미오10길

MYO10
미오10길
사용 가능한 구조물
PDB직교 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭MYO10, Myosin X, MyoX
외부 IDOMIM: 601481 MGI: 107716 HomoloGene: 36328 GeneCard: MYO10
직교체
종인간마우스
엔트레스

4651

17909

앙상블

ENSG000001455

ENSMUSG00000022272

유니프로트

Q9HD67

F8VQB6

RefSeq(mRNA)

NM_012334

NM_019472
NM_001353141
NM_001353142

RefSeq(단백질)

NP_036466

NP_062345
NP_001340070
NP_001340071

위치(UCSC)Cr 5: 16.66 – 16.94MbCr 15: 25.62 – 25.81Mb
PubMed 검색[3][4]
위키다타
인간 보기/편집마우스 보기/편집

MYO10으로도 알려진 Myosin X는 인간에게 MYO10 유전자에 의해 암호화된 단백질이다.[5][6][7][8]

myo10은 필로포디아라고 알려진 손가락 모양의 세포 돌출부의 끝부분까지 국소화할 수 있는 액틴 기반 운동 단백질이다.[9][10] myo10은 비교적 낮은 수준이지만 포유류 조직으로 광범위하게 표현된다.[8] 녹아웃 생쥐를 이용한 연구는 Myo10이 신경관 폐쇄와 눈 발육과 같은 배아 과정에 중요한 기능을 가지고 있다는 것을 보여준다.[11][12][13] myo10은 또한 암의 침입과 성장에 중요한 기능을 가지고 있다.[14][15][9][12][16][17]

Myo10은non-muscle 미오신 2b로 알려진 클래스 2세 myosin의 무거운 체인을 인코딩하는 myh10과 혼동해서는안 된다.

구조 및 기능

인간으로부터 온 전신과 머리가 없는 Myo10의 도메인 구조를 보여주는 막대 다이어그램. IQ는 3개의 IQ 모티브를 나타내며, 각각은 Calmodulin 또는 Calmodulin과 같은 라이트 체인에 결합된다. IQ 모티브에 이어 단일 안정 알파나선(SAH)을 형성하는 N단자 부분과 반타렐 코일(CC)을 형성해 조광할 수 있는 C단자 부분으로 구성된 알파헬리컬 영역이 이어진다. 추가 토론 및 참조는 텍스트를 참조하십시오. 주요 영역의 아미노산 시퀀스를 따라 대략적인 위치는 다음과 같다.[8][18][19][20] (다이아그램 제공: Joshua K. Zachariah와 Richard E. 체니)

인간 MYO10 유전자는 약 274 kb에 이르며 5번 염색체 대역 5p15.1에 위치한다(GRCh Encancel release 89). 그것은 41개의 엑손들이 추론된 염기서열로 2058개의 아미노산과 약 237 kDa의 예상 분자량을 갖는 MYO10 헤비 체인을 인코딩하는 전장 RNA 대본을 생산한다. 많은 운동 단백질과 마찬가지로 전신 Myo10 단백질은 머리, 목, 꼬리로 구성되어 있다고 볼 수 있다.[8][21] N-단자 헤드 또는 미오신 모터 영역은 액틴 필라멘트에 결합하고 ATP를 가수 분해하며 힘을 생성할 수 있다.[22][23] 목 또는 라이트 체인 결합 영역은 3개의 IQ 모티브로 구성되며, 각 IQ 모티브는 ~ 16.5kDa 칼슘 결합 단백질인 칼모듈린 1개 분자의 결합 부위를 제공한다.[22] 칼슘이 있는 상태에서는 칼모듈린에만 결합하는 대부분의 칼모듈린 결합 부위와 달리 마이오10의 IQ 모티브는 칼슘이 없는 상태에서는 칼모듈린에 결합할 수 있다. Myo10 IQ 모티브도 상피세포로 표현되는 Calmodulin 유사 단백질인 CALML3를 결합하는 것으로 보고되어 있어 CALML3는 경우에 따라서는 Calmodulin 대신 Myo10 라이트 체인으로 기능할 수도 있다.[24] Myo10 꼬리는 목 영역에 의해 형성된 레버 암을 연장하는 하나의 안정적인 알파 나선(SAH 도메인)을 근위부 부분이 형성하는 알파헬리컬 영역으로 시작한다.[25][26] 알파 나선 부위의 원위부는 Kd ~ 0.6 uM의 Kd와 자가 연관되어 항타렐 코일(Antiarlel coiled coil)을 형성할 수 있으며, 두 개의 Myo10 헤비 체인이 알려진 미오신 중 독특한 구조인 항타렐 조광기를 형성할 수 있다.[26][27]

