페록시솜

Peroxisome
과산화지질의 기본구조
유사시 HEK 293세포 내 과산화소체(흰색) 분포
Peroxisome in rat neonatal cardiomyocyte staining The SelectFX Alexa Fluor 488 Peroxisome Labeling Kit directed against peroxisomal membrane protein 70 (PMP 70)
쥐 신생아 심근 세포 내 과산화질소

A peroxisome (IPA: [pɛɜˈɹɒksɪˌsoʊm]) [1] is a membrane-bound organelle a type of microbody, found in the cytoplasm of virtually all eukaryotic cells.[2][3] 페록시솜은 산화성 유기체다. 종종 분자 산소는 공동 하부의 역할을 하는데, 이로부터 과산화수소(HO22)가 형성된다. 과산화수소 생성과 청소 활동 때문에 과산화수소라는 이름이 붙었다. 그들은 지질대사와 반응성 산소종의 전환에 중요한 역할을 수행한다. Peroxisomes 매우 긴 사슬 지방산의 이화 작용, 사슬 지방산을, 담즙 산 인터 미디 에이츠(간 속의), D-amino은 분기에 관련된 폴리아민들, – 특별히 peroxide[4]–과 플라스 말 로겐의 생합성hydrogen 활성 산소, 즉의 감소, 에테르 인지질은 정상적인 기능에 중요한. 의 포유류의 뇌와 [5]폐 또한 에너지 대사에 중요한 펜토오스 인산염 경로에 두 효소(글루코스-6-인산염 탈수소효소 및 6-인산글루콘 탈수소효소)의 총 활성도 약 10%를 함유하고 있다.[6][5] 페록시솜이 동물의 이솝레노이드와 콜레스테롤 합성에 관여하는지에 대해 격렬하게 논의되고 있다.[5] 다른 알려진 과산화수소 함수는 발아 씨앗의 글리옥실산염 주기("글리옥시솜"), 잎의 광자극,[7] 트라이파노솜의 글리콜리 분해, 일부 효모에서의 메탄올 및/또는 아민 산화 및 동화 등이다.

역사

페록시솜(마이크로베이스)은 1954년 스웨덴의 박사과정 학생 J. 로댕에 의해 처음 설명되었다.[8] 그들은 1967년 벨기에의 세포학자 크리스티안 드 뒤브에 의해 오르가넬로 확인되었다.[9] 드 뒤브와 동료들은 과산화수소(HO22) 생산에 관여하는 여러 산화물과 HO를22 산소와 물로 분해하는 데 관여하는 카탈라제를 포함하고 있다는 사실을 발견했다. 과산화수소 신진대사에 대한 그들의 역할 때문에, 드 두브는 그들을 "페록시솜"이라고 이름지었고, 이전에 사용된 형태학 용어인 "microbides"를 대체했다. 나중에, 반딧불 루시퍼아제는 포유류 세포의 과록시솜을 대상으로 하여, 과록시솜에 대한 수입 표적 신호의 발견을 가능하게 하고 과록시솜 생물생성 분야에서 많은 발전을 촉발한다고 기술되었다.[10][11]

구조설계

과록시솜은 작고 (0.1–1 µm 직경) 미세하고 미세한 매트릭스를 가진 아세포 구획(기관)이며 세포질 내에 위치한 단일 바이오엠브레인으로 둘러싸여 있다.[12][13] 구획 분리는 세포 기능과 유기체의 생존 가능성을 유지하는 데 필요한 페록시솜 내에서 다양한 대사 반응을 촉진하기 위해 최적화된 환경을 조성한다.

과록시솜의 수, 크기, 단백질 구성은 가변적이며 세포의 종류와 환경 조건에 따라 달라진다. 예를 들어, 제빵사의 효모(S. cerebisiae, S. cerevisiae)에서는 포도당 공급이 잘 되면 소수의 작은 과록시솜만이 존재한다는 것이 관찰되었다. 이와는 대조적으로, 효모에 긴 사슬 지방산을 공급했을 때, 20에서 25개의 대형 과록시솜이 형성될 수 있다.[14]

대사 기능

과록시좀의 주요 기능은 베타 산화를 통해 매우 긴 체인 지방산을 분해하는 것이다. 동물 세포에서, 긴 지방산은 중간 체인의 지방산으로 변환되고, 그 후에 미토콘드리아로 폐쇄되며, 결국 그들은 이산화탄소와 물로 분해된다. 효모와 식물 세포에서 이 과정은 과록시솜에서만 이루어진다.[15][16]

