헬리케이스

Helicase
대장균 헬리케이스 RuvA의 구조

헬리케이스는 모든 유기체에 필수적이라고 생각되는 효소의 한 종류이다.그들의 주된 기능은 유기체의 유전 물질을 개봉하는 것이다.헬리케이스는 ATP 가수분해 에너지를 사용하여 핵산 포스포디에스테르 골격을 따라 방향을 따라 움직이는 운동 단백질로, 두 개의 하이브리드 핵산 가닥(즉, 헬리케이스 + -ase)을 분리한다.가닥 분리가 촉매되어야 하는 매우 다양한 프로세스를 나타내는 많은 헬리케이스가 있습니다.진핵생물 유전자의 약 1%가 헬리케이스에 [1]대해 코드화한다.

인간 게놈은 95개의 비중복 헬리케이스:[2] 64개의 RNA 헬리케이스와 31개의 DNA 헬리케이스에 대해 코드화한다.DNA 복제, 전사, 번역, 재조합, DNA 복구, 그리고 리보솜 생물 형성과 같은 많은 세포 과정은 헬리케이스의 사용을 필요로 하는 핵산 가닥의 분리를 포함한다.일부 특수 헬리케이스는 감염 중 바이러스 핵산의 감지에도 관여하며 면역학적 기능을 수행한다.

기능.

헬리케이스는 종종 아닐화 뉴클레오티드 염기 사이의 수소 결합이 끊어지는 것이 특징인 ATP 가수분해 에너지를 사용하여 DNA 이중나선 또는 자가결합 RNA 분자의 가닥을 분리하는 데 사용된다.그들은 또한 핵산 관련 단백질을 제거하고 상동 DNA [3]재조합을 촉매하는 기능을 한다.번역, 전사, 리보솜 생물 생성, RNA 스플라이싱, RNA 수송, RNA 편집 및 RNA 분해와 같은 RNA의 대사 과정은 모두 헬리케이스에 [3]의해 촉진된다.헬리케이스는 각각의 특정 효소에 특정한 방향성과 처리성을 가지고 이중성의 핵산 가닥을 따라 점진적으로 이동한다.

헬리케이스는 다른 구조와 올리고머화 상태를 채택한다.DnaB 유사 헬리케이스는 DNA를 고리 모양의 헥사머로 풀어주는 반면, 다른 효소는 단량체 또는 이합체로 활성하는 것으로 나타났다.연구에 따르면 헬리케이스는 수동적으로 작용하여 촉매되지 않은 가닥이 풀릴 때까지 기다렸다가 교체된 [4]가닥 사이를 이동하거나 ATP [5]가수분해에서 생성된 에너지를 사용하여 가닥 분리를 촉매하는 데 적극적인 역할을 할 수 있다.후자의 경우 헬리케이스는 활성 모터와 유사하게 작용하며 ATPase 활성의 [6]직접적인 결과로서 기질을 따라 풀리고 전위한다.헬리케이스는 포크 [6]접합부의 불안정화를 돕는 보조 단백질의 존재로 인해 체외보다 체외에서 훨씬 빠르게 처리될 수 있다.

Helicase (blue triangle) separates the intertwined DNA strands so that daughter strands can form.
헬리케이스(파란 삼각형)는 얽힌 DNA 가닥을 분리해 딸 가닥이 형성되도록 한다.

헬리케이스 활성의 활성화 장벽

핵산 풀기와 같은 효소적 헬리케이스 작용은 각 특정 [7]작용의 활성화 장벽( B을 낮춤으로써 달성된다.활성화 장벽은 다양한 요인의 결과이며 다음 방정식을 사용하여 정의할 수 있습니다.

{\ N = 언와운드 베이스 페어 수(bps),

G \bp} = 염기쌍 형성의 자유 에너지,

n \ = 헬리케이스에 의한 자유 에너지 감소

f \ = 지퍼 해제 [7]힘에 의한 자유 에너지 감소.

활성화 장벽의 높이에 기여하는 요인에는 관련된 분자의 특정 핵산 배열, 관련된 염기쌍의 수, 복제 포크에 존재하는 장력 및 불안정 [7]힘이 포함됩니다.

능동형 및 수동형 헬리케이스

헬리케이스에 의해 극복되는 활성화 장벽의 크기는 활성 헬리케이스 또는 수동 헬리케이스로 분류되는 데 기여한다.패시브 헬리케이스에는 유의한 활성화 장벽이 존재한다(B> \ B > 로 ). 여기서 표시 는 Boltzmann 상수이고 T는 시스템의 [7]온도입니다.이 유의한 활성화 장벽 때문에, 풀리는 진행은 풀리는 분자 내의 핵산의 순서와 복제 [7]포크에 작용하는 불안정력의 존재에 의해 크게 영향을 받는다.특정 핵산 조합은 풀림 속도(예: 구아닌과 시토신)를 감소시키는 반면, 다양한 불안정 힘은 풀림 [7]속도를 증가시킬 수 있다.패시브 시스템에서는 풀림 ( n \ _ {un} )는 전위 속도( t a s \ V _ { } )(단일 스트랜드 핵산,[7] ssaNA에 따른 전위)보다 작습니다.수동형 헬리케이스의 또 다른 견해는 리플리케이션 포크의 베이스 쌍의 일시적인 해소에 의존하여 [7]풀림 속도를 결정하는 것입니다.

활성 헬리케이스에서는 < T \ B \ k { }에중요한 장벽이 없는 경우 헬리케이스가 핵산을 불안정하게 하여 핵산 [7]배열에 관계없이 일정한 속도로 이중나선을 풀 수 있기 때문에 T}활성 헬리케이스에서 n { V _ {un } V { V _ { trans[7] 와 거의 합니다. 활성 헬리케이스의 또 다른 견해는 리플리케이션 포크를 직접 불안정하게 하여 [7]풀림을 촉진하는 능력입니다.

활성 헬리케이스는 이중 가닥 핵산, dsNA 또는 ssnNA에 작용했을 때 풀림 속도 및 전위 속도와 관련하여 유사한 행동을 보인다. 여기서 n \ V_ 및 t a s \ V_{ trans는 양쪽 에서 거의 동일하다.