Myo10 꼬리는 SAH 및 코일 코일 외에 여러 영역을 포함한다. 여기에는 세 개의 PEST 시퀀스가 있는 지역, 즉 아미노산 Proline(P), 글루타민(E), 세린(S), T(Treonine)에서 농축된 시퀀스 등이 포함되어 있으며, 이는 종종 캘린과 같은 프로테아제에 의해 갈라짐과 관련이 있다.[8] Myo10 꼬리는 3개의 PH 도메인(Pleckstrin Homology 도메인)을 포함하는 알려진 마이오신들 사이에서 독특하며, 종종 막에 결합하는 데 관여하는 도메인이다. Myo10의 첫 번째 PH 도메인의 순서는 두 번째 PH 도메인을 포함하는 표면 루프의 존재에 의해 분할된다는 점에서 다소 특이하다.[8][19] 두 번째 PH 영역은 중요한 신호인 지질인산염(3,4,5)-트리스인산염[PI(3,4,5)P3]에 바인딩되며, 어떤 상황에서는 인산인산염(4,5)-비스인산염[PI(4,5)P2][28][19][29]에 바인딩되는 것으로 보고되었다. Myo10의 3개의 PH영역은 플라즈마 막으로 그것을 모집하기 위해 함께 작용하는 것으로 생각된다. Myo10 꼬리는 MyTH4 도메인(Myosin Tail Homology 4)과 FERM 도메인(밴드 4.1, Ezrin, Radixin, Moesin)으로 구성된 초프라모듈로 끝난다.[18][20] Myo10의 MyTH4 도메인은 보고된 친화력으로 ~0.24 uM의 마이크로튜브에 바인딩할 수 있으며, 전신 Myo10은 머리로 묶인 액틴 필라멘트를 꼬리로 묶인 마이크로튜브에 연결하는 중요한 기능을 제공한다.[30][18][31] Myo10 FERM 도메인은 세포 접착 수용체의 주요 종류인 여러 β-integrin의 세포질 영역과 Netrin 수용체 Deleted in Colorctal Cancer(DCC) 및 neogenin(Neo1)의 세포질 영역에 결합할 수 있다.[32][33] 전신 Myo10 단백질이 비교적 낮은 수준으로 발현되는 것으로 보이지만 뇌, 고환, 신장, 폐, 위, 췌장 등 대부분의 포유류 조직에서 발견될 수 있다.[8]

토종 풀 길이 Myo10 헤비 체인은 3개의 칼모듈린/칼모둘린 모양의 라이트 체인을 가진 모노머 또는 6개의 칼모둘린/칼모둘린 모양의 라이트 체인을 가진 반팔렐 디머로 존재할 수 있다. 따라서 6개의 조명 체인을 모두 갖춘 대척수 Myo10 조광기는 8개의 서브유닛과 ~574 kDa의 기본 MW를 가질 수 있다. 중요한 것은, Myo10 모노머의 꼬리가 머리 위로 다시 접혀 머리 운동 활동을 억제할 수 있다는 것이다.[29] 혈장막 PI(3,4,5)P3 수치의 증가는 Myo10 단조체를 PH 영역을 통해 혈장막으로 모집하여 운동 활동을 활성화하고 국소 농도를 증가시켜 액틴 필라멘트를 따라 이동할 수 있는 활성 항타렐 다이머가 형성되도록 가정한다. Myo10은 Myo6 이외의 알려진 모든 myosins와 마찬가지로 액틴 필라멘트의 철조망 끝을 향해 움직인다.[34] Myo10은 1헤드당 최대 10-20 ATP/s의 가수 분해 능력이 있으며, 300-1500nm/s의 속도로 이동이 발생하는 것으로 보고되었다.[23][27] 단일 분자 연구는 Myo10 디머가 최대 55 nm의 스텝을 밟을 수 있다는 것을 보여주는데, 이것은 모터 단백질에 대해 보고된 가장 큰 스텝 중 하나이다.[27] Myo10의 스텝 크기가 큰 것은 부분적으로 목 영역과 안정적인 알파 나선형으로 형성된 긴 레버 암에 기인하고, 부분적으로는 Myo10 레버 암이 파워 스트로크 중에 겪는 120°의 현저하게 큰 스윙에 기인한다.[27] Myo10을 대상으로 하는 필로포디알 액틴 번들에 대한 메커니즘, 그리고 묶음으로 액틴 필라멘트에서 다른 액틴으로 한 단계 도약하는 Myo10의 능력에 많은 관심이 있다.[35][27][36] 위에서 설명한 전체 길이 Myo10 외에도, 전체 길이 대본의 19-20에 위치한 대체 전사 시작 사이트를 사용하면 대부분의 myosin 헤드 도메인이 부족하지만 나머지 Myo10 헤비 체인을 포함하는 "머리 없는" Myo10 대본이 생산된다.[37][38][39] 인간의 주요 머리 없는 성적 증명서는 전체 길이 MYO10의 exons 20-41을 포함할 것으로 예측되며, M644에서 번역을 시작하면 전체 길이 MYO10의 아미노산 644-2058과 동일한 약 163 kDa의 예상 MW를 가진 1415개의 아미노산 머리 없는 단백질이 생성될 것이다.[37] 왜냐하면 머리 없는 Myo10 머리 도메인의 대부분이 부족하지만 그 능력은 칼모듈린 초과의 빛의 매장으로 세포막 PI(3,4,5)P3 또는 PI(4,5)P3를 포함한 미소관는 것 같고, DCC, neogenin 같은 Myo10 꼬리 매면 단백질에 바인딩 할 유지할 것으로 예상된다 모든 Myo10의 다른 도메인을 유지하고 있는 운동 활동이 부족하다., 및 β-integrines. 머리 없는 Myo10은 다양한 결합 파트너를 위한 비계 단백질로 작용하거나 또는 전체 길이 Myo10의 작용을 억제할 수 있는 "자연적인" 지배적인 음성으로 작용한다는 가설을 세웠다.[37][38]

