S-아데노실메티오닌합성효소
S-Adenosylmethionine synthetase enzyme| 메티오닌아데노실전달효소 | |||||||||
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 S-아데노실메티오닌합성효소2,테트라머,인간 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 2.5.1.6 | ||||||||
| CAS 번호 | 9012-52-6 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| 인텐츠 | IntEnz 뷰 | ||||||||
| 브렌다 | 브렌다 엔트리 | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme 뷰 | ||||||||
| 케그 | KEGG 엔트리 | ||||||||
| 메타사이크 | 대사 경로 | ||||||||
| 프라이머리 | 프로필 | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBe PDBum | ||||||||
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메티오닌 아데노실전달효소(MAT)라고도 알려진 S-아데노실메티오닌 합성효소(EC 2.5.1.6)는 메티오닌(비극성 아미노산)과 ATP(에너지 [1]기본통화)를 반응시켜 S-아데노실메티오닌(AdoMet, SAMe 또는 SAMe)을 생성하는 효소이다.
기능.
AdoMet은 트랜스메틸화를 위한 메틸 공여체이다.그것은 메틸기를 방출하고 또한 폴리아민 생합성에서 프로필아미노 공여자이다.S-아데노실메티오닌 합성은 메티오닌 [2]회로의 속도 제한 단계로 볼 수 있다.
메틸 공여자로서 SAM은 DNA 메틸화를 허용한다.DNA가 메틸화되면 유전자가 꺼지기 때문에 S-아데노실메티오닌은 유전자 [3]발현을 조절하는 것으로 볼 수 있다.
SAM은 또한 유전자 전사, 세포 증식, 2차 대사물의 [4]생산에도 관여한다.따라서 SAM 합성효소는 특히 우울증, 치매, 액포성 골수증,[5] 간 손상, 편두통, 골관절염 및 잠재적 암 화학 예방제로서 빠르게 약물 표적이 되고 있다.
이 기사는 SAM 합성효소 효소를 구성하는 단백질 도메인과 이러한 도메인이 그 기능에 어떻게 기여하는지를 논한다.보다 구체적으로, 이 기사에서는 도메인을 [6]기능에 잘 적응시키는 공유 의사 3중 대칭을 탐구한다.
- ATP + L-메티오닌 + HO2 { \ 인산염 + 2인산 + S-아데노실-L-메티오닌
3'에 보존된 모티브MAT2A mRNA의 UTR
척추동물 게놈 배열의 컴퓨터 비교 분석은 3'에서 6개의 보존된 머리핀 모티브의 클러스터를 확인했다.MAT2A 메신저 RNA([7]mRNA) 전사체의 UTR.예측 헤어핀(A-F)은 강력한 진화적 보존성을 가지고 있으며 예측된 RNA 구조 중 3개(헤어핀 A, C, D)는 인라인 프로빙 분석을 통해 확인되었다.대사물 SAM, S-아데노실호모시스테인 또는 L-메티오닌의 존재 하에서 헤어핀에 대한 구조적 변화는 관찰되지 않았다.이들은 전사 안정성에 관여할 것을 제안받고 있으며, 그 기능은 현재 [7]조사 중이다.
단백질의 개요
S-아데노실메티오닌 합성효소는 숙주로부터 AdoMet을 얻는 거의 모든 생물 막대 기생충에서 발견된다.이소엔자임은 박테리아, 싹트기 시작한 효모 그리고 심지어 포유류의 미토콘드리아에서도 발견된다.대부분의 MAT는 호모올리고머이며 대부분은 4중합체이다.단량체는 배열의 연속되지 않은 스트레칭에 의해 형성된 세 개의 도메인으로 구성되며, 서브유닛은 큰 평탄한 소수성 표면을 통해 상호작용하여 [8]이합체를 형성한다.
S-아데노실메티오닌합성효소N말단 도메인
| S-아데노실메티오닌합성효소N말단 도메인 | |||||||||
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 ADP에 의한 S-아데노실메티오닌합성효소 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | S-AdoMet_synt_N | ||||||||
| 팜 | PF00438 | ||||||||
| 인터프로 | IPR022628 | ||||||||
| 프로 사이트 | PDOC00369 | ||||||||
| SCOP2 | 1 mxa / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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분자생물학에서 단백질 도메인 S-아데노실메티오닌합성효소 N 말단 도메인은 효소의 N 말단에서 발견된다.