동물세포에서 플라스마갈로그인 형성의 첫 번째 반응은 과록시솜에서도 일어난다. 플라스마갈로겐은 미엘린에서 가장 풍부한 인지질이다. 플라스마칼로겐의 결핍은 신경세포의 골수화에 심오한 이상을 일으키는데, 이것이 많은 과산화지질 장애가 신경계에 영향을 미치는 한 가지 이유다.[15] 과록시솜은 또한 비타민 A와 K와 같은 지방과 지용성 비타민의 흡수에 중요한 담즙산의 생산에도 역할을 한다. 피부 질환은 결과적으로 과산화지질 기능에 영향을 미치는 유전 질환의 특징이다.[16]

포유류 과록시솜에서만 발생하는 특정 대사 경로는 다음과 같다.[5]

  • 피탄산 αoxidation
  • β-초롱사슬 및 다불포화지방산의 β-oxidation
  • 플라스마칼로겐의 생합성
  • 담즙산 합성의 일부로서 청산의 결합

과록시솜에는 D-아미노산산화효소, 요산산화효소 등 산화효소가 들어 있다.[17] 그러나 마지막 효소는 인간에게 없는 것으로, 요산이 축적되어 생기는 통풍이라고 알려진 병을 설명한다. 과산화지질 내의 특정 효소는 분자 산소를 사용하여 특정 유기 기질(R로 표시됨)에서 수소 원자를 제거하여 산화반응으로 과산화수소를 생성한다(HO22, 자체 독성):

또 다른 과산화지질 효소인 카탈라아제는 과산화반응을 통해 페놀, 포름산, 포름알데히드, 알코올을 포함한 다른 기질을 산화시키기 위해 이 HO를22 사용한다.

화살표 따라서 이 과정에서 과산화수소의 독성 수소를 제거한다

이러한 반응은 간세포와 신장세포에서 중요한데, 여기서 과록시솜은 혈액 속으로 들어가는 각종 독성물질을 해독한다. 인간이 알코올 음료를 마셔 소비하는 에탄올의 약 25%는 이런 방식으로 아세트알데히드로 산화된다.[15] 또한 과도한 HO가22 셀에 축적되면 카탈라아제는 다음과 같은 반응을 통해 HO로2 변환한다.

상위 식물에서 과산화지질소는 또한 과산화지질소-글루타티오네 사이클의 성분과 펜토스-인산염 경로의 NADP-제수소효소와 같은 항산화 효소의 복잡한 배터리도 포함한다. 과산화질소(Peroxisom)는 과산화질소(O2•−)와 질소산화질소(•NO)산소를 생성한다는 것이 입증됐다.[18][19]

이제 과산화지질22 HO를 포함한 반응성 산소 종들이 식물과 동물에서도 중요한 신호 전달 분자이고 인간의 건강한 노화 및 노화 관련 장애에 기여한다는 증거가 있다.[20]

식물 세포의 과산화질소는 곰팡이 침투와 싸울 때 양극화된다. 감염은 글루코시놀레이트 분자가 항응고 역할을 하게 하고 과산화단백질(PEN2와 PEN3)의 작용을 통해 세포 바깥으로 전달되게 한다.[21]

포유류와 인간의 과록시솜도 항바이러스 방어에 기여한다.[22] 그리고 병원균의 전투

과록시솜 조립체

과록시솜은 특정 실험 조건 하에서 매끄러운 소포체 망막에서 추출될 수 있으며, 기존 장기에서 분리되어 막의 성장과 세포 분열을 통해 복제될 수 있다.[24][25][26] 과산화질소 매트릭스 단백질은 수입 전에 세포질에서 번역된다. 과산화질소 매트릭스 단백질의 C-terminus(PTS1) 또는 N-terminus(PTS2)에서 특정 아미노산 시퀀스(PTS 또는 과산화질소 표적 신호)는 표적 인자에 의해 오르가넬로 수입되도록 신호한다. 페록신이라고 불리는 과록시솜 생물생성과 유지관리에 관련된 알려진 단백질은 현재 36개로 알려져 있는데,[27] 이 단백질은 서로 다른 유기체에서 과록시솜이 조립되는 과정에 참여한다. 포유류 세포에는 13개의 특징적인 페록신이 있다. 단백질이 내소성 망막(ER)이나 미토콘드리아로 수입되는 것과 대조적으로 단백질을 펼쳐서 과산화지질 루멘으로 수입할 필요는 없다. 매트릭스 단백질 수입 수용체인 페록신 PEX5와 PEX7은 그들의 화물을 (각각 PTS1 또는 PTS2 아미노산 염기서열을 포함하는) 과록시솜까지 동반하고, 거기서 화물을 과록시소몰로 방출한 다음, 시토솔로 되돌아간다 - 재활용이라는 이름의 단계. 과산화지질 단백질을 대상으로 하는 특별한 방법은 돼지 배접이라고 불린다. 이 독특한 방법으로 운반되는 단백질은 표준 PTS를 가지고 있지 않고 오히려 PTS 단백질에 결합하여 복합체로 운반된다.[28] 가져오기 주기를 설명하는 모델을 확장 셔틀 메커니즘이라고 한다.[29] 현재 ATP 가수분해가 세포솔로의 수용체 재활용에 필요하다는 증거가 있다. 또한, 편재화는 PEX5를 과록시솜에서 세포솔로 수출하는 데 매우 중요하다. The biogenesis of the peroxisomal membrane and the insertion of peroxisomal membrane proteins (PMPs) requires the peroxins PEX19, PEX3, and PEX16. PEX19 is a PMP receptor and chaperone, which binds the PMPs and routes them to the peroxisomal membrane, where it interacts with PEX3, a peroxisomal integral membrane protein. 그런 다음 PMP를 과산화지질 막에 삽입한다.

