라미닌

Laminin
라민과 혼동하지 말 것.
도메인 조직을 나타내는 라미닌-111 복합체 그림.

라미닌은 모든 동물의 세포외 기질 당단백질 과이다.그것들은 대부분의 세포와 장기의 단백질 네트워크 기반인 기저막의 주요 구성요소입니다.라미닌은 세포 분화, 이동, [1][2]유착에 영향을 미치는 기초 라미나의 중요하고 생물학적으로 활발한 부분입니다.

라미닌은 높은 분자량을 가진 헤테로 이성질체 단백질이다.그것들은 각각 인간의 5, 4, 3개의 평행 유전자에 의해 코드된 3개의 다른 사슬(α, β, β)을 포함한다.라미닌 분자는 사슬의 조성에 따라 이름이 붙여진다.따라서 라미닌-511은 α5, β1, β1 이상의 [3]사슬을 포함한다.14개의 다른 연쇄 조합이 생체 내에서 확인되었다.삼량체 단백질은 교차하여 다른 세포막과 세포외 매트릭스 [4]분자에 결합할 수 있는 교차 구조를 형성합니다.세 개의 짧은 팔은 특히 다른 라미닌 분자와 결합하는데 능숙하며, 이것은 그들이 시트를 형성할 수 있게 해줍니다.긴 팔은 세포에 결합할 수 있으며, 이것은 조직된 조직 세포를 기저막에 고정하는 것을 돕는다.

당단백질의 라미닌 계열은 유기체의 거의 모든 조직에서 구조 골격의 필수적인 부분이다.그것들은 분비되어 세포관련 세포외 매트릭스에 통합된다.라미닌은 조직의 유지와 생존에 필수적이다.결손된 라미닌은 근육의 부적절한 형성을 야기하여 근육위축증, 치명적인 피부 물집 질환(기능성 표피 용리성 황소증), 신장 필터의 결함(신장 증후군)[5]을 초래할 수 있다.

종류들

인간에게는 15개의 라미닌 삼량체가 확인되었다.라미닌은 서로 다른 알파,[6] 베타 및 감마 체인의 조합이다.

이전에 발견된 라미닌은 라미닌-1, 라미닌-2, 라미닌-3 등이었으나, 각 아이소폼(라미닌-111, 라미닌-211 등)[3]에 존재하는 사슬을 기술하도록 명명법이 변경되었다.또한, 많은 라미닌들은 라미닌 명명법이 [7][8]시행되기 전에 일반적인 이름을 가지고 있었다.

구식 명명법 옛 동의어 체인 구성 새로운 명명법
라미닌-1 EHS 라미닌 α1β111 라미닌-111
라미닌-2 메로신 α2β111 라미닌-211
라미닌-3 S-라미닌 α1β211 라미닌-121
라미닌-4 S-메로신 α2β2µ1 라미닌-221
라미닌-5/라미닌-5A 칼리닌, 에필리그린, 니신, 라신 α3Aβ322 라미닌-332/라미닌-3A32
라미닌-5B α3Bβ322 라미닌-3B32
라미닌-6/라미닌-6A K-라미닌 α3Aβ111 라미닌-311 / 라미닌-3A11
라미닌-7/라미닌-7A KS-라미닌 α3Aβ211 라미닌-321 / 라미닌-3A21
라미닌-8 α4β111 라미닌-411
라미닌-9 α4β211 라미닌-421
라미닌-10 드로소필라 라이크 라미닌 α5β111 라미닌-511
라미닌-11 α5β211 라미닌-521
라미닌-12 α2β133 라미닌-213
라미닌-14 α4β233 라미닌-423
α5β222 라미닌-522
라미닌-15 α5β233 라미닌-523

기능.

라미닌은 독립적인 네트워크를 형성하고 엔트락틴,[9] 피브로넥틴 [10]및 페를레칸을 통해 IV형 콜라겐 네트워크와 연관되어 있습니다.그들은 또한 인테그린과 디스트로글리칸 당단백질 복합체와 루터교 혈액형 당단백질과 [4]같은 다른 혈장막 분자를 통해 세포막에 결합합니다.이러한 상호작용을 통해, 라미닌은 세포 부착과 분화, 세포 형태와 이동, 조직 표현형의 유지, 그리고 조직의 [4][6]생존 촉진에 결정적으로 기여한다.이러한 라미닌의 생물학적 기능 중 일부는 특정 아미노산 배열 또는 라미닌 [4]조각과 연관되어 왔다.예를 들어, 라미닌의 α-chain상에 있는 펩타이드 배열[GTALRGDNGQ]는 내피세포의 [11]유착을 촉진한다.

