미오필라멘트

Myofilament
미오필라멘트
Myofilament.svg
미오필라멘트
세부 사항
의 일부묘피릴
식별자
라틴어근막염
THH2.00.05.0.00006
FMA67897
미세조영술의 해부학적 용어

근섬유는 근육 세포에 있는 근섬유의 두 가지 단백질 필라멘트다. 두 단백질은 미오신과 액틴이며 근육수축에 관여하는 수축성 단백질이다. 두 개의 필라멘트는 미오신이 대부분이고, 얇은 것은 액틴이 대부분이다.[1]

근육 조직의 종류는 골격근과 심장근육, 사선근육(일부 무척추동물에서 발견됨), 비스트라이팅 매끄러운 근육이다. 근막의 다양한 배열은 다른 근육을 만든다. 줄무늬 근육은 필라멘트의 횡 띠를 가지고 있다. 비스듬히 줄무늬가 있는 근육에서는 필라멘트가 비틀거린다. 평활근은 필라멘트의 배열이 불규칙하다.

구조

근섬유의 굵고 얇은 근섬유를 보여주는 근육섬유.

두껍고 얇고 탄력 있는 필라멘트의 세 가지 다른 종류의 근필라멘트가 있다.[2]

  • 두꺼운 필라멘트는 주로 단백질 미오신(myosin)으로 구성된다. 각각의 두꺼운 필라멘트는 지름이 약 15 nm이며, 각각 수백 개의 미오신 분자로 이루어져 있다. 미오신 분자는 골프채처럼 생겼는데, 꼬리는 서로 얽혀 있는 두 개의 사슬로 이루어져 있고, 그 사슬에서 이중 구형의 머리가 비스듬히 돌출되어 있다. 미오신 헤드의 절반은 좌측으로, 절반은 우측으로 각도를 이루며, M 영역 또는 베어 존으로 알려진 필라멘트 중앙에 면적이 형성된다.[3]
  • 얇은 필라멘트는 직경이 7nm이며 주로 단백질 액틴, 특히 필라멘트로 구성된 F-actin으로 구성된다. 각각의 F-actin Strand는 구상 G-actin이라고 불리는 일련의 서브유닛으로 구성되어 있다. 각각의 G-actin은 미오신 분자의 머리에 결합할 수 있는 활성 부위가 있다. 또한 각각의 얇은 필라멘트에는 약 40~60개의 트로포미오신 분자가 있는데, 이 단백질은 근육이 이완될 때 얇은 필라멘트의 활성 부위를 차단하는 단백질이다. 각각의 트로포모신 분자는 트로포닌이라고 불리는 더 작은 칼슘 결합 단백질을 가지고 있다. 모든 얇은 필라멘트가 Z 라인에 부착되어 있다.
  • 직경 1nm의 탄성 필라멘트는 큰 용수철 단백질인 티틴으로 만들어진다. 그들은 각각의 두꺼운 필라멘트의 핵심을 통과하여 그것을 사커의 끝점인 Z 라인에 고정시킨다. 티틴은 또한 두꺼운 필라멘트를 안정화시키는 동시에 얇은 필라멘트를 중심으로 한다. 또한 굵은 필라멘트의 과수축을 방지하여 근육이 늘어날 때마다 스프링처럼 뒤로 물러나는 것을 방지하는 데도 도움이 된다.[4]

함수

액틴과 미오신, 수축성 단백질로 구성된 단백질 복합체를 액토모신(actomosin)이라고 부르기도 한다. 선조립 골격과 심장 근육에서 액틴과 미오신 필라멘트는 각각 몇 마이크로미터의 순서로 구체적이고 일정한 길이를 가지는데, 이는 길쭉한 근육 세포의 길이(인간의 골격 근육 세포의 경우 최대 몇 센티미터)보다 훨씬 적다.[5] 필라멘트는 근디브릴의 길이를 따라 반복적인 서브유닛으로 구성된다. 이 부군들을 사커라고 부른다.