진화관계

Myo10은 꼬리에 MyTH4-FERM 도메인이 포함되어 있으며 필로포디아, 마이크로빌리, 이너 입체증 등의 액틴 번들에 기반한 세포 돌출에서 중요한 기능을 가지고 있는 것으로 보이는 진화적으로 오래된 마이오신 그룹의 일원이다.[40][41] 슬라임 몰드 Dittyostelium은 myosin-7로 알려진 MyTH4-FERM myosin을 표현하며, 2개의 MyTH4-FERM suppramodule을 가지고 있지만 PH 도메인은 없다.[40] Myo10은 약 10억년 전 1개의 MyTH4-FERM suppramoodule의 손실과 3개의 PH 도메인을 추가하는 것을 포함한 몇 가지 변화들에 의해 조상 myosin-7과 유사한 단백질에서 유래된 것으로 보인다. Myo10 유전자는 필로동물과 choanoflagellates(다세포 동물과 가장 밀접한 관계가 있는 원생동물군)에서 인간에 이르는 유기체에 존재한다.[40] myo10은 초파리와 네마토드와 같은 유기체로 이어지는 무척추동물 선에서 손실되었지만, 이러한 선들은 myosin-7과 같은 다른 MyTH4-FERM 미오신을 표현한다. Humans express 3 MyTH4-FERM myosins in addition to Myo10: MYO7A, the gene that is mutated in Usher syndrome 1b deaf-blindness; MYO7B, a component of an adhesion complex at the tips of microvilli; and MYO15A, a myosin that localizes to the tips of inner ear stereocilia and that is mutated in DFNB3 deafness.[41] Myo10과 함께 최대 45%의 전체 아미노산 시퀀스 아이덴티티로 표현되는 다른 MyTH4-FRM 마이오신의 헤드 도메인 및 그 테일 도메인 각각은 Myo10의 3개의 PH 도메인 및 1개의 MyTH4-FRM 도메인 대신 2개의 MyTH4-FRM 도메인을 포함한다.[8][41]

세포함수

GFP-Myo10(녹색)을 표현하는 CAD 세포(뉴런 세포선)는 필로포디아라고 알려진 가느다란 세포 돌출부를 시각화하기 위해 액틴 필라멘트(빨간색)로 얼룩졌다. Myo10을 지나치게 누르는 것은 많은 수의 필로포디아(filopodia)를 유도하고, 이 세포에 유난히 많은 필로포디아(filopodia)를 일으킨다.(이미지 제공: 아우레아 D. 수사와 리차드 E. 체니)

