펩신

Pepsin
펩신
1PSO.png
펩신과 [1]펩스타틴 복합체.
식별자
EC 번호3.4.23.1
CAS 번호9001-75-6
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펩신B
식별자
EC 번호3.4.23.2
CAS 번호9025-48-3
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펩신C(가스트릭신)
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EC 번호3.4.23.3
CAS 번호9012-71-9
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펩신 /pp /psnn/는 단백질을 더 작은 펩타이드로 분해하는 엔도펩티드가수분해효소이다.그것은 위 점막의 위 주세포에서 생성되고 인간과 다른 많은 동물들의 소화기 계통의 주요 소화 효소 중 하나이며, 음식 속의 단백질을 소화하는 것을 돕는다.펩신은 활성 [2]부위에 촉매 아스파르트산을 사용하는 아스파르트 단백질 분해효소이다.

그것은 인간 소화기 계통의 세 가지 주요 엔도펩티다아제 중 하나이고, 다른 두 가지는 키모트립신과 트립신입니다.또한 단백질의 양 끝에 있는 개별 아미노산을 제거하는 엑소펩티다아제(췌장에서 생성된 카르복시펩티다아제 및 소장에서 분비되는 아미노펩티다아제)도 있다.소화 과정 동안, 각각 특정 유형의 아미노산 사이의 연결을 분리하는 데 특화된 이러한 효소들은 소장에 의해 쉽게 흡수될 수 있는 펩타이드와 아미노산 성분으로 식단백질을 분해하기 위해 협력합니다.펩신의 분해특성은 광범위하지만 티로신, 페닐알라닌, 트립토판과 같은 일부 아미노산은 [3]분해확률을 높인다.

펩신의 프로엔자임인 펩시노겐은 위벽의 위주세포에 의해 방출되며, 위액의 염산과 혼합되면 펩시노겐이 활성화되어 [2]펩신이 된다.

역사

펩신은 1836년 테오도르 슈반이 발견한 최초의 효소 중 하나였다.슈반은 [4][5][6][7]소화를 뜻하는 그리스어 펩시스에서 이름을 만들었다.질소계 식품을 수용성 물질로 전환할 수 있는 산성 물질을 [8]펩신이라고 판정했다.

1928년, John H. Northrop이 투석, 여과, [9]냉각을 이용하여 결정화시킨 최초의 효소 중 하나가 되었다.

전구체

펩신은 펩시노겐이라고 불리는 자이모겐으로 발현되며, 1차 구조는 활성 효소에 비해 44개의 아미노산을 추가로 가지고 있습니다.

위에서는 위 주세포가 펩시노겐을 분비한다.이 자이모겐은 위 내벽의 두정세포에서 방출되는 염산에 의해 활성화된다.가스트린과 미주신경은 음식을 섭취할 때 위벽에서 펩시노겐과 HCl의 방출을 유발한다.염산은 산성 환경을 조성하여 펩시노겐이 자기촉매 방식으로 펼쳐지고 분해되어 펩신(활성 형태)을 발생시킵니다.펩신은 더 많은 펩신을 만들기 위해 44개의 아미노산을 펩시노겐으로부터 분리한다.

펩시노겐은 1차 구조에 따라 펩시노겐 A(펩시노겐 I라고도 함), 펩시노겐 B(펩시노겐 II 및 펩시노겐 C라고도 함), 프로시모신(프로레닌이라고도 함), 그리고 펩시노겐 F(임신 관련 당단백이라고도 함)[10]의 5가지 그룹으로 분류됩니다.

액티비티와 안정성

펩신은 pH 1.5에서 2.5 [11][12]사이의 산성 환경에서 가장 활성화된다.따라서 1차 합성부위 및 활성부위는 위(pH 1.5~2)에 있다.사람의 위 속 펩신 농도는 0.5~1mg/[13][14]mL에 이른다.

펩신은 pH 6.5 이상에서는 비활성화되지만 pH 8.[11][15]0까지 완전히 변성되거나 불가역적으로 비활성화되지 않는다.따라서 최대 pH 8.0의 용액에 포함된 펩신은 재검증 시 재활성화될 수 있다.높은 pH에서 펩신의 안정성은 후두 인두 역류에 기인하는 질병에 유의미한 영향을 미친다.위 역류 후 [16][17]펩신은 후두에 남아 있다.후두 인두의 평균 pH(pH = 6.8)에서 펩신은 비활성화되지만 후속 산 역류 사건에서 국소 조직에 손상을 초래할 수 있다.

