비멘틴

Vimentin
VIM
Protein VIM PDB 1gk4.png
사용 가능한 구조물
PDB직교 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭VIM, CTRCT30, HEL113, 비멘틴
외부 IDOMIM: 193060 MGI: 98932 HomoloGene: 2538 GeneCard: VIM
직교체
종인간마우스
엔트레스

7431

22352

앙상블

ENSG00000026025

ENSMUSG00000026728

유니프로트

P08670

P20152

RefSeq(mRNA)

NM_003380

NM_011701

RefSeq(단백질)

NP_003371

NP_035831

위치(UCSC)Chr 10: 17.23 – 17.24Mbn/a
PubMed 검색[2][3]
위키다타
인간 보기/편집마우스 보기/편집
비멘틴 항체의 면역유동체 얼룩무늬. 비멘틴 1차 항체와 FITC 라벨에 HEP-20-10 세포로 2차 항체를 배양하여 생산한다.

비멘틴은 인간에게 VIM 유전자에 의해 암호화된 구조 단백질이다. 이것의 이름은 유연한 막대들의 배열을 가리키는 라틴어 vimentum에서 유래되었다.[4]

Hela Cells에 항체를 부착하여 중간 필라멘트를 녹색으로 함유한 비멘틴을 노출시키고 LAMP1에 항체를 노출시켜 리소솜을 적색으로 노출시킨다. 핵 DNA는 파란색으로 보인다. 항체와 이미지 제공 EnCor 바이오테크놀로지 주식회사.

비멘틴은 중간 필라멘트(IF) 단백질의 일종으로 중피세포에서 발현된다. 만약 박테리아뿐만 아니라 모든 동물 세포에서[5] 단백질이 발견된다면.[6] 중간 필라멘트는 튜불린 기반의 미세관 및 액틴 기반의 미세섬유와 함께 사이토스켈레톤으로 구성된다. 모든 IF 단백질은 매우 발달적으로 조절되는 방식으로 표현된다; 비멘틴은 중피세포의 주요한 세포골격계 성분이다. 이 때문에 비멘틴은 정상 발육과 전이 과정 모두에서 상피 대 메스꺼움 전이(EMT)를 거치는 중간에서 파생된 세포나 세포의 표지로 자주 사용된다.

구조

다른 모든 중간 필라멘트와 마찬가지로 비멘틴 단량체는 비헬리컬 아미노(머리)와 카복실(꼬리) 영역으로 양 끝을 덮은 중앙 α-헬리컬 영역을 가지고 있다.[7] 두 개의 모노머는 비멘틴 어셈블리의 기본 하위 단위인 코일 코일 다이머 형성을 용이하게 하는 방식으로 공동번역적으로 표현될 가능성이 높다.[8]

α-헬리컬 시퀀스에는 나선의 표면에 "수소 봉인"을 형성하는 데 기여하는 소수성 아미노산 패턴이 포함되어 있다.[7] 또, 코일 코일 디미너를 안정시키는 데 중요한 역할을 하는 것으로 보이는 산성과 기초 아미노산의 주기적인 분포가 있다.[7] 충전된 잔류물의 간격은 α-헬릭스 구조의 안정화가 가능한 이온 염교량에 최적이다. 이러한 유형의 안정화는 체인 간 상호작용이 아니라 차내 상호작용에 직관적이지만, 과학자들은 아마도 산성 및 기본 잔류물로 형성된 차내 염교에서 체인 간 이온 결합으로의 전환이 필라멘트의 조립에 기여한다고 제안했다.[7]

함수

비멘틴은 사이토솔에서 오르가넬의 위치를 지지하고 고정시키는 데 중요한 역할을 한다. 비멘틴은 좌우로 또는 말기로 핵, 소포체 망막, 미토콘드리아에 부착되어 있다.[9]

비멘틴의 동적 특성은 세포에 유연성을 제공할 때 중요하다. 과학자들은 비멘틴이 체내 기계적 스트레스를 받을 때 미세관이나 액틴 필라멘트 네트워크에서 없는 복원력을 세포에 제공한다는 것을 발견했다. 따라서 일반적으로 비멘틴은 세포의 건전성을 유지하는 역할을 하는 세포골격계 성분으로 인정된다. (비멘틴이 없는 세포는 마이크로파괴로 교란되었을 때 극히 섬세하다는 것이 밝혀졌다.)[10] 비멘틴이 부족한 유전자변형 생쥐는 정상으로 나타났고 기능적 차이를 보이지 않았다.[11] 마이크로튜브 네트워크가 중간 네트워크의 부재를 보상했을 가능성이 있다. 이 결과는 마이크로튜브와 비멘틴 사이의 친밀한 상호작용을 지원한다. 더욱이 미세관 탈고화제가 존재했을 때 비멘틴 재구성이 일어나 다시 한 번 두 시스템 간의 관계를 암시했다.[10] 반면에, 비멘틴 유전자가 부족한 상처 입은 쥐들은 야생 쥐들보다 더 느리게 치유된다.[12]

본질적으로 비멘틴은 세포 형태 유지, 세포질의 무결성, 세포골격계 상호작용을 안정화시키는 역할을 한다. 비멘틴은 JUNQ에서 독성 단백질을 제거하고, 아이팟은 포유류 세포 라인의 비대칭 분할에서 독성 단백질을 제거하는 것으로 밝혀졌다.[13]

또한, 비멘틴은 저밀도 지단백질인 LDL의 수송을 통제하는 것으로 밝혀졌으며 - 콜레스테롤을 리소솜에서 에스테르화 현장으로 유도했다.[14] 세포 내 LDL 유래 콜레스테롤의 운반이 차단되면서, 세포는 비멘틴을 함유한 일반 세포보다 훨씬 낮은 비율의 지단백질을 저장하는 것으로 밝혀졌다. 이러한 의존성은 세포 중간 필라멘트 네트워크에 의존하는 어떤 세포에서든 생화학적 기능의 첫 번째 과정인 것 같다. 이러한 형태의 의존은 부신 세포에 영향을 미치며, 부신 세포는 LDL에서 파생된 굴절 에스테르에 의존한다.[14]

비멘틴은 응집된 단백질의 핵심을 둘러싸고 있는 새장을 형성하는 농업생성에 역할을 한다.[15]

임상적 유의성

그것은 중수체를 식별하기 위해 육종 종양 표지로 사용되어 왔다.[16][17] 바이오마커로서의 그것의 특수성은 제라드 가드너에 의해 논란이 되어왔다.[18]

비멘틴 유전자의 메틸화가 대장암의 바이오마커로 정착되어 대장암 대변검사 개발에 활용되고 있다. 바렛의 식도, 식도선두암, 장형위암과 같은 특정 상부위장관 병리학에서도 통계적으로 유의미한 수준의 비멘틴 유전자 메틸화가 관찰되었다.[19] 촉진자 지역의 높은 수준의 DNA 메틸화는 또한 호르몬 양성 유방암에서의 현저한 생존 감소와 관련이 있다.[20] 비멘틴의 하향 조절은 프로테오믹 접근법을 이용한 유두 갑상선암의 낭포성 변종에서 확인되었다.[21] 류마티스 관절염 진단에 사용되는 항시민성 단백질 항체를 참조하십시오.

비멘틴은 네이더 라히미에 의해 사스-CoV-2의 부착 인자로 밝혀졌다.[22]

상호작용

Vimentin은 다음과 상호 작용하는 것으로 나타났다.

비멘틴 mRNA의 3' UTR는 46kDa 단백질을 결합하는 것으로 밝혀졌다.[34]

참조

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추가 읽기

외부 링크