myo10은 다른 대부분의 myosins가 부족한 filopodia의 끝부분까지 국소화할 수 있다. Myo10이 녹색 형광 단백질(GFP)으로 태그되고 세포로 표현되었을 때, GFP-Myo10의 작은 펑카(Phota)가 최대 100nm/s의 속도로 팁을 향해 전진하는 것이 관찰되었다.[42] 단일 분자 감도를 가진 영상에서는 ~600~1400nm/s의 속도로 개별 Myo10 다이머의 유사한 움직임이 나타났다.[43][44][45] GFP-Myo10도 약 15nm/s의 역류 유량으로 필로포디아에서 후방으로 이동한다. 이러한 관찰은 Myo10 분자가 자신의 운동 활동을 이용하여 필로피알 액틴 필라멘트를 따라 빠르게 전진하며, 역행 액틴 흐름에 의해 천천히 후방으로 운반되는 필로피알 액틴 필라멘트와 결합할 수 있다는 가설을 낳았다.[42] 이러한 Myo10의 "내피운동성"은 Myo10이 필로포디아 내에서 카고스를 운반하는 운동단백질로서 기능한다는 제안을 이끌어냈다. myo10은 또한 myo10이 filopodia의 형성 및/또는 안정화에 중요한 기능을 가지고 있는데, myo10은 filopodia의 수와 길이를 증가시키는 반면, myo10의 knockdown 또는 knockout은 filopodia를 감소시킨다.[42][46][47] myo10은 세포분열, 특히 유사분열 스핀들 방향에서도 중요한 기능을 가지고 있다.[30][48][49][50] myo10은 또한 암세포의 특징인 초과 센트로놈을 군집화해야 하는데,[49] 이는 암세포가 성공적으로 분열하기 위해 그들의 센트로놈을 군집화해야 하기 때문에 큰 관심의 과정이다.

질병에서의 역할

Myo10이 암에서 중요한 역할을 하고 있다는 증거가 늘어나고 있다.[9] 마이오10은 암세포의 과잉 센트로놈을 군집화하는 역할 외에도 암세포가 주변으로 침입하기 위해 사용하는 무반구, 필로포디아 관련 돌출부의 핵심 성분이다.[49][51] 는 진압하다 암 세포 침입 몇몇 microRNAs 또한 부분에서 Myo10의 녹아웃은 또한 effectiven 증가 유방 cancer,[14][15]폐 cancer,[17]과 glioma,[16]의 실험 모델에서 암 세포 침입이나 확산을 억제하는 것으로 보고되고 있는 Myo10 mRNA.[52][53]녹아웃 또는 링 Myo10을 목표로 하는 역할을 할 보고되고 있다.Ess 그렇지 않으면 모든 ine.감염성 화학요법제. 이러한 결과와 더불어 Myo10의 녹아웃이 흑색종 마우스 모델에서 생존 시간을 260% 증가시켰다는 연구결과가 나와 Myo10이 잠재적인 항암 표적이 되고 있다.[12]

모형 유기체

Myo10 녹아웃 생쥐의 여러 변종이 생성되었으며 Myo10은 신경관 폐쇄, 눈발달, 혈관 형성, 색소 침착과 같은 과정에서 발달하는 동안 중요한 기능을 가지고 있음을 증명한다.[11][12][13] Myo10이 부족한 생쥐 배아의 약 50%가 초기 뇌 발달 과정에서 신경관을 닫지 못해 치명적인 선천적 결함을 보였다.[11][13] 흥미롭게도 외과적 발달을 하지 않은 녹아웃 배아는 출생 후에도 살아남을 수 있었고, 성인으로 성장했으며, 자손을 생산할 수 있었으며, 이는 Myo10이 성인의 생존에 필수적이지 않다는 것을 보여준다. 태어나서 살아남은 Myo10 녹아웃 생쥐는 몇 가지 이상 발생 빈도가 높았고, 100%는 흰 배 반점을 보였으며, 이는 멜라노세포 전구체의 이동 능력 저하와 관련된 색소결함이다.[12] Myo10 KO 생쥐는 또한 지속성 태아 혈관조영술(PFV) 또는 지속성 과플라스틱 1차 유리액(PHPV)으로 알려진 눈의 결함을 보여주었는데, 이는 발육성 눈의 히알로이드 혈관조영술이 제대로 퇴행하지 못함에 따른 질환이다.[11][13] myo10 KO 마우스도 작은 눈(미생)과 렌즈 결함 등 다른 눈 이상 발생 빈도가 높은 것으로 나타났다. Myo10 KO 마우스도 제어 마우스보다 평균적으로 무게가 약 20% 낮았고, 약 절반은 하나 이상의 물갈퀴가 있는 자릿수를 가지고 있었다(정확히).[11][13]

'Myo10tm2(KOMP)Wtsi'이라는 조건부 녹아웃 마우스 라인이 웰컴 트러스트 생거 연구소(Wellcome Trust Sanger Institute에서 생성되었다.[54] 수컷과 암컷은 삭제 효과를 판단하기 위해 수백 가지의 특성을 가진 표준화된 표현식 화면을[55] 거쳤다.[56][57][58][59] 수행된 추가 화면: - 심층 면역 표현식[60]

myo10 녹아웃 마우스 표현형

참조

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추가 읽기

외부 링크

  • UniProt에 대한 PDB에서 사용할 수 있는 모든 구조 정보 개요: Q9PDBe-KB의 HD67(비전통 myosin-X)