서 암호화되지 않고 리보솜에 의해 단백질로 합성되는 또 다른 아미노산입니다.[33]이것은 몇몇 메틸트랜스퍼레이스의 촉매 활성에 참여하는 고고학적 종에서 발견됩니다.

β- 및 γ-amino산

카노신의 성분인 β-알라닌과 같은 NH+3-CXY-CXY-CO-2 구조의 아미노산은 β-아미노산입니다.NH+3-CXY-CXY-CXY-CO-2 구조를 갖는 것은 γ-아미노산 등이며, 여기서 X와 Y는 2개의 치환기(일반적으로 H)입니다.

츠위테리온

주요 기사 : 즈위테리온
N-말단 아미노, C-말단 카르복실레이트 및 아미노산 잔기의 측쇄의 이온화 및 브뢴스테드 특성

일반적인 자연 형태의 아미노산은 동일한 C 원자에 -NH+3(프롤린의 경우 -NH+2-) 및 -CO-2 작용기가 부착된 쌍성 이온 구조를 가지고 있으므로 α-아미노산입니다.그리고 리보솜에서 번역하는 동안 단백질에서 발견되는 유일한 것입니다.중성에 가까운 pH의 수용액에서 아미노산은 쌍극성 이온, 즉 전하 상태에서 NH+3와 CO-2를 모두 갖는 쌍극성 이온으로 존재하므로 전체적인 구조는 NH+3-CHR-CO-2입니다.생리학적 pH에서 소위 "중성 형태"-NH-CHR-COH는 측정 가능한 정도로 존재하지 않습니다.[34]쌍성이온 구조의 두 전하가 합하면 0이지만 순전하가 0인 종을 "충전되지 않은 종"이라고 부르는 것은 오해의 소지가 있습니다.

강산성 조건(pH는 3 이하)에서 카르복실레이트 그룹은 양성자화되고 구조는 암모니아 카르복실산, NH+3-CHR-COH가 됩니다.2이것은 포유동물의 위와 리소좀과 같은 산성 환경에서 활동하는 펩신과 같은 효소와 관련이 있지만 세포 내 효소에는 크게 적용되지 않습니다.암모니아 그룹은 매우 기본적인 조건(pH가 10을 초과하며 생리학적 조건에서는 보통 볼 수 없음)2에서 탈양성자화되어 NH-CHR-CO-2를 생성합니다.

화학에서 산과 염기의 다양한 정의가 사용되지만, 수용액에서 화학에 유용한 유일한 정의는 브뢴스테드의 것입니다: [35][36]산은 다른 종에 양성자를 기증할 수 있는 종이고 염기는 양성자를 수용할 수 있는 종입니다.이 기준은 위 그림에서 그룹에 레이블을 지정하는 데 사용됩니다.아스파르트산과 글루타메이트 잔기의 카르복실레이트 곁사슬은 단백질의 주요 브뢴스테드 염기입니다.마찬가지로 라이신, 티로신 및 시스테인은 일반적으로 브뢴스테드 산으로 작용합니다.이러한 조건에서 히스티딘은 브뢴스테드산과 염기로 작용할 수 있습니다.

등전점

단백질 생성 아미노산 20개를 측쇄 범주별로 그룹화한 적정곡선의 합성

전하를 띠지 않은 측쇄를 가진 아미노산의 경우, zwitterion은 두 pKa 값 사이의 pH 값에서 우세하지만, 적은 양의 순 음 및 순 양의 이온과 평형 상태에서 공존합니다.두 pKa 값 사이의 중간 지점에서 순음의 극미량과 순양이온의 극미량이 균형을 이루므로 존재하는 모든 형태의 평균 순전하량은 0입니다.[37]이 pH는 등전점 pI로 알려져 있으므로 pI =1/2(pKa1 + pKa2).

충전된 곁사슬을 갖는 아미노산의 경우, 곁사슬의 pK가a 관여합니다.따라서 음의 곁사슬을 가진 아스파르트 또는 글루타메이트의 경우 말단 아미노기는 본질적으로 전적으로 전하 형태 -NH+3이지만, 이 양전하는 단지 하나의 C 말단 카르복실레이트만이 음전하를 띠는 상태에 의해 균형을 맞출 필요가 있습니다.이는 두 카르복실레이트 pK 값 pI = 1/2(pK + pK) 사이의 중간에서 발생하며, 여기서 pK는 측쇄 pK입니다.

유사한 고려 사항은 글루타메이트(아스파르트산과 유사)뿐만 아니라 양의 곁사슬을 가진 시스테인, 히스티딘, 라이신, 티로신 및 아르기닌을 포함한 이온화 가능한 곁사슬을 가진 다른 아미노산에도 적용됩니다.