이 단백질 복합체의 수축 성질은 두껍고 얇은 필라멘트의 구조에 기초한다. 두꺼운 필라멘트인 마이오신은 이중으로 된 구조로 머리가 분자의 반대쪽 끝에 위치한다. 근수축 동안 미오신 필라멘트의 머리는 반대 방향으로 가는 얇은 필라멘트에 붙어서 액틴을 하고 서로 끌어당긴다. 미오신 애착과 액틴 운동의 작용은 사커의 단축을 초래한다. 근육수축은 여러 개의 사리를 동시에 단축시키는 것으로 구성된다.[6]

근육섬유수축

운동 뉴런의 액손 단자는 신경전달물질인 아세틸콜린을 방출하는데, 아세틸콜린은 시냅스 구획을 가로질러 확산되어 근육 섬유막에 결합된다. 이것은 근육 섬유막을 탈극화시키고, 그 충동은 횡관절을 통해 근육의 사코플라스믹 망막으로 이동한다. 칼슘 이온은 사코플라스믹 레티쿨룸에서 사코플라스름으로 방출되고 이후 트로포닌과 결합된다. 트로포닌과 관련 트로포모신은 칼슘 결합 후 순응적 변화를 겪으며 얇은 필라멘트인 액틴에 미오신 결합 부위가 노출된다. 그리고 액틴과 미오신의 필라멘트는 연결고리를 형성한다. 미오신은 구속 후 액틴 필라멘트를 서로, 또는 안쪽으로 당긴다. 따라서 근육수축이 일어나며, 이 과정이 일어나면서 사커는 짧아진다.[7]

근육섬유 이완

아세틸콜린세테라아제는 아세틸콜린을 분해하고 이로 인해 근육섬유 자극이 중단된다. 활성 수송은 칼슘 이온을 근육섬유의 사코플라스믹 레티쿨룸으로 다시 이동시킨다. ATP는 액틴과 미오신 필라멘트 사이의 결합을 깨게 한다. 트로포닌과 트로포모신은 원래 순응으로 되돌아가 액틴 필라멘트의 결합 부위를 차단한다. 근육섬유가 이완되고 사커 전체가 길어진다. 근육섬유는 이제 다음 수축에 대한 준비가 되어 있다.[8]

운동에 대한 반응

운동에 대응하여 근장에 발생하는 변화는 생리학자와 가장 앞선 훈련 기법을 위해 연구에 의존하는 운동선수들에게 오랫동안 관심의 대상이 되어 왔다. 다양한 스포츠 경기에 걸친 운동선수들은 특히 근육이나 근육 세트로부터 최대의 힘의 생성을 가져올 훈련 프로토콜의 유형에 관심이 있다. 그래서 만성적이고 급성적인 운동 형태 아래 근막의 변화에 많은 관심을 기울였다.

운동에 대응하는 정확한 근막변형의 메커니즘이 여전히 포유류에서 연구되고 있는 가운데, Therverbred 경주마에서 몇 가지 흥미로운 단서가 밝혀졌다. 연구진은 훈련 직전, 훈련 직후, 훈련 직후, 훈련 후 4시간 등 세 차례에 걸쳐 말의 골격근에 mRNA가 존재하는지 연구했다. 그들은 액틴 생산에 특정한 유전자에 대한 mRNA의 통계적으로 유의한 차이를 보고했다. 이 연구는 분자 수준에서 운동하기 위해 즉각적이고 지연된 근질림 반응을 위한 메커니즘의 증거를 제공한다.[9]

최근에는 저항력 훈련에 대응하여 근막 단백질 변화가 인간에게 연구되고 있다. 다시 말하지만, 연구원들은 변화의 분자 메커니즘에 대해 완전히 명확하지 않으며, 근막에서 섬유 형태의 구성의 변화가 많은 운동선수들이 오랫동안 생각해왔던 해답이 아닐 수도 있다.[10] 이 연구는 42명의 젊은 남성들의 사두근 대퇴골과 대퇴골의 근육에 특정한 장력을 조사했다. 연구원들은 마이호신 헤비체인 마이호신 체인의 존재감이 감소했음에도 불구하고 저항력 훈련 기간 후 특정 근육 긴장이 17% 증가했다고 보고한다. 이 연구는 섬유유형 구성과 체내 근육 긴장 사이에는 명확한 관계가 없으며, 훈련된 근육에 근막 패킹이 있다는 증거도 없다고 결론짓는다.

리서치

근육 내 운동 유도 단백질 리모델링의 정확한 분자성을 조명할 수 있는 다른 유망한 연구 분야는 데스민이나 디스트로핀과 같은 세포 구조와 관련된 단백질에 대한 연구일 수 있다. 이 단백질들은 액틴묘신 콤플렉스가 수축하는 데 필요한 세포 발판을 제공하는 것으로 생각된다. 데스민에 대한 연구는 저항력 훈련에 노출된 테스트 그룹에서 데스민의 존재감이 크게 증가한 반면, 지구력 훈련으로 데스민이 증가한 증거는 없는 것으로 밝혀졌다. 이 연구에 따르면 저항력이나 지구력 훈련에서 디스트로핀의 검출 가능한 증가는 없었다.[11] 운동으로 인한 근질변형에는 수축성 단백질인 액틴과 미오신보다 더 많은 것이 수반될 수 있다.