이러한 두 가지 범주의 헬리케이스는 메커니즘으로 모델링될 수도 있다.이러한 모델에서 수동형 헬리케이스는 DNA 격자에 걸친 열 변동과 후속 이방성 구배에 의해 구동되는 브라운 래칫으로 개념화된다.이와는 대조적으로 능동형 헬리케이스는 스테핑 모터(파워 스트로크 모터라고도 함)로 개념화되어 있으며,[8] 이를 위해 구조적인 "인치 웜" 또는 핸드 오버 핸드 "워킹" 메커니즘을 사용합니다.생물에 따라서는, 이러한 나선 이동의 진행은 5,000 RPM에서 10,000 RPM 범위의 회전 속도로 일어날 수 있습니다.

DNA 헬리케이스의 역사

1976년 대장균에서 DNA 헬리케이스가 발견되었다.이 헬리케이스는 "검출적으로 [11]분해되지 않고 ATP의존성 반응에서 DNA 이중체를 변성시키는 것으로 밝혀진" "DNA 풀림 효소"로 설명되었다.최초로 발견된 진핵생물 DNA 헬리케이스는 1978년 [12]백합식물에서 발견되었다.그 이후로, DNA 헬리케이스는 다른 박테리아, 바이러스, 효모, 파리, 그리고 고등 [13]진핵생물에서 발견되고 분리되었다.현재까지, 최소 14개의 다른 헬리케이스가 단세포 생물로부터 분리되었고, 박테리오파지의 6개, 바이러스로부터 12개, 효모의 15개, 식물의 8개, 송아지 흉선의 11개, 그리고 인간 [14]세포로부터 약 25개의 헬리케이스가 분리되었다.다음은 헬리케이스 검출 이력입니다.

  • 1976년 – 대장균 기반 DNA 헬리케이스[11] 발견 및 분리
  • 1978년 – 백합식물에서[12] 분리된 최초의 진핵생물 DNA 헬리케이스 발견
  • 1982 – "T4 유전자 41 단백질"은 최초로 보고된 박테리오파지 DNA 헬리케이스입니다[13].
  • 1985 – 송아지 흉선에서[15] 분리된 최초의 포유동물 DNA 헬리케이스
  • 1986 – SV40 대형 종양 항원은 바이러스 헬리케이스로 보고되었다(DNA 헬리케이스 [16]역할을 하는 것으로 확인된 바이러스 단백질 최초 보고)
  • 1986 – ATP분해효소III, 효모 단백질로 DNA 헬리케이스로[17] 결정됨
  • 1988 – 헬리케이스 모티브로 결정된 7개의 보존 아미노산 도메인 발견
  • 1989년 – DNA 헬리케이스 슈퍼패밀리 I 및 슈퍼패밀리[18] II 명칭
  • 1989 – DEAD 박스 헬리케이스 패밀리[19] 식별
  • 1990 – 인간 DNA 헬리케이스[20] 분리
  • 1992년 – 최초 보고된 미토콘드리아 DNA 헬리케이스 분리(소뇌에서)[21]
  • 1996 – 완두콩에서[22] 최초로 정제된 엽록체 DNA 헬리케이스 발견 보고서
  • 2002년 – 최초의 생화학 활성 말라리아 기생충 DNA 헬리케이스 분리 및 특성 분석 – 플라스모듐 사이노몰기.[23]

구조상의 특징

헬리케이스의 공통 기능은 그들이 일정 수준의 아미노산 배열 호몰로지를 나타낸다는 사실을 설명한다; 그들은 모두 1차 구조의 내부에 위치한 배열 모티브를 가지고 있으며, ATP 결합, ATP 가수분해 및 핵산 기질을 따른 전위에 관여한다.아미노산 배열의 가변 부분은 각 헬리케이스의 특이적 특징과 관련이 있다.

이러한 헬리케이스 모티브의 존재는 추정 헬리케이스 활성을 주어진 단백질에 기인시킬 수 있지만 활성 헬리케이스로 반드시 확인되지는 않는다.그러나 보존된 모티브는 효소 사이의 진화적 호몰로지를 뒷받침한다.이러한 헬리케이스 모티브에 기초하여 다수의 헬리케이스 슈퍼패밀리가 구별되었다.

슈퍼패밀리

헬리케이스는 공유 염기서열 [24]모티브에 따라 6개의 그룹(슈퍼 패밀리)으로 분류된다.고리구조를 형성하지 않는 헬리케이스는 슈퍼패밀리 1, 2에 속하며, 고리형성 헬리케이스는 슈퍼패밀리 3~6의 [25]일부를 형성한다.헬리케이스는 또한 단일 가닥 DNA 또는 이중 가닥 DNA에 작용하는지 여부에 따라 α 또는 β로 분류된다. α 헬리케이스는 단일 가닥 DNA에 작용하고 β 헬리케이스는 이중 가닥 DNA에 작용한다.또, 전이 극성에 의해서도 분류됩니다.전위가 3'-5'이면 헬리케이스가 A형이고, 전위가 5'-3'이면 [24]B형이다.

  • 슈퍼 패밀리 1 (SF1) :이 슈퍼 패밀리는 SF1A 및 SF1B 헬리케이스로 [24]더 세분될 수 있습니다.이 그룹에서 헬리케이스는 3'-5'(SF1A 서브패밀리) 또는 5'-3'(SF1B 서브패밀리) 전위 [24][26]극성을 가질 수 있다.가장 잘 알려진 SF1A 헬리케이스는 그램 음성세균의 Rep 및 UvrD와 그램 [24]양성세균의 PcrA 헬리케이스이다.SF1B 그룹에서 가장 잘 알려진 헬리케이스는 RecD와 Dda [24]헬리케이스이다.RecA처럼 접힌 [25]코어를 가지고 있습니다.
  • 슈퍼 패밀리 2 (SF2) :이것은 다양한 세포 [24][27]과정에 관여하는 가장 큰 헬리케이스 그룹이다.Q, I, Ia, Ib, II~[27]VI의 9가지 보존 모티브가 있는 것이 특징이다.이 그룹은 주로 DEAD-box RNA [25]헬리케이스로 구성됩니다.SF2에 포함된 다른 헬리케이스로는 RecQ 계열과 Snf2 계열 [24]효소가 있다.SF2 헬리케이스의 대부분은 타입 A이지만 XPD 패밀리 [24]등 몇 가지 예외가 있습니다.RecA처럼 접힌 [25]코어를 가지고 있습니다.
  • 슈퍼패밀리3(SF3) : 슈퍼패밀리3은 주로 작은 DNA 바이러스와 몇몇 큰 핵세포질 DNA [28][29]바이러스에 의해 코드되는 AAA+ 헬리케이스로 구성된다.3'-5' [24]전위 방향성을 가지며, 이는 모두 A형 헬리케이스임을 의미한다.가장 잘 알려진 SF3 헬리케이스는 유두종 바이러스 E1 헬리케이스이다.[24]
  • Superfamily 4(SF4) : 모든 SF4 패밀리 헬리케이스는 B형 극성(5'~3')을 가진다.RecA [24]폴드가 있습니다.가장 많이 연구된 SF4 헬리케이스는 박테리오파지 T7의 [24]gp4이다.
  • Superfamily 5(SF5) : Rho 단백질은 SF5 그룹에 준거한다.RecA [24]폴드가 있습니다.
  • 슈퍼 패밀리 6 (SF6) :여기에는 SF3 [24]분류에 포함되지 않은 코어 AAA+가 포함되어 있습니다.SF6 그룹의 일부 단백질은 미니 염색체 유지 MCM, RuvB, RuvA 및 RuvC입니다.[24]

모든 헬리케이스는 P-루프 또는 Walker 모티브가 포함된 패밀리의 구성원입니다.

