친수성 척도

Hydrophobicity scales

친수성 척도는 아미노산 잔류물의 상대적 친수성 또는 친수성을 정의하는 값이다.값이 양수할수록 단백질의 그 부위에 위치한 아미노산이 더 많은 것이다.이러한 척도는 일반적으로 막 단백질의 투과성 알파-헬리스를 예측하는 데 사용된다.단백질의 아미노산을 연속적으로 측정할 때, 값의 변화는 지질 빌라이어 내부의 소수성 영역으로 특정 단백질 영역이 끌어당기는 것을 나타낸다.

화합물이나 아미노산의 친수성 또는 친수성 성질은 때때로 그것의 친수성,[1] 수성 또는 심지어 "수성"(원래 물의 치료적 사용을 의미했던)이라고 불린다.

소수성 및 소수성 효과

주요 기사:소수성 효과
액체 상태의 물 분자 사이의 수소 결합

소수성 효과는 물의 비극성 분자를 배제하려는 경향을 나타낸다.그 효과는 액체 상태의 물 분자 사이의 매우 역동적인 수소 결합의 붕괴에서 비롯된다.메탄올의 OH 그룹과 같은 극성 화학 그룹은 소수성 효과를 일으키지 않는다.그러나 순수한 탄화수소 분자(예: 헥산)는 수소 결합을 수용하거나 물에 기증할 수 없다.헥산느가 물에 유입되면 물 분자 간 수소 본딩 네트워크가 붕괴된다.수소 결합은 낮은 온도에서 형성되는 쇄석수 하이드레이트와 유사하게 헥산 분자 주위에 물 "케이지"를 만들어 부분적으로 재구성된다."케이지"(또는 용해 껍질)에서 물 분자의 이동성은 강하게 제한된다.이는 물 분자의 변환 및 회전 엔트로피에서 상당한 손실을 초래하고 시스템의 자유 에너지 측면에서 공정을 불리하게 만든다.[2][3][4][5]열역학적으로 볼 때, 소수성 효과는 용액을 둘러싼 물의 자유로운 에너지 변화다.[6]주변 용매의 자유 에너지 변화는 소수성을 나타내는 반면, 음의 자유 에너지 변화는 소수성을 의미한다.이렇게 하면 소수성 효과는 국부적일 뿐만 아니라 엔탈피와 이방성 기여로 분해될 수 있다.

아미노산 친수성 척도 유형

상단의 소수성 아미노산이 가장 많은 단백질에서 아미노산 잔류물의 친수성 4가지 척도를 비교한 표

여러 가지 다른 친수성 척도가 개발되었다.[3][1][7][8][9]

표에 나타난 네 가지 척도 사이에는 분명한 차이가 있다.[10]두 번째와 네 번째 비늘 모두 다른 두 비늘과는 달리 가장 소수성 잔류물로 시스틴을 둔다.이 차이는 소수성 측정에 사용되는 여러 가지 방법 때문이다.재닌과 로즈 외 척도를 얻기 위해 사용된 방법은 알려진 3-D 구조를 가진 단백질을 검사하고 소수성 특성을 표면이 아닌 단백질 내부에서 잔류물이 발견되는 경향으로 규정하는 것이었다.[11][12]시스테인은 구면 구조 안에서 반드시 일어나야 하는 이황화 결합을 형성하기 때문에, 시스테인은 가장 소수성이 강한 것으로 평가된다.제1저울과 제3저울은 아미노산 사이드 체인의 생화학적 특성에서 유래한다.이러한 척도는 주로 아미노산 구조의 검사에서 발생한다.[13][1]Biswas 등은 척도를 얻기 위해 사용된 방법에 따라 척도를 5개의 다른 범주로 나누었다.[3]

