세포외 매트릭스

Extracellular matrix
세포외 매트릭스
Extracellular Matrix.png
상피, 내피 및 결합조직과 관련된 세포외 매트릭스(지하막 및 간질 매트릭스)를 나타내는 그림
세부 사항
식별자
라틴어세포외행렬
약어ECM
메쉬D005109
THH2.00.03.02001
미세해부술의 해부학적 용어

생물학에서 세포외매트릭스(ECM)는 세포외 고분자 및 주변 [1][2][3]세포에 구조 및 생화학적인 지지를 제공하는 콜라겐, 효소, 당단백질 및 히드록시아파타이트와 같은 미네랄로 이루어진 3차원 네트워크이다.다세포는 서로 다른 다세포 계통에서 독립적으로 진화했기 때문에 ECM의 구성은 다세포 구조마다 다릅니다. 그러나 세포 접착, 세포 간 통신 및 분화는 [4]ECM의 일반적인 기능입니다.

동물 세포외 매트릭스는 간질 매트릭스와 기저막을 [5]포함한다.다양한 동물 세포 사이에 (즉, 세포간 공간에) 간질 매트릭스가 존재한다.다당류와 섬유질 단백질의 겔은 간질 공간을 채우고 [6]ECM에 가해지는 스트레스에 대한 압축 완충제 역할을 합니다.지하막은 다양한 상피세포가 있는 ECM의 시트 형태의 퇴적물입니다.동물의 각 결합 조직 유형에는 ECM 유형이 있습니다. 콜라겐 섬유와 골격 미네랄은 뼈 조직의 ECM을 구성하고, 망상 섬유와 접지 물질은 느슨한 결합 조직의 ECM을 구성하며, 혈장은 혈액의 ECM을 구성합니다.

ECM 공장에는 보다 복잡한 신호 [7]분자와 더불어 셀룰로오스 같은 세포벽 구성요소가 포함되어 있습니다.일부 단세포 유기체는 주로 세포외 고분자 물질(EPS)[8]로 구성된 ECM에 세포가 내장된 다세포 바이오필름을 채택한다.

구조.

1: 마이크로필라멘트 2: 인지질 빌레이어 3: 인테그린 4: 프로테오글리칸 5: 피브로넥틴 6: 콜라겐 7: 엘라스틴

ECM의 구성 요소는 상주 세포에 의해 주로 세포 내에서 생성되고 세포 [9]외부를 통해 ECM으로 분비됩니다.일단 분비되면, 그것들은 기존 매트릭스와 합쳐집니다.ECM은 섬유질 단백질과 글리코사미노글리칸(GAG)으로 구성된 인터록 메시로 구성됩니다.

프로테오글리칸

글리코사미노글리칸은 탄수화물 중합체이고 프로테오글리칸을 형성하기 위해 대부분 세포 외 기질 단백질에 결합됩니다. (히알루론산은 주목할 만한 예외입니다; 아래 참조).프로테오글리칸은 양전하를 띤 나트륨 이온(Na+)을 끌어당기는 순 음전하를 가지고 있으며, 이는 삼투압을 통해 물 분자를 끌어당겨 ECM과 상주 세포에 수분을 공급합니다.또한 프로테오글리칸은 ECM 내에 성장 인자를 가두고 저장하는 데 도움이 될 수 있습니다.

아래는 세포외 매트릭스 내에서 발견되는 다양한 종류의 프로테오글리칸이다.

헤파란 황산염

헤파란 황산염(HS)은 모든 동물 조직에서 발견되는 선형 다당류이다.그것은 두세 개의 [10][11]HS 사슬이 세포 표면 또는 ECM 단백질에 가깝게 부착되는 프로테오글리칸(PG)으로 발생한다.HS가 다양한 단백질 리간드에 결합하고 발달 과정, 혈관 형성, 혈액 응고, 종양 전이를 포함한 다양한 생물학적 활동을 조절하는 것은 이 형태입니다.

본 발명의 세포외 매트릭스, 특히 기저막은 헤파란황산염이 부착되어 있는 주요 단백질인 다도메인 페를레칸 단백질, 아그린 단백질 및 콜라겐 XVIII이다.

