ADP 리보실화

ADP-ribosylation
ADP 리보스

ADP-리보실화는 단백질에 [1][2]ADP-리보스 부분을 하나 이상 첨가하는 것이다.이것은 세포 신호 전달, DNA 복구, 유전자 조절 및 아포토시스를 [3][4]포함한 많은 세포 과정에 관여하는 번역 후 가역적 변형입니다.부적절한 ADP-리보실화는 일부 [5]암의 형태에 관련되어 있다.그것은 또한 콜레라 독소,[6] 디프테리아 독소 등과 같은 박테리아 화합물의 독성의 기초가 된다.

역사

ADP-리보실화의 첫 번째 제안은 1960년대 초에 표면화되었다.이 때, Pierre Chambon과 동료들은 닭의 간 핵 [7]추출물에 ATP가 함유되는 것을 관찰했다.산 불용성 분율에 대한 광범위한 연구 후, 여러 다른 연구소에서 NAD에서+ 파생된 ADP-리보스를 통합 그룹으로 식별할 수 있었다.몇 년 후, 이 혼입에 책임이 있는 효소가 확인되었고 폴리(ADP-리보스) 중합효소라는 이름이 붙여졌다.원래 이 그룹은 리보스 글리코시드 결합을 통해 공유 결합되는 ADP-리보스 단위의 선형 배열로 생각되었다.ADP [8]잔기 20~30회마다 분기가 발생할 수 있다는 사실이 나중에 보고되었다.

모노(ADP-리보실) 양이온의 첫 출현은 1년 후 독소에 대한 연구 중 발생했다.코리네박테륨 디프테리아 디프테리아 독소는 완전히 효과적이기 위해 NAD에 의존하는+ 것으로 나타나 모노(ADP-리보실)에 의한 단일 ADP-리보스 그룹의 효소적 결합이 발견되었다.

처음에는 ADP-리보실화가 유전자 조절에만 관련된 번역 후 변형이라고 생각되었다.그러나 ADP-리보실화 단백질 능력을 가진 효소가 더 많이 발견됨에 따라 ADP-리보실화의 다기능적 성질이 뚜렷해졌다.1980년대 후반에 폴리(ADP-리보스) 전달효소 활성을 가진 최초의 포유동물 효소가 발견되었다.이후 15년 동안, 그것은 포유류 [9]세포에서 ADP-리보스의 사슬을 추가할 수 있는 유일한 효소로 생각되었다.1980년대 후반, 단백질에 대한 고리형 ADP-리보스 그룹의 추가를 촉매하는 ADP-리보실 사이클라아제들이 발견되었다.마지막으로 NAD 의존성+ 탈아실화 활성을 가진 효소 계열인 시르투인은 모노(ADP-리보실) 전달효소 [10][11]활성도 가지고 있는 것으로 밝혀졌다.

촉매 메커니즘

ADP 리보실화를 위한 메커니즘으로,[disputed – discuss] 파란색으로 표시된 촉매 효소의 잔류물.

이러한 수정을 수행하는 대부분의 효소에 대한 ADP-리보스의 공급원은 산화환원 보조인자+ NAD이다.이 전달반응에서 ADP-리보스 분자와 니코틴아미드기를 연결하는 NAD의+ N-글리코시드 결합을 분해한 후 표적 아미노산 측쇄에 의한 친핵성 공격을 실시한다. (ADP-리보실)전달효소는 모노(ADP-리보실) 및 폴리(Poly-리보실)의 2종류의 변이를 할 수 있다.