라미닌 알파4는 말초신경, 배근신경절, 골격근 및 모세혈관을 포함한 다양한 조직에 분포하며, 신경근 접합부에서는 시냅스 [12]특화에 필요하다.라미닌-G 도메인의 구조는 펜트락신과 [13]유사할 것으로 예측되었다.

신경 발달에서의 역할

라미닌-111은 생체내 및 체외에서 신경 축삭이 성장하는 주요 기질이다.예를 들어, 그것은 발달하는 망막 신경절 세포가 망막에서 지각으로 가는 길을 따라가는 길을 놓는다.그것은 또한 세포 배양 실험에서 기질로 자주 사용된다.라미닌-1의 존재는 성장 원뿔이 다른 신호에 반응하는 방법에 영향을 줄 수 있습니다.예를 들어 성장콘은 라미닌-111에서 성장하면 넷린에 의해 거부되지만 피브로넥틴에서 [citation needed]성장하면 넷린에 끌린다.이러한 라미닌-111의 효과는 아마도 세포 내 순환 [citation needed]AMP의 저하에 의해 발생할 것이다.

말초신경 수복에 대한 역할

라미닌은 말초신경 손상 후 병변 부위에서 농축되어 슈반 세포에 의해 분비된다.말초신경계의 뉴런은 라미닌에 부착하는 인테그린 수용체를 발현시켜 손상 [14]후 신경회생을 촉진한다.

병리학

특정 라미닌인 라미닌-211의 기능 장애 구조는 선천성 근위축증의 [15]한 가지 형태의 원인이다.라미닌-211은 α2, β1, β1 이상의 체인으로 구성되어 있다.이 라미닌의 분포는 뇌와 근육 섬유를 포함한다.근육에서, 그것은 G 도메인을 통해 알파-디스트로글리칸과 인테그린 알파7-베타1에 결합하고, 다른 끝을 통해 세포외 기질에 결합한다.

기저막 상피세포 부착에 필수적인 비정상적인 라미닌-332는 접합성 표피분해성 불소증이라는 질환으로 이어지며, 전신화된 물집, 피부와 점막의 융기성 과립조직, 치아를 특징으로 한다.

신장 필터의 기능성 라미닌-521은 소변으로의 단백질 누출과 네프로제 [5]증후군을 일으킨다.

암에서의 역할

일부 라미닌 동질체는 암 병태생리학에 관여되어 있다.내부 리보솜 진입부위(IRES)를 가지고 있는 대부분의 전사물은 해당 단백질을 통해 암 발생에 관여한다.간엽 전이(EMT) 상피라고 불리는 종양 진행의 중요한 사건은 암세포가 침습적 특성을 획득하도록 한다.EMT 중 세포외 매트릭스 성분인 라미닌 B1(LAMB1)의 번역 활성화는 최근 IRES 매개 메커니즘을 시사하는 것으로 보고되었다.본 연구에서 LamB1의 IRES 활성은 독립적인 바이시스트론 리포터 분석에 의해 측정되었다.IRES에 의한 LamB1 번역에 대한 암호 프로모터 또는 스플라이스 사이트의 영향은 강력한 증거에서 제외됩니다.또한 대체 전사 개시 부위 또는 폴리아데닐화 신호에서 발생하는 다른 LamB1 mRNA 종들은 그 번역 제어를 설명하지 않았다.LamB1 5' 비번역 영역(UTR) 매핑을 통해 시작 코돈의 -293과 -1 업스트림 사이의 최소 LamB1 IRES 모티브가 밝혀졌다.특히 RNA 친화력 정제 결과 La 단백질이 LamB1 IRES와 상호작용하는 것으로 나타났다.EMT 중 이러한 상호작용과 그 조절은 리보핵단백질 면역 침강에 의해 확인되었다.또한 La는 LamB1 IRES 번역을 적극적으로 변조할 수 있었습니다.요약하면, 이러한 데이터는 La에 결합함으로써 LamB1 IRES가 활성화되어 간세포 [16]EMT 중에 번역적 상향 조절로 이어진다는 것을 나타낸다.