헬리케이스 장애 및 질병

ATRX 헬리케이스 돌연변이

ATRX 유전자는 크로마틴 리모델링, 유전자 조절, DNA [30][31][32][33]메틸화와 같은 기능을 담당하는 것으로 생각되는 SNF2 서브그룹군의 ATP 의존성 헬리케이스, ATRX(XH2 및 XNP로도 알려져 있음)를 암호화한다.이러한 기능은 피질 크기 조절뿐만 아니라 기억력과 [30]학습에 영향을 미치는 해마 및 피질 구조의 생존에 기여하는 아포토시스 예방에 도움이 됩니다.이 헬리케이스는 X염색체(Xq13.1-q21.1)의 주염색체 헤테로크로마틴에 위치하며 헤테로크로마틴 단백질 [30][32]1과 결합한다.연구에 따르면 ATRX는 rDNA 메틸화에 역할을 하며 배아 발달에 [34]필수적이다.돌연변이는 ATRX 단백질 전체에서 발견되었으며, 90% 이상이 아연 핑거와 헬리케이스 [35]도메인에 위치한다.ATRX의 돌연변이는 X-연계 알파 시상혈증 정신지체(ATR-X 증후군)[30]를 일으킬 수 있다.

ATRX에서 발견되는 다양한 유형의 돌연변이는 ATR-X와 관련이 있는 것으로 밝혀졌으며, 여기에는 난센스, 프레임시프트 및 결실 [33]돌연변이가 포함된다.ATR-X의 특징은 소두증, 골격 및 안면 이상, 정신지체, 생식기 이상, 발작, 제한된 언어 사용 및 능력, 알파 시상혈증을 포함한다.[30][36][37]ATR-X에서 볼 수 있는 표현형은 ATRX 유전자의 돌연변이가 알파글로빈 [37]유전자와 같은 유전자 발현의 하향 조절을 일으킨다는 것을 시사한다.다른 [36]환자들에서 ATR-X의 다양한 특징의 발현 원인이 무엇인지 아직 알려지지 않았다.

XPD 헬리케이스 포인트 돌연변이

XPD(Xeroderma 색소인자 D, 단백질 ERCC2)는 철-설푸르 클러스터 [38][39]도메인을 포함하는 5'-3' 슈퍼 패밀리 II, ATP 의존성 헬리케이스이다.XPD 헬리케이스의 유전점 돌연변이는 코카인 증후군(CS)과 트리코티오디스트로피(TTD)[40]와 같은 가속 노화 장애와 관련이 있는 것으로 나타났다.코카인 증후군과 트리코티오디스트로피는 모두 자외선 감수성과 조기 노화를 동반하는 발달 장애로 코카인 증후군은 출생 [40]시부터 심각한 정신지체를 보인다.XPD 헬리케이스 돌연변이는 또한 자외선에 민감하고 피부암의 [40]발생을 수천 배 증가시키는 것을 특징으로 하는 질환인 건피색소증(XP)과 관련이 있다.

XPD는 [40][41][42][43][44]세포 내 전사 및 복구 인자인 TFIIH 복합체의 필수 구성요소입니다.이 복합체의 일부로서 DNA를 [40]풀어서 뉴클레오티드 절제 수복을 용이하게 하며, 태양 [40][41][42][43][44]손상 등 손상된 DNA의 수복을 돕는다.이 복합체 형성을 돕고 그 기능에 기여하는 XPD 헬리케이스의 돌연변이는 세 가지 질병 모두에서 보이는 햇빛에 대한 민감성을 유발하고, XP에서 보이는 암과 트리코티오디스트로피와 코카인 [40]증후군에서 보이는 조기 노화의 위험을 증가시킨다.

트리코티오디스트로피를 일으키는 XPD 헬리케이스 돌연변이는 단백질-단백질 [40]상호작용에 관여하는 다양한 위치에서 단백질 전체에서 발견된다.이 돌연변이는 [40]돌연변이 지점에서 다른 단백질과 안정화 상호작용을 형성할 수 없기 때문에 불안정한 단백질을 야기한다.이는 TFIIH 복합체 전체를 불안정하게 만들어 세포의 [40]전사 및 복구 메커니즘의 결함을 초래한다.

코카인 증후군을 일으키는 XPD 헬리케이스 돌연변이는 XPD 내 돌연변이의 결과일 수 있으며, 이는 단백질의 경직성을 유발하고 복구 [40]모드의 "잠금"으로 인해 복구 기능에서 전사 기능으로 전환할 수 없게 된다.이로 인해 헬리케이스가 [40]전사를 위한 DNA 세그먼트를 절단할 수 있습니다.비록 현재의 증거는 코카인 증후군의 경우 단백질의 유연성 손실을 초래하는 XPD 헬리케이스의 결함을 지적하지만, 이러한 단백질 구조가 코카인 [40]증후군에 설명된 증상으로 어떻게 이어지는지는 여전히 불확실하다.

색소건조증에서 XPD 헬리케이스 돌연변이는 ATP 또는 DNA [40]결합 부위에 존재한다.이것은 전사를 용이하게 할 수 있는 구조적으로 기능적인 헬리케이스의 결과를 가져오지만, DNA를 풀고 DNA를 [40]복구하는 데 있어 그것의 기능을 억제한다.태양 손상에 의한 돌연변이와 같은 세포의 회복 능력 부족이 색소 건피증 환자의 높은 암 발병률의 원인이다.

