더모르핀

Dermorphin
더모르핀
Skeletal formula of dermorphin
Space-filling model of the dermorphin molecule
이름
기타 이름
티로실알라닐페닐알라닐글리실티로실프로릴세리나미드
식별자
3D 모델(JSmol)
첸블
켐스파이더
유니
  • InChI=1S/C40H50N8O10/c1-23(44-37)29(41)18-25-9-13-27(50)14-10-25)36(54)46-30(19-24-6-3-2-7-24)385643-21-34-34(31)
    키: FHZPGIUBXYVUoy-VWGYHWLBSA-N ☒N
  • InChI=1/C40H50N8O10/c1-23(44-37)29(41)18-25-9-13-27(50)14-10-25)36(30)46-30(19-24-6-3-4-24)3856)43-21-3452-20-331)
    키: FHZPGIUBXYVUoy-VWGYHWLBR
  • C[C@H](=O)N[C@H](CC1=CC=CC=C1)C(=O)NCC(=O)N[C@H](CC2=CC=C(C=C2O)3C)NC(=O)[C@H](CC4=CC=C(C=C4)O)n
특성.
C40H50N8O10
몰 질량 802.886 g/102−1
달리 명시되지 않은 한 표준 상태(25°C[77°F], 100kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공됩니다.

더모르핀은 필로메두사속에 속하는 남미 개구리의 피부에서 처음 분리된 헵타펩타이드이다.[1]펩타이드는 작용제로서 뮤 오피오이드 [2][3]수용체에 높은 효력과 선택성을 가지고 결합하는 천연 오피오이드이다.더모르핀은 모르핀보다 약 30-40배 더 강력하지만 이론적으로는 높은 [4]효력 때문에 약물 내성 및 중독을 덜 일으킬 수 있다.더모핀의 아미노산 배열은 H-Tyr-D-Ala-Phe-Gly-Tyr-Pro-Ser-NH이다2.

더모르핀은 인간이나 다른 포유동물에서는 발견되지 않으며 유사한 D-아미노산 펩타이드는 박테리아, 양서류, 연체동물에서만 [5]발견된다.이들 중 더모르핀은 아미노산 [6]이성질화효소에 의해 이루어지는 특이한 번역 후 변형을 통해 만들어지는 것으로 보인다.이 펩타이드 내의 D-알라닌은 유전자 코드에 암호화되어 있는 20개의 아미노산 중 하나가 아니기 때문에 유기체 게놈의 암호화로부터 일반적인 방법으로 펩타이드를 합성할 수 없기 때문에 이러한 특이한 과정이 필요하다.

부정 사용

더모르핀은 경기력 향상 약물로 경마에서 불법적으로 사용되어 왔다.더모르핀의 진통 작용으로 인해, 더모르핀으로 치료된 [7]말은 달리기를 할 때보다 더 열심히 달릴 수 있다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ Melchiorri P, Negri L (1996). "The dermorphin peptide family". Gen. Pharmacol. 27 (7): 1099–107. doi:10.1016/0306-3623(95)02149-3. PMID 8981054.
  2. ^ Amiche M, Delfour A, Nicolas P (1998). "Opioid peptides from frog skin". EXS. 85: 57–71. doi:10.1007/978-3-0348-8837-0_4. ISBN 978-3-0348-9794-5. PMID 9949868.
  3. ^ Erspamer V, Melchiorri P, Falconieri-Erspamer G, et al. (1989). "Deltorphins: a family of naturally occurring peptides with high affinity and selectivity for delta opioid binding sites". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86 (13): 5188–92. Bibcode:1989PNAS...86.5188E. doi:10.1073/pnas.86.13.5188. PMC 297583. PMID 2544892.
  4. ^ Broccardo M, Erspamer V, Falconieri Erspamer G, et al. (1981). "Pharmacological data on dermorphins, a new class of potent opioid peptides from amphibian skin". Br. J. Pharmacol. 73 (3): 625–31. doi:10.1111/j.1476-5381.1981.tb16797.x. PMC 2071698. PMID 7195758.
  5. ^ Kreil G (15 April 1994). "Peptides containing a D-amino acid from frogs and molluscs". J. Biol. Chem. 269 (15): 10967–70. doi:10.1016/S0021-9258(19)78075-2. PMID 8157620.
  6. ^ Heck SD, Faraci WS, Kelbaugh PR, Saccomano NA, Thadeio PF, Volkmann RA (1996). "Posttranslational amino acid epimerization: enzyme-catalyzed isomerization of amino acid residues in peptide chains". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93 (9): 4036–9. Bibcode:1996PNAS...93.4036H. doi:10.1073/pnas.93.9.4036. PMC 39482. PMID 8633012.
  7. ^ Bogdanich W (19 June 2012). "Turning to Frogs for Illegal Aid in Horse Races". New York Times. Retrieved 19 June 2012.