분할 방법

아미노산 친수성을 측정하는 가장 일반적인 방법은 두 가지 불활성 액체 단계 사이의 분할이다.다른 유기 용제는 단백질 내부를 모방하기 위해 가장 널리 사용된다.그러나 유기용제는 물과 약간 어긋나고 양상의 특성이 달라 순수한 친수성 척도를 얻기 어렵다.[3]노자키와 탄포드는 9개의 아미노산에 대한 최초의 주요 친수성 척도를 제안했다.[14]유기용매로 에탄올과 다이옥산이 사용되며 각 아미노산의 자유로운 전달 에너지가 계산되었다.비액상 또한 현미경 위상 및 증기 위상과 같은 분할 방법과 함께 사용할 수 있다.두 가지 척도는 현미경 단계를 사용하여 개발되었다.[15][16]펜들러 외 연구진은 도데실황산나트륨(SDS) 미셀을 사용하여 14개의 방사성 아미노산 분할을 측정했다.또한 물에 대한 아미노산 사이드 체인 친화력도 증기 단계를 사용하여 측정했다.[13]증기 페이즈는 용액체와 상호작용이 없기 때문에 가장 단순한 비극 페이즈를 나타낸다.[17]단백질 표면의 아미노산의 출현과 수화 전위와 그 상관관계는 울펜덴에 의해 연구되었다.새로운 분할 척도의 개발에는 수용성 및 폴리머 단계가 사용되었다.[18]분할 방법은 많은 단점이 있다.첫째, 단백질 내부를 모방하기 어렵다.[19][20]게다가, 자가 용도의 역할은 무료 아미노산을 사용하는 것을 매우 어렵게 만든다.더욱이 유기용매로의 이행으로 상실되는 수소결합은 개조가 아니라 단백질 내부로 들어가는 경우가 많다.[21]

접근 가능한 표면적 방법

주요 기사:암묵적 용해

또한 소수성 척도는 확장된 폴리펩타이드 체인이나[21] 알파-헬릭스에서 아미노산 잔류물에 대한 용제 접근 가능한 표면적을 계산하고 표면적에 해당 원자의 유형에 대한 경험적 용해 파라미터를 곱함으로써 얻을 수 있다.[3]진화에 의한 자기 조직화에 의해 임계점 부근의 압축된 네트워크로서 단백질을 기반으로 한 차등 용매 접근성 표면적 소수성 척도가 점증적 전력법(self-similar) 거동에 기초하여 구축되었다.[22][23]이 척도는 단백질 데이터 뱅크에서 5526개의 고해상도 구조물에 대한 생물정보학적 조사에 기초한다.이 미분율에는 두 가지 비교 우위가 있다. (1) 기존의 힘-장 계산으로는 접근하기 어려운 너무 작은 수단백질 상호작용의 변화를 처리하는 데 특히 유용하며, (2) 동질 구조물의 경우 아미노산 시퀀스에서만 돌연변이로 인한 특성 변화와의 상관관계를 산출할 수 있다.체외 또는 체외에서 해당하는 구조적 변화를 결정하지 않고.

크로마토그래픽 방법

역상 액체 크로마토그래피(RPLC)는 용액 소수성 측정에 가장 중요한 크로마토그래피 방법이다.[3][24]비극 정지 위상은 생물학적 막을 모방한다.펩타이드 사용은 RPLC에서 파티션이 단자 전하로 확장되지 않기 때문에 많은 장점이 있다.또한 짧은 시퀀스 펩타이드 사용으로 2차 구조 형성을 피한다.아미노산의 분열을 C18 접합 단계로 완화하기 위해서는 아미노산의 유도화가 필요하다.1971년에 또 다른 저울이 개발되어 친수성 젤에 펩타이드 보존을 사용하였으며,[25] 이 특정한 저울에서 1-부탄올과 피리딘이 이동 단계로 사용되었고, 글리신을 기준 값으로 사용하였다.플리스카와 그의 동료들은[26] 자유 아미노산의 이동성 값을 소수성과 연관시키기 위해 얇은 층 크로마토그래피를 사용했다.약 10년 전, 또 다른 친수성 척도가 출판되었는데, 이 척도는 정상상 액체 크로마토그래피를 사용했고, 아미드-80 칼럼에 121 펩타이드의 보존을 보여주었다.[27]크로마토그래픽 방법에 의해 결정되는 친수성의 절대값과 상대적 순위는 여러 매개변수의 영향을 받을 수 있다.이러한 매개변수에는 실리카 표면적과 공극 직경, 수용성 완충기의 선택과 pH, 온도 및 고정 위상 체인의 본딩 밀도가 포함된다.[3]ip mw 친수성 단백질

