안키린
Ankyrin| ANC1, 적혈구 | |||||||
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| 식별자 | |||||||
| 기호 | ANC1 | ||||||
| Alt. 기호 | AnkyrinR, Band2.1 | ||||||
| 엔씨비유전자 | 286 | ||||||
| HGNC | 492 | ||||||
| 오밈 | 182900 | ||||||
| PDB | 1N11 | ||||||
| RefSeq | NM_000037 | ||||||
| 유니프로트 | P16157 | ||||||
| 기타자료 | |||||||
| 로커스 | 8번 씨 p21.1-11.2 | ||||||
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| 앤키린 반복 | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| 기호 | 앙크 | ||||||||
| Pfam | PF00023 | ||||||||
| 인터프로 | IPR00210 | ||||||||
| 스마트 | SM00248 | ||||||||
| 프로사이트 | PDOC50088 | ||||||||
| SCOP2 | 1awc / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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| ANC2, 뉴런 | |||||||
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| 식별자 | |||||||
| 기호 | ANC2 | ||||||
| Alt. 기호 | 앤키린B | ||||||
| 엔씨비유전자 | 287 | ||||||
| HGNC | 493 | ||||||
| 오밈 | 106410 | ||||||
| RefSeq | NM_001148 | ||||||
| 유니프로트 | Q01484년 | ||||||
| 기타자료 | |||||||
| 로커스 | 4번 씨 Q25-Q27 | ||||||
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| Ranvier의 노드, ANC3 | |||||||
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| 식별자 | |||||||
| 기호 | ANC3 | ||||||
| Alt. 기호 | 앤키린G | ||||||
| 엔씨비유전자 | 288 | ||||||
| HGNC | 494 | ||||||
| 오밈 | 600465 | ||||||
| RefSeq | NM_020987 | ||||||
| 유니프로트 | Q12955 | ||||||
| 기타자료 | |||||||
| 로커스 | 10번 씨 q21 | ||||||
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앤키린(Ankyrin)은 분광액틴 기반의 막 세포골격에 적분막 단백질의 부착을 중재하는 단백질 계열이다.[2] Ankyrins는 분광의 베타 서브 유닛과 적어도 12개의 통합막 단백질을 결합하는 사이트를 가지고 있다. 이 연계는 플라즈마 막의 무결성을 유지하고 특정 이온 채널, 이온 교환기 및 이온 전달기를 플라즈마 막에 고정시키기 위해 필요하다. 이 이름은 "앵커"를 뜻하는 그리스어 wordγκυα(안키라)에서 유래되었다.
구조
앤키린에는 24개의 탠덤 앤키린 반복을 포함하는 N단자 영역, 스펙트린에 결합하는 중심 영역, 사멸에 관여하는 단백질에 결합하는 죽음의 영역, 그리고 서로 다른 앤키린 단백질 사이에 변동성이 큰 C단자 규제 영역 등 4개의 기능 영역이 있다.[2]
막단단백질인식
24개의 탠덤 앤키린 반복은 광범위한 막 단백질의 인식에 책임이 있다. 이 24개의 반복은 반복 1-14에 이르는 구조적으로 구별되는 3개의 결합 사이트를 포함하고 있다. 이러한 결합 사이트는 서로 준독립적이며 조합하여 사용할 수 있다. 막 단백질에 결합하기 위해 현장에서 사용하는 상호작용은 비특이적이며 수소 결합, 소수성 상호작용, 정전기 상호작용 등으로 구성된다. 이러한 비특이적 상호작용은 순서가 보존될 필요가 없고 단지 아미노산의 특성만 보존될 필요가 없기 때문에 많은 범위의 단백질을 인식하는 속성을 앤키린에게 준다. 준독립성은 결합 사이트를 사용하지 않으면 전체 결합에 큰 영향을 미치지 않는다는 것을 의미한다. 이 두 가지 성질을 조합하면 앙키린이 인식할 수 있는 단백질의 큰 레퍼토리를 만들어 낸다.
하위 유형
Ankyrins는 포유류에서 세 개의 유전자(ANK1, ANC2, ANC3)로 암호화된다. 각각의 유전자는 차례로 대체 스플라이싱을 통해 여러 개의 단백질을 생성한다.
ANC1
ANC1 유전자는 AnkyrinR 단백질을 암호화한다. AnkyrinR은 처음에 인간 홍반에서 특징지어졌는데, 여기서 이 앙키린은 에리트로시테 앙키린 또는 밴드2.1로 언급되었다.[3] AnkyrinR은 적혈구가 순환에서 경험하는 전단력에 저항할 수 있게 한다. AnkyrinR이 감소하거나 결함이 있는 사람들은 유전적 용혈성 빈혈이라고 불리는 형태를 가지고 있다.[4] 적혈구에서는 AnkyrinR이 멤브레인 골격을− Cl3−/HCO 음이온 교환기에 연결한다.[5]
Ankyrin 1은 멤브레인 수용체 CD44를 이노시톨 삼인산 수용체와 시토스켈레톤에 연결한다.[6]
Ankyrin 1은 KAHRP와 상호작용할 것을 제안했다(선택적 풀다운, SPR, ELISA를 통해 표시).[7]
ANC2
이어서 뇌와 근육에서 AnkyrinB 단백질(ANC2 유전자의[8] 제품)이 확인되었다. Na+/K+ ATPase, 전압 게이트 Na+ 채널, Na+/Ca2+ 교환기를 포함한 많은 막 단백질의 편극 분포를 위해서는 AnkyrinB와 AnkyrinG 단백질이 필요하다.