RecQ 패밀리 돌연변이

RecQ 헬리케이스

RecQ 헬리케이스(3'-5')는 Genome의 안정성을 유지하고 부적절한 [45][46]재조합을 억제하는 데 도움이 되는 헬리케이스의 Superfamily II 그룹에 속합니다.RecQ 패밀리 헬리케이스의 결핍 및/또는 돌연변이는 비정상적인 유전자 재조합 및/또는 DNA 복제를 나타내며, 이는 염색체 불안정성과 전반적인 [45]증식 능력 저하를 초래한다.상동 재조합 조절에 역할을 하는 RecQ 패밀리 헬리케이스 BLM, RECQL4, WRN의 돌연변이는 각각 [46][47]상염색체 열성 질환 블룸 증후군(BS), 로스문트-톰슨 증후군(RTS), 베르너 증후군(WS)을 일으키는 것으로 나타났다.

블룸 증후군은 평균 연령이 24세인 [46][48]조기 발병과 함께 암에 걸리기 쉬운 것이 특징이다.블룸증후군 환자의 세포는 자매염색체(SCE)와 과도한 염색체 [49]손상 사이의 상호 교환 빈도가 높다.BLM이 복제 [49]분기점에서 중단된 DNA 복제를 구하는 역할을 한다는 증거가 있습니다.

베르너증후군은 아테롬성 동맥경화증, 골다공증 등 연령 관련 질환의 조기 발병, 육종 발생, 생후 [46][50]4~6년차에 심근경색이나 암으로 사망하는 경우가 많은 조기 노화 질환이다.베르너 증후군 환자의 세포는 염색체 파괴와 전위뿐만 아니라 염색체 성분의 대규모 결실로 인해 생식 수명이 감소하여 게놈 불안정성을 [50]야기한다.

Rothmund-Thomson 증후군은 또한 poikiloderma orgentale로 알려져 있으며, 조기 노화, 피부 및 골격 이상, 발진, poikiloderma,[46][51] 어린 백내장, 그리고 골육종과 같은 암에 걸리기 쉬운 것이 특징이다.유전체 불안을 일으키는 염색체 배열은 로스문트-톰슨 증후군 환자의 [51]세포에서 발견된다.

감수성 재조합

감수분열 중에 자매염색체 또는 자매염색체 이외의 상동염색체 중 하나를 템플릿으로 하는 상동재조합에 의해 염색체 내의 DNA 이중사슬절단 및 기타 DNA 손상을 복구한다.이 수리로 인해 크로스오버(CO) 또는 비크로스오버(NCO) 재조합이 발생할 수 있습니다.FANCM족 DNA 헬리케이스 FmI1은 감수분열 [52]시 NCO 재조합 형성을 지시한다.RecQ형 헬리케이스 Rqh1은 또한 NCO 감수생물 [53]재조합을 유도한다.이러한 헬리케이스는 D-루프 중간체를 풀 수 있는 능력을 통해 합성 의존성 가닥 어닐링 과정에 의한 NCO 재조합을 촉진한다.

FANCM 헬리케이스가 NCO를 촉진하고 CO재조합체 [54]형성을 길항한다.또 다른 헬리케이스인 RECQ4A/B도 독립적으로 CO를 감소시킨다.CO 재조합의 장기적인 비용, 즉 과거의 자연선택에 [54]의해 축적된 대립 유전자의 바람직한 조합이 분해되기 때문에 CO가 제한된다고 제안되었다.

RNA 헬리케이스

인간 데드박스RNA헬리카제
A
이 이미지는 RNA 풀림(국소 가닥 분리)을 돕는 다양한 프로모터 염기서열 및 부속 도메인을 나타냅니다.빨간색 영역은 ATP 결합 도메인이고 노란색 영역은 RNA 상호 작용 도메인입니다.또한 가닥의 도메인에 결합하는 한 ATP가 직접 가수 분해될 필요가 없는 반응을 촉매하는 데 도움이 되는 DEAD 박스 단백질이라는 특정 배열도 존재한다.

RNA 헬리케이스는 리보솜 생물 생성, 사전 mRNA 스플라이싱 및 번역 시작과 같은 RNA 대사의 대부분의 과정에 필수적이다.그들은 또한 바이러스 RNA를 [55]감지하는 데 중요한 역할을 한다.RNA 헬리케이스는 척추동물에서 외래 RNA를 식별할 수 있기 때문에 항바이러스 면역 반응의 매개에 관여한다.전체 바이러스의 약 80%가 RNA 바이러스이며 자체 RNA [56]헬리케이스가 포함되어 있습니다.결함이 있는 RNA 헬리케이스는 암, 전염병, 신경변성 [55]장애와 연관되어 있다.결함이 있는 RNA 헬리케이스와 관련된 신경학적 장애로는 근위축성 측삭경화증, 척추근위축증, 척추신경실조증 타입-2, 알츠하이머병, 치사성 선천성 수축증후군이 [56]있다.

RNA 헬리케이스와 DNA 헬리케이스는 SF6를 [57][58]제외한 모든 헬리케이스 슈퍼패밀리에서 함께 발견될 수 있습니다.현재까지 확인된 모든 진핵생물 RNA 헬리케이스는 비고리 형성이며 SF1 및 SF2의 일부이다.한편, 고리를 형성하는 RNA 헬리케이스는 박테리아와 [55]바이러스에서 발견되었다.그러나 모든 RNA 헬리케이스가 효소 기능, 즉 Swi/Snf 계열의 단백질에 의해 정의된 헬리케이스 활성을 보이는 것은 아니다.이러한 단백질은 전형적인 헬리케이스 모티브를 가지며, 핵산 의존적인 방식으로 ATP를 가수분해하며 헬리케이스 코어 주위에 구축되지만, 일반적으로 풀림 활성이 [59]관찰되지 않는다.

풀림 활성을 보이는 RNA 헬리케이스는 표준 이중 풀림 및 국소 가닥 분리라는 적어도 두 가지 다른 메커니즘에 의해 특징지어져 왔다.표준 듀플렉스 풀림이란 위에서 설명한 것처럼 DNA 풀림을 위한 듀플렉스 스트랜드의 단계적 방향 분리입니다.그러나 국소적 가닥 분리는 헬리케이스 효소가 이중성을 따라 임의의 위치에 부하되는 과정에 의해 발생한다.이것은 보통 RNA의 단일 가닥 영역에 의해 도움을 받으며, 효소의 부하는 ATP [60]결합을 동반한다.헬리케이스와 ATP가 결합되면 국소 가닥 분리가 일어나며, 이는 ATP의 결합을 필요로 하지만 ATP 가수 분해의 [61]실제 과정은 필요하지 않다.더 적은 염기쌍으로 나타나는 이중성은 효소의 추가적인 도움 없이 분리된다.이 풀림 모드는 DEAD/[62]DEAH 박스 헬리케이스에서 사용됩니다.