콘드로이틴 황산염

콘드로이틴 황산염은 연골, 힘줄, 인대, 대동맥벽의 인장강도에 기여합니다.그것들은 또한 신경가소성에 [12]영향을 미치는 것으로 알려져 있다.

케라탄 황산염

케라탄 황산염은 황산염 함량이 다양하며, 다른 많은 GAG와 달리 우론산을 포함하지 않는다.그것들은 각막, 연골, 뼈, 그리고 동물의 뿔에 존재한다.

비프로테오글리칸 다당류

히알루론산

히알루론산(또는 히알루론산)은 D-글루쿠론산과 N-아세틸글루코사민의 교대로 이루어진 다당류이며, 다른 GAG와 달리 프로테오글리칸으로 발견되지 않는다.세포외 공간에 있는 히알루론산은 상당한 양의 물을 흡수함으로써 역작용하는 팽출(생존)력을 제공함으로써 압축에 저항하는 능력을 조직에 부여한다.따라서 히알루론산은 하중 이음매의 ECM에 풍부하게 존재한다.그것은 또한 간질성 겔의 주요 성분이다.히알루론산은 세포막의 내면에서 발견되며 생합성 [13]중에 세포 밖으로 전이된다.

히알루론산은 배아 발달, 치유 과정, 염증, 종양 발생 시 세포 행동을 조절하는 환경 신호 역할을 합니다.그것은 특정 막 통과 수용체인 CD44와 [14]상호작용한다.

단백질

콜라겐

콜라겐은 ECM에서 가장 풍부한 단백질입니다.실제로 콜라겐은 인체에서[15][16] 가장 풍부한 단백질로 골격 단백질 [17]함량의 90%를 차지한다.콜라겐은 섬유질 단백질로 ECM에 존재하며 상주 세포에 구조적 지지를 제공합니다.콜라겐은 전구체 형태(프로콜라겐)로 외부세포화되어 프로콜라겐 단백질 분해효소(procollagen protease)에 의해 분해되어 세포외조립이 가능하다.엘러스 단로스 증후군, 골형성불완전증, 표피분해불소증 등의 질환은 콜라겐을 [9]암호화하는 유전자의 유전적 결함과 관련이 있다.콜라겐은 형성되는 구조의 유형에 따라 여러 패밀리로 나눌 수 있습니다.

  1. 피브릴라(타입 I, II, III, V, XI)
  2. 패싯(타입 IX, XI, XIV)
  3. 쇼트 체인 (타입 VII, X)
  4. 지하막(타입 IV)
  5. 기타 (타입 VI, VII, 13)

엘라스틴

엘라스틴은 콜라겐과 대조적으로 조직에 탄력을 주어 필요할 때 늘어나게 하고 다시 원래 상태로 돌아가게 한다.이것은 혈관, 폐, 피부, 인대 등에 유용하며, 이러한 조직에는 다량의 엘라스틴이 포함되어 있습니다.엘라스틴은 섬유아세포와 평활근세포에 의해 합성된다.엘라스틴은 매우 불용성이고 트로포엘라스틴은 샤페론 분자 내에서 분비되며, 샤페론 분자는 성숙한 엘라스틴 섬유와 접촉하면 전구체 분자를 방출한다.트로포엘라스틴은 이어서 탈아미네이트되어 엘라스틴 가닥에 통합된다.큐티스락사 및 윌리엄스 증후군과 같은 질환은 [9]ECM의 엘라스틴 섬유가 부족하거나 없는 것과 관련이 있습니다.

세포외 소포

2016년 Huleihel 외 연구진은 ECM 바이오스카폴드 [18]내에 DNA, RNA 및 매트릭스 결합 나노베입자(MBV)의 존재를 보고했습니다.MBV의 형태와 크기는 앞서 설명한 엑소좀과 일치하는 것으로 밝혀졌다.MBV 화물에는 다양한 단백질 분자, 지질, DNA, 단편 및 miRNA가 포함됩니다.ECM 바이오스커폴드와 마찬가지로 MBV는 대식세포의 활성화 상태를 수정하고 증식, 이동 및 세포 사이클과 같은 다양한 세포 특성을 변경할 수 있습니다.MBV는 이제 ECM 바이오스커폴드의 필수적이고 기능적인 핵심 구성 요소로 간주됩니다.