펩신은 광범위한 균열 특이성을 보인다.펩신은 섭취한 아미드 [18]결합의 20%까지 소화한다.P1 및 P1' 위치의[19] 잔류물은 분할 확률을 결정하는 데 가장 중요하다.일반적으로 P1 및 P1' 위치에 있는 소수성 아미노산은 분할 확률을 증가시킨다.P1위치의 페닐알라닌, 류신, 메티오닌, P1'위치의 페닐알라닌, 트립토판, 티로신 등이 가장 높은 난할 [3][18]: 675 확률을 나타낸다.P1 위치에서 [3]양전하 아미노산 히스티딘, 리신 및 아르기닌에 의해 균열이 제거된다.

후두 인두 역류 시

펩신은 후두인두 [20][21]역류 시 점막 손상의 주요 원인 중 하나이다.펩신은 위 역류 [16][17]이벤트 후 후두(pH 6.8)에 남습니다.이러한 환경에서 효소적으로 비활성화된 동안 펩신은 안정 상태를 유지하며 후속 산 역류 이벤트 [15]시 다시 활성화될 수 있습니다.효소 활성 펩신이나 산에 후두 점막을 노출시키는 것은 가역적으로 비활성화된 펩신이나 산에 대한 보호 단백질의 발현을 감소시켜 후두 [15][16][17]손상 감수성을 증가시킨다.

펩신은 또한 약산성 또는 비산성 위 역류 시 점막 손상을 일으킬 수 있다.약하거나 비산성 역류는 역류 증상 및 점막 [22][23][24][25]손상과 관련이 있다.비산 조건(중립 pH)에서 펩신은 수용체 매개성 엔도시스(endocytosis)[26]로 알려진 프로세스에 의해 후두 및 인두와 같은 상부 기도의 세포에 의해 내부화된다.펩신이 엔도사이즈된 수용체는 현재 알려져 있지 않다.세포흡수 시, 펩신은 효소활성이 회복되는 낮은 pH의 세포내 소포에 저장된다.펩신은 최대 [27]24시간 동안 세포 내에 유지된다.중성 pH에서의 펩신 노출과 펩신의 내핵작용은 역류 [28]징후와 증상, 종양 [29]진행의 기초가 되는 염증과 관련된 유전자 발현 변화를 일으킨다.이것과 다른 연구는[30] 위 역류에서 기인하는 발암에 펩신을 포함시킨다.

기도 검체의 펩신은 후두 인두 [31][32]역류에 대한 민감하고 특정한 표식으로 간주됩니다.위 역류를 위한 새로운 펩신 표적 치료 및 진단 도구를 개발하기 위한 연구가 진행 중이다.타액 샘플에서 [33]펩신의 존재를 결정하는 펩테스트라고 불리는 신속한 비침습성 펩신 진단이 현재 이용 가능합니다.

억제제

펩신은 높은 pH(활성 및 안정성 참조) 또는 억제제 화합물에 의해 억제될 수 있다.펩스타틴은 저분자량 화합물이며, 펩신의 Ki가 약 10M인−10 산단백질가수분해효소 특이적 효력 억제제이다.펩스타틴의 스타틸 잔기는 펩신의 펩스타틴 억제에 책임이 있는 것으로 생각됩니다. 스타틴은 펩신과 다른 산성 단백질 분해 효소에 의한 촉매 작용에 대한 전이 상태의 잠재적 유사체입니다.펩스타틴은 공유결합하지 않기 때문에 펩스타틴에 의한 펩신 억제는 [34]가역적이다. 1-비스(디아조아세틸)-2-페닐에탄은 pH5에서 가역적으로 불활성화하며, 이 반응은 Cu(II)[35]의 존재에 의해 가속화된다.

돼지(Ascaris suum)[36]의 큰 회충이 생성하는 펩신 억제제-3(PI-3)에 의해 돼지 펩신이 억제된다.PI-3는 그 N말단잔기를 이용하여 펩신의 활성부위를 점유하여 기판결합을 차단한다.성숙한 PI-3의 아미노산 잔기 1 - 3(Gln-Phe-Leu)은 펩신의 P1' - P3' 위치에 결합한다.PI-3:펩신복합체 중 PI-3의 N말단은 8가닥β시트를 형성하는 수소결합에 의해 배치되며, 여기서 3가닥은 펩신에 의해, 5가닥은 PI-3에 [36]의해 기여한다.