아미노산은 등전점에서 전기영동에서 이동성이 0이지만, 이러한 행동은 단일 아미노산보다 펩타이드와 단백질에 더 일반적으로 이용됩니다.쌍성 이온은 등전점에서 최소 용해도를 가지며, 일부 아미노산(특히 비극성 측쇄를 가진)은 필요한 등전점으로 pH를 조정함으로써 물로부터 침전에 의해 분리될 수 있습니다.

물리화학적 성질

20개의 표준 아미노산은 성질에 따라 분류될 수 있습니다.중요한 요소는 전하, 친수성 또는 소수성, 크기 및 작용기입니다.[27]이러한 특성은 단백질 구조와 단백질-단백질 상호작용에 영향을 미칩니다.수용성 단백질은 소수성 잔기(Leu, Ile, Val, Phe, Trp)가 단백질 중간에 매립되는 경향이 있는 반면, 친수성 측쇄는 수성 용매에 노출됩니다. (생화학에서 잔기는 다당류, 단백질 또는 핵산의 고분자 사슬 내의 특정 단량체를 말합니다.)일체형 막 단백질은 지질 이중층에 고정시키는 노출된 소수성 아미노산의 고리를 갖는 경향이 있습니다.일부 말초막 단백질은 그들의 표면에 막에 달라붙는 소수성 아미노산 조각을 가지고 있습니다.유사한 방식으로, 양전하를 띤 분자에 결합해야 하는 단백질은 글루탐산과 아스파르트산과 같은 음전하를 띤 아미노산이 풍부한 표면을 가지고 있는 반면, 음전하를 띤 분자에 결합하는 단백질은 라이신과 아르기닌과 같은 양전하를 띤 아미노산이 풍부한 표면을 가지고 있습니다.예를 들어, 리신과 아르기닌은 핵산 결합 단백질의 저복잡도 영역에 다량 존재합니다.[38]아미노산 잔기에는 다양한 소수성 척도가 있습니다.[39]

어떤 아미노산들은 특별한 성질을 가지고 있습니다.시스테인은 다른 시스테인 잔기와 공유 이황화 결합을 형성할 수 있습니다.프롤린은 폴리펩티드 골격으로 가는 사이클을 형성하며 글리신은 다른 아미노산보다 유연합니다.

글리신과 프롤린은 진핵생물과 원핵생물의 단백질 모두의 낮은 복잡성 영역 내에 강하게 존재하는 반면, 시스테인, 페닐알라닌, 트립토판, 메티오닌, 발린, 류신, 이소류신의 경우는 그 반대입니다. 시스테인은 매우 반응적이거나, 복잡하거나, 소수성입니다.[38][40][41]

많은 단백질은 번역 후 다양한 변형을 겪는데, 이로 인해 추가적인 화학 그룹이 아미노산 잔기 측쇄에 부착되어 때로는 단백질이 일시적으로 막에 부착되도록 하는 지단백(소수성) 또는 [42]당단백질(친수성)[43]을 생성합니다.예를 들어, 신호 전달 단백질은 세포막에 부착되었다가 분리될 수 있는데, 이는 지방산 팔미트산을 첨가하고 이어서 제거할 수 있는 시스테인 잔기를 포함하고 있기 때문입니다.[44]

표준 아미노산 약어 및 성질표

"아미노산 코드"가 여기로 리디렉션됩니다.아미노산의 염기쌍 인코딩에 대해서는 유전자 코드 § 코돈을 참조하십시오.
주요 기사 : 단백질 생성 아미노산

표에 한 글자 기호가 포함되어 있지만, IUPAC-IUBMB는 "한 글자 기호의 사용은 긴 시퀀스의 비교로 제한해야 한다"고 권고합니다[6].