세포접착단백질

피브로넥틴

피브로넥틴은 ECM의 콜라겐 섬유와 세포를 연결하는 당단백질이며, 세포가 ECM을 통해 이동할 수 있도록 합니다.피브로넥틴은 콜라겐과 세포 표면 인테그린을 결합시켜 세포 이동을 촉진하기 위해 세포 골격을 재구성합니다.섬유넥틴은 펼쳐지고 비활성화된 형태로 세포에 의해 분비된다.인테그린에 결합하면 피브로넥틴 분자가 펼쳐져 이합체를 형성하여 적절하게 기능할 수 있습니다.또한 피브로넥틴은 혈액 응고 시 혈소판에 결합하고 상처 [9]치유 시 환부에 대한 세포 이동을 촉진함으로써 조직 손상 부위를 돕는다.

라미닌

라미닌은 거의 모든 동물의 기초 층에서 발견되는 단백질이다.콜라겐 같은 섬유를 형성하는 대신, 라미닌은 기저 라미나의 인장력에 저항하는 거미줄 같은 구조의 네트워크를 형성합니다.그들은 또한 세포 유착을 돕는다.라미닌은 콜라겐 및 [9]니도겐과 같은 다른 ECM 구성 요소와 결합합니다.

발전

많은 종류의 조직 유형에서 발견되는 다양한 종류의 세포 외 기질의 발달에 기여하는 많은 세포 유형이 있다.ECM의 로컬 구성 요소에 따라 결합 조직의 특성이 결정됩니다.

섬유아세포는 결합 조직 ECM에서 가장 일반적인 세포 유형으로, 합성, 유지 및 구조적 프레임워크를 제공합니다. 섬유아세포는 접지 물질을 포함한 ECM의 전구 구성 요소를 분비합니다.연골세포는 연골에서 발견되며 연골기질을 생성한다.골아세포는 뼈 형성을 담당한다.

생리학

강성과 탄성

ECM은 부드러운 뇌 조직부터 단단한 뼈 조직까지 다양한 강성과 탄성 수준에서 존재할 수 있습니다.ECM의 탄성은 몇 가지 크기로 차이가 날 수 있습니다.이 성질은 주로 콜라겐과 엘라스틴 [2]농도에 의존하며, 최근 많은 세포 기능을 조절하는 데 중요한 역할을 하는 것으로 나타났습니다.

셀은 힘을 가하고 그에 따른 [19]역풍을 측정함으로써 환경의 기계적 특성을 감지할 수 있습니다.이것은 세포 수축,[20] 세포 이동,[21] 세포 [22]증식,[24] 분화[23] 및 세포 사멸을 포함한 많은 중요한 세포 과정을 조절하는데 도움을 주기 때문에 중요한 역할을 한다.비근육 마이오신 II의 억제는 이러한 [23][21][20]효과의 대부분을 차단하며, 이는 실제로 지난 10년 동안 연구에서 새로운 초점이 된 ECM의 기계적 특성을 감지하는 것과 관련이 있음을 나타냅니다.

유전자 발현에 미치는 영향

ECM의 서로 다른 기계적 특성은 세포 행동과 유전자 [25]발현 모두에 영향을 미칩니다.비록 이것이 행해지는 메커니즘이 완전히 설명되지 않았지만, 접착 복합체와 그 수축력이 세포 간 구조를 통해 전달되는 액틴-미오신 세포골격은 아직 발견되지 않은 분자 [20]경로에서 중요한 역할을 하는 것으로 생각된다.

차별화 효과

ECM 탄성은 셀의 분화를 유도할 수 있으며, 이 과정에서 셀이 한 셀 유형에서 다른 셀 유형으로 변화합니다.특히, 순진한 중간엽 줄기세포(MSC)는 조직 수준의 탄성에 극도로 민감한 표현형을 지정하고 확약하는 것으로 나타났다.뇌를 모방하는 부드러운 매트릭스에 배치된 MSC는 유사한 형태, RNAi 프로파일, 세포골격 마커 및 전사 인자 수준을 보여주며 뉴런과 같은 세포로 분화한다.마찬가지로 근육을 모방하는 더 단단한 매트릭스는 근원성이며 콜라겐 뼈를 모방하는 강직성이 있는 매트릭스는 [23]골원성이 있습니다.