펩신에 의한 단백질 소화 생성물이 반응을 [37][38]억제한다.

위궤양과 다른 펩신 관련 질환들을 치료하는데 사용되는 약인 수크랄페이트는 또한 펩신 [39]활동을 억제한다.

적용들

비만의 펩신껌
애덤스 펩신 투티 프루티 껌, "소화불량 및 소화불량 완화를 위해" 판매

돼지 위샘층에서 시판되는 펩신이 추출된다.그것은 치즈를 제조하는 동안 우유를 응고시키는 데 사용되는 레넷의 성분이다.펩신 식품 제조에 다양한 애플리케이션:와 콩 단백질과 gelatin,[40]에 우유를 넣지 않은 간식 품목에 사용한 즉각적인 뜨거운 cereals,[41]에 그리고 조미료 음식과 bev에 사용하기 위해 동물성 및 식물성 단백질 가수 분해 산물을 준비하기 위해precooked 시리얼을 만드기 위해 식물성 단백질을 수정할 왕자 대신 매 맞는 자질을 수정하는 데 사용됩니다.erages.가죽 산업에서 [42]은을 유지하는 젤라틴 층을 소화하여 가죽에서 머리카락과 잔여 조직을 제거하고 사진 필름에서 은을 회수하는 데 사용됩니다.펩신은 역사적으로 에드윈 E 박사가 만든 비먼사의 껌 브랜드에 첨가제였다.비맨.

펩신은 항체로부터 F(ab')2 조각의 제조에 일반적으로 사용된다.일부 측정에서는 항체의 항원결합(Fab) 부분만을 사용하는 것이 바람직하다.이러한 응용을 위해 항체는 효소적으로 소화되어 항체의 Fab 또는 F(ab')2 단편 중 하나를 생성해도 된다.F(ab')2 단편을 만들기 위해 IgG는 힌지 [43]영역 근처의 무거운 사슬을 끊는 펩신으로 소화됩니다.힌지 영역에서 중쇄를 결합하는 1개 이상의 디술피드 결합이 보존되므로 항체의 2개의 Fab 영역이 결합 상태를 유지하여 2가 분자(2개의 항체 결합 부위를 포함)를 생성하므로 F(ab')2라는 명칭이 붙는다.라이트 체인은 그대로 남아 무거운 체인에 부착되어 있습니다.Fc 단편은 작은 펩타이드로 소화된다.팹 fragment는 IgG를 펩신 대신 파파인(papain)으로 분해함으로써 생성됩니다.파파인은 IgG를 중쇄와 결합하는 이황화 결합을 포함하는 힌지 영역 위, 그러나 경쇄와 중쇄 사이의 이황화 결합 부위 아래쪽에 분해한다.이것에 의해, 2개의 개별의 1가의 Fab fragment(단일 항체 결합 부위를 포함한다)와 온전한 Fc fragment가 생성된다.조각은 겔 여과, 이온 교환 또는 친화성 크로마토그래피로 [44]정제할 수 있습니다.

Fab 및 F(ab')2 항체 조각은 Fc 영역이 존재하면 문제가 발생할 수 있는 검사 시스템에 사용됩니다.림프절이나 비장과 같은 조직이나 말초 혈액제제에는 온전한 항체의 Fc영역과 결합할 수 있는 Fc수용체(대식세포, 단구, B림프구 및 천연킬러세포)를 가진 세포가 존재하며 표적 항원을 포함하지 않는 영역에 배경염색을 일으킨다.F(ab')2 또는 Fab fragment를 사용하면 항체가 Fc 수용체가 아닌 항원에 결합할 수 있습니다.이 조각들은 또한 세포를 용해시킬 수 있는 보체와 결합할 수 없기 때문에 혈장 존재 하에서 세포를 염색하는 데에도 바람직할 수 있다.F(ab')2 및 보다 광범위한 Fab은 전자현미경 검사용 조직을 염색할 때 표적 항원의 보다 정확한 국재화를 가능하게 한다.F(ab')2 단편의 2가성은 항원을 가교할 수 있게 하여 강수량 측정,[45] 표면 항원을 통한 세포 응집 또는 로제팅 측정을 가능하게 한다.

유전자

다음 세 개의 유전자가 동일한 인간 펩시노겐 A 효소를 코드합니다.

네 번째 인간 유전자는 펩시노겐 C로도 알려진 가스트릭신을 암호화한다.

레퍼런스

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