모노(ADP-리보실) 이온

모노(ADP-리보실) 전달효소는 일반적으로 고도로 보존된 효소의 [12]R-S-EXE 모티브를 사용하여 아르기닌 측쇄에 ADP-리보스의 첨가를 촉매한다.이 반응은 니코틴아미드와 리보스의 결합을 끊고 옥소늄 이온을 형성함으로써 진행된다.다음으로 타깃 단백질의 아르기닌 측쇄는 친핵성을 작용시켜 옥소늄 이온에 인접한 친전자성 탄소를 공격한다.이를 위해 아르기닌 친핵체는 촉매효소상의[disputed – discuss] 글루타메이트 잔기에 의해 탈양성된다.보존된 글루탐산염 잔기는 리보오스 사슬상의 수산기 중 하나와 수소 결합을 형성하여 이 친핵성 공격을 더욱 용이하게 한다.이 절단 반응의 결과 니코틴아미드가 방출된다.변형은 아르기닌과 리보스 사이의 N-글리코시드 결합을 분해하여 ADP-리보스와 변형되지 않은 단백질을 방출하는 (ADP-리보실) 가수분해효소에 의해 역전될 수 있다+. NAD는 역반응에 의해 복원되지 않는다.

폴리(ADP-리보실) 이온

주요 기사:폴리(ADP-리보스)중합효소

폴리(ADP-리보스) 폴리머라아제(PARP)는 주로 진핵생물에서 발견되며 표적 단백질로의 다중 ADP-리보스 분자의 전달을 촉매한다.모노(ADP-리보실) 이온과 마찬가지로 ADP-리보스의 공급원은 NAD이다+.PARP는 His-Tyr-Glu의 촉매 3중합체를 사용하여 NAD의+ 결합과 기존 폴리(ADP-리보스) 사슬의 말단을 표적 단백질에 위치시킨다.Glu는 두 리보스 분자 간의 O-글리코시드 결합 및 형성을 촉진한다.폴리(ADP-리보스) 사슬을 인식하고, 가수분해하거나 가지를 형성하는 몇 가지 다른 효소가 있다; 800개 이상의 단백질이 느슨하게 정의된 폴리(ADP-리보스) 결합 모티브를 포함하도록 주석을 달았다; 따라서, 이러한 변형 외에도, 표적 단백질 구조 및 구조를 변경하는 것 또한 다른 p를 모집하기 위한 태그로 사용될 수 있다.또는 [13]표적 단백질 조절을 위해 사용됩니다.

아미노산특이성

많은 다른 아미노산 곁사슬이 ADP-리보스 수용체로 묘사되어 왔다.화학적 관점에서 이 변형은 단백질 글리코실화를 나타낸다. ADP-리보스의 전달은 친핵성 산소, 질소 또는 황과 아미노산 측쇄에서 일어나 ADP-리보스의 [14]리보스에 N-, O- 또는 S-글리코시드 결합을 일으킨다.원래 산성 아미노산(글루탐산 및 아스파르트산)은 ADP-리보실화의 주요 부위로 설명되었다.그러나 세린,[15][16] 아르기닌,[17] 시스테인,[18] 리신,[19] 디프타미드,[20] 포스포세린 [21]및 아스파라긴과[22] 같은 다른 많은 ADP-리보스 수용체 부위가 후속 연구에서 확인되었다.

기능.

아포토시스

DNA 손상 또는 세포 응력 PARP가 활성화되어 폴리(ADP-리보스)의 증가 [23]및 NAD의 감소로+ 이어진다.10년 이상 동안 PARP1은 포유류 세포에서 유일한 폴리(ADP-리보스) 중합효소라고 생각되었고, 따라서 이 효소는 가장 많이 연구되어 왔다.카스파아제는 프로그램된 세포사망에서 필수적인 역할을 하는 것으로 알려진 시스테인 단백질 분해효소 계열이다.이 단백질 분해효소는 PARP-1을 두 조각으로 분해하여 완전히 비활성 상태로 유지하여 폴리(ADP-리보스) 생산을 제한합니다.파편 중 하나는 핵에서 세포질로 이동하며 자가면역의 표적이 되는 것으로 생각됩니다.