아미노산 3글자 및 1글자 기호 옆사슬 수경증
색인을 보다[45] 		몰 흡수율[46] 분자질량 풍부한 인
단백질(%)[47] 		표준 유전자 코딩,
IUPAC 표기법
3 1 학급 화학 극성[48] 순충전
pH 7.4에서[48] 		파장,
λmax (nm)		 계수 fficient
(mM−1·cm−1)
알라닌 알라 A 지방족 비극성 뉴트럴 1.8 89.094 8.76 GCN
아르기닌 아르그 R 고정 양이온 기본 극지 긍정적인 −4.5 174.203 5.78 MGR, CGY[49]
아스파라긴 아스네 N 아미드 북극의 뉴트럴 −3.5 132.119 3.93 AAY
아스파르트 아스프 D 음이온 브뢴스테드 기지 아니요. −3.5 133.104 5.49 게이.
시스테인 씨이스 C 티올 브뢴스테드산 뉴트럴 2.5 250 0.3 121.154 1.38 UGY
글루타민 Gln Q 아미드 북극의 뉴트럴 −3.5 146.146 3.9 차
글루타메이트 글루 E 음이온 브뢴스테드 기지 아니요. −3.5 147.131 6.32 GAR
글리신 글리 G 지방족 비극성 뉴트럴 −0.4 75.067 7.03 GGN
히스티딘 그의 H 양이온 브뢴스테드산 및 염기 양성, 10%
중립, 90%		 −3.2 211 5.9 155.156 2.26 케이에이
이소류신 일레 I 지방족 비극성 뉴트럴 4.5 131.175 5.49 AUH
류신 레우 L 지방족 비극성 뉴트럴 3.8 131.175 9.68 YUR, CUY[50]
라이신 리스 K 양이온 브뢴스테드산 긍정적인 −3.9 146.189 5.19 AAR
메티오닌 만났다 M 티오에테르 비극성 뉴트럴 1.9 149.208 2.32 AUG
페닐알라닌 페 F 아로마틱 비극성 뉴트럴 2.8 257, 206, 188 0.2, 9.3, 60.0 165.192 3.87 유유이
프롤린 프로 P 주기적인 비극성 뉴트럴 −1.6 115.132 5.02 CCN
세린 세르 S 히드록실릭 북극의 뉴트럴 −0.8 105.093 7.14 UCN, AGY
트레오닌 Thr T 히드록실릭 북극의 뉴트럴 −0.7 119.119 5.53 ACN
트립토판 Trp W 아로마틱 비극성 뉴트럴 −0.9 280, 219 5.6, 47.0 204.228 1.25 UGG
티로신 티르 Y 아로마틱 브뢴스테드산 뉴트럴 −1.3 274, 222, 193 1.4, 8.0, 48.0 181.191 2.91 UAY
발린. 발 V 지방족 비극성 뉴트럴 4.2 117.148 6.73 건

두 개의 추가 아미노산이 코돈에 의해 코드화된 일부 종에서 일반적으로 정지 코돈으로 해석됩니다.

21번째와 22번째 아미노산 세글자 한글자 분자질량
셀레노시스테인 초 U 168.064
피롤리신 유두께 O 255.313

특정 아미노산 코드 외에 자리지킴이는 펩타이드 또는 단백질의 화학적 또는 결정학적 분석이 잔류물의 동일성을 결정적으로 결정할 수 없는 경우에 사용됩니다.또한 보존된 단백질 서열 모티프를 요약하는 데 사용됩니다.유사한 잔기의 집합을 나타내기 위해 단일 문자를 사용하는 것은 축퇴 기저에 대한 축약 코드를 사용하는 것과 유사합니다.[51][52]

애매모호한 아미노산 세글자 한글자 아미노산 포함 코돈 포함
임의/알 수 없음 샤 X 모든. NNN
아스파라긴 또는 아스파르트 아스엑스 B D, N 광선
글루타민 또는 글루타메이트 Glx Z E, Q SAR
류신 또는 이소류신 엑스레 J I, L YTR, ATH, CTY[53]
소수성 Φ V, I,L,F,W,Y,M NTN, TAY, TGG
아로마틱 Ω F, W, Y, H YWY, TTY, TG[54]
지방족 (비방향족) Ψ V, I,L,M VTN, TTR[55]
작은. π P, G, A, S BCN, RGY, GGR
친수성 ζ S, T, H, N, Q, E, D, K, R VAN, WCN, CGN, AGY[56]
양으로 충전됨 + K, R, H ARR, CRY, CGR
음전하 − D, E GAN

Unk는 Xaa 대신 사용되기도 하지만 덜 표준적입니다.

Teror * (말단에서 유래)는 정지 코돈이 발생할 때 단백질의 돌연변이에 대한 표기법에서 사용됩니다.그것은 아미노산이 전혀 없는 것에 해당합니다.[57]

게다가, 많은 비표준 아미노산들은 특정한 코드를 가지고 있습니다.예를 들어, Bortezomib 및 MG132와 같은 여러 펩타이드 약물은 인공적으로 합성되고 특정 코드를 갖는 그들의 보호기를 보유합니다.보르테조미브는 파이즈-페-보로 레우(Phe-boro Leu), MG132는 Z-Leu-Leu-Leu-al입니다.단백질 구조 분석에 도움을 주기 위해 광반응 아미노산 유사체를 사용할 수 있습니다.여기에는 포토류신(pLeu)과 포토메티오닌(pMet)이 포함됩니다.[58]