쌍방향성

주요 기사:쌍방향성

뻣뻣함과 탄성은 또한 세포 이동을 유도하는데, 이 과정을 듀로텍스라고 한다.이 용어는 Lo CM과 동료들이 단세포가 강성 구배를 따라 이동하는 경향을 발견했을 때 만들어졌으며(더 단단한 [21]기질을 향해) 그 이후 광범위하게 연구되어 왔다.이중화 뒤에 있는 분자 메커니즘은 주로 세포와 ECM 사이의 [26]주요 접촉 장소로 작용하는 큰 단백질 복합체인 국소 접착에 존재하는 것으로 생각됩니다.이 복합체는 세포 형태와 악토미오신 [27]수축성의 변화를 일으키는 구조 고정 단백질(integrins)과 시그널링 단백질(FAK), 탈린, 빈쿨린, 팍실린, α-actin, GTPases 등)을 포함한 많은 단백질들을 포함하고 있다.이러한 변화는 방향 이동을 용이하게 하기 위해 세포골격의 재배치를 일으키는 것으로 생각된다.

기능.

ECM은 다양한 특성과 구성으로 인해 지원 제공, 조직 상호 분리 및 세포 간 통신 규제와 같은 많은 기능을 수행할 수 있습니다.세포외 기질은 세포의 동적 행동을 조절한다.또한 광범위한 세포 성장 인자를 격리하여 [5]해당 인자의 로컬 스토어 역할을 합니다.생리적 조건의 변화는 그러한 저장소의 국부적 방출을 유발하는 단백질 분해효소 활동을 촉발할 수 있다.이것은 새로운 합성 없이 세포 기능의 빠르고 국소적인 성장인자 매개 활성화를 가능하게 한다.

세포외 기질의 형성은 성장, 상처 치유, 섬유화와 같은 과정에 필수적이다.ECM 구조와 조성에 대한 이해는 또한 암 생물학에서 종양 침입과 전이의 복잡한 역학을 이해하는 데 도움을 준다. 전이에는 종종 세린 단백질 분해효소, 트레오닌 단백질 분해효소 및 매트릭스 메탈로 단백질 [5][28]분해효소 같은 효소에 의한 세포 외 기질의 파괴가 수반되기 때문이다.

ECM의 강성과 탄성은 세포 이동, 유전자 [29]발현 및 [23]분화에 중요한 영향을 미칩니다.셀은 ECM의 강성을 능동적으로 감지하고 [21]듀로텍스라고 불리는 현상으로 보다 단단한 표면으로 우선적으로 이동합니다.그들은 또한 분화와 암 [30]진행에 영향을 미치기 때문에 점점 더 연구 대상이 되고 있는 탄성을 감지하고 그에 따라 유전자 발현을 조절한다.

히알루론이 주요 ECM 성분인 뇌에서 매트릭스는 구조적 특성과 신호 특성을 모두 표시합니다.고분자량 히알루론산은 세포외 공간에서 국소적으로 확산을 조절하는 확산 장벽 역할을 한다.매트릭스 분해 시 히알루론산 조각은 세포외 공간으로 방출되며, 여기서 그들은 소염증 분자로 기능하며, 미세글리아와 [31]같은 면역 세포의 반응을 조정한다.

세포 접착

많은 세포들이 세포외 기질의 구성요소에 결합한다.세포 접착은 두 가지 방법으로 발생할 수 있습니다. 즉, ECM을 세포의 액틴 필라멘트에 연결하고, ECM을 케라틴과 같은 중간 필라멘트에 연결하는 헤미데스모솜입니다.이 세포와 ECM의 접착은 인테그린으로 알려진 특정 세포 표면 세포 접착 분자(CAM)에 의해 조절됩니다.인테그린은 피브로넥틴과 라미닌과 같은 ECM 구조와 다른 세포의 표면에 있는 인테그린 단백질과 결합하는 세포 표면 단백질이다.

피브로넥틴은 ECM 고분자에 결합하고 트랜스막 인테그린에 결합을 촉진합니다.세포외 도메인에 피브로넥틴의 부착은 액틴과 [6]같은 어댑터 분자 세트를 통해 세포내 신호 전달 경로와 세포내 세포골격과의 연결을 개시한다.