파르타나토스로도 불리는 카스파아제 비의존성 아포토시스 동안 폴리(ADP-리보스) 축적은 PARP의 활성화 또는 폴리(ADP-리보스) 글리코히드로라아제(ADP-리보스)를 가수분해하여 유리 ADP-리보스를 생성하는 효소인 폴리(ADP-글리코히드로라아제)의 불활성화에 의해 발생할 수 있다.연구에 따르면 폴리(ADP-리보스)는 세포자멸 유발인자 단백질이 DNA 분열을 매개하는 핵으로의 전이를 촉진하는 것으로 나타났다.스트레스 조건에서 카스파아제 활성화 실패가 발생하면 괴사증이 발생할 수 있다고 제안되어 왔다.PARP의 과활성화는 종양괴사인자 단백질에 의해 조절되는 괴사세포사를 초래했다.메커니즘은 아직 이해되지 않았지만, PARP 억제제는 괴사증에 [24]영향을 미치는 것으로 나타났다.

유전자 조절

ADP-리보실화는 염색질 조직, 전사 인자 모집 및 결합, mRNA 처리를 포함한 거의 모든 조절 수준에서 유전자 발현에 영향을 미칠 수 있습니다.

뉴클레오솜의 구성은 유전자 발현 조절의 핵심이다: 뉴클레오솜의 간격과 구성은 전사 기계가 DNA를 결합하고 전사할 수 있는 DNA의 영역을 변화시킨다. 폴리 ADP 리보스 중합효소인 PARP1은 염색질 구조에 영향을 미치고 뉴클레오솜의 조직 변화를 촉진하는 것으로 나타났다.s는 히스톤의 수정을 통해 이루어집니다.

DNA(보라색)에 결합된 PARP1 아연 핑거 도메인의 결정 구조.PDB: 4AV1

PARP는 전사인자 구조에 영향을 미치고 DNA에서 복합체를 형성하고 전사를 유도하기 위해 많은 전사인자의 모집을 유발하는 것으로 나타났다.모노(ADP-리보실) 전달효소도 프로모터의 전사 인자 결합에 영향을 미치는 것으로 나타났다.예를 들어 모노(ADP-리보실) 전달효소인 PARP14는 STAT 전사인자 결합에 영향을 미치는 것으로 나타났다.

다른 (ADP-리보실) 전달효소들은 mRNA와 결합하는 단백질을 수정하는 것으로 보여졌는데, 이것은 유전자 [25]전달체의 침묵을 야기할 수 있다.

DNA복구

폴리(ADP-리보스) 중합효소(PARP)는 이중 가닥 절단뿐만 아니라 단일 가닥 절단 DNA 복구에서도 작동할 수 있습니다.단일 스트랜드 절단 수리(염기 절제 수리)에서 PARP는 산화당 또는 스트랜드 절단 제거를 촉진할 수 있다.PARP1은 단일 스트랜드 절단을 바인드하고 인근의 모든 기저절개 수리 중간체를 가까이 당깁니다.이러한 중간체에는 XRCC1과 APLF가 있으며 직접 또는 APLF의 [26]PBZ 도메인을 통해 모집할 수 있습니다.이것은 폴리(ADP-리보스)의 합성으로 이어진다.PBZ 도메인은 DNA 수복과 관련된 많은 단백질에 존재하며, PARP의 결합을 허용하고, 따라서 절단 부위에서 상호작용할 수 있는 수리 인자를 모집하는 ADP-리보실화를 허용한다.PARP2는 DNA 손상에 대한 세컨더리 응답자이지만 DNA [27]복구에서 기능적인 용장성을 제공합니다.

복구 효소의 PARP1 모집에 의해 촉진된 DNA 복구.DNA의 단일 가닥 절단 수리는 PARP1의 결합에 의해 개시된다. PARP1은 단일 가닥 절단 수복 중간체를 결합하고 염기 제거 수복 중간체를 가까이 끌어당겨 폴리(ADP-리보스)의 합성을 이끈다.XRCC1은 단백질 1을 보완하는 X선 복구 크로스입니다. XRCC1은 DNA 말단을 처리하는 폴리뉴클레오티드 키나제(PNK)와 복합체입니다.PCNA는 DNA 중합효소 활성(DNA pol) FEN1(Flap endonuclease 1)을 돕는 DNA 클램프 역할을 하는 증식 세포 핵항원으로 돌출된 5' 플랩을 제거하기 위해 모집된다.DNA 수복의 마지막 단계는 최종 DNA 가닥을 포스포디에스터 결합으로 연결하는 DNA 연결효소를 포함한다.