생화학에서의 발생과 기능

A protein depicted as a long unbranched string of linked circles each representing amino acids
폴리펩티드는 가지가 없는 아미노산 사슬입니다.
Diagrammatic comparison of the structures of β-alanine and α-alanine
β-알라닌 및 그 α-알라닌 이성질체
A diagram showing the structure of selenocysteine
아미노산인 셀레노시스테인

단백질생성아미노산

주요 기사 : 단백질 생성 아미노산
참고문헌: 단백질 1차 구조 및 번역 후 변형

아미노산은 단백질의 전구물질입니다.[25]그들은 축합 반응에 의해 결합하여 펩타이드라고 불리는 짧은 중합체 사슬 또는 폴리펩타이드 또는 단백질이라고 불리는 더 긴 사슬을 형성합니다.이 사슬들은 선형적이고 가지가 없으며, 사슬 안에 있는 각각의 아미노산 잔기는 두 개의 이웃하는 아미노산에 붙어 있습니다.자연에서, DNA/RNA 유전 물질에 의해 암호화된 단백질을 만드는 과정은 번역이라고 불리고, 리보솜이라고 불리는 리보자임에 의해 성장하는 단백질 사슬에 아미노산을 단계적으로 추가하는 것을 포함합니다.[59]아미노산이 첨가된 순서는 유기체의 유전자 중 하나의 RNA 사본인 mRNA 템플릿에서 유전 코드를 통해 읽힙니다.

22개의 아미노산은 자연적으로 폴리펩티드에 포함되며 단백질 생성 또는 천연 아미노산이라고 불립니다.[27]이 중 20개는 보편적인 유전자 코드에 의해 암호화됩니다.나머지 2개인 셀레노시스테인과 피롤리신은 독특한 합성 메커니즘에 의해 단백질로 통합됩니다.셀레노시스테인은 번역되는 mRNA가 SECIS 원소를 포함할 때 포함되며, 이는 UGA 코돈이 정지 코돈 대신 셀레노시스테인을 암호화하게 합니다.[60]피롤리신은 메탄을 생산하기 위해 사용되는 일부 메탄생성 고효소들에 의해 사용됩니다.그것은 보통 다른 생물체에서 정지 코돈인 코돈 UAG와 함께 코딩됩니다.[61]이 UAG 코돈은 PYLIS 다운스트림 시퀀스에 이어집니다.[62]

몇몇 독립적인 진화 연구들은 Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr이 초기의 유전자 코드를 구성하는 아미노산 그룹에 속할 수 있는 반면, Cys, Met, Tyr, Trp, His, Phe는 나중에 유전자 코드의 추가를 구성하는 아미노산 그룹에 속할 수 있다고 암시했습니다.[63][64][65]

표준 아미노산 대 비표준 아미노산

보편적인 유전자 코드의 코돈에 의해 직접 암호화되는 20개의 아미노산은 표준 또는 표준 아미노산이라고 불립니다.변형된 형태의 메티오닌(N-포르밀메티오닌)은 종종 박테리아, 미토콘드리아 및 엽록체에서 단백질의 초기 아미노산으로서 메티오닌을 대신하여 통합됩니다.다른 아미노산들은 비표준 또는 비표준 산이라고 불립니다.대부분의 비표준 아미노산은 또한 비단백질 생성성(즉, 번역 중 단백질에 통합될 수 없음)이지만, 보편적인 유전 코드에 인코딩되지 않은 정보를 이용하여 단백질에 번역적으로 통합될 수 있기 때문에 그 중 두 가지는 단백질 생성성입니다.

두 개의 비표준 단백질 생성 아미노산은 셀레노시스테인(대부분의 진핵생물뿐만 아니라 많은 비핵생물에 존재하지만 DNA에 의해 직접 코딩되지는 않음)과 피롤리신(일부 고균과 적어도 하나의 박테리아에서만 발견됨)입니다.이러한 비표준 아미노산의 혼입은 드문 편입니다.예를 들어, 25개의 인간 단백질은 그들의 주요 구조에 셀레노시스테인을 포함하고,[66] 구조적으로 특징지어지는 효소들(selenoenzymes)은 그들의 활성 부위에서 촉매 부분으로서 셀레노시스테인을 사용합니다.[67]피롤리신과 셀레노시스테인은 변종 코돈을 통해 암호화됩니다.예를 들어, 셀레노시스테인은 정지 코돈 및 SECIS 원소에 의해 암호화됩니다.[68][69][70]