근육 섬유 리모델링에 대한 연구가 진행 중이지만, 미국 스포츠 의학 대학에서는 일반적으로 근섬유에 대한 사실이 인정되고 있다.[citation needed] 근력의 증가는 근섬유의 수와 근섬유의 수가 증가하지 않고 근섬유의 크기가 증가하기 때문이라고 생각된다. 그러나, 동물 위성 세포가 근육 세포에 지지 기능을 제공하는 것만이 아니라 새로운 근육 섬유로 분화한다는 증거가 있다.

골격근의 수축기능이 약해진 것도 근디브릴의 상태와 연결된다. 최근의 연구는 이러한 조건들이 근막 단백질 발현 감소 및/또는 미오신-액틴 교차 교량 상호작용의 변화로 인한 단일 섬유 성능의 변화와 관련이 있음을 시사한다. 게다가, 세포와 근막 수준의 적응은 전근육과 전신 성능의 저하와 관련이 있다.[12]

참조

  1. ^ Tortora, Gerard J.; Derrickson, Bryan (2012). Principles of anatomy & physiology (13th ed.). Hoboken, NJ: Wiley. pp. 334–335. ISBN 9780470646083.
  2. ^ Saladin, Kenneth (2012). Anatomy & physiology : the unity of form and function (6th ed.). New York, NY: McGraw-Hill. pp. 245–246. ISBN 9780073378251.
  3. ^ Al-Khayat, HA; Kensler, RW; Morris, EP; Squire, JM (12 November 2010). "Three-dimensional structure of the M-region (bare zone) of vertebrate striated muscle myosin filaments by single-particle analysis". Journal of Molecular Biology. 403 (5): 763–76. doi:10.1016/j.jmb.2010.09.025. PMC 3314970. PMID 20851129.
  4. ^ http://connect.mheducation.com/connect/hmEBook.do?setTab=sectionTabs
  5. ^ 알버트, 브루스 외 "사이토스켈레톤" 세포의 분자생물학 제6호 뉴욕: 갈랜드 사이언스, 2015. 페이지 918. 인쇄하다.
  6. ^ 알버트, 브루스 외 "근육 수축" 필수 세포 생물학 3번지 뉴욕: 갈랜드 사이언스, 2010. 페이지 599. 인쇄.
  7. ^ Shier, David 등, Hole's Essentials of Anatomy & Physical. 9일. 맥그로 힐 2006. 페이지 175. 인쇄.
  8. ^ Shier, David 등, Hole's Essentials of Anatomy & Physical. 9일. 맥그로 힐 2006. 페이지 175. 인쇄.
  9. ^ McGivney BA, Eivers SS, MacHugh DE, et al. (2009). "Transcriptional adaptations following exercise in thoroughbred horse skeletal muscle highlights molecular mechanisms that lead to muscle hypertrophy". BMC Genomics. 10: 638. doi:10.1186/1471-2164-10-638. PMC 2812474. PMID 20042072.
  10. ^ Erskine RM, Jones DA, Maffulli N, Williams AG, Stewart CE, Degens H (February 2011). "What causes in vivo muscle specific tension to increase following resistance training?". Exp. Physiol. 96 (2): 145–55. doi:10.1113/expphysiol.2010.053975. PMID 20889606. S2CID 20304624.
  11. ^ Parcell AC, Woolstenhulme MT, Sawyer RD (March 2009). "Structural protein alterations to resistance and endurance cycling exercise training". J Strength Cond Res. 23 (2): 359–65. doi:10.1519/JSC.0b013e318198fd62. PMID 19209072. S2CID 29584507.
  12. ^ Miller MS, Callahan DM, Toth MJ (2014). "Skeletal muscle myofilament adaptations to aging, disease, and disuse and their effects on whole muscle performance in older adult humans". Front Physiol. 5: 369. doi:10.3389/fphys.2014.00369. PMC 4176476. PMID 25309456.
  • 근육 :: 근육의 다양성—Britannica 온라인 백과사전." 백과사전 - 브리태니카 온라인 백과사전 웹.
  • 살라딘, 케네스 S. "미오필라멘트" 해부학과 생리학: 형태와 기능의 통일. 제5판 뉴욕: 맥그로우 힐, 2010. 406-07. 인쇄하다.

외부 링크