임상적 의의

다음 항목도 참조하십시오.재생의학

세포외 기질은 조직의 재생과 치유를 일으키는 것으로 밝혀졌다.비록 세포 외 기질이 조직의 건설적인 리모델링을 촉진하는 작용 메커니즘은 아직 알려지지 않았지만, 연구원들은 이제 매트릭스 결합 나노베시클이 치료 [18][32]과정에서 중요한 역할을 한다고 믿고 있다.예를 들어, 인간의 태아에서 세포외 기질은 줄기세포와 함께 인간의 신체 모든 부분을 성장시키고 재생하기 위해 작동하며 태아는 자궁에서 손상된 모든 것을 다시 재생시킬 수 있다.과학자들은 오랫동안 매트릭스가 완전히 발달한 후에 기능을 멈춘다고 믿어왔다.그것은 과거에 말의 찢어진 인대 치료를 돕는 데 사용되었지만,[33] 인간의 조직 재생을 위한 장치로 더 많이 연구되고 있다.

부상 복구 및 조직 엔지니어링 측면에서 세포 외 매트릭스는 두 가지 주요 목적을 수행합니다.첫째, 면역체계가 상처로 인해 유발되어 염증과 흉터 조직으로 반응하는 것을 예방합니다.다음으로, 그것은 [33]흉터 조직을 형성하는 대신 주변 세포들이 조직을 회복하도록 돕는다.

의료 애플리케이션의 경우, 필요한 ECM은 일반적으로 쉽게 접근할 수 있고 상대적으로 사용하지 않는 소스인 돼지 방광에서 추출됩니다.그것은 현재 위를 따라 늘어선 조직의 구멍을 막음으로써 궤양을 치료하기 위해 정기적으로 사용되고 있지만, 부상당한 병사들을 위한 응용 프로그램에 대한 미국 정부뿐만 아니라 많은 대학들에 의해 현재 추가 연구가 이루어지고 있다.2007년 초, 텍사스의 한 군사 기지에서 테스트가 실시되고 있었다.과학자들은 전쟁에서 [34]손을 다친 이라크 전쟁 참전용사들에게 가루 형태를 사용하고 있다.

모든 ECM 장치가 블래더에서 나오는 것은 아닙니다.돼지소장점막하로부터 오는 세포외 기질은 "심방중격결손", "특허공 난형", 그리고 사타구니 탈장을 치료하는데 사용되고 있다.1년 후 이러한 패치에 있는 콜라겐 ECM의 95%가 [35]심장의 정상적인 연조직으로 대체됩니다.

세포외기질단백질은 세포배양 중 줄기세포와 전구세포를 분화되지 않은 상태로 유지하고 시험관내 상피, 내피 및 평활근세포의 분화를 유도하기 위해 세포배양시스템에서 일반적으로 사용된다.세포외 매트릭스 단백질은 또한 종양 [36]발생 모델링을 위한 시험관내 3D 세포배양을 지원하기 위해 사용될 수 있다.

인간 또는 동물 조직을 처리하여 세포 외 기질의 일부를 유지하는 생체 재료의 클래스를 ECM 생체 재료라고 합니다.

식물 내

식물 세포는 조직을 형성하기 위해 테셀레이트된다.세포벽은 식물세포를 둘러싼 비교적 견고한 구조입니다.세포벽은 삼투압에 견딜 수 있는 측면 강도를 제공하지만 필요할 때 세포가 성장할 수 있을 만큼 유연합니다. 세포간 의사소통의 매개체 역할을 하기도 합니다.세포벽은 헤미셀룰로오스, 펙틴 및 익스텐진을 포함한 당단백질 매트릭스에 내장된 셀룰로오스 미세섬유의 여러 적층층으로 구성됩니다.당단백질 매트릭스의 구성 요소는 인접한 식물 세포의 세포벽이 서로 결합하는 것을 돕는다.세포벽의 선택적 투과성은 당단백질 매트릭스의 펙틴에 의해 주로 제어된다.플라스모데스마타(plasmodesma)는 인접한 식물 세포의 세포벽을 가로지르는 모공이다.이러한 채널은 엄격하게 조절되며 선택적으로 특정 크기의 분자가 [13]세포 사이를 통과할 수 있도록 합니다.