과록시솜의 분해는 펙소파기라고 불린다.[30]

과산화물 상호작용 및 통신

과록시솜의 다양한 기능들은 세포 지질 대사에 관여하는 많은 유기체들과 동적인 상호작용과 협력을 필요로 한다. 세포질질 레티쿨룸(ER), 미토콘드리아, 지질 방울, 라이소솜과 같은 세포 지질 대사.[31]

페록시솜은 지방산의 β-산화 및 활성산소종의 대사를 포함한 여러 대사 경로에서 미토콘드리아와 상호작용한다.[5] 두 개의 오르간세포는 내소성 망막(ER)과 밀접하게 접촉하고 있으며, 오르가넬 핵분열 인자를 포함한 여러 단백질을 공유한다.[32] 또한 과록시솜은 내포체성 망막(ER)과 상호작용을 하며 신경세포에 중요한 에테르 지질(plasmalogens)의 합성에도 협력한다(위 참조). 필라멘트성 곰팡이에서는 과산화지질이 빠르게 움직이는 초기 내시경과 접촉하는 과정인 '히치하이킹'에 의해 미세관 위로 이동한다.[33] 오르가넬 사이의 물리적 접촉은 종종 막 접촉 부위에 의해 매개되는데, 두 오르가넬의 막이 물리적으로 연결되어 작은 분자의 빠른 전달을 가능하게 하고, 오르가넬 통신을 가능하게 하며, 세포 기능과 따라서 인간의 건강의 조정에 중요하다.[34] 여러 질병에서 막 접촉부의 변화가 관찰되었다.

관련 의료 상태

과산화지질 장애는 전형적으로 인간의 신경계뿐만 아니라 다른 많은 장기계에도 영향을 미치는 의학적 조건의 한 종류다. 두 가지 일반적인 예로는 X-연계 아드레놀루쿠다이드스트로피와 과록시소메 바이오제너시스 장애가 있다.[35][36]

유전자

PEX 유전자는 위에서 설명한 바와 같이 적절한 과산화지질 조립에 필요한 단백질 기계("페록신")를 인코딩한다. 멤브레인 조립 및 유지보수는 이 중 3가지(페록신 3, 16, 19)가 필요하며 매트릭스(루멘) 효소의 수입 없이 발생할 수 있다. 오르가넬의 증식은 Pex11p에 의해 규제된다.

Genes that encode peroxin proteins include: PEX1, PEX2 (PXMP3), PEX3, PEX5, PEX6, PEX7, PEX9,[37][38] PEX10, PEX11A, PEX11B, PEX11G, PEX12, PEX13, PEX14, PEX16, PEX19, PEX26, PEX28, PEX30, and PEX31. 유기체 간에는 PEX 번호 매김과 기능이 다를 수 있다.

진화 기원

페록시솜의 단백질 함량은 종이나 유기체에 따라 다르지만, 많은 종에 공통되는 단백질의 존재는 내분비생물의 기원을 암시하기 위해 사용되어 왔다. 즉, 페록시솜은 더 큰 세포를 기생충으로 침입한 박테리아로부터 진화하여 매우 점진적으로 공생관계를 발전시켰다.[39] 그러나 이러한 견해는 최근의 발견으로 인해 도전받고 있다.[40] 예를 들어, 과록시솜이 없는 돌연변이는 야생형 유전자의 도입에 따라 과록시솜을 복원할 수 있다.

과산화지질 프로테오메트에 대한 두 개의 독립적 진화 분석은 미토콘드리아에서 모집되었을 가능성이 높은 많은 대사 효소와 함께 과산화지질 수입 기계와 소포체 내 OFRATH 경로 사이에서 동질성을 발견했다.[41][42][42] 최근, 과록시좀이 액티노박테리아에서 유래했을 수도 있다는 주장이 제기되었지만,[43] 이것은 논란이 되고 있다.[44]

기타 관련 기관

과록시솜과 관련된 다른 미세체질의 유기체는 식물과 필라멘트 균류의 글리옥시솜, 키네토플라스틱종의 글리코솜,[45] 필라멘트 균류의 월로닌체 등이다.

참고 항목

참조

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