TPM1

TPM1
식별자
별칭	TPM1, C15orf13, CMD1Y, CMH3, HTM-알파, LVNC9, TMSA, TMSA, HEL-S-265, 트로포미오신 1(알파), 트로포미오신 1
외부 ID	OMIM: 191010 호몰로진: 121635 GeneCard: TPM1
유전자 위치(인간)
쳇.	15번 염색체(인간)
끝	63,071,915 bp
RNA 표현 패턴
	표현된 상단
	좌심실; ; 심실의; ; 우심실; ; 하트; ; 아트리움; ; 심근;
	추가 참조 표현식 데이터
	; ; ; ;
	추가 참조 표현식 데이터
유전자 온톨로지
분자함수	세포골격 단백질 결합; 시토스켈레톤 구조 성분; GO:0001948 단백질 결합; 구속력을 행사하다; 근육의 구조적 구성 요소; 동일한 단백질 결합; 단백질 호모디메르화 활동; 단백질 이질화 활동; 액틴 필라멘트 바인딩;
셀룰러 컴포넌트	세포질; 근육 얇은 필라멘트 트로포미오신; 사커; 응력 섬유; 루플 막; 삐걱삐 울다; 시토스켈레톤; 시토솔; 액틴 필라멘트; 시토스켈레톤으로 행동하다.; 근디브릴; 필라멘트 액틴;
생물학적 과정	근육 수축 조절; 근육 수축; 심장 수축 조절; ATP 의존적 활동에 대한 긍정적인 규제; 원활한 근육 세포 이동과 관련된 혈관 조절; 원활한 근육 세포 증식과 관련된 혈관 부조화; 루플 조직; 상처 치유; 활성 산소 종에 대한 세포 반응; 세포이동에 대한 부정적인 규제; 사이토스켈레톤 조직; 세포 형상의 조절; 근육 필라멘트 슬라이딩; 사커 조직; 응력 섬유 조립체의 양성 조절; 세포 유착의 양성 규제; 활동 필라멘트 조직; 자궁 내 배아 발달; 에피네프린에 의한 심박수의 긍정적인 조절; 심실 심장 근육 조직 형태생식; 심장근육수축;
	출처:아미고 / 퀵고
직교체
	7168
	n/a
	ENSG00000140416
	n/a
	P09493
	n/a
NM_000366; NM_001018004; NM_001018005; NM_001018006; NM_001018007;
	NM_001018008; NM_001018020; NM_001301244; NM_001301289; NM_001330344; NM_001330346; NM_001330351; NM_001365776; NM_001365777; NM_001365778; NM_001365779; NM_001365780; NM_001365781; NM_001365782
	n/a
NP_000357; NP_001018004; NP_001018005; NP_001018006; NP_001018007;
	NP_001018008; NP_001018020; NP_001288173; NP_001288218; NP_001317273; NP_001317275; NP_001317280; NP_001352705; NP_001352706; NP_001352707; NP_001352708; NP_001352709; NP_001352710; NP_001352711; NP_001018006.1
	n/a
	위키다타
인간 보기/편집

트로포미오신 알파-1 체인은 인간에게 TPM1 유전자에 의해 암호화된 단백질이다.^[3] 이 유전자는 잘 보존되고 널리 분포된 액틴 결합 단백질의 트로포미오신(Tm) 계열의 구성원으로, 줄무늬가 있고 매끄러운 근육의 수축계통과 비근육 세포의 세포골격에 관여한다.

구조

tm은 284개의 아미노산으로 구성된 32.7 kDa 단백질이다.^[4] Tm은 두 개의 알파-헬리컬 체인으로 구성된 유연한 단백질 호모디머 또는 헤테로디머로, 근육의 기능적 단위로 7개의 액틴 분자를 감싸기 위해 구부러진 코일 순응을 채택한다.^[5] 액틴 필라멘트의 두 홈을 따라 엔드 투 엔드로 중합되며 필라멘트에 안정성을 제공한다. 인간의 줄무늬근육은 TPM1(α-Tm), TPM2(β-Tm), TPM3(Tm-Tm) 유전자의 단백질을 표현하는데, α-Tm은 줄무늬근육에서 지배적인 등소형이다. 인간의 심장 근육에서 α-Tm 대 β-Tm의 비율은 대략 5:1이다.^[6]

함수

Tm은 근육 수축 시 액틴과 미오신의 칼슘 의존적 상호작용을 조절하기 위해 트로포닌 복합체와 연계하여 기능한다. tm 분자는 액틴 얇은 필라멘트를 따라 머리부터 꼬리까지 배열되어 있으며 근육의 협동 활성화에 있어 핵심 요소다. 맥킬롭과 지브스가 제안한 세 가지 국가 모델은 심장 주기 동안 tm의 위치를 기술하고 있다.^[7] 막힘(B) 상태는 세포내 칼슘이 부족하고 Tm이 액틴의 미오신 결합 부위를 차단할 때 디아스톨에서 발생한다. 폐쇄(C) 상태는 Tm이 액틴의 내부 홈에 위치할 때인데, 이 상태에서 미오신은 머리가 약하게 묶여 힘을 발생시키지 않는 "cocked" 위치에 있다. myosin 바인딩(M) 상태는 tm이 강하게 구속되고 능동적으로 힘을 발생시키는 myosin 교차로에 의해 액틴에서 추가로 이탈하는 경우다. Tm은 액틴 외에도 트로포닌 T(TnT)를 묶는다. TnT는 작용하기 위해 후속 Tm 분자의 머리부터 꼬리까지 겹치는 영역을 차단한다.

임상적 중요성

TPM1의 돌연변이는 비대성 심근병증, 확장성 심근병증, 좌심실비중합성 심근병증과 관련이 있다. HCM 돌연변이는 N-단자 영역과 기간 5로 알려진 1차 활성 결합 영역을 중심으로 군집화되는 경향이 있다.^[8]

참조

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추가 읽기

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외부 링크

COPaKB에서 인간 TPM1의 질량분석 특성 ^[1]
GeneReviews/NIH/NCBI/UW entry on Familial Vadiorcycodycody Overview(가족 비대조성 심근증 개요)
PDBe-KB에서 UniProt: P09493(트로포민 알파-1 체인)에 대해 PDB에서 사용할 수 있는 모든 구조 정보의 개요.

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[2] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

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[4] ttp://www.heartproteome.org/copa/ProteinInfo.aspx?QType=Protein%20ID&QValue=P09493. {{cite web}}: 누락 또는 비어 있음 title= (도움말)

[5] Brown, J. H.; Kim, K. H.; Jun, G; Greenfield, N. J.; Dominguez, R; Volkmann, N; Hitchcock-Degregori, S. E.; Cohen, C (2001). "Deciphering the design of the tropomyosin molecule". Proceedings of the National Academy of Sciences. 98 (15): 8496–501. Bibcode:2001PNAS...98.8496B. doi:10.1073/pnas.131219198. PMC 37464. PMID 11438684.

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