사이트 방향 돌연변이 유발

이 방법은 DNA 재조합 기술을 사용하며 단백질의 안정성을 실제 측정한다.자세한 현장 지도 돌연변이 유발 연구에서는 우타니와 그의 동료들이 트립토판 신타아제의 Trp49에서 19개의 아미노산을 대체했고 그는 펼쳐지는 자유 에너지를 측정했다.그들은 안정성이 높아진 것이 일정한 크기 제한까지 친수성을 증가시키는 것과 정비례한다는 것을 발견했다.현장 지도 돌연변이 유발 방법의 주요 단점은 자연적으로 발생하는 20개의 아미노산이 모두 단백질 내 단일 잔류물을 대체할 수 있는 것은 아니라는 점이다.게다가, 이러한 방법들은 비용 문제를 가지고 있고 단백질 안정성을 측정하는 데만 유용하다.[3][28]

물리적 속성 방법

Wimley-White 전체 레시듀 소수성 척도

물리적 특성 방법에 의해 개발된 친수성 척도는 다른 물리적 성질의 측정에 기초한다.예를 들어 부분 어금니 열 용량, 전환 온도 및 표면 장력이 포함된다.물리적인 방법은 사용하기 쉽고 솔루트적인 면에서도 유연하다.가장 인기 있는 친수성 척도는 NaCl 용액에서 자연적으로 발생하는 20개의 아미노산에 대한 표면 장력 값을 측정하여 개발되었다.[29]표면 장력 측정의 주요 단점은 깨진 수소 결합과 중화 충전 그룹이 솔루션 무선 인터페이스에 남아 있다는 것이다.[3][1]또 다른 물리적 특성 방법에는 자유 에너지 측정이 포함된다.[30]용해 자유 에너지는 용해 및 원자 용해 파라미터에 대한 원자의 접근성의 산물로 추정된다.결과는 접을 때 용해 자유 에너지가 평균 1Kcal/residue만큼 낮아진다는 것을 나타낸다.[3]

로도박터 스파이로이드의 광합성 반응 중심 L-부품에 대한 전-레시듀 옥탄올 스케일 하이드로패스 플롯.

최근 응용 프로그램

Palliser와 Parry는 약 100개의 척도를 검사했고, 그것들이 단백질 표면의 B-스트랜드를 찾는 데 사용할 수 있다는 것을 발견했다.[31]유전 코드의 보존을 예측하는 데도 친수성 척도가 사용되었다.[32]트루키에르는 유전 코드의 보존된 특성을 더 잘 반영하는 새로운 염기서열을 관찰했다.[3]그들은 염기서열의 새로운 순서는 흔히 볼 수 있는 UCAG에 비해 유전 코드의 보존된 특성을 더 잘 반영하는 것이라고 믿었다.[3]

Wimley-White 전체 잔류물 친수성 척도

더 윔리-흰색 전체 잔류물 수산화 저울은 두 가지 이유로 중요하다.첫째, 사이드체인은 물론 펩타이드 결합의 기여도를 포함시켜 절대값을 제공한다.둘째, 그것들은 폴리펩타이드의 자유 에너지 전달을 위한 직접적이고 실험적으로 결정된 값에 기초한다.

다음 두 가지 전재배수성 척도가 측정되었다.

  • 하나는 물에서 빌레이어 인터페이스(Wimley-라고 함)로 확장된 체인을 전송하기 위한 것이다.백색 계면수역학성 척도).
  • 하나는 확장된 체인을 옥탄올에 전달하기 위한 것으로, 이것은 빌레이어의 탄화수소 코어와 관련이 있다.

스티븐 H.화이트 웹사이트는[33] 물에서 POPC 인터페이스 및 n-옥탄올으로의 자유 에너지 전달 ΔG(kcal/mol)을 보여주는 전체 잔류물 수산화 척도의 예를 제공한다.[33]그리고 나서 이 두 척도는 전체 잔여 수화도를 만들기 위해 함께 사용된다.[33]ΔGwoct - ΔGwif를 사용하여 구성된 수화도는 알려진 TM 나선에 해당하는 절대 척도에서 유리한 피크를 나타낸다.따라서, 전체 잔류 수화도는 왜 트랜섬브레인 세그먼트가 표면이 아닌 트랜섬브레인 위치를 선호하는지 설명한다.[34][35][36][37]

