에렙신
Erepsin에렙신은 펩톤을 아미노산으로 소화시키는 장액에서 발견되는 단백질 분수에 포함된 효소를 혼합한 것이다. 그것은 이염과 췌장의 장 분비선에 의해 생성되고 분비되지만, 다른 세포에서도 널리 발견된다. 그러나 지금은 보다 정밀한 용어가 선호되기 때문에 과학 문헌에서는 거의 사용되지 않는 용어다.
역사
에렙신은 20세기 초에 독일의 생리학자 오토 콘하임(1873-1953)이 펩톤을 장에서 아미노산으로 분해하는 물질을 발견한 것에 의해 발견되었다.[1][2] 그는 1901년 그의 단백질 추출물에서 이 가상의 프로테아제를 "에렙신"이라고 불렀는데, "나는 분해한다"("ρίίωωωωωω (είωωωωωω.[3] 그의 발견은 단백질이 펩톤으로 분해되어 단백질이 다시 사이징될 수 있도록 제안했던 이전의 "재합성의 가정"을 뒤집고, 단백질의 구성 요소인 펩톤 대신 자유 아미노산이 필요하다는 생각을 확립하는 데 도움을 주었기 때문에 의미심장했다.[3]
에렙신은 원래 펩타이드 분해의 말단 단계에 관여하는 몇 가지 효소의 혼합물이나 단일 효소로 생각되어 장내 아미노산을 자유롭게 할 수 있었다.[4] 그러나, 나중에 에레핀이 사실 다른 펩티다제들의 복잡한 혼합물이라는 것이 명백해졌다.[5] 그것은 또한 장 점막에만 있는 것이 아닌 것으로 밝혀졌으며 다른 많은 세포와 유기체에도 광범위하게 존재한다.[6][7][8] 과학자들이 에렙신이라는 용어가 단일 효소나 몇 가지 효소의 용어로 오해의 소지가 있다고 생각하면서 20세기 후반 과학 문헌에서 사용되던 용어에서 유래되었으며,[9] 아미노펩티다아제, 카복시펩티다아제, 디펩티다아제 등의 보다 정밀한 용어가 선호되고 있다. 그 용어는 이제 시대에 뒤떨어진 것으로 여겨진다.[10]
특성.
에렙신은 디펩타아제, 아미노펩타아제, 때때로 카복시펩타아제 등을 포함할 수 있으며, 그 외 레우실 아미노펩타아제, 프롤리나아제, 프로리나아제 등을 포함할 수 있다.[5] 그것은 종종 폴리펩타이드 체인의 가장 바깥쪽 펩타이드 결합에서만 작용하는 엑소펩타이드, 프로테아제 아래 그룹화된다. 효소 그룹의 최적 pH는 약 pH 8이지만, 이 그룹 내의 일부 개별 효소는 안정성과 최적 pH의 차이로 구별될 수 있다.[5]
참조
- ^ Joseph S. Fruton (1990). Contrasts in Scientific Style: Research Groups in the Chemical and Biochemical Sciences. Vol. 191. American Philosophical Society. pp. 105–106. ISBN 0-87169-191-4.
- ^ Cohnheim, 0 (1901). "Die Umwandlung des Eiweis s durch die Darmwand". Zeitschrift für Physiologische Chemie. 33 (5–6): 451–465. doi:10.1515/bchm2.1901.33.5-6.451.
- ^ a b Matthews DM (1978). "Otto Cohnheim--the forgotten physiologist". British Medical Journal. 2 (6137): 618–9. doi:10.1136/bmj.2.6137.618. PMC 1607550. PMID 359089.
- ^ Emil L Smith (1948). "The peptidases of skeletal, heart and uterine muscle". Journal of Biological Chemistry. 173 (2): 553–569. doi:10.1016/S0021-9258(18)57428-7. PMID 18910712.
- ^ a b c Emil L Smith; Max Bergmann (1944). "The peptidases of intestinal mucosa" (PDF). Journal of Biological Chemistry. 153 (2): 627–651. doi:10.1016/S0021-9258(18)72006-1.
- ^ H. M. Vernon (1904). "The universal presence of erepsin in animal tissues". J Physiol. 32 (1): 33–50. doi:10.1113/jphysiol.1904.sp001063. PMC 1465616. PMID 16992755.
- ^ Nathan Berman & Leo F. Rettger (1916). "Bacterial Nutrition: a Brief Note on the Production of Erepsin by Bacteria". Journal of Bacteriology. 1 (5): 537–539. doi:10.1128/jb.1.5.537-539.1916. PMC 378674. PMID 16558717.
- ^ HS Reed and HS Stahl (1911). "The Erepsins of Glomerella Rufomaculans and Sphaeropsis Malorum" (PDF). Journal of Biological Chemistry. 10 (2): 109–112. doi:10.1016/S0021-9258(18)91427-4.
- ^ Emil L Smith (1949). James Murray Luck (ed.). "Proteolytic enzymes". Annual Review of Biochemistry. 18: 35. doi:10.1146/annurev.bi.18.070149.000343.
- ^ James Batcheller Sumner, George Frederick Somers (1943). Chemistry and methods of enzymes. Academic Press. p. 146.
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