RNA 헬리케이스 데이터베이스는[63] 배열, 구조, 생화학 및 세포 [55]기능과 같은 정보와 함께 RNA 헬리케이스의 포괄적인 목록을 포함하는 현재 온라인에서 사용할 수 있습니다.

헬리케이스 측정을 위한 진단 도구

헬리케이스 활성 측정 및 모니터링

시험관내 헬리케이스 활성을 측정하기 위해 다양한 방법이 사용된다.이러한 방법은 정성적(보통 값이나 측정을 수반하지 않는 결과를 수반하는 평가)에서 정량적(통계 및 수치 분석에 활용할 수 있는 수치적 결과를 수반하는 평가)까지 다양하다.1982-1983년 헬리케이스 [13][64]활성을 측정하기 위해 최초의 직접 생화학적 분석이 개발되었다.이 방법을 "스트랜드 변위 분석"이라고 했습니다.

  • 가닥 변위 분석에는 DNA 이중체의 방사선 라벨링이 포함됩니다.헬리케이스 처리 후 비변성 PAGE 전기영동에 의해 단일사슬 DNA를 이중사슬 DNA와 분리하여 시각적으로 검출한다.단일사슬 DNA 검출 후 단일사슬 DNA 상에 존재하는 방사성 태그의 양을 정량화하여 이중사슬 DNA 풀림 양에 대한 수치로 한다.
스트랜드 변위 분석은 정성 분석에 적합하며, 단일 시점 이상 결과를 표시할 수 없는 점, 시간 소비량 및 라벨링을 위한 방사성 화합물에 대한 의존도는 헬리케이스 활성을 실시간으로 모니터링할 수 있는 진단 개발의 필요성을 보증했다.

높은 처리량 역학, 비방사성 뉴클레오티드 라벨링 사용, 빠른 반응 시간/낮은 시간 소비, 헬리케이스 활성의 실시간 모니터링(엔드포인트/단일점 분석 대신 운동 측정 사용)을 포함하는 다른 방법이 나중에 개발되었다.이 방법론:" 빠른 담금질 흐름 법,fluorescence-based assays, 여과 assays, 섬광 근접 분석한 형광 공명 에너지 전달 분석, 분석 flashplate 기술을 기준으로 균일한 시간 분해 형광 소광 assays,electrochemiluminescence-based helicase assays로 결심했다"을 포함한다.[14]특수화된 수학 방정식을 사용하여, 이러한 분석법 중 일부는 헬리케이스가 1 ATP [65]분자의 가수분해당 얼마나 많은 염기쌍 뉴클레오티드를 파괴할 수 있는지를 결정하기 위해 사용될 수 있다.

시판되는 진단 키트도 이용할 수 있습니다.이러한 키트 중 하나가 PerkinElmer, Inc.의 "Truppoint" 진단 검사입니다.이 분석은 서로 근접하게 결합하지만 반대되는 DNA 가닥을 기반으로 하는 두 개의 라벨을 기반으로 하는 PerkinElmer "SignalClib" 기술을 사용하는 시간 분해형 형광 담금질 검사입니다.한 가지 라벨은 형광 란타니드 킬레이트이며 적절한 96/384 웰 플레이트 리더를 통해 모니터링되는 라벨 역할을 합니다.또 다른 라벨은 유기 담금질 분자입니다.이 분석의 기초는 유기 담금질 분자가 근접해 있을 때 란타니드 킬레이트 신호를 DNA 이중체가 네이티브 상태에 있을 때처럼 "담금질"하거나 억제하는 것이다.이중체에서의 헬리케이스 활성 시, 퀀처와 란타니드 라벨은 DNA가 풀리면서 분리된다.근접에서의 이러한 손실은 란타니드 신호를 억제하는 담금질 능력을 부정하고, 풀리지 않은 DNA의 양을 대표하며 헬리케이스 활성의 정량적 측정으로 사용될 수 있는 검출 가능한 형광 증가를 일으킨다.단분자 형광 이미징 기술의 실행 및 사용, 에피 형광 이미징과 관련된 광학 트래핑을 포함하는 방법 및 전체 내부 반사 형광 시각화와 관련된 표면 고정화 방법에 초점을 맞춘다.마이크로채널 플로우 셀 및 마이크로유체 제어와 결합하여, 개별 형광 라벨이 부착된 단백질 및 DNA 분자를 이미징 및 추적하여 단일 [66]분자 분해능에서 DNA 풀림 및 전위 측정을 제공합니다.

헬리케이스 극성 결정

또한 "방향성"으로 간주되는 헬리케이스 극성은 헬리케이스가 이동하는 DNA/RNA 단일 사슬의 헬리케이스 이동 방향(5'→3' 또는 3'→5'로 특징지어짐)으로 정의된다.테스트된 헬리케이스가 DNA 선도 가닥에 부착되는지 또는 DNA 지연 가닥에 부착되는지 여부를 결정하는 데 극성의 결정은 필수적입니다.이 헬리케이스 특성을 특징짓기 위해, 부분 이중화 DNA는 이 영역의 [67]양쪽에 서로 다른 길이의 이중화 영역(5'→3'을 실행하는 짧은 영역과 3'→5'를 실행하는 긴 영역)을 가진 중앙 단일 이중화 DNA 영역을 가진 기질로 사용된다.헬리케이스가 그 중심 단일 가닥 영역에 첨가되면 극성은 새로 형성된 단일 가닥 DNA의 특성화에 의해 결정된다.

