케라틴

Keratin
카로틴과 혼동하지 마세요
세포 내 케라틴 필라멘트 현미경 검사

케라틴(/kkrrttnn/)[1][2]은 경단백질이라고도 알려진 구조 섬유 단백질 군 중 하나이다.알파-케라틴(α-케라틴)은 척추동물에서 발견되는 케라틴의 일종이다.척추동물 중 비늘, 털, 손톱, 깃털, 뿔, 발톱, 발굽, 피부 외층을 구성하는 핵심 구조 재료입니다.케라틴은 또한 상피세포를 손상이나 스트레스로부터 보호합니다.케라틴은 물과 유기용제에 극도로 용해되지 않는다.케라틴 단량체는 뭉쳐져 중간 필라멘트를 형성하는데, 이것은 질기고 파충류, 조류, 양서류,[3][4] 그리고 포유류에서 발견되는 강한 비광물화 표피 부속물을 형성합니다.과도한 케라틴화는 소와 코뿔소의 뿔과 아르마딜로의 [5]골피와 같은 특정 조직의 강화에 관여합니다.케라틴화된 조직의 인성에 근접하는 것으로 알려진 유일한 다른 생물학적 물질은 키틴이다.[6][7][8]케라틴은 두 가지 종류가 있는데, 모든 척추동물에서 발견되는 원시적이고 부드러운 형태와 용각류 동물과 조류에서만 발견되는 더 단단한 파생 형태입니다.

거미줄은 케라틴으로 [9]분류되지만, 단백질의 생산은 척추동물의 과정과는 독립적으로 진화했을 수 있다.

발생 예

임팔라의 뿔은 뼈의 핵심을 덮고 있는 케라틴으로 이루어져 있다.

알파-케라틴(α-케라틴)은 모든 척추동물에서 발견된다.그들은 털(양털 포함), 피부, 뿔, 손톱, 발톱, 발굽, 그리고 먹장어의 [4]슬라임 실을 형성합니다.케라틴 필라멘트는 표피의 각질층에 있는 케라티노사이트에 풍부하며, 이는 케라틴화를 거친 단백질이다.그것들은 또한 일반적으로 상피 세포에 존재한다.예를 들어 마우스 흉선상피세포는 케라틴5, 케라틴8 및 케라틴14에 대한 항체와 반응한다.이러한 항체는 흉선의 유전자 연구에서 마우스 흉선 상피 세포의 서브셋을 구별하기 위한 형광 마커로 사용됩니다.

더 단단한 베타-케라틴은 오직 살아있는 파충류와 조류인 용각류에서만 발견된다.그것들은 파충류의 손톱, 비늘, 발톱, 일부 파충류 껍질, 그리고 [10]새의 깃털, 부리, 발톱에서 발견됩니다.이 케라틴들은 주로 베타 시트로 형성된다.그러나 베타 시트는 [11]α-케라틴에서도 발견된다.여과식 고래의 수염 판은 케라틴으로 이루어져 있다.최근의 연구에 따르면 용융기체 β-케라틴은 유전적, 구조적 수준에서 α-케라틴과 근본적으로 다르다.α-케라틴과의 [12]혼동을 피하기 위해 각막 베타 단백질(CBP)이라는 신조어가 제안되었다.

케라틴(사이토케라틴이라고도 함)은 I형 및 II형 중간 필라멘트의 중합체이며, 척색소, 우로코르다이트에서만 발견된다.선충과 다른 많은 비좌표 동물들은 핵을 구성하는 섬유인 VI형 중간 필라멘트만을 가지고 있는 것으로 보인다.

유전자

중성 염기성 케라틴은 12번 염색체(12q13.13)에 암호화된다.
산성 케라틴은 17번 염색체(17q21.2)에 암호화된다.

인간 게놈은 염색체 12번과 17번 위에 있는 두 개의 클러스터에 위치한 54개의 기능성 케라틴 유전자를 암호화한다.이것은 그들이 이 [13]염색체들의 유전자 복제에서 비롯되었다는 것을 암시한다.

케라틴은 KRT23, KRT24, KRT25, KRT26, KRT27, KRT28, KRT31, KRT32, KRT33A, KRT33B, KRT34, KRT35, KRT36의 단백질을 포함한다.

인간 케라틴 1, 2A, 3, 4, 5, 6A, 7, 8의 단백질 배열 배열(KRT1 – KRT8)위에 표시된 것은 첫 번째 로드 도메인뿐입니다.정렬은 클러스터 오메가(Clusteral Omega)를 사용하여 생성되었습니다.