다형성 및 필로조아에서

동물의 세포외 매트릭스 기능(Metazoa)은 어포자충이 [37]분화된 후 다형류와 필로조아의 공통 조상에서 발달했다.

역사

세포외 매트릭스의 중요성은 오랫동안 인식되어 왔으나(Lewis, 1922), 용어의 사용은 보다 최근의 것이다(Gospodarowicz 등, 1979).[38][39][40][41]

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ Theocharis AD, Skandalis SS, Gialeli C, Karamanos NK (February 2016). "Extracellular matrix structure". Advanced Drug Delivery Reviews. 97: 4–27. doi:10.1016/j.addr.2015.11.001. PMID 26562801.
  2. ^ a b Bonnans C, Chou J, Werb Z (December 2014). "Remodelling the extracellular matrix in development and disease". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 15 (12): 786–801. doi:10.1038/nrm3904. PMC 4316204. PMID 25415508.
  3. ^ Michel G, Tonon T, Scornet D, Cock JM, Kloareg B (October 2010). "The cell wall polysaccharide metabolism of the brown alga Ectocarpus siliculosus. Insights into the evolution of extracellular matrix polysaccharides in Eukaryotes". The New Phytologist. 188 (1): 82–97. doi:10.1111/j.1469-8137.2010.03374.x. PMID 20618907.open access
  4. ^ Abedin M, King N (December 2010). "Diverse evolutionary paths to cell adhesion". Trends in Cell Biology. 20 (12): 734–42. doi:10.1016/j.tcb.2010.08.002. PMC 2991404. PMID 20817460.
  5. ^ a b c Kumar; Abbas; Fausto (2005). Robbins and Cotran: Pathologic Basis of Disease (7th ed.). Philadelphia: Elsevier. ISBN 978-0-7216-0187-8.
  6. ^ a b Alberts B, Bray D, Hopin K, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2004). "Tissues and Cancer". Essential cell biology. New York and London: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3481-1.
  7. ^ Brownlee, Colin (October 2002). "Role of the extracellular matrix in cell-cell signalling: paracrine paradigms". Current Opinion in Plant Biology. 5 (5): 396–401. doi:10.1016/S1369-5266(02)00286-8. PMID 12183177.
  8. ^ Kostakioti M, Hadjifrangiskou M, Hultgren SJ (April 2013). "Bacterial biofilms: development, dispersal, and therapeutic strategies in the dawn of the postantibiotic era". Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 3 (4): a010306. doi:10.1101/cshperspect.a010306. PMC 3683961. PMID 23545571.
  9. ^ a b c d e Plopper G (2007). The extracellular matrix and cell adhesion, in Cells (eds Lewin B, Cassimeris L, Lingappa V, Plopper G). Sudbury, MA: Jones and Bartlett. ISBN 978-0-7637-3905-8.
  10. ^ Gallagher JT, Lyon M (2000). "Molecular structure of Heparan Sulfate and interactions with growth factors and morphogens". In Iozzo RV (ed.). Proteoglycans: structure, biology and molecular interactions. Marcel Dekker Inc. New York, New York. pp. 27–59. ISBN 9780824703349.
  11. ^ Iozzo RV (1998). "Matrix proteoglycans: from molecular design to cellular function". Annual Review of Biochemistry. 67 (1): 609–52. doi:10.1146/annurev.biochem.67.1.609. PMID 9759499. S2CID 14638091.closed access
  12. ^ Hensch, Takao K. (2005). "Critical Period Mechanisms in Developing Visual Cortex". Neural Development. Current Topics in Developmental Biology. Vol. 69. pp. 215–237. doi:10.1016/S0070-2153(05)69008-4. ISBN 978-0-12-153169-0. PMID 16243601.
  13. ^ a b Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J (2008). "Integrating Cells Into Tissues". Molecular Cell Biology (5th ed.). New York: WH Freeman and Company. pp. 197–234.
  14. ^ Peach RJ, Hollenbaugh D, Stamenkovic I, Aruffo A (July 1993). "Identification of hyaluronic acid binding sites in the extracellular domain of CD44". The Journal of Cell Biology. 122 (1): 257–64. doi:10.1083/jcb.122.1.257. PMC 2119597. PMID 8314845.open access