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레퍼런스

  1. ^ Wu Y (2012). "Unwinding and rewinding: double faces of helicase?". J Nucleic Acids. 2012: 1–14. doi:10.1155/2012/140601. PMC 3409536. PMID 22888405.
  2. ^ Umate P, Tuteja N, Tuteja R (January 2011). "Genome-wide comprehensive analysis of human helicases". Commun Integr Biol. 4 (1): 118–37. doi:10.4161/cib.13844. PMC 3073292. PMID 21509200.
  3. ^ a b Patel, S. S.; Donmez, I (2006). "Mechanisms of Helicases". Journal of Biological Chemistry. 281 (27): 18265–18268. doi:10.1074/jbc.R600008200. ISSN 0021-9258. PMID 16670085.
  4. ^ Lionnet T, Spiering MM, Benkovic SJ, Bensimon D, Croquette V (2007). "Real-time observation of bacteriophage T4 gp41 helicase reveals an unwinding mechanism". PNAS. 104 (50): 19790–19795. Bibcode:2007PNAS..10419790L. doi:10.1073/pnas.0709793104. PMC 2148377. PMID 18077411.
  5. ^ Johnson DS, Bai L, Smith BY, Patel SS, Wang MD (2007). "Single-molecule studies reveal dynamics of DNA unwinding by the ring-shaped t7 helicase". Cell. 129 (7): 1299–309. doi:10.1016/j.cell.2007.04.038. PMC 2699903. PMID 17604719.
  6. ^ a b "Researchers solve mystery of how DNA strands separate". 2007-07-03. Retrieved 2007-07-05.
  7. ^ a b c d e f g h i j k Manosas M, Xi XG, Bensimon D, Croquette V (September 2010). "Active and passive mechanisms of helicases". Nucleic Acids Res. 38 (16): 5518–26. doi:10.1093/nar/gkq273. PMC 2938219. PMID 20423906.
  8. ^ Wu, C. G. 및 Spys, M. 개요:헬리케이스란?입력: Spys, M. (Ed.) : [ 1 ]Springer Science+Business Media, 뉴욕, 2013년
  9. ^ "Kevin Ahern's Biochemistry (BB 451/551) at Oregon State University". oregonstate.edu.
  10. ^ 3-D 애니메이션 라이브러리; 레플리케이션: [2] (고급)
  11. ^ a b Abdel-Monem M, Dürwald H, Hoffmann-Berling H (June 1976). "Enzymic unwinding of DNA. 2. Chain separation by an ATP-dependent DNA unwinding enzyme". Eur. J. Biochem. 65 (2): 441–9. doi:10.1111/j.1432-1033.1976.tb10359.x. PMID 133023.
  12. ^ a b Hotta Y, Stern H (May 1978). "DNA unwinding protein from meiotic cells of Lilium". Biochemistry. 17 (10): 1872–80. doi:10.1021/bi00603a011. PMID 207302.
  13. ^ a b c Venkatesan M, Silver LL, Nossal NG (October 1982). "Bacteriophage T4 gene 41 protein, required for the synthesis of RNA primers, is also a DNA helicase". J. Biol. Chem. 257 (20): 12426–34. doi:10.1016/S0021-9258(18)33731-1. PMID 6288720.
  14. ^ a b Tuteja N, Tuteja R (May 2004). "Prokaryotic and eukaryotic DNA helicases. Essential molecular motor proteins for cellular machinery". Eur. J. Biochem. 271 (10): 1835–48. doi:10.1111/j.1432-1033.2004.04093.x. PMC 7164108. PMID 15128294.
  15. ^ Hubscher U, Stalder HP (1985). "Mammalian DNA helicase". Nucleic Acids Res. 13 (15): 5471–5483. doi:10.1093/nar/13.15.5471. PMC 321884. PMID 3162158.
  16. ^ Stahl H, Dröge P, Knippers R (August 1986). "DNA helicase activity of SV40 large tumor antigen". EMBO J. 5 (8): 1939–44. doi:10.1002/j.1460-2075.1986.tb04447.x. PMC 1167061. PMID 3019672.
  17. ^ Sugino A, Ryu BH, Sugino T, Naumovski L, Friedberg EC (September 1986). "A new DNA-dependent ATPase which stimulates yeast DNA polymerase I and has DNA-unwinding activity". J. Biol. Chem. 261 (25): 11744–50. doi:10.1016/S0021-9258(18)67306-5. PMID 3017945.
  18. ^ Gorbalenya AE, Koonin EV, Donchenko AP, Blinov VM (June 1989). "Two related superfamilies of putative helicases involved in replication, recombination, repair and expression of DNA and RNA genomes". Nucleic Acids Res. 17 (12): 4713–30. doi:10.1093/nar/17.12.4713. PMC 318027. PMID 2546125.
  19. ^ 린더, P., 라스코, P.F., 애쉬버너, M., 르로이, P., 니엘슨, P., 니시, K., 슈나이르, J., 슬로님스키, P.P.(1989) 데드박스 탄생네이처(런던) 337, 121-122
  20. ^ Tuteja N, Tuteja R, Rahman K, Kang LY, Falaschi A (December 1990). "A DNA helicase from human cells". Nucleic Acids Res. 18 (23): 6785–92. doi:10.1093/nar/18.23.6785. PMC 332732. PMID 1702201.
  21. ^ Hehman GL, Hauswirth WW (September 1992). "DNA helicase from mammalian mitochondria". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89 (18): 8562–6. Bibcode:1992PNAS...89.8562H. doi:10.1073/pnas.89.18.8562. PMC 49960. PMID 1326759.
  22. ^ Tuteja N, Phan TN, Tewari KK (May 1996). "Purification and characterization of a DNA helicase from pea chloroplast that translocates in the 3'-to-5' direction". Eur. J. Biochem. 238 (1): 54–63. doi:10.1111/j.1432-1033.1996.0054q.x. PMID 8665952.
  23. ^ Tuteja R, Malhotra P, Song P, Tuteja N, Chauhan VS (2002). "Isolation and characterization of an eIF-4A homologue from Plasmodium cynomolgi". Mol. Biochem. Parasitol. 124 (1–2): 79–83. doi:10.1016/S0166-6851(02)00205-0. PMID 12387853.
  24. ^ a b c d e f g h i j k l m n o p Martin Singleton; Mark S. Dillingham; Dale B. Wigley (2007). "Structure and mechanism of Helicases and Nucleic Acid Translocases". Annual Review of Biochemistry. 76: 23–50. doi:10.1146/annurev.biochem.76.052305.115300. PMID 17506634.
  25. ^ a b c d Margaret E. Fairman-Williams; Ulf-Peter Guenther; Echard Jankowsky (2010). "SF1 and SF2 helicases: family matters". Current Opinion in Structural Biology. 20 (3): 313–324. doi:10.1016/j.sbi.2010.03.011. PMC 2916977. PMID 20456941.