ANC3
AnkyrinG 단백질(ANK3 유전자의[9] 제품)은 상피세포와 뉴런에서 확인되었다. 2008년 실시된 대규모 유전자 분석 결과 ANK3가 조울증일 가능성이 확인됐다.[10][11]
참고 항목
- DARPin(설계된 앤키린 반복 단백질)은 앤키린 반복의 구조에 기초한 공학적 항체 모방 물질이다.
참조
- ^ PDB: 1N11; Michaely P, Tomchick DR, Machius M, Anderson RG (December 2002). "Crystal structure of a 12 ANK repeat stack from human ankyrinR". The EMBO Journal. 21 (23): 6387–96. doi:10.1093/emboj/cdf651. PMC 136955. PMID 12456646.
- ^ a b Bennett V, Baines AJ (July 2001). "Spectrin and ankyrin-based pathways: metazoan inventions for integrating cells into tissues". Physiological Reviews. 81 (3): 1353–92. doi:10.1152/physrev.2001.81.3.1353. PMID 11427698.
- ^ Bennett V, Stenbuck PJ (April 1979). "Identification and partial purification of ankyrin, the high affinity membrane attachment site for human erythrocyte spectrin". The Journal of Biological Chemistry. 254 (7): 2533–41. doi:10.1016/S0021-9258(17)30254-5. PMID 372182.
- ^ Lux SE, Tse WT, Menninger JC, John KM, Harris P, Shalev O, Chilcote RR, Marchesi SL, Watkins PC, Bennett V (June 1990). "Hereditary spherocytosis associated with deletion of human erythrocyte ankyrin gene on chromosome 8". Nature. 345 (6277): 736–9. Bibcode:1990Natur.345..736L. doi:10.1038/345736a0. PMID 2141669. S2CID 4334791.
- ^ Bennett V, Stenbuck PJ (August 1979). "The membrane attachment protein for spectrin is associated with band 3 in human erythrocyte membranes". Nature. 280 (5722): 468–73. Bibcode:1979Natur.280..468B. doi:10.1038/280468a0. PMID 379653. S2CID 4268702.
- ^ Singleton PA, Bourguignon LY (April 2004). "CD44 interaction with ankyrin and IP3 receptor in lipid rafts promotes hyaluronan-mediated Ca2+ signaling leading to nitric oxide production and endothelial cell adhesion and proliferation". Experimental Cell Research. 295 (1): 102–18. doi:10.1016/j.yexcr.2003.12.025. PMID 15051494.
- ^ Weng H, Guo X, Papoin J, Wang J, Coppel R, Mohandas N, An X (January 2014). "Interaction of Plasmodium falciparum knob-associated histidine-rich protein (KAHRP) with erythrocyte ankyrin R is required for its attachment to the erythrocyte membrane". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1838 (1 Pt B): 185–92. doi:10.1016/j.bbamem.2013.09.014. PMC 4403245. PMID 24090929.
- ^ Schott JJ, Charpentier F, Peltier S, Foley P, Drouin E, Bouhour JB, Donnelly P, Vergnaud G, Bachner L, Moisan JP (November 1995). "Mapping of a gene for long QT syndrome to chromosome 4q25-27". American Journal of Human Genetics. 57 (5): 1114–22. PMC 1801360. PMID 7485162.
- ^ Kapfhamer D, Miller DE, Lambert S, Bennett V, Glover TW, Burmeister M (May 1995). "Chromosomal localization of the ankyrinG gene (ANK3/Ank3) to human 10q21 and mouse 10". Genomics. 27 (1): 189–91. doi:10.1006/geno.1995.1023. PMID 7665168.
- ^ Ferreira MA, O'Donovan MC, Meng YA, Jones IR, Ruderfer DM, Jones L, et al. (September 2008). "Collaborative genome-wide association analysis supports a role for ANK3 and CACNA1C in bipolar disorder". Nature Genetics. 40 (9): 1056–8. doi:10.1038/ng.209. PMC 2703780. PMID 18711365.
- ^ "Channeling Mental Illness: GWAS Links Ion Channels, Bipolar Disorder". Schizophrenia Research Forum: News. schizophreniaforum.org. 2008-08-19. Archived from the original on 2010-12-18. Retrieved 2008-08-21.