손상된 이중 가닥 DNA의 복구에는 많은 메커니즘이 있다. PARP1은 대안적인 비호몰로지 엔드 결합에서 시냅시스 인자로 기능할 수 있다.또한, PARP1은 DNA 손상 후 복제 포크를 느리게 하고 기능 장애가 있을 수 있는 복제 포크에서 상동 재조합을 촉진하는 것이 요구된다고 제안되었다.PARP1과 PARP3는 이중가닥 DNA의 수복에 함께 작용할 수 있으며 이중가닥 파괴 분해능에 PARP3가 매우 중요한 것으로 나타났다.PARP1과 PARP3가 일치한다는 두 가지 가설이 있습니다.첫 번째 가설은 두 개의 (ADP-리보실) 전달 효소가 서로의 비활성화에 대해 기능하는 것을 말한다.PARP3가 상실되면 싱글스트랜드가 끊어지고 PARP1이 채용됩니다.두 번째 가설은 두 효소가 함께 작용한다는 것을 시사한다. PARP3는 모노(ADP-리보실) 양이온과 쇼트폴리(ADP-리보실) 양이온을 촉매하여 PARP1을 활성화하는 [27]역할을 한다.

PARP는 DNA 손상 부위에 많은 단백질 표적을 가지고 있다.KU 단백질과 DNA-PKs는 둘 다 ADP-리보실화 부위가 불분명한 이중 가닥 절단 복구 성분이다.히스톤은 PARP의 또 다른 단백질 표적이다.모든 코어 히스톤 및 링커 히스톤 H1은 DNA 손상 후 ADP 리보실화된다.이러한 수정의 기능은 아직 알려져 있지 않지만, ADP-리보실화는 복구 인자가 DNA 손상으로 이동하기 위한 보다 접근하기 쉬운 부위를 촉진하기 위한 노력으로 고차 크로마틴 구조를 조절하는 것이 제안되었다.

단백질 분해

유비퀴틴단백질계(UPS)는 단백질 분해에서 현저하게 나타난다.26S 프로테아솜은 촉매 서브유닛(20S 코어 입자)과 조절 서브유닛(19S 캡)[28]으로 구성됩니다.폴리-유비퀴틴 사슬은 단백질의 분해를 위해 단백질에 태그를 붙이고, 이는 태그 부착 단백질을 더 작은 펩타이드로 가수 분해하는 것을 일으킨다.

생리적으로 PI31은 26S 프로테아솜의 20S 촉매 도메인을 공격하여 프로테아솜 활성을 감소시키고, (ADP-리보실)전달효소 탄키라아제(TNKS)는 PI31의 ADP-리보실화를 유발하여 프로테아솜 활성을 증가시킨다.TNKs의 억제는 환원된 26S 프로테아솜 조립체를 보여준다.따라서 ADP-리보실화는 드로소필라와 인간 세포 모두에서 26S 프로테아솜 활성을 촉진한다.[29]

효소조절

일부 효소의 활성은 ADP-리보실화에 의해 조절된다.예를 들어 아르기닌 잔기의 ADP-리보실화에 의해 Rodospirillum rubrum di-nitrogenase-reductase의 활성을 끄고 ADP-리보실기 [30]제거에 의해 재활성화한다.

임상적 의의

암

PARP1은 염기절제복원(BER), 단일 및 이중 가닥 절단복원 및 염색체 안정성에 관여한다.또한 단백질-단백질 상호작용의 촉진을 통해 전사 조절에도 관여한다.PARP1은 NAD를 사용하여+ 아포토시스 기능을 수행합니다.PARP가 과도하게 활성화되면 세포는 NAD 보조 인자의 수치뿐만+ 아니라 ATP의 수치도 감소하여 괴사를 겪게 된다.이는 암 성장 [31]중 생존 이점 때문에 PARP1 결핍 세포를 선택할 수 있기 때문에 발암에 중요하다.