N-포밀메티오닌(종종 세균, 미토콘드리아 및 엽록체에서 단백질의 초기 아미노산)은 일반적으로 별도의 단백질 생성 아미노산으로 간주되지 않고 메티오닌의 형태로 간주됩니다.코돈트자연에서 발견되지 않는 RNA 조합은 또한 유전 코드를 "확장"하고 비단백질성 아미노산을 포함하는 알로단백질로 알려진 새로운 단백질을 형성하는 데 사용될 수 있습니다.[71][72][73]

비단백질성 아미노산

주요 기사 : 비단백성 아미노산

22개의 단백질 생성 아미노산 외에도 많은 비단백질 생성 아미노산이 알려져 있습니다.이들은 단백질(예: 카르니틴, GABA, 레보티록신)에서 발견되지 않거나 표준 세포 기계에 의해 직접적으로 분리되어 생성되지 않습니다.예를 들어 하이드록시프롤린은 프롤린으로부터 합성됩니다.또 다른 예로는 셀레노메티오닌)이 있습니다.

단백질에서 발견되는 비단백질성 아미노산은 번역 후 변형에 의해 형성됩니다.이러한 수정은 또한 단백질의 국소화를 결정할 수 있습니다. 예를 들어, 긴 소수성 그룹의 추가는 단백질이 인지질 막에 결합하게 할 수 있습니다.[74]예:

단백질에는 단백질을 생성하지 않는 아미노산이 있습니다.예를 들어, 2-아미노아뷰티르산과 신경전달물질 감마-아미노뷰티르산이 있습니다.비단백질성 아미노산은 표준 아미노산의 대사 경로에서 중간체로 종종 발생합니다. 예를 들어, 오르니틴과 시트룰린은 아미노산 이화작용의 일부인 요소 회로에서 발생합니다(아래 참조).[78]생물학에서 α-아미노산의 우세에 대한 드문 예외는 조효소 A의 성분인 판토텐산(비타민 B5)의 합성에서 식물과 미생물에 사용되는 β-아미노산 베타 알라닌(3-아미노프로판산)입니다.[79]

포유류 영양학에서

Diagram showing the relative occurrence of amino acids in blood serum as obtained from diverse diets.
다양한 음식에서 아미노산의 공유와 그로 인한 혈액 혈청에서의 아미노산의 혼합.글루탐산과 글루탐산이 10% 이상으로 식품에 가장 많고 알라닌, 글루탐산, 글리신 등이 혈액에 가장 많습니다.
주요 기사:필수아미노산
자세한 내용 : 단백질(영양소) 및 아미노산 합성

아미노산은 전형적인 음식의 성분이 아닙니다. 동물들은 단백질을 먹습니다.단백질은 소화과정에서 아미노산으로 분해됩니다.그리고 나서 그것들은 새로운 단백질, 다른 생체 분자를 합성하는데 사용되거나 에너지의 원천으로서 요소와 이산화탄소로 산화됩니다.[80]산화 경로는 트랜스아미나제에 의해 아미노기가 제거되는 것으로 시작됩니다; 그리고 나서 아미노기가 요소 회로로 공급됩니다.트랜스아미드화의 다른 생성물은 시트르산 회로로 들어가는 케톤산입니다.[81]포도당생성 아미노산은 포도당신생합성을 통해 포도당으로 전환될 수도 있습니다.[82]

20개의 표준 아미노산 중 9개(히스, 일, 레우, 라이스, 메트, 페, 쓰르, 트르프, 발)는 인체가 정상적인 성장에 필요한 수준의 다른 화합물로부터 합성할 수 없기 때문에 필수 아미노산으로 불리며, 따라서 식품에서 얻어야 합니다.[83][84][85]

반필수 및 조건부 필수 아미노산 및 청소년 요구사항

또한 시스테인, 티로신, 아르기닌은 반필수 아미노산으로 간주되며 타우린은 어린이에게 반필수 아미노산입니다.어떤 아미노산들은 특정한 나이나 의학적인 상태에 조건적으로 필수적입니다.필수 아미노산은 종에 따라서도 다를 수 있습니다.[d]이 단량체들을 합성하는 대사 경로는 완전히 개발되지 않았습니다.[86][87]

비단백질기능

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카테콜아민과 미량아민은 인간에서 페닐알라닌과 티로신으로부터 합성됩니다.
자세한 정보:아미노산 신경전달물질

많은 단백질 생성 아미노산과 비단백질 생성 아미노산은 단백질과 펩티드의 전구물질이 되는 것을 넘어 생물학적 기능을 가지고 있습니다.인간에서 아미노산은 다양한 생합성 경로에 중요한 역할을 합니다.식물의 초식동물에 대한 방어는 때때로 아미노산을 사용합니다.[91]예:

표준아미노산

비표준 아미노산에 대한 역할

산업에서의 용도

사료

콩과 같은 이러한 사료의 일부 구성 요소는 특히 라이신, 메티오닌, 트레오닌, 트립토판과 같은 필수 아미노산의 낮은 수준을 가지고 있기 때문에 아미노산이 때때로 동물 사료에 첨가됩니다.[103]마찬가지로 아미노산은 사료 보충제로부터 광물의 흡수를 향상시키기 위해 금속 양이온을 킬레이트하는 데 사용됩니다.[104]

음식.

