에렙신

에렙신은 펩톤을 아미노산으로 소화시키는 장액에서 발견되는 단백질 분수에 포함된 효소를 혼합한 것이다. 그것은 이염과 췌장의 장 분비선에 의해 생성되고 분비되지만, 다른 세포에서도 널리 발견된다. 그러나 지금은 보다 정밀한 용어가 선호되기 때문에 과학 문헌에서는 거의 사용되지 않는 용어다.

역사

에렙신은 20세기 초에 독일의 생리학자 오토 콘하임(1873-1953)이 펩톤을 장에서 아미노산으로 분해하는 물질을 발견한 것에 의해 발견되었다.^[1][2] 그는 1901년 그의 단백질 추출물에서 이 가상의 프로테아제를 "에렙신"이라고 불렀는데, "나는 분해한다"("ρίίωωωωωω (είωωωωωω.^[3] 그의 발견은 단백질이 펩톤으로 분해되어 단백질이 다시 사이징될 수 있도록 제안했던 이전의 "재합성의 가정"을 뒤집고, 단백질의 구성 요소인 펩톤 대신 자유 아미노산이 필요하다는 생각을 확립하는 데 도움을 주었기 때문에 의미심장했다.^[3]

에렙신은 원래 펩타이드 분해의 말단 단계에 관여하는 몇 가지 효소의 혼합물이나 단일 효소로 생각되어 장내 아미노산을 자유롭게 할 수 있었다.^[4] 그러나, 나중에 에레핀이 사실 다른 펩티다제들의 복잡한 혼합물이라는 것이 명백해졌다.^[5] 그것은 또한 장 점막에만 있는 것이 아닌 것으로 밝혀졌으며 다른 많은 세포와 유기체에도 광범위하게 존재한다.^[6][7][8] 과학자들이 에렙신이라는 용어가 단일 효소나 몇 가지 효소의 용어로 오해의 소지가 있다고 생각하면서 20세기 후반 과학 문헌에서 사용되던 용어에서 유래되었으며,^[9] 아미노펩티다아제, 카복시펩티다아제, 디펩티다아제 등의 보다 정밀한 용어가 선호되고 있다. 그 용어는 이제 시대에 뒤떨어진 것으로 여겨진다.^[10]

특성.

에렙신은 디펩타아제, 아미노펩타아제, 때때로 카복시펩타아제 등을 포함할 수 있으며, 그 외 레우실 아미노펩타아제, 프롤리나아제, 프로리나아제 등을 포함할 수 있다.^[5] 그것은 종종 폴리펩타이드 체인의 가장 바깥쪽 펩타이드 결합에서만 작용하는 엑소펩타이드, 프로테아제 아래 그룹화된다. 효소 그룹의 최적 pH는 약 pH 8이지만, 이 그룹 내의 일부 개별 효소는 안정성과 최적 pH의 차이로 구별될 수 있다.^[5]

참조