  26. ^ Stelter M, Acajjaoui S, McSweeney S, Timmins J (2013). "Structural and Mechanistic Insight into DNA Unwinding by Deinococcus radiodurans UvrD". PLOS ONE. 8 (10): e77364. Bibcode:2013PLoSO...877364S. doi:10.1371/journal.pone.0077364. PMC 3797037. PMID 24143224.
  27. ^ a b Pavan Umate; Narendra Tuteja; Renu Tuteja (2011). "Genome-wide comprehensive análisis of human helicases". Communicative & Integrative Biology. 4 (1): 118–137. doi:10.4161/cib.13844. PMC 3073292. PMID 21509200.
  28. ^ Koonin EV, Aravind L, Iyer LM (2001). "Common origin of four diverse families of large eukaryotic DNA viruses". J. Virol. 75 (23): 11720–34. doi:10.1128/JVI.75.23.11720-11734.2001. PMC 114758. PMID 11689653.
  29. ^ Koonin EV, Aravind L, Leipe DD, Iyer LM (2004). "Evolutionary history and higher order classification of AAA+ ATPases". J. Struct. Biol. 146 (1–2): 11–31. doi:10.1016/j.jsb.2003.10.010. PMID 15037234.
  30. ^ a b c d e Ropers HH, Hamel BC (January 2005). "X-linked mental retardation". Nat. Rev. Genet. 6 (1): 46–57. doi:10.1038/nrg1501. PMID 15630421. S2CID 427210.
  31. ^ Gibbons RJ, Picketts DJ, Villard L, Higgs DR (March 1995). "Mutations in a putative global transcriptional regulator cause X-linked mental retardation with alpha-thalassemia ATR-X syndrome". Cell. 80 (6): 837–45. doi:10.1016/0092-8674(95)90287-2. PMID 7697714.{{cite journal}}: CS1 maint: 작성자 파라미터 사용(링크)
  32. ^ a b Nextprot 온라인 단백질 데이터베이스."ATRX-transcriptional regulator ATRX." 2012년 11월 12일 취득.
  33. ^ a b Picketts DJ, Higgs DR, Bachoo S, Blake DJ, Quarrell OW, Gibbons RJ (December 1996). "ATRX encodes a novel member of the SNF2 family of proteins: mutations point to a common mechanism underlying the ATR-X syndrome". Hum. Mol. Genet. 5 (12): 1899–907. doi:10.1093/hmg/5.12.1899. PMID 8968741.{{cite journal}}: CS1 maint: 작성자 파라미터 사용(링크)
  34. ^ Gibbons R (2006). "Alpha thalassaemia-mental retardation, X linked". Orphanet J Rare Dis. 1: 15. doi:10.1186/1750-1172-1-15. PMC 1464382. PMID 16722615.
  35. ^ Pagon RA, Bird TD, Dolan CR, Stephens K, Adam MP, Stevenson RE (1993). "Alpha-Thalassemia X-Linked Intellectual Disability Syndrome". PMID 20301622. {{cite journal}}:Cite 저널 요구 사항 journal=(도움말)
  36. ^ a b Gibbons R (2006). "Alpha thalassaemia-mental retardation, X linked". Orphanet J Rare Dis. 1: 15. doi:10.1186/1750-1172-1-15. PMC 1464382. PMID 16722615.
  37. ^ a b Gibbons RJ, Picketts DJ, Villard L, Higgs DR (March 1995). "Mutations in a putative global transcriptional regulator cause X-linked mental retardation with alpha-thalassemia (ATR-X syndrome)". Cell. 80 (6): 837–45. doi:10.1016/0092-8674(95)90287-2. PMID 7697714.
  38. ^ Singleton MR, Dillingham MS, Wigley DB (2007). "Structure and mechanism of helicases and nucleic acid translocases". Annu. Rev. Biochem. 76: 23–50. doi:10.1146/annurev.biochem.76.052305.115300. PMID 17506634.
  39. ^ Rudolf J, Rouillon C, Schwarz-Linek U, White MF (January 2010). "The helicase XPD unwinds bubble structures and is not stalled by DNA lesions removed by the nucleotide excision repair pathway". Nucleic Acids Res. 38 (3): 931–41. doi:10.1093/nar/gkp1058. PMC 2817471. PMID 19933257.
  40. ^ a b c d e f g h i j k l m n o Fan L, Fuss JO, Cheng QJ, Arvai AS, Hammel M, Roberts VA, Cooper PK, Tainer JA (May 2008). "XPD helicase structures and activities: insights into the cancer and aging phenotypes from XPD mutations". Cell. 133 (5): 789–800. doi:10.1016/j.cell.2008.04.030. PMC 3055247. PMID 18510924.
  41. ^ a b Lainé JP, Mocquet V, Egly JM (2006). "TFIIH enzymatic activities in transcription and nucleotide excision repair". DNA Repair, Part A. Meth. Enzymol. Methods in Enzymology. Vol. 408. pp. 246–63. doi:10.1016/S0076-6879(06)08015-3. ISBN 9780121828134. PMID 16793373.
  42. ^ a b Tirode F, Busso D, Coin F, Egly JM (January 1999). "Reconstitution of the transcription factor TFIIH: assignment of functions for the three enzymatic subunits, XPB, XPD, and cdk7". Mol. Cell. 3 (1): 87–95. doi:10.1016/S1097-2765(00)80177-X. PMID 10024882.{{cite journal}}: CS1 maint: 작성자 파라미터 사용(링크)
  43. ^ a b Sung P, Bailly V, Weber C, Thompson LH, Prakash L, Prakash S (October 1993). "Human xeroderma pigmentosum group D gene encodes a DNA helicase". Nature. 365 (6449): 852–5. Bibcode:1993Natur.365..852S. doi:10.1038/365852a0. PMID 8413672. S2CID 4334960.
  44. ^ a b Schaeffer L, Roy R, Humbert S, Moncollin V, Vermeulen W, Hoeijmakers JH, Chambon P, Egly JM (April 1993). "DNA repair helicase: a component of BTF2 (TFIIH) basic transcription factor". Science. 260 (5104): 58–63. Bibcode:1993Sci...260...58S. doi:10.1126/science.8465201. PMID 8465201.
  45. ^ a b Hanada K, Hickson ID (September 2007). "Molecular genetics of RecQ helicase disorders". Cell. Mol. Life Sci. 64 (17): 2306–22. doi:10.1007/s00018-007-7121-z. PMID 17571213. S2CID 29287970.
  46. ^ a b c d e Opresko PL, Cheng WH, Bohr VA (April 2004). "Junction of RecQ helicase biochemistry and human disease". J. Biol. Chem. 279 (18): 18099–102. doi:10.1074/jbc.R300034200. PMID 15023996.
  47. ^ Ouyang KJ, Woo LL, Ellis NA (2008). "Homologous recombination and maintenance of genome integrity: cancer and aging through the prism of human RecQ helicases". Mech. Ageing Dev. 129 (7–8): 425–40. doi:10.1016/j.mad.2008.03.003. PMID 18430459. S2CID 6804631.