  15. ^ Di Lullo GA, Sweeney SM, Korkko J, Ala-Kokko L, San Antonio JD (February 2002). "Mapping the ligand-binding sites and disease-associated mutations on the most abundant protein in the human, type I collagen". The Journal of Biological Chemistry. 277 (6): 4223–31. doi:10.1074/jbc.M110709200. PMID 11704682.open access
  16. ^ Karsenty G, Park RW (1995). "Regulation of type I collagen genes expression". International Reviews of Immunology. 12 (2–4): 177–85. doi:10.3109/08830189509056711. PMID 7650420.closed access
  17. ^ Kern B, Shen J, Starbuck M, Karsenty G (March 2001). "Cbfa1 contributes to the osteoblast-specific expression of type I collagen genes". The Journal of Biological Chemistry. 276 (10): 7101–7. doi:10.1074/jbc.M006215200. PMID 11106645.open access
  18. ^ a b Huleihel L, Hussey GS, Naranjo JD, Zhang L, Dziki JL, Turner NJ, Stolz DB, Badylak SF (June 2016). "Matrix-bound nanovesicles within ECM bioscaffolds". Science Advances. 2 (6): e1600502. Bibcode:2016SciA....2E0502H. doi:10.1126/sciadv.1600502. PMC 4928894. PMID 27386584.
  19. ^ Plotnikov SV, Pasapera AM, Sabass B, Waterman CM (December 2012). "Force fluctuations within focal adhesions mediate ECM-rigidity sensing to guide directed cell migration". Cell. 151 (7): 1513–27. doi:10.1016/j.cell.2012.11.034. PMC 3821979. PMID 23260139.closed access
  20. ^ a b c Discher DE, Janmey P, Wang YL (November 2005). "Tissue cells feel and respond to the stiffness of their substrate". Science. 310 (5751): 1139–43. Bibcode:2005Sci...310.1139D. CiteSeerX 10.1.1.318.690. doi:10.1126/science.1116995. PMID 16293750. S2CID 9036803.closed access
  21. ^ a b c d Lo CM, Wang HB, Dembo M, Wang YL (July 2000). "Cell movement is guided by the rigidity of the substrate". Biophysical Journal. 79 (1): 144–52. Bibcode:2000BpJ....79..144L. doi:10.1016/S0006-3495(00)76279-5. PMC 1300921. PMID 10866943.closed access
  22. ^ Hadjipanayi E, Mudera V, Brown RA (February 2009). "Close dependence of fibroblast proliferation on collagen scaffold matrix stiffness". Journal of Tissue Engineering and Regenerative Medicine. 3 (2): 77–84. doi:10.1002/term.136. PMID 19051218. S2CID 174311.closed access
  23. ^ a b c d Engler AJ, Sen S, Sweeney HL, Discher DE (August 2006). "Matrix elasticity directs stem cell lineage specification". Cell. 126 (4): 677–89. doi:10.1016/j.cell.2006.06.044. PMID 16923388. S2CID 16109483.closed access
  24. ^ Wang HB, Dembo M, Wang YL (November 2000). "Substrate flexibility regulates growth and apoptosis of normal but not transformed cells". American Journal of Physiology. Cell Physiology. 279 (5): C1345-50. doi:10.1152/ajpcell.2000.279.5.C1345. PMID 11029281.closed access
  25. ^ Wahbi, Wafa; Naakka, Erika; Tuomainen, Katja; Suleymanova, Ilida; Arpalahti, Annamari; Miinalainen, Ilkka; Vaananen, Juho; Grenman, Reidar; Monni, Outi; Al-Samadi, Ahmed; Salo, Tuula (February 2020). "The critical effects of matrices on cultured carcinoma cells: Human tumor-derived matrix promotes cell invasive properties". Experimental Cell Research. 389 (1): 111885. doi:10.1016/j.yexcr.2020.111885. hdl:10138/325579. PMID 32017929.
  26. ^ Allen JL, Cooke ME, Alliston T (September 2012). "ECM stiffness primes the TGFβ pathway to promote chondrocyte differentiation". Molecular Biology of the Cell. 23 (18): 3731–42. doi:10.1091/mbc.E12-03-0172. PMC 3442419. PMID 22833566.