단백질 구조

케라틴의 첫 번째 시퀀스는 이스라엘 하누코글루와 일레인 푸치(1982, 1983)[15][16]에 의해 결정되었다.이러한 염기서열은 두 개의 구별되지만 상동적인 케라틴 계열이 있다는 것을 밝혀냈고, 이들은 타입 I과 타입 II 케라틴이라고 [16]이름 붙여졌다.이러한 케라틴과 다른 중간 필라멘트 단백질의 1차 구조를 분석함으로써, Hanukoglu와 Fuchs는 케라틴과 중간 필라멘트 단백질이 베타-터르에 있을 것으로 예상되는 세 개의 짧은 링커 세그먼트에 의해 분리된 α-나선 구조의 4개의 세그먼트를 가진 중앙 ~310개의 잔여 도메인을 포함하는 모델을 제안했다.n [16]컨피규레이션이 모델은 케라틴의 [17]나선영역의 결정구조 결정에 의해 확인되었다.

말간 담관세포와 타원세포의 케라틴(고분자량).

섬유질 케라틴 분자 슈퍼코일은 멀티머라이즈를 위해 매우 안정적이고 왼손잡이인 슈퍼헬리컬 모티브를 형성하며 케라틴 [18]단량체의 여러 복사본으로 구성된 필라멘트를 형성합니다.

코일 코일 구조를 유지하는 주요 힘은 각질 나선 세그먼트를 따라 [19]근극 잔류물 간의 소수성 상호작용이다.

제한된 내부 공간은 피부, 연골, 뼈에서 발견되는 구조 단백질 콜라겐의 삼중나선에도 글리신 비율이 높은 이유입니다.결합조직 단백질 엘라스틴도 글리신과 알라닌의 비율이 높다.β-케라틴으로 간주되는 실크 피브로인은 이 두 가지를 전체의 75-80%로 가질 수 있으며, 세린은 10-15%이고 나머지는 부피가 큰 옆구리를 가지고 있다.체인은 C [20]→ N 방향이 번갈아 가면서 역평행이다.화학적 특이성보다 H 결합 밀착이 더 중요한 구조 단백질의 특징은 작은 비반응성 측면기를 가진 아미노산의 우세이다.

디술피드 교량

그리고 분자 간intra- 수소 결합에 추가적으로 sulfur-containing 아미노산 시스테인의 많은 면적을 영구적인, 열적 안정적인 crosslinking[21]—in까지 추가로 강도와 강직성과 똑같은 방식으로 비단 백질 유황 br는 이황 화물 다리에 필요한, keratins의 사내가 있는 것이다.idge가황고무를 안정화시킵니다.사람의 머리카락은 약 14%의 시스테인이다.머리카락과 피부가 타는 듯한 자극적인 냄새는 휘발성 유황 화합물이 형성되었기 때문입니다.광범위한 디술피드 결합은 해리제 또는 환원제와 같은 소수의 용제를 제외하고 케라틴의 불용성에 기여합니다.

털의 유연하고 탄력적인 케라틴은 포유류의 손톱, 발굽, 발톱에 있는 케라틴보다 더 적은 사슬 사이의 이황화물 다리를 가지고 있는데, 이는 다른 척추동물 [22]분류에서 더 단단하고 유사하다.모발 및 기타 α-케라틴은 α-헬리컬 코일 단일 단백질 가닥(규칙적인 사슬 내 H-결합 포함)으로 구성되며, 그 후 더 꼬일 수 있는 초헬리컬 로프로 꼬여진다.파충류와 조류의 β-케라틴은 서로 꼬인 β-환상 시트를 가지고 있으며, 그 후 이황화물 브릿지에 의해 안정화 및 경화된다.

필라멘트 형성

케라틴은 '하드'와 '소프트' 형태 또는 '사이토케라틴'과 '기타 케라틴'[clarification needed]으로 나눌 수 있다고 제안되어 왔다.그 모델은 현재 올바른 것으로 이해되고 있다.케라틴을 설명하기 위해 2006년에 새로 추가된 핵물질은 [14]이를 고려한다.

케라틴 필라멘트는 중간 필라멘트입니다.모든 중간 필라멘트와 마찬가지로 케라틴 단백질은 이합체로 시작하는 일련의 조립 단계에서 필라멘트 중합체를 형성합니다. 이합체는 사량체와 옥타머로 조립되고, 현재의 가설이 유지된다면, 결국 단대단위로 긴 필라멘트로 아닐할 수 있는 단위 길이 필라멘트(ULF)로 조립됩니다.

페어링

A(중립-기본) B(산) 발생.
케라틴 1, 케라틴 2 케라틴 9, 케라틴 10 각질층, 각질세포
케라틴 3 케라틴 12 각막
케라틴 4 케라틴 13 층상피
케라틴 5 케라틴 14, 케라틴 15 층상피
케라틴 6 케라틴 16, 케라틴 17 편평상피
케라틴 7 케라틴 19 덕트 상피
케라틴 8 케라틴 18, 케라틴 20 단순 상피

코니제

옥수수화는 층상 편평상피 조직에서 표피 장벽을 형성하는 과정이다.세포 레벨에서 옥수수화는 다음과 같은 특징이 있습니다.