  48. ^ Ellis NA, Groden J, Ye TZ, Straughen J, Lennon DJ, Ciocci S, Proytcheva M, German J (November 1995). "The Bloom's syndrome gene product is homologous to RecQ helicases". Cell. 83 (4): 655–66. doi:10.1016/0092-8674(95)90105-1. PMID 7585968.
  49. ^ a b Selak N, Bachrati CZ, Shevelev I, Dietschy T, van Loon B, Jacob A, Hübscher U, Hoheisel JD, Hickson ID, Stagljar I (September 2008). "The Bloom's syndrome helicase (BLM) interacts physically and functionally with p12, the smallest subunit of human DNA polymerase delta". Nucleic Acids Res. 36 (16): 5166–79. doi:10.1093/nar/gkn498. PMC 2532730. PMID 18682526.
  50. ^ a b Gray MD, Shen JC, Kamath-Loeb AS, Blank A, Sopher BL, Martin GM, Oshima J, Loeb LA (September 1997). "The Werner syndrome protein is a DNA helicase". Nat. Genet. 17 (1): 100–3. doi:10.1038/ng0997-100. PMID 9288107. S2CID 20587915.
  51. ^ a b Kitao S, Shimamoto A, Goto M, Miller RW, Smithson WA, Lindor NM, Furuichi Y (May 1999). "Mutations in RECQL4 cause a subset of cases of Rothmund-Thomson syndrome". Nat. Genet. 22 (1): 82–4. doi:10.1038/8788. PMID 10319867. S2CID 195211275.
  52. ^ Lorenz A, Osman F, Sun W, Nandi S, Steinacher R, Whitby MC (June 2012). "The fission yeast FANCM ortholog directs non-crossover recombination during meiosis". Science. 336 (6088): 1585–8. Bibcode:2012Sci...336.1585L. doi:10.1126/science.1220111. PMC 3399777. PMID 22723423.
  53. ^ Lorenz A, Mehats A, Osman F, Whitby MC (December 2014). "Rad51/Dmc1 paralogs and mediators oppose DNA helicases to limit hybrid DNA formation and promote crossovers during meiotic recombination". Nucleic Acids Res. 42 (22): 13723–35. doi:10.1093/nar/gku1219. PMC 4267644. PMID 25414342.
  54. ^ a b Séguéla-Arnaud M, Crismani W, Larchevêque C, Mazel J, Froger N, Choinard S, Lemhemdi A, Macaisne N, Van Leene J, Gevaert K, De Jaeger G, Chelysheva L, Mercier R (April 2015). "Multiple mechanisms limit meiotic crossovers: TOP3α and two BLM homologs antagonize crossovers in parallel to FANCM". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 112 (15): 4713–8. Bibcode:2015PNAS..112.4713S. doi:10.1073/pnas.1423107112. PMC 4403193. PMID 25825745.
  55. ^ a b c d Jankowsky, A.; Guenther, U. -P.; Jankowsky, E. (2010). "The RNA helicase database". Nucleic Acids Research. 39 (Database issue): D338–D341. doi:10.1093/nar/gkq1002. PMC 3013637. PMID 21112871.
  56. ^ a b Steimer, L.; Klostermeier, D. (2012). "RNA helicases in infection and disease". RNA Biology. 9 (6): 751–771. doi:10.4161/rna.20090. PMID 22699555.
  57. ^ Jankowsky E, Fairman-Williams ME (2010). "An introduction to RNA helicases: superfamilies, families, and major themes". In Jankowsky E (ed.). RNA Helicases (RSC Biomolecular Sciences). Cambridge, England: Royal Society of Chemistry. p. 5. ISBN 978-1-84755-914-2.
  58. ^ Ranji, A.; Boris-Lawrie, K. (2010). "RNA helicases: Emerging roles in viral replication and the host innate response". RNA Biology. 7 (6): 775–787. doi:10.4161/rna.7.6.14249. PMC 3073335. PMID 21173576.
  59. ^ Jankowsky E (January 2011). "RNA helicases at work: binding and rearranging". Trends Biochem. Sci. 36 (1): 19–29. doi:10.1016/j.tibs.2010.07.008. PMC 3017212. PMID 20813532.
  60. ^ Yang Q, Del Campo M, Lambowitz AM, Jankowsky E (October 2007). "DEAD-box proteins unwind duplexes by local strand separation". Mol. Cell. 28 (2): 253–63. doi:10.1016/j.molcel.2007.08.016. PMID 17964264.
  61. ^ Liu F, Putnam A, Jankowsky E (December 2008). "ATP hydrolysis is required for DEAD-box protein recycling but not for duplex unwinding". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105 (51): 20209–14. Bibcode:2008PNAS..10520209L. doi:10.1073/pnas.0811115106. PMC 2629341. PMID 19088201.
  62. ^ Jarmoskaite I, Russell R (2011). "DEAD-box proteins as RNA helicases and chaperones". Wiley Interdiscip Rev RNA. 2 (1): 135–52. doi:10.1002/wrna.50. PMC 3032546. PMID 21297876.
  63. ^ "Index of /". www.rnahelicase.org. Archived from the original on 2014-12-18. Retrieved 2012-12-07.
  64. ^ Matson SW, Tabor S, Richardson CC (November 1983). "The gene 4 protein of bacteriophage T7. Characterization of helicase activity". J. Biol. Chem. 258 (22): 14017–24. doi:10.1016/S0021-9258(17)44018-X. PMID 6315716.
  65. ^ Sarlós K, Gyimesi M, Kovács M (June 2012). "RecQ helicase translocates along single-stranded DNA with a moderate processivity and tight mechanochemical coupling". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 109 (25): 9804–9. Bibcode:2012PNAS..109.9804S. doi:10.1073/pnas.1114468109. PMC 3382518. PMID 22665805.
  66. ^ Pavankumar, T. L.; Exell, J. C.; Kowalczykowski, S. C. (1 January 2016). Chapter One – Direct Fluorescent Imaging of Translocation and Unwinding by Individual DNA Helicases. Methods in Enzymology. Vol. 581. pp. 1–32. doi:10.1016/bs.mie.2016.09.010. ISBN 9780128092675. PMC 5854184. PMID 27793277.
  67. ^ Borowiec, J. (1996) 진핵세포에서의 DNA 복제.콜드 스프링 하버, 콜드 스프링 하버, 콜드 스프링 하버 연구소 프레스. 545-574

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