아미노산 인터페이스 척도,
ΔGwif (kcal/mol)		 옥탄올 눈금,
ΔGwoct (kcal/mol)		 옥탄올 - 인터페이스,
ΔGwoct − ΔGwif
일레 −0.31 −1.12 −0.81
류 −0.56 −1.25 −0.69
phe −1.13 −1.71 −0.58
발 0.07 −0.46 −0.53
만났다 −0.23 −0.67 −0.44
프로 0.45 0.14 −0.31
트렙 −1.85 −2.09 −0.24
히스0 0.17 0.11 −0.06
스르 0.14 0.25 0.11
글루0 −0.01 0.11 0.12
글렌 0.58 0.77 0.19
씨스 −0.24 −0.02 0.22
티르 −0.94 −0.71 0.23
알라 0.17 0.50 0.33
세르 0.13 0.46 0.33
Asn 0.42 0.85 0.43
아스프0 −0.07 0.43 0.50
아그+ 0.81 1.81 1.00
글리 0.01 1.15 1.14
히스+ 0.96 2.33 1.37
글루- 2.02 3.63 1.61
리스+ 0.99 2.80 1.81
아스프- 1.23 3.64 2.41

반디요파디하이-멜러 단백질 구조 기반 척도

현존하는 대부분의 친수성 비늘은 자유로운 형태의 아미노산 특성이나 짧은 펩타이드의 일부로서 파생된다.반도파다이-멜러 소수성 척도는 단백질 구조의 맥락에서 아미노산을 분할하는 것을 기본으로 했다.단백질 구조는 다른 아미노산의 배열로 생성된 다양한 유전체 매체의 복잡한 모자이크다.따라서 단백질 구조의 다른 부분은 다른 유전체 값을 갖는 용제로 작용할 가능성이 가장 높다.단순성을 위해 각 단백질 구조는 단백질 내부와 단백질 외부라는 두 용제의 불규칙한 혼합물로 간주되었다.개별 아미노산 주변의 지역 환경("마이크로 환경"이라고 함)은 단백질 내부와 단백질 외부 모두에 대해 계산되었다.이 비율은 개별 아미노산에 대한 상대적 친수성 척도를 제공한다.연산은 고해상도 단백질 결정 구조에 대해 훈련되었다.이 미세환경에 대한 정량적 설명자는 약리학에 널리 사용되는 옥탄올-물 분할계수(Rekker's Frag멘탈 상수)에서 도출되었다.이 척도는 분할 및 자유 에너지 계산에 기초하여 기존 방법과 잘 상관된다.이 척도의 장점은 실제 단백질 구조의 맥락에서 볼 때 보다 현실적이라는 것이다.[9]

물 나노로플릿의 접촉 각도에 따른 축척

다양한 아미노산 사이드 체인을 가진 인공 베타 시트의 물 나노드롭의 접촉 각도
MD 시뮬레이션 시스템과 통일된 R사이드 체인으로 구성된 인공 베타폴딩 2D 펩타이드 네트워크의 구조.

공학 분야에서는 평평한 표면(예: 주방이나 조리용 팬의 카운터톱)의 친수성(또는 이슬 제거 능력)을 물방울의 접촉 각도로 측정할 수 있다.네브라스카-링컨 대학의 한 팀은 최근 아미노산 체인의 분자 친수성 척도와 물 나노드롭렛의 접촉 각도를 연관시킬 수 있는 계산적 접근법을 고안했다.[38]연구팀은 베타 시트 단백질의 고유 구조를 가진 통일된 아미노산 사이드 체인으로 구성된 평면 네트워크를 구축했다.연구팀은 분자역학 시뮬레이션을 이용해 평면망(카유체소독성)에서 물 나노로플릿의 접촉각도를 측정할 수 있다.

한편, 이전의 연구에서는 대량으로 용해된 것과 관련하여 하드-sphere 용해제의 최소 화학적 잠재력은 접촉 각도의 코사인 값에 선형 의존함을 보인다는 것을 보여준다.[39]대량에서 그것과 관련하여 순수하게 혐오스러운 메탄 크기 Weeks-Chandler-Andersen 용해제의 계산된 과잉 화학적 잠재력에 기초하여 접촉 각도의 코사인 값의 외삽 값을 계산한다(ccHydrophobicity). 이 값은 아미노산 사이드 체인의 친수성(hydropobicity)을 완전 습윤 작용으로 정량화하는 데 사용할 수 있다..

참고 항목

참조

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