  • 케라틴 생성
  • 작은 프롤린이 풍부한(SPRR) 단백질과 최종적으로 플라즈마막 아래에 옥수수화된 세포 외피를 형성하는 트랜스글루타미나아제 생산
  • 말단 분화
  • 옥수수화 마지막 단계에서 핵과 소기관 상실

신진대사가 멈추고 세포는 케라틴에 의해 거의 완전히 채워진다.상피 분화 과정 동안, 세포는 케라틴 단백질이 더 긴 케라틴 중간 필라멘트에 포함됨에 따라 옥수수화된다.결국 핵과 세포질 소기관들은 사라지고, 신진대사는 멈추고 세포들은 완전히 각질화되면서 프로그램된 죽음을 겪는다.진피 세포, 케라틴 필라멘트 및 다른 중간 필라멘트와 같은 많은 다른 세포 유형에서 물리적 스트레스에 대해 세포를 기계적으로 안정화시키는 세포 골격의 일부로 기능합니다.이것은 데스모솜, 세포-세포 접합 플라크 및 세포 기저막 접착 구조인 헤미데스모솜과의 연결을 통해 이루어집니다.

표피의 세포는 케라틴의 구조적 매트릭스를 포함하고 있으며, 케라틴은 이 피부의 가장 바깥쪽 층을 거의 방수 상태로 만들고 콜라겐과 엘라스틴과 함께 피부에 힘을 준다.문지르고 압력을 가하면 표피의 바깥 층이 두꺼워지고 보호 굳은살이 생기는데, 이는 운동선수와 현악기를 연주하는 연주자들의 손끝에 유용합니다.각질화된 표피세포는 지속적으로 벗겨지고 교체된다.

이러한 단단하고 피부의 내부 구조물은 피부 깊숙이 특수 층에 의해 생성된 죽은 세포로부터 형성된 세포간 접착에 의해 형성된다.머리카락은 계속 자라며 깃털은 탈피하고 재생한다.구성 단백질은 계통학적으로 상동적일 수 있지만 화학 구조와 초분자 구성이 다소 다르다.진화적 관계는 복잡하고 부분적으로만 알려져 있다.깃털에 있는 β-케라틴에 대해 여러 유전자가 확인되었으며, 이것은 아마도 모든 케라틴의 특징일 것이다.

실크

곤충과 거미에 의해 만들어지는 비단 섬유소는 종종 케라틴으로 분류되지만, 그것이 척추동물 케라틴과 계통적으로 관련이 있는지는 불분명합니다.

곤충 번데기, 거미줄 및 알통에서 발견되는 비단 또한 더 큰 초분자 집계에 감긴 섬유에 통합된 꼬임β-완성 시트를 가지고 있다.거미 꼬리에 있는 방적돌기의 구조와 내부 분비선의 기여는 빠른 압출에 대한 놀라운 제어를 제공합니다.거미줄은 보통 1~2마이크로미터의 두께인데 비해 사람의 털은 약 60밀리미터 정도이며 일부 포유류는 더 많다.견섬유의 생물학적, 상업적 유용한 특성은 인접한 여러 단백질 사슬이 다양한 크기의 단단하고 결정성 영역으로 구성되고 사슬이 무작위로 [23]감기는 유연하고 비정질적인 영역과 번갈아 구성되는 것에 달려 있습니다.실크 대용품으로 개발된 나일론과 같은 합성 고분자에서도 비슷한 상황이 발생합니다.말벌고치에서 나온 실크는 심과 코팅이 있는 약 10㎜m의 더블렛을 포함하고 있으며, 10겹까지 다양한 형태의 플라크 형태로 배열할 수 있다.어른 말벌들도 거미처럼 비단을 접착제로 사용한다.

임상적 의의

케라틴의 비정상적인 성장은 각화증, 과각화증, 각피증을 포함한 다양한 조건에서 발생할 수 있다.

케라틴 유전자 발현 돌연변이는 특히 다음과 같은 결과를 초래할 수 있다.

무좀이나 백선 같은 몇몇 질병들은 케라틴을 [26]먹고 사는 전염성 곰팡이에 의해 발생한다.

케라틴은 섭취 시 소화산에 대한 내성이 매우 높다.고양이들은 그들의 손질 행동의 일부로 털을 정기적으로 섭취하여, 구강 또는 배설될 수 있는 털뭉치가 점차적으로 형성되도록 합니다.인간에게서, 트리코파지아는 매우 드물지만 치명적일 수 있는 장 질환인 라푼젤 증후군으로 이어질 수 있다.

진단 용도

케라틴 발현은 비탄성암의 상피 기원을 결정하는 데 도움이 된다.케라틴을 발현하는 종양에는 암종, 흉선종, 육종, 영양아세포종 등이 있다.또한 케라틴 아형의 정확한 발현 패턴을 통해 전이를 평가할 때 원발성 종양의 기원을 예측할 수 있다.예를 들어 간세포암은 전형적으로 CK8 및 CK18을 발현하고 담관암종은 CK7, CK8 및 CK18을 발현하며 대장암 전이는 CK20을 발현하지만 CK7은 [27]발현하지 않는다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

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외부 링크

Wikisource에는 1920년 미국 백과사전 기사 Keratin의 텍스트가 있습니다.