다이닌

Dynein
미세관상 세포질 다이네인

다이닌은 세포 내 미세관을 따라 움직이는 세포골격 운동 단백질의 한 종류이다.그들은 ATP에 저장된 화학 에너지를 기계적인 작업으로 변환합니다.다이닌은 다양한 세포 화물을 운반하고, 유사분열에서 중요한 힘과 변위를 제공하며, 진핵 섬모 및 편모 박동을 촉진합니다.이러한 모든 기능은 역행 수송으로 알려진 마이크로튜브의 마이너스 끝을 향해 이동하는 다이네인의 능력에 의존합니다. 그래서 그것들은 "마이너스 엔드 지향 모터"라고 불립니다.반대로, 대부분의 키네신 운동 단백질은 전대 이동이라고 불리는 미세관의 플러스 엔드로 이동한다.

분류

다인 중쇄, N 말단 영역 1
식별자
기호.DHC_N1
팜PF08385
인터프로IPR013594
다인 중쇄, N 말단 영역 2
식별자
기호.DHC_N2
팜PF08393
인터프로IPR013602
다이네인 중쇄 및 다이네인 모터의 영역 D6
식별자
기호.다인_헤비
팜PF03028
인터프로IPR004273
다인광중간쇄(DLIC)
식별자
기호.DLIC
팜PF05783
빠맘 클랜CL0023
다이네인 경쇄 타입 1
PDB 1cmi EBI.jpg
결합된 펩타이드를 가진 인간 핀/lc8 이합체 구조
식별자
기호.다인_라이트
팜PF01221
인터프로IPR001372
프로 사이트PDOC00953
SCOP21 bkq / SCOPe / SUPFAM
바리케이드
Roadblock protein RCSB PDB 1y4o screenshot.png
로드블록/LC7 단백질 구조 - RCSB PDB 1y4o
식별자
기호.Robl1, Robl2
팜PF03259
인터프로IPR016561
SCOP21y4o/SCOPe/SUPFAM

다이네인은 세포질 다이네인과 축삭 다이네인의 두 그룹으로 나눌 수 있는데, 이들은 섬모 또는 편모 다이네인으로도 불린다.

기능.

액소네말 다이네인은 섬모와 편모의 축삭에서 미세관의 미끄러짐을 유발하며 이러한 구조를 가진 세포에서만 발견됩니다.

모든 동물 세포와 아마도 식물 세포에서도 발견되는 세포질 다이네인은 세포 세포 전달 및 중심체 조립과 같은 세포 생존에 필요한 기능을 수행합니다.[1]세포질 다이네인은 마이크로튜브를 따라 순차적으로 움직인다. 즉, 그 줄기 중 하나 또는 다른 줄기들은 항상 마이크로튜브에 부착되어 다이네인이 분리되지 않고 마이크로튜브를 따라 상당한 거리를 걸을 수 있다.

세포질 다이네인은 [1]골지 복합체와 세포 내 다른 기관들을 배치하는데 도움을 준다.또한 소포체, 엔도솜 및 리소솜에 의해 만들어진 소포와 같은 세포 기능에 필요한 화물을 운반하는 데 도움을 준다(Karp, 2005).다이네인은 염색체의 이동과 세포 [2][3]분열을 위한 유사분열 방추체 배치에 관여한다.다이나인은 역행 [1]축삭수송이라고 불리는 과정에서 뉴런의 축삭을 따라 세포체를 향해 소기관, 소포, 그리고 아마도 미세관 조각들을 운반한다.또한 다이네인 모터는 수상돌기에서 [4]역행하는 분해성 엔도좀의 수송에도 관여한다.

유사분열 스핀들 위치 결정

세포질 다이네인은 세포피질에 정착하여 중심체에서 나오는 아스트랄 미세관을 끌어당김으로써 방추체를 세포피질 부위에 위치시킨다.MIT 의대생인 키요미츠 토모미는 유사분열 중기 동안 다이네인이 세포 중앙의 염색체를 정렬하는 운동단백질 역할을 하는 것을 발견했다.다인인은 미세관과 염색체를 세포의 한쪽 끝으로 끌어당긴다.미세관의 끝이 세포막에 가까워지면, 그들은 다이네인을 세포의 다른 쪽에 보내는 화학 신호를 방출한다.이것은 반복하여 염색체가 세포 중앙에 오게 하는데,[5][6][7][8] 이것은 유사분열에서 필요하다.싹트기 효모는 이 과정을 연구하기 위한 강력한 모델 유기체였고 다이닌이 아스트랄 미세관의 끝과 끝부분을 목표로 하고 오프로딩 [9][10]메커니즘을 통해 세포 피질에 전달된다는 것을 보여주었다.