N 단말 도메인 함수
N 터미널 도메인은 여러 종에 걸쳐 잘 보존되어 있습니다.이는 기질 및 양이온 결합에서 중요한 기능 때문일 수 있습니다.메티오닌 결합에 관여하는 잔류물은 N 말단 [8]도메인에서 발견된다.
N 터미널 도메인 구조
N 말단 영역에는 2개의 알파 나선과 4개의 베타 [6]가닥이 있습니다.
S-아데노실메티오닌합성효소중앙도메인
| S-아데노실메티오닌합성효소중앙도메인 | |||||||||
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ADP에 의한 S-아데노실메티오닌합성효소 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | S-AdoMet_synt_M | ||||||||
| 팜 | PF02772 | ||||||||
| 인터프로 | IPR022629 | ||||||||
| 프로 사이트 | PDOC00369 | ||||||||
| SCOP2 | 1 mxa / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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중앙 단말 도메인 기능
중심 영역의 정확한 기능은 완전히 설명되지 않았지만 촉매 작용을 돕는 데 중요하다고 생각됩니다.
중앙 도메인 구조
중앙 영역에는 2개의 알파 나선과 4개의 베타 [6]가닥이 있습니다.
S-아데노실메티오닌합성효소, C말단 도메인
| S-아데노실메티오닌합성효소, C말단 도메인 | |||||||||
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 복합체 ADP 및 l-메티오닌 중 메티오닌 아데노실전달효소. | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | S-AdoMet_synt_C | ||||||||
| 팜 | PF02773 | ||||||||
| 인터프로 | IPR022630 | ||||||||
| 프로 사이트 | PDOC00369 | ||||||||
| SCOP2 | 1 mxa / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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분자생물학에서 단백질 도메인 S-아데노실메티오닌 합성효소, C-말단 도메인은 S-아데노실메티오닌 합성효소의 C 말단을 말한다.
C 단말 도메인 함수
C 말단 도메인의 기능은 세포질 국재화에 중요한 것으로 실험적으로 결정되었다.잔류물은 C 말단 도메인 서열을 따라 흩어지지만, 일단 단백질이 접히면 서로 [3]가깝게 배치됩니다.
C 터미널 도메인 구조
C 터미널 도메인에는 2개의 알파 헬리크와 4개의 베타 [6]스트랜드가 있습니다.
레퍼런스
- ^ Horikawa S, Sasuga J, Shimizu K, Ozasa H, Tsukada K (August 1990). "Molecular cloning and nucleotide sequence of cDNA encoding the rat kidney S-adenosylmethionine synthetase". J. Biol. Chem. 265 (23): 13683–6. doi:10.1016/S0021-9258(18)77403-6. PMID 1696256.
- ^ Markham GD, Pajares MA (2009). "Structure-function relationships in methionine adenosyltransferases". Cell Mol Life Sci. 66 (4): 636–48. doi:10.1007/s00018-008-8516-1. PMC 2643306. PMID 18953685.
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- ^ Yoon S, Lee W, Kim M, Kim TD, Ryu Y (2012). "Structural and functional characterization of S-adenosylmethionine (SAM) synthetase from Pichia ciferrii". Bioprocess Biosyst Eng. 35 (1–2): 173–81. doi:10.1007/s00449-011-0640-x. PMID 21989639. S2CID 40318843.
- ^ Kamarthapu V, Rao KV, Srinivas PN, Reddy GB, Reddy VD (2008). "Structural and kinetic properties of Bacillus subtilis S-adenosylmethionine synthetase expressed in Escherichia coli". Biochim Biophys Acta. 1784 (12): 1949–58. doi:10.1016/j.bbapap.2008.06.006. PMID 18634909.
- ^ a b c d Takusagawa F, Kamitori S, Misaki S, Markham GD (1996). "Crystal structure of S-adenosylmethionine synthetase". J Biol Chem. 271 (1): 136–47. doi:10.1074/jbc.271.1.136. PMID 8550549.
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- ^ a b Garrido F, Estrela S, Alves C, Sánchez-Pérez GF, Sillero A, Pajares MA (2011). "Refolding and characterization of methionine adenosyltransferase from Euglena gracilis". Protein Expr Purif. 79 (1): 128–36. doi:10.1016/j.pep.2011.05.004. hdl:10261/55441. PMID 21605677.
외부 링크
- 미국 국립의학도서관의 메티오닌+아데노실전달효소(MeSH)
- EC 2.5.1.6