  27. ^ Kanchanawong P, Shtengel G, Pasapera AM, Ramko EB, Davidson MW, Hess HF, Waterman CM (November 2010). "Nanoscale architecture of integrin-based cell adhesions". Nature. 468 (7323): 580–4. Bibcode:2010Natur.468..580K. doi:10.1038/nature09621. PMC 3046339. PMID 21107430.
  28. ^ Liotta LA, Tryggvason K, Garbisa S, Hart I, Foltz CM, Shafie S (March 1980). "Metastatic potential correlates with enzymatic degradation of basement membrane collagen". Nature. 284 (5751): 67–8. Bibcode:1980Natur.284...67L. doi:10.1038/284067a0. PMID 6243750. S2CID 4356057.closed access
  29. ^ Wang JH, Thampatty BP, Lin JS, Im HJ (April 2007). "Mechanoregulation of gene expression in fibroblasts". Gene. 391 (1–2): 1–15. doi:10.1016/j.gene.2007.01.014. PMC 2893340. PMID 17331678.closed access
  30. ^ Provenzano PP, Inman DR, Eliceiri KW, Keely PJ (December 2009). "Matrix density-induced mechanoregulation of breast cell phenotype, signaling and gene expression through a FAK-ERK linkage". Oncogene. 28 (49): 4326–43. doi:10.1038/onc.2009.299. PMC 2795025. PMID 19826415.closed access
  31. ^ Soria FN, Paviolo C, Doudnikoff E, Arotcarena ML, Lee A, Danné N, Mandal AK, Gosset P, Dehay B, Groc L, Cognet L, Bezard E (July 2020). "Synucleinopathy alters nanoscale organization and diffusion in the brain extracellular space through hyaluronan remodeling". Nature Communications. 11 (1): 3440. Bibcode:2020NatCo..11.3440S. doi:10.1038/s41467-020-17328-9. PMC 7351768. PMID 32651387.open access
  32. ^ "Pitt researchers solve mystery on how regenerative medicine works". EurekAlert!. Retrieved 2017-03-01.
  33. ^ a b '픽시 더스트'는 인간의 새로운 손가락 성장을 돕는다.
  34. ^ StuffWorks, 인간은 어떻게 손가락을 재생시킬 수 있는 방법2009년, 세인트루이스.프란시스 심장 센터는 복구 수술에 세포외 매트릭스 기술을 사용하는 것을 발표했습니다.2007년 3월 10일 Wayback Machine에서 아카이브 완료
  35. ^ "First Ever Implantation of Bioabsorbable Biostar Device at DHZB". DHZB NEWS. December 2007. Archived from the original on 2008-12-11. Retrieved 2008-08-05. The almost transparent collagen matrix consists of medically purified pig intestine, which is broken down by the scavenger cells (macrophages) of the immune system. After about 1 year the collagen has been almost completely (90-95%) replaced by normal body tissue: only the tiny metal framework remains. An entirely absorbable implant is currently under development.
  36. ^ Kleinman HK, Luckenbill-Edds L, Cannon FW, Sephel GC (October 1987). "Use of extracellular matrix components for cell culture". Analytical Biochemistry. 166 (1): 1–13. doi:10.1016/0003-2697(87)90538-0. PMID 3314585.
  37. ^ Tikhonenkov, Denis V. (2020). "Insights into the origin of metazoan multicellularity from predatory unicellular relatives of animals". BMC Biology. 18 (39): 39. doi:10.1186/s12915-020-0762-1. PMC 7147346. PMID 32272915.
  38. ^ Lewis WH (1922). "The adhesive quality of cells". Anat Rec. 23 (7): 387–392. doi:10.1002/ar.1090230708. S2CID 84566330.
  39. ^ Gospodarowicz D, Vlodovsky I, Greenburg G, Johnson LK (1979). "Cellular shape is determined by the extracellular matrix and is responsible for the control of cellular growth and function". In Sato GH, Ross R (eds.). Hormones and Cell Culture. Coldspring Harbor Laboratory. p. 561. ISBN 9780879691257.
  40. ^ Mecham R, ed. (2011). The extracellular matrix: an overview. Springer. ISBN 9783642165559.[페이지 필요]
  41. ^ Rieger R, Michaelis A, Green MM (2012-12-06). Glossary of Genetics: Classical and Molecular (5th ed.). Berlin: Springer-Verlag. p. 553. ISBN 9783642753336.

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