세포 배양에 사용

콜라겐과 피브로넥틴과 같은 ECM의 다른 주요 성분과 함께, 특히 만능 줄기세포의 경우, 다른 기질에서 번식하기 어려울 수 있는 일부 1차 세포 배양뿐만 아니라 포유류의 세포 배양도 강화하는데 라미닌이 사용되었습니다.두 종류의 천연 소싱 라미닌이 시판되고 있습니다.마우스 사르코마에서 추출된 라미닌-111은 [17]공급자에 따라 주로 라미닌-211, 411 또는 511에 해당하는 사람 태반에서 추출된 라미닌 혼합물과 함께 인기 있는 라미닌 유형이다.다양한 라미닌 동질체는 광범위한 가교와 분해를 일으키는 단백질 분해 효소 또는 낮은 pH와 같은 거친 추출 조건의 필요성 때문에 순수한 형태로 조직으로부터 분리하는 것은 사실상 불가능하다.따라서 2000년부터 [18]재조합 라미닌이 생산되고 있다.이것은 라미닌이 인체에서와 같이 체외에서 중요한 역할을 할 수 있는지를 시험하는 것을 가능하게 했다.2008년, 두 그룹은 독립적으로 쥐 배아 줄기세포가 재조합된 라미닌-511 [19][20]위에 수개월 동안 자랄 수 있다는 것을 보여주었다.나중에 Rodin et al.는 재조합 라미닌-511을 사용하여 인간 다능성 배아줄기세포와 인간 iPS세포를 [21]배양하기 위해 완전히 제노를 사용하지 않고 정의된 세포 배양 환경을 조성할 수 있음을 보여주었다.

라미닌 도메인

라미닌 도메인 I
식별자
기호.라미닌_i
팜PF06008
인터프로IPR009254
라미닌 도메인 II
식별자
기호.라미닌_II
팜PF06009
인터프로IPR010307
라미닌 B(도메인 IV)
식별자
기호.라미닌_B
팜PF00052
인터프로IPR000034
라미닌 EGF 유사(도메인 III 및 V)
PDB 1klo EBI.jpg
니도겐 결합 부위가 있는 라미닌 감마1 사슬의 연속된 3개의 라미닌형 표피 성장인자 유사(le) 모듈의 결정 구조
식별자
기호.라미닌_EGF
팜PF00053
빠맘 클랜CL0001
인터프로IPR002049
프로 사이트PDOC00021
SCOP21tle/SCOPe/SUPFAM
라미닌 G 도메인
PDB 1okq EBI.jpg
라미닌 알파2 사슬 lg4-5 도메인 쌍, ca1 사이트 돌연변이
식별자
기호.라미닌_G_1
팜PF00054
빠맘 클랜CL0004
인터프로IPR012679
SCOP21qu0/SCOPe/SUPFAM
라미닌 G 도메인
PDB 1c4r EBI.jpg
뉴렉신1의 리간드 결합 도메인 구조: 대체 스플라이싱에 의한 lns 도메인 기능 조절
식별자
기호.라미닌_G_2
팜PF02210
빠맘 클랜CL0004
인터프로IPR012680
스마트TSPN
라미닌 N 단자(도메인 VI)
식별자
기호.라미닌_n
팜PF00055
빠맘 클랜CL0202
인터프로IPR008211
스마트램엔티
SCOP21klo/SCOPe/SUPFAM

라미닌은 여러 개의 보존된 단백질 도메인을 포함합니다.

라미닌I 및 라미닌II

라미닌은 삼량체 분자이고, 라미닌-1은 알파1 베타1 감마1 삼량체이다.라미닌 A, B1 및 B2의 도메인 I 및 II가 합쳐져 3중 나선 코일 구조를 [22]형성할 수 있다고 제안되었다.