식품 산업은 아미노산, 특히 향미 증진제로 사용되는 글루탐산과 [105]인공 감미료로 사용되는 아스파르탐(아스파르틸페닐알라닌 1-메틸에스테르)의 주요 소비자입니다.[106]아미노산은 미네랄 흡수를 개선하고 무기 미네랄 보충으로 인한 부정적인 부작용을 줄임으로써 빈혈과 같은 미네랄 결핍 증상을 완화하기 위해 제조사에 의해 식품에 첨가되기도 합니다.[107]

케미컬 빌딩 블록

자세한 정보:비대칭합성

아미노산은 키랄 풀 합성에 사용되는 저렴한 공급 원료로, 엔티노머적으로 순수한 구성 요소로 사용됩니다.[108][109]

아미노산은 화장품 합성에 사용됩니다.[103]

흡인 용도

비료

아미노산의 킬레이트 능력은 때때로 철 클로로시스와 같은 미네랄 부족을 교정하기 위해 식물에 미네랄을 전달하는 것을 용이하게 하기 위해 비료에 사용됩니다.이 비료들은 또한 부족함이 발생하는 것을 방지하고 식물의 전반적인 건강을 증진시키기 위해 사용됩니다.[110]

생분해성 플라스틱

자세한 정보:생분해성 플라스틱 및 바이오폴리머

아미노산은 생분해성 고분자의 구성 요소로 간주되어 왔으며, 이는 환경 친화적인 포장 및 의약품 전달 및 보철 임플란트의 건설에 적용됩니다.[111]그러한 물질의 흥미로운 예는 일회용 기저귀 및 농업에 적용될 수 있는 수용성 생분해성 폴리머인 폴리아스파르테이트입니다.[112]금속 이온을 킬레이트할 수 있는 용해성 및 능력 때문에, 폴리아스파르트산은 또한 생분해성의 방비석화제 및 부식 방지제로서 사용되고 있습니다.[113][114]

합성

주요 기사:아미노산 합성
For the steps in the reaction, see the text.
스트레커 아미노산 합성

화학합성

아미노산의 상업적 생산은 대개 포도당을 탄소 공급원으로 사용하여 개별 아미노산을 과잉 생산하는 돌연변이 박테리아에 의존합니다.일부 아미노산은 합성 중간체의 효소적 전환에 의해 생성됩니다. 예를 들어, 2-아미노티아졸린-4-카르복실산은 L-시스테인의 하나의 산업적 합성에서의 중간체입니다.아스파르트산은 알라아제를 사용하여 푸마르산에 암모니아를 첨가함으로써 생성됩니다.[107]

생합성

식물에서 질소는 먼저 미토콘드리아에서 알파-케토글루타르산과 암모니아로부터 형성되는 글루타메이트 형태의 유기 화합물로 동화됩니다.다른 아미노산의 경우, 식물은 아미노산 그룹을 글루타메이트로부터 다른 알파 케토산으로 이동시키기 위해 트랜스아미나제를 사용합니다.예를 들어, 아스파르트산 아미노전이효소는 글루타메이트와 옥살아세트산을 알파-케토글루타레이트와 아스파르트산으로 전환시킵니다.[115]다른 생물체들도 아미노산 합성을 위해 트랜스아미나제를 사용합니다.

비표준 아미노산은 일반적으로 표준 아미노산에 대한 수정을 통해 형성됩니다.예를 들어, 호모시스테인은 트랜스설퍼레이션 경로를 통해 또는 중간 대사 물질 S-아데노실메티오닌을 통한 메티오닌의 탈메틸화에 의해 형성되는 반면,[116] 하이드록시프롤린은 프롤린의 번역 후 변형에 의해 생성됩니다.[117]

미생물과 식물은 많은 특이한 아미노산을 합성합니다.예를 들어, 어떤 미생물들은 2-아미노아부티르산과 알라닌의 황화물 가교 유도체인 란티오닌을 만듭니다.이 두 아미노산 모두 알라메티신과 같은 펩티딕 항생제에서 발견됩니다.[118]그러나, 식물에서 1-아미노사이클로프로판-1-카르복실산은 식물 호르몬 에틸렌 생성의 중간체인 작은 치환된 고리형 아미노산입니다.[119]