바이러스 리플리케이션

다이나인과 키네신은 둘 다 바이러스 복제 과정을 중재하기 위해 바이러스에 의해 이용될 수 있다.많은 바이러스는 침입 후 세포막을 [11]숙주하는 세포 내 복제 부위로 핵산/단백질 코어를 운반하기 위해 미세관 수송 시스템을 사용합니다.바이러스의 운동 특이적 결합 부위에 대해서는 많이 알려져 있지 않지만, 일부 바이러스는 제거되었을 때 다이낙틴 결합, 축삭수송(배양 중), 생체 [12]내 신경 침해를 감소시키는 프롤린이 풍부한 배열(바이러스 간 분화)을 포함하고 있는 것으로 알려져 있다.이는 프롤린이 풍부한 배열이 다이네인을 공선택하는 주요 결합 부위일 수 있음을 시사한다.

구조.

인간 세포질 다이네인 2 도메인.링커에서 C-말단까지 발생하는 인간 세포질 다이네인 2 운동 도메인에 대한 관심 영역의 순서이다.이것은 마이크로튜브에서 다이네인의 일반적인 결합 위치를 보여주기 위한 것이다.거울 효과를 통해 [13]복합체의 양쪽에서 다이네인을 관찰할 수 있습니다.

다이네인 모터의 각 분자는 다수의 작은 폴리펩타이드 서브유닛으로 이루어진 복합단백질 집합체이다.세포질 및 액소네말 다이네인은 동일한 구성 요소 중 일부를 포함하지만, 그들은 또한 몇 가지 고유한 서브 유닛을 포함합니다.

세포질 다이네인

약 1.5메가달톤(MDA)의 분자량을 가진 세포질 다이네인은 약 12개의 폴리펩타이드 서브유닛을 포함하는 이합체이다. 두 개의 동일한 "중쇄", 520 kDa 질량이 ATPase 활성을 포함하고 따라서 마이크로튜브를 따라 이동하는 역할을 한다; 두 개의 중간 사슬인 74 kDa.다이네인을 화물에 고정하기 위해 두 개의 53-59 kDa 경량 중간 체인 및 여러 개의 경량 체인.

각 다이닌 중쇄의 힘 생성 ATP 효소 활성은 다른 AAA 단백질과 관련된 큰 도넛 모양의 "머리"에 위치하고, 머리에서 나온 두 개의 돌기는 다른 세포질 구조와 연결된다.하나의 돌기인 코일 줄기는 분리 및 재접착의 반복 사이클을 통해 미소관의 표면에 결합하고 "걸어" 갑니다.또 다른 돌출물인 확장된 꼬리는 다이닌을 화물에 부착하는 경량 중간, 중간 및 경량 체인 서브유닛에 결합됩니다.완전한 세포질 다이네인 모터에서 쌍으로 구성된 중쇄의 교대로의 활동은 단일 다이네인 분자가 완전히 분리되지 않고 마이크로튜브를 따라 상당한 거리를 "걸어서" 화물을 운반할 수 있게 합니다.

다이네인의 아포상태에서 모터는 뉴클레오티드가 없고 AAA 도메인 링은 개방배치로 [14]존재하며 MTBD는 고친화성 [15]상태로 존재한다.AAA 도메인에 대한 많은 정보는 [16]아직 알려지지 않았지만, AAA1은 [17]다이닌에서 ATP 가수분해의 1차 부위로 잘 확립되어 있다.ATP는 AAA1에 바인드하면 AAA 도메인링의 '닫힘' 설정으로의 컨포메이션 변경, 버트레스 [14]이동 및 링커 [18][19]컨포메이션 변경을 시작합니다.링커는 구부러져 [14][19]AAA1에 바인드된 채로 AAA5에서AAA2로 이행합니다.줄기에서 부착된 하나의 알파나선은 버트리스에 의해 당겨지고, 나선은 코일코일 파트너에 [15][20]대해 반 헵타드 반복으로 미끄러져 [14]줄기가 꼬인다.그 결과 다이네인의 MTBD는 저친화성 상태가 되어 모터가 새로운 결합 [21][22]부위로 이동할 수 있게 된다.ATP의 가수 분해에 이어 줄기가 회전하여 [18]MT를 따라 다이닌을 더 이동합니다. 인산염의 방출에 따라 MTBD는 고친화성 상태로 돌아가 MT를 재결합하여 파워 [23]스트로크를 트리거합니다.링커는 직선 구성으로 돌아와 AAA2에서[24][25] AAA5로 돌아와 레버 [26]액션을 생성하여 파워[18] 스트로크에 의해 달성되는 다이네인의 최대 치환을 생성합니다.사이클은 ADP의 릴리스로 종료되어 AAA 도메인링이 "오픈"[22] 설정으로 돌아갑니다.

효모 다이네인은 분리 없이 미세관을 따라 걸을 수 있지만, 메타조안에서는 세포질 다이네인은 유사분열에서 필수적인 또 다른 멀티 서브 유닛 단백질인 다이낙틴과 화물 [27]어댑터의 결합에 의해 활성화되어야 한다.다이네인, 다이낙틴 및 카고 어댑터를 포함하는 이 3가지 복합체는 매우 가공적이며 카고의 세포 내 목적지에 도달하기 위해 분리 없이 장거리 도보 이동이 가능합니다.지금까지 확인된 화물 어댑터에는 BicD2, Hook3, FIP3 [27]및 Spindsly가 포함됩니다.Ras 슈퍼 패밀리의 일원인 광중간 체인은 다이네인 [28]모터에 여러 개의 화물 어댑터를 부착하는 역할을 합니다.다른 꼬리 서브유닛도 다이네인-다이낙틴-BicD2의 [29]저분해능 구조에서 증명된 바와 같이 이러한 상호작용을 촉진하는 데 도움을 줄 수 있다.

