중합효소
Polymerase
중합효소는 중합체 또는 핵산의 긴 사슬을 합성하는 효소(EC 2.7.7.6/7/19/48/49)입니다.DNA 중합효소 및 RNA 중합효소는 각각 염기쌍화 상호작용을 이용한 DNA 템플릿 스트랜드를 복제하거나 RNA를 하프래더 복제하여 DNA 및 RNA 분자를 조립한다.
분자생물학의 중요한 기술인 중합효소 연쇄반응에는 호열성 세균인 Thermus aquiticalus(Taq)(PDB 1BGX, EC 2.7.7)로부터의 DNA 중합효소가 사용된다.
중합효소는 템플릿 의존적일 수도 있고 템플릿 의존적일 수도 있다.Poly-A-폴리머라아제는 템플릿의존성 중합효소의 한 예이다.말단 디옥시뉴클레오티딜전달효소도 템플릿 비의존성 및 템플릿 의존성 활성을 갖는 것으로 알려져 있다.
종류들
기능별
| DNA중합효소 | RNA중합효소 | |
|---|---|---|
| 템플릿은 DNA입니다. | DNA의존성 DNA중합효소 또는 일반적인 DNA 중합효소 | DNA의존성 RNA중합효소 또는 일반적인 RNA 중합효소 |
| 템플릿은 RNA입니다. | RNA의존성 DNA중합효소 또는 역전사효소 | RNA의존성 RNA중합효소 또는 RdRp 또는 RNA 복제효소 |
- DNA중합효소(DNA 유도 DNA중합효소, DdDP)
- 역전사효소(RT, RNA 유도 DNA 중합효소, RdDP)
- DNA지향 RNA중합효소(DdRP, RNANAP)
- 멀티서브유닛(msDdRP): RNA중합효소I, RNA중합효소II, RNA중합효소III
- 단일 서브유닛(ssDdRP): T7 RNA 중합효소, POLRMT
- Primase, PrimPol
- RNA 리플리카아제(RNA 지향 RNA 중합효소, RdRP
- 바이러스(단일 서브 유닛)
- 진핵세포(cRdRP, 듀얼서브유닛)
- 템플릿리스RNA신장
구조별
중합효소는 일반적으로 "오른쪽" 접힘(InterPro: IPR043502)과 "이중 psi 베타 배럴"(종종 단순히 "이중 배럴")의 두 개의 슈퍼 패밀리로 나뉩니다.전자는 거의 모든 DNA 중합효소 및 거의 모든 바이러스 단일 서브유닛 중합효소에서 볼 수 있습니다; 그것들은 보존된 "팜" [2]도메인으로 특징지어집니다.후자는 모든 다중 서브유닛 RNA 중합효소, cRdRP 및 고세균에서 [3][4]발견되는 "패밀리 D" DNA 중합효소에서 나타난다.DNA 중합효소 베타로 대표되는 "X" 패밀리는 모호한 "팜" 모양만을 가지고 있으며, 때때로 다른 [5]슈퍼 패밀리로 간주된다.
프라이머리는 일반적으로 어느 범주에도 속하지 않습니다.박테리아 프라이머는 보통 토프림 도메인을 가지며 토포이소머라아제 및 미토콘드리아 헬리케이스 [6]반짝임과 관련이 있다.고고학 및 진핵생물 프라이머제는 관련이 없는 AEP 패밀리를 형성하며, 아마도 중합효소 팜과 관련이 있을 수 있다.그럼에도 불구하고 두 가족 모두 동일한 헬리케이스 세트에 [7]연관된다.
B DdRP 패밀리인 박테리오파지 RB69의 우측 구조.
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
- ^ Loc'h J, Rosario S, Delarue M (September 2016). "Structural Basis for a New Templated Activity by Terminal Deoxynucleotidyl Transferase: Implications for V(D)J Recombination". Structure. 24 (9): 1452–63. doi:10.1016/j.str.2016.06.014. PMID 27499438.
- ^ Hansen JL, Long AM, Schultz SC (August 1997). "Structure of the RNA-dependent RNA polymerase of poliovirus". Structure. 5 (8): 1109–22. doi:10.1016/S0969-2126(97)00261-X. PMID 9309225.
- ^ Cramer P (February 2002). "Multisubunit RNA polymerases". Current Opinion in Structural Biology. 12 (1): 89–97. doi:10.1016/S0959-440X(02)00294-4. PMID 11839495.
- ^ Sauguet L (September 2019). "The Extended "Two-Barrel" Polymerases Superfamily: Structure, Function and Evolution". Journal of Molecular Biology. 431 (20): 4167–4183. doi:10.1016/j.jmb.2019.05.017. PMID 31103775.
- ^ Salgado PS, Koivunen MR, Makeyev EV, Bamford DH, Stuart DI, Grimes JM (December 2006). "The structure of an RNAi polymerase links RNA silencing and transcription". PLoS Biology. 4 (12): e434. doi:10.1371/journal.pbio.0040434. PMC 1750930. PMID 17147473.
- ^ Aravind L, Leipe DD, Koonin EV (September 1998). "Toprim--a conserved catalytic domain in type IA and II topoisomerases, DnaG-type primases, OLD family nucleases and RecR proteins". Nucleic Acids Research. 26 (18): 4205–13. doi:10.1093/nar/26.18.4205. PMC 147817. PMID 9722641.
- ^ Iyer LM, Koonin EV, Leipe DD, Aravind L (2005). "Origin and evolution of the archaeo-eukaryotic primase superfamily and related palm-domain proteins: structural insights and new members". Nucleic Acids Research. 33 (12): 3875–96. doi:10.1093/nar/gki702. PMC 1176014. PMID 16027112.