원시합성

아미노산과 펩티드의 형성은 선행하는 것으로 추정되며 아마도 지구상의 생명체의 출현을 유도할 것입니다.아미노산은 다양한 조건에서 단순한 전구체로부터 형성될 수 있습니다.[120]아미노산과 매우 작은 화합물의 표면 기반 화학 대사는 아미노산, 조효소 및 인산염 기반의 작은 탄소 분자의 축적을 이끌었을 수 있습니다.[121][additional citation(s) needed]아미노산과 유사한 구성 요소들은 생명의 기원에서 중요한 역할로 간주되는 펩타이드와 함께 원형 펩타이드로 정교화될 수 있었습니다.[122]

유명한 Urey-Miller 실험에서, 전기 아크가 메탄, 수소, 암모니아의 혼합물을 통과하면 많은 수의 아미노산이 생성됩니다.그 이후로, 과학자들은 축합제, 자가 복제 펩타이드의 설계, 아미노산이 출현하고 펩타이드로 정교화될 수 있었던 수많은 비효소적 메커니즘과 같이 펩타이드의 잠재적인 프리바이오틱 형성과 화학적 진화가 일어날 수 있는 다양한 방법과 구성요소들을 발견했습니다.[122]몇몇 가설들은 시안화수소, 단순한 알데하이드, 암모니아, 그리고 물이 아미노산을 생산하는 스트래커 합성을 유도합니다.[120]

리뷰에 따르면 아미노산, 심지어 펩티드까지 "단순한 화학물질로 요리할 수 있도록 허용된 다양한 실험용 육수에 상당히 규칙적으로 나타납니다.이는 뉴클레오티드가 아미노산보다 화학적으로 합성하기가 훨씬 어렵기 때문입니다."연대순으로 보면 '단백질 세계' 또는 적어도 '폴리펩티드 세계'가 있었을 것이고, 나중에 'RNA 세계'와 'DNA 세계'가 있었을 것임을 시사합니다.[123]코돈-아미노산 매핑은 지구 생명체의 원시 기원에 있는 생물학적 정보 시스템일 수 있습니다.[124]아미노산과 결과적으로 단순한 펩티드는 실험적으로 조사된 다른 지구화학적 시나리오 하에서 형성되었을 것임에 틀림없지만, 비생물학적인 세계에서 최초의 생명체로의 전환은 여전히 상당 부분 해결되지 않았습니다.[125]

반응

아미노산은 구성 작용기에서 예상되는 반응을 겪습니다.[126][127]

펩타이드 결합형성

참고 항목:펩타이드 합성 및 펩타이드 결합
Two amino acids are shown next to each other. One loses a hydrogen and oxygen from its carboxyl group (COOH) and the other loses a hydrogen from its amino group (NH2). This reaction produces a molecule of water (H2O) and two amino acids joined by a peptide bond (–CO–NH–). The two joined amino acids are called a dipeptide.
두 아미노산의 축합은 디펩타이드를 형성합니다.두 아미노산 잔기는 펩타이드 결합을 통해 연결됩니다.

아미노산의 아민과 카르복실산 그룹 모두가 반응하여 아미드 결합을 형성할 수 있기 때문에, 한 아미노산 분자는 다른 아미노산 분자와 반응하여 아미드 연결을 통해 결합될 수 있습니다.아미노산의 중합은 단백질을 만들어냅니다.이 축합 반응은 새로 형성된 펩타이드 결합과 물 분자를 생성합니다.세포에서 이 반응은 직접적으로 일어나지는 않으며 대신 아미노산은 에스테르 결합을 통해 전달 RNA 분자에 부착되어 먼저 활성화됩니다.이 아미노아실-tRNA는 아미노아실 tRNA 합성효소에 의해 수행되는 ATP 의존적 반응에서 생성됩니다.[128]이 아미노아실-tRNA는 리보솜의 기질인데, 리보솜은 에스터 결합에서 신장 단백질 사슬의 아미노기의 공격을 촉매합니다.[129]이 메커니즘의 결과, 리보솜에 의해 만들어진 모든 단백질은 그들의 N-말단에서 시작하여 그들의 C-말단으로 이동하여 합성됩니다.