다이네인에 대한 세포 내 운동 조절의 주요 형태 중 하나는 다이낙틴이다.그것은 거의 모든 세포질 다이네인 [30]기능에 필요할 수 있다.현재 가장 잘 연구된 다이닌 파트너입니다.다이낙틴은 세포질 다이네인과 결합함으로써 세포 내 이동을 돕는 단백질이다.다이낙틴은 다른 단백질이 결합하는 발판 역할을 할 수 있다.또한 다이네인을 [31][32]위치시켜야 하는 위치에 위치시키는 모집 인자로도 기능합니다.또한 그것이 [33]키네신-2를 조절할 수 있다는 몇 가지 증거도 있다.다이낙틴 복합체는 20개 이상의 서브유닛으로 [29]구성되며, 그 중 p150(글루드)이 가장 [34]크다.다이낙틴 자체가 모터의 속도에 영향을 미친다는 확실한 증거는 없다.그러나 모터의 [35]처리능력에 영향을 미칩니다.결합 조절은 알로스테릭할 가능성이 높다. 실험 결과 다이네인 모터의 처리능력에 제공되는 강화는 마이크로튜브에 [36]대한 p150 서브유닛 결합 도메인에 의존하지 않는 것으로 나타났다.

액소네말다이닌

축삭 다이나인 팔을 가진 축삭골의 단면

액소네말 다이닌은 하나, 두 개 또는 세 개의 동일하지 않은 중쇄를 포함하는 여러 가지 형태로 나타납니다(실륨의 유기체와 위치에 따라 다릅니다.각 중쇄는 다른 AAA 단백질과 유사한 것으로 여겨지는 도넛 모양의 구조를 가진 구상 운동 도메인, 미소관에 결합하는 코일형 코일 "스토크" 및 동일한 축삭의 인접한 미소관에 결합하는 확장된 꼬리(또는 "줄기")를 가진다.따라서 각 다이네인 분자는 섬모축소체의 인접한 2개의 미소관 사이에 가교를 형성한다.움직임을 일으키는 "파워 스트로크" 동안 AAA ATPase 모터 도메인은 미세관 결합 줄기가 화물 결합 꼬리에 대해 회전하게 하는 구조 변화를 겪으며, 그 결과 한 미세관이 다른 미세관에 대해 미끄러진다(Karp, 2005).이 슬라이딩은 섬모가 세포나 다른 입자를 두드리고 밀어내는 데 필요한 굽힘 운동을 생성합니다.반대 방향으로의 움직임을 담당하는 다이네인 분자 그룹은 섬모 또는 편모가 앞뒤로 움직일 수 있도록 아마도 조정된 방식으로 활성화되고 비활성화될 것입니다.레이디얼 스포크는 이 움직임을 동기화하는(또는 그 중 하나) 구조로 제안되었습니다.

편모 박동 주파수 및 섬모 파형에 있어 액소네말 다인 활성 조절이 매우 중요합니다.액소네말 다인 조절의 모드에는 인산화, 산화환원 및 칼슘이 포함됩니다.축삭에 가해지는 기계적 힘 또한 축삭 다인 기능에 영향을 미친다.액소네말 다이네인의 내측 팔과 외측 팔의 중쇄는 인산화/탈인산화되어 미세관의 미끄러짐 속도를 조절한다.다른 축삭 다이네인 팔과 관련된 티오레독신은 산화/환원되어 축삭 내에서 다이네인이 결합하는 위치를 조절한다.외부 축삭 다이나인 암의 중심점과 성분은 칼슘 농도의 변동을 감지합니다.칼슘 변동은 섬모 파형과 편모 박동 주파수를 변경하는 데 중요한 역할을 한다(King, 2012).[37]

역사

섬모와 편모의 움직임을 담당하는 단백질은 1963년에 처음 발견되었고 다이네인으로 명명되었다(Karp, 2005년.20년 후 편모 다이네인의 발견 이후 존재한다고 의심되었던 세포질 다이네인이 분리 및 확인되었다(Karp, 2005).

감수 분열 중 염색체 분리

세포의 반대 극에 대한 상동 염색체의 분리는 감수 분열의 첫 번째 분열 동안 일어난다.적절한 분리는 정상적인 염색체 보체를 가진 반수체 감수생성 제품을 생산하기 위해 필수적이다.키아스마타(크로스오버 재조합 이벤트)의 형성은 일반적으로 적절한 분리를 촉진하는 것으로 보인다.단, 키아스마타가 없을 때 다이네인이 [38]분리를 촉진하는 핵분열 효모인 시조당류 폼베.다이네인의 운동 서브 유닛인 Dhc1은 키아스마타의 [38]유무 모두에서 염색체 분리에 필요하다.다이네인 경쇄 Dlc1 단백질도 분리, 특히 키아스마타가 없을 때 필요합니다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

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