라미닌 B

라미닌 B 도메인(도메인 IV라고도 함)은 알려지지 않은 기능을 가진 세포외 모듈이다.그것은 기저막의 헤파란 황산 프로테오글리칸, 케노하브디티스 엘레강스의 라미닌 유사 단백질과 라미닌을 포함한 많은 다른 단백질에서 발견됩니다.라미닌 IV 도메인은 짧은 라미닌 사슬(alpha4 또는 베타3)에서 발견되지 않는다.

라미닌 EGF양

다른 유형의 구상 도메인 외에도 각 라미닌 서브유닛은 상반기에 8개의 보존된 시스테인을 [23]포함한 길이 약 60개의 아미노산의 연속 반복을 포함합니다.이 도메인의 3차 구조는 N-terminus에서 [24][25]EGF 유사 모듈의 구조와 원격으로 유사합니다.이것은 또한 'LE' 또는 '라미닌형 EGF-like' 도메인으로 알려져 있다.다양한 형태의 라미닌에서 라미닌 EGF 유사 도메인의 복사본 수는 매우 다양하며, 3개에서 최대 22개의 복사본이 발견되었습니다.마우스 라미닌 감마-1 사슬에서 7번째 LE 도메인은 니도겐에 [26]높은 친화력으로 결합하는 유일한 도메인으로 나타났다.바인딩 사이트는 루프 C1-C3 및 C5-C6 [24][25]내의 표면에 있습니다.라미닌 중 라미닌 EGF 유사 도메인의 긴 연속 배열은 제한된 유연성의 막대 모양 요소를 형성하며, 이는 [27][28]기저막의 라미닌 네트워크 형성의 간격을 결정한다.

라미닌 G

LNS(Lamin-alpha, Neurexin 및 Sex hormon-binding globulin) 도메인으로 알려진 라미닌 구상(G) 도메인은 길이가 평균 177개이며 다양한 라미닌 패밀리 구성원뿐만 아니라 많은 다른 세포 외 [29]단백질에서 1~6개 복사본으로 발견될 수 있습니다.예를 들어 모든 라미닌 알파 체인은 5개의 라미닌 G 도메인을 가지며, 모든 콜라겐 패밀리 단백질은 1개의 라미닌 G 도메인을 가지며, CNTPAP 단백질은 4개의 라미닌 G 도메인을 가지며, 뉴렉신 1과 2는 각각 6개의 라미닌 G 도메인을 가진다.평균적으로, 라미닌 G 도메인을 보유하는 단백질의 약 1/4은 이러한 라미닌 G 도메인 자체에 의해 흡수된다.가장 작은 라미닌 G 도메인은 콜라겐 단백질 중 하나(COL24A1; 77 AA)와 TSPEAR에서 가장 큰 도메인(219 AA)에서 찾을 수 있다.

라미닌 G 도메인의 정확한 기능은 여전히 밝혀지지 않았으며, 다양한 결합 기능은 다른 라미닌 G 모듈에 기인한다.예를 들어, 라미닌 알파1 및 알파2 사슬은 각각 5개의 C 말단 라미닌 G 도메인을 가지며, LG4 및 LG5 도메인만이 헤파린, 황화물 및 세포 표면 수용체 디스트로글리칸의 [30]결합 부위를 포함한다.라미닌 G 함유 단백질은 세포 접착, 신호 전달, 이동, 조립 및 분화에서 다양한 역할을 하는 것으로 보인다.

라미닌 N말단

기저막 조립체는 라미닌이 N 말단 도메인(LN 또는 도메인 VI)을 통해 중합되고 G 도메인을 통해 세포 표면에 고정되는 협동 과정이다.Netrins 는, 이종 타입의 LN 도메인 [28]상호 작용을 통해서도 이 네트워크에 관련지을 수 있습니다.이것은 인테그린과 디스트로글리칸(그리고 아마도 다른 수용체들)을 통한 세포 신호 전달로 이어진다.이 LN 도메인 의존적 자가조립은 α2 라미닌 [31]사슬에서 LN 모듈의 결실을 포함하는 근육 디스트로피의 유전적 형태에서 강조된 것처럼 기저막의 무결성에 중요한 것으로 간주된다.라미닌 N 말단 도메인은 라미닌 알파 3A, 알파 4 및 감마 2를 제외한 모든 라미닌 및 넷린 서브유닛에서 발견된다.

라미닌 도메인을 포함하는 인간 단백질

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