그러나 모든 펩티드 결합이 이런 방식으로 형성되는 것은 아닙니다.몇몇 경우 펩타이드는 특정 효소에 의해 합성됩니다.예를 들어, 트리펩티드 글루타티온은 산화 스트레스에 대한 세포 방어의 필수적인 부분입니다.이 펩타이드는 유리 아미노산으로부터 두 단계로 합성됩니다.[130]첫 번째 단계에서, 감마-글루타밀 시스테인 합성효소는 글루타메이트의 곁사슬 카르복실(이 곁사슬의 감마 탄소)과 시스테인의 아미노기 사이에 형성된 펩타이드 결합을 통해 시스테인과 글루타메이트를 응축합니다.이 디펩타이드는 글루타티온 합성효소에 의해 글리신과 축합되어 글루타티온을 형성합니다.[131]

화학에서 펩타이드는 다양한 반응에 의해 합성됩니다.고상 펩타이드 합성에서 가장 많이 사용되는 것 중 하나는 아미노산의 방향족 옥심 유도체를 활성화 단위로 사용합니다.이것들은 고체 수지 지지체에 부착된 성장하는 펩타이드 사슬에 순차적으로 첨가됩니다.[132]펩타이드 라이브러리는 높은 처리량의 스크리닝을 통한 약물 발견에 사용됩니다.[133]

작용기의 조합은 아미노산이 금속-아미노산 킬레이트에 효과적인 폴리덴테이트 리간드가 되도록 합니다.[134]아미노산의 여러 개의 곁사슬 또한 화학반응을 겪을 수 있습니다.

이화작용

단백질 생성 아미노산의 이화작용.아미노산은 주요 분해 생성물의 특성에 따라 분류할 수 있습니다.[135]
* 글루코제닉(glucogenic), 글루코제닉(glucogenic), 글루코제닉(glucogenic
* 케토제닉, 포도당 형성 능력이 없는 제품.이 제품들은 케톤 생성이나 지질 합성에 여전히 사용될 수 있습니다.
* 아미노산은 글루코제닉 제품과 케톤제닉 제품으로 분해되었습니다.

아미노산의 분해는 종종 아미노산 그룹을 알파-케토글루타르산으로 이동시켜 글루타메이트를 형성함으로써 탈아미노화를 수반합니다.이 과정은 트랜스아미나제를 포함하는데, 합성 중에 아민화에 사용되는 것과 종종 동일합니다.많은 척추동물에서 아미노기는 요소순환을 통해 제거되고 요소의 형태로 배설됩니다.그러나 아미노산 분해는 대신 요산이나 암모니아를 생성할 수 있습니다.예를 들어, 세린 탈수효소는 세린을 피루브산과 암모니아로 전환시킵니다.[96]하나 이상의 아미노기를 제거한 후, 분자의 나머지는 때때로 새로운 아미노산을 합성하는 데 사용될 수도 있고, 오른쪽 이미지에 자세히 나와 있는 것처럼 해당과정 또는 시트르산 사이클에 진입하여 에너지를 위해 사용될 수도 있습니다.

콤플렉스

아미노산은 전이금속 아미노산 복합체를 형성하는 이중 리간드입니다.[136]

화학분석

유기물의 총 질소 함량은 주로 단백질의 아미노기에 의해 형성됩니다.TKN(Total Kjeldahl Nitrogen)은 일반적으로 물, 토양, 음식, 사료 및 유기물 분석에 널리 사용되는 질소 측정치입니다.이름에서 알 수 있듯이, Kjeldahl 방법이 적용됩니다.보다 민감한 방법을 사용할 수 있습니다.[137][138]

참고 항목

메모들

  1. ^ 최근의 발견은 시스테인이 공기 중에서 시스틴으로 산화된다는 사실로 설명됩니다.
  2. ^ 프롤린은 이 일반 공식의 예외입니다.곁사슬의 고리화 때문에 NH기가2 부족하고 이민산으로 알려져 있으며, 특별한 구조화된 아미노산의 범주에 속합니다.
  3. ^ 아미노산 구성에 대한 L과 D 협약은 아미노산 자체의 광학적 활성이 아니라 이론적으로 아미노산이 합성될 수 있는 글리세르알데하이드의 이성질체의 광학적 활성을 의미합니다(D-글리세르알데하이드는 덱스트로로테고리; L-글리세르알데하이드는 레보로테고리).대체 규칙은 (S) 및 (R) 지정자를 사용하여 절대 구성을 지정하는 것입니다.[29]단백질의 거의 모든 아미노산은 α 탄소에서 (S)이며, 시스테인은 (R)이고 글리신은 비키랄성입니다.[30]시스테인은 다른 아미노산들과 같은 기하학적 위치에 측쇄를 가지고 있지만, R/S 용어는 반대로 황이 카복실 산소에 비해 원자 번호가 높기 때문에 칸-잉골드-프리로그 서열 규칙에 의해 측쇄에 높은 우선 순위를 부여합니다.
  4. ^ 예를 들어 소와 같은 반추동물은 처음 두 위실에서 미생물을 통해 많은 아미노산을 얻습니다.

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