FLNA

FLNA
북부 말리의 무장단체는 아자와드 민족해방전선을 참조한다.
FLNA
Protein FLNA PDB 2aav.png
사용 가능한 구조물
PDB직교 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭FLNA, ABP-280, ABPX, CSBS, CVD1, FLN, FLN-A, FLN1, FMD, MNS, NHBP, OPD, OPD1, OPD2, XLVD, XMVD, filamin A, FGS2
외부 IDOMIM: 300017 MGI: 95556 HomoloGene: 1119 GeneCard: FLNA
직교체
종인간마우스
엔트레스

2316

192176

앙상블

ENSG00000196924

ENSMUSG00000031328

유니프로트

P213333

Q8BTM8

RefSeq(mRNA)

NM_001110556
NM_001456

NM_001290421
NM_010227

RefSeq(단백질)

NP_001104026
NP_001447

NP_001277350
NP_034357

위치(UCSC)Cr X: 154.35 – 154.37MbCr X: 74.22 – 74.25Mb
PubMed 검색[3][4]
위키다타
인간 보기/편집마우스 보기/편집

FLNA(Filamin A, 알파)는 인간에게 FLNA 유전자에 의해 암호화된 단백질이다.[5][6]

함수

액틴 결합 단백질, 즉 필라민은 액틴 필라멘트를 피질 세포질에서 직교 네트워크로 교차 연결시키고 액틴 시토스켈레톤을 위한 막 단백질의 정박에 참여하는 280 kD 단백질이다. 세포의 형태와 이동의 변조가 중심인 세포골격의 리모델링이다. FLNA 유전자로 암호화된 필라민 A는 널리 표현된 필라민으로, 통합체, 트랜섬브레인 수용체 복합체, 2차 메신저 등과 상호 작용하여 액틴 시토스켈레톤 재구성을 규제한다.[7] 이 유전자에서 적어도 31개의 질병을 유발하는 돌연변이가 발견되었다.[8]

구조

단백질 구조는 액틴 결합 N 단자 영역, 내부 반복측정 24개 및 힌지 영역 2개를 포함한다.[9][10]

상호작용

파일라민은 다음과 상호 작용하는 것으로 나타났다.

RNA 편집

편집된 잔여물은 이전에 dbSNP에서 단일 뉴클레오티드 다형성(SNP)으로 기록되었다.

유형

A to I RNA 편집은 RNA(ADAR)에 작용하는 아데노신 디아미나제 계열에 의해 촉매로 작용하여, 사전 mRNA의 이중 가닥 영역 내에서 아데노신을 구체적으로 인식하여 이노신에 디아민화한다. 이노신은 세포의 변환 기계에 의해 구아노신(guanosine)으로 인식된다. ADAR 계열 ADARs 1-3의 멤버가 3명 있으며 ADAR 1은 효소 활성 멤버로 ADAR 2가 유일하다.ADAR3는 뇌에서 규제 역할을 하는 것으로 생각된다. ADAR1과 ADAR 2는 조직으로 널리 표현되는 반면 ADAR 3은 뇌로 제한된다. RNA의 이중 좌초 영역은 편집 현장의 영역을 보완하는 지역의 잔류물들 사이의 베이스 페어링에 의해 형성된다. 이 보완적 영역은 보통 인접한 인트론에서 발견되지만 외향적 순서로도 위치할 수 있다. 편집 영역과 기본 쌍을 이루는 영역을 ECS(Editing Completary Sequence)라고 한다.

사이트

FLNA pre-mRNA의 편집 사이트는 최종 단백질의 아미노산 2341 내에 위치한다. 글루타민(Q) 코돈은 편집 사이트에서 아데노신을 아르기닌(R) 코돈으로 디아메신(demenosine)을 디아메신(demamin)하여 변경된다. 편집부문은 편집부 다운스트림 약 200개의 뉴클레오티드(nucleotide)를 보완해 길이 32개의 염기쌍으로 이중 좌초된 지역을 형성할 것으로 예측된다. 이 ECS는 전자적 순서에서 찾을 수 있다.[25] Q/R 사이트에서 편집하려면 ADAR1과 ADAR2가 모두 필요할 수 있다.마우스 ADAR2 녹아웃은 Q/R 사이트에서 편집의 감소를 보여준다.ADAR1 더블 녹아웃은 편집에 효과가 없다.[26]

구조

편집된 아데노신은 단백질의 반복처럼 22개의 면역글루린 안에 위치한다. 이 영역은 β 바인딩 도메인[27] 및 RAC1 바인딩 도메인이다.[20] 아미노산 변화는 결합 영역의 정전기 전위에 영향을 미칠 가능성이 있다.[25] FLNA 편집 사이트는 GluR-2의 R/G 사이트와 같은 스플라이스 사이트에서 나온 2개의 뉴클레오티드다. 두 대본 모두 편집 사이트 주변에 7/8의 동일한 뉴클레오티드가 있다. GLUR-2 Q/R 사이트의 편집이 스플라이싱에 영향을 미친다는 것이 널리 알려져 있기 때문에, 시퀀스와 편집 사이트 유사성은 FLNA 사이트의 편집도 스플라이싱을 규제할 수 있다는 것을 의미할 수 있다. gluR-2의 시험관내 실험에서 ADAR2의 존재는 스플라이싱 억제를 초래한다는 것을 보여주었다.[28] FLNA를 위한 EST 데이터의 분석은 마지막 exon 코돈의 편집과 다음 인트론의 보존 사이에 연관성이 있음을 보여준다.[25]

함수

정전기 전위의 변화는 그것이 상호작용하는 많은 단백질에 대한 FLNA의 결합에 영향을 미칠 것 같다.[29]

참조

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추가 읽기

외부 링크