PARP1 결핍 하에서 발암에 대한 민감성은 발생한 DNA 손상의 유형에 따라 크게 달라진다.다양한 PARP가 발암을 예방하는 데 관여한다는 것은 많은 함의가 있다.앞에서 설명한 바와 같이 PARP1 및 PARP2는 BER 및 염색체 안정성에 관여한다.PARP3는 중심체 조절에 관여한다.Tankyrase는 텔로미어 길이 [5]조절에 관여하는 또 다른 (ADP-리보실) 중합효소이다.

PARP1 억제는 또한 항암 치료제에서도 널리 연구되어 왔다.PARP1 억제제의 작용 메커니즘은 BRCA 1/2 결핍 개체에서 PARP1의 회복 기능을 허용하지 않음으로써 암 DNA에 대한 화학 요법에 의한 손상을 증가시키는 것이다.

PARP14는 암 치료 대상과 관련하여 잘 연구되고 있는 또 다른 ADP 리보실화 효소이며, STAT6 전사 상호작용 단백질의 신호 변환기이자 활성제이며, B세포 림프종의 [31]공격성과 관련이 있는 것으로 나타났다.

세균독소

박테리아 ADP-ribosylating(bAREs)공유, nicotinamide고 자유로운 수소 이온을 산출할 감염된 진핵 생물의 단백질을 표적으로 삼는 것을 니코틴 아마이드-아데닌 다이 뉴클레오타이드의ADP-ribose moiety 전송됩니다. bAREs 효소들로,"A"과"B"영역으로 구성된:"A"도메인 ADP-리보 실화 활동에 책임이 있는 것이 생산되고, exotoxins, tra의"B"영역이다.n세포막을 가로지르는 효소의 위치이들 도메인은 세 가지 형태로 동시에 존재할 수 있다. 첫째, A 도메인과 B 도메인이 공유 결합되어 있는 단일 폴리펩타이드 사슬, 둘째, 비공유 상호작용에 의해 결합되어 있는 A 도메인과 B 도메인이 직접 상호작용하지 않는 다단백질 복합체, 셋째,[6] 처리 전에 A 도메인과 B 도메인이 직접 상호작용하지 않는 다단백질 복합체이다.

디프테리아 독소의 결정 구조.PDB: 1MDT

활성화 시, bARES ADP-리보실화는 임의의 수의 진핵생물 단백질을 활성화시킨다. 이러한 메커니즘은 ADP-리보실화와 관련된 질병 상태를 유도하는 데 중요하다.특히 GTP 결합 단백질은 bARES 병태생리학에서 잘 확립되어 있다.예를 들어 콜레라와 열가연성 장독소는 헤테로 이성질 GTP 결합 단백질의 Gs의 α-서브유닛을 목표로 한다.α-서브유닛은 ADP-리보실화되므로 영속적으로 GTP 결합상태이며, 그 후 세포내 고리형 AMP의 활성화는 장상피세포로부터의 유체 및 이온의 방출을 촉진한다.또한 C.보툴리누스 C3 ADP-리보실레이트 GTP 결합단백질 Rho, Ras 및 Pertussis 독소 ADP-리보실레이트 Gi, Go, Gt.디프테리아 독소 ADP-리보실레이트 리보솜 연장인자 EF-2는 단백질 [6]합성을 감쇠시킨다.

감염에는 BAREs를 사용하는 세균이 있으며, Mycoplasma pneumoe의 CARDS 독소, Vibrio colerae의 콜레라 독소, 대장균의 열가연성 장독소, Pseudomonas aeruginosa의 엑소톡신 A, B의 백일독소, C의 C3 독소, 디프테리아 독소 등이 있다.

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레퍼런스

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