CDC42

CDC42

세포분열조절단백질 42호몰로그(Cdc42라고도 함)는 세포주기에 관여하는 단백질이다.원래 S. 세레비시아(yeast)에서 세포분열의 중재자로 확인되었으며, 현재는 효모에서 포유류에 이르는 다양한 유기체의 다양한 신호 이벤트와 세포 과정에 영향을 미치는 것으로 알려져 있다.

CDC42
CDC42.png
사용 가능한 구조물
PDB휴먼 유니프로트 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭CDC42, CDC42Hs, G25K, TKS, 셀 분할 주기 42
외부 IDOMIM: 116952 호몰로진: 123986 GeneCard: CDC42
직교체
종인간마우스
엔트레스

998

n/a

앙상블

ENSG00000070831

n/a

유니프로트

P60953

n/a

RefSeq(mRNA)

NM_044472
NM_001039802
NM_001791

n/a

RefSeq(단백질)

NP_001034891
NP_001782
NP_426359

n/a

위치(UCSC)Cr 1: 22.03 – 22.1Mbn/a
PubMed 검색[2]n/a
위키다타
인간 보기/편집

함수

Human Cdc42는 Rho 계열의 작은 GTPase로 세포 형태학, 세포 이동, 내포증, 세포 주기 진행 등 다양한 세포 기능을 제어하는 신호 경로를 조절한다.[3]Ro GTPases는 세포-세포 접착과 이동의 기초가 되는 동적 액틴 세포골격계 조립과 재배치의 중심이다.활성화된 Cdc42는 p21 활성화 키나제 PAK1과 PAK2에 순응적 변화를[4] 일으켜 활성화되며, 이는 다시 액틴 재구성을 시작하고 세포 유착, 이동, 침투를 규제한다.[5]

구조

Cdc42는 A와 B 체인을 가진 호모디머다.[6]총 길이는 191개의 아미노산이며 이론적 중량은 21.33 kDa이다.[6]그것의 염기서열 영역에는 뉴클레오사이드 3인산수화효소를 포함하는 P-루프와 작은 GTP 결합 단백질 영역이 포함된다.[6]

Cdc42는 활성 GTP 바인딩 상태와 비활성 GDP 바인딩 상태 사이를 순환한다.이 과정은 무료 GTP를 위한 바운드 GDP의 교환을 촉진하는 구아닌 뉴클레오티드 교환 인자(Guanine nucleotide change factors, GTP 가수분해 활성을 증가시키는 GAPs, 그리고 GTPase로부터의 뉴클레오티드의 분리를 억제하는 GDP discolation 억제제들에 의해 규제된다.[7]

암에서의 역할

최근 cdc42는 암 진행을 적극적으로 돕는 것으로 나타났다.몇몇 연구들이 이것에 대한 기초를 확립했고 기초적인 메커니즘에 대한 가설을 세웠다.

Cdc42는 비소세포 폐암, 대장선암, 흑색종, 유방암, 고환암에서 과다압박된다.[8]단백질의 높아진 수치는 부정적인 환자 생존과 상관관계가 있다.또한 Cdc42는 G1-S 위상 진행과 유사분열 모두에 필요한 것으로 나타났으며, 전사 계수 SRF, STAT3, NFkB를 변조하기도 한다.[8]화학요법과 함께 Cdc42를 목표로 하는 것이 효과적인 암 치료 전략이 될 수 있다는 가설이 제기되어 왔다.

자궁경부암에서 Cdc42의 역할을 연구한 한 연구에서 면역항체화학은 정상 자궁경부조직, 자궁경부내강내신경종양증(CIN)Ⅰ 이하, CINII 이상, 자궁경부암조직 등 3가지 조직에서 Cdc42의 발현을 검출하는 데 사용되었다.[9]Cdc42 표현은 점차적으로 유의미한 차이를 보이며 증가되었고 Hela 세포에서 일반 세포보다 현저하게 높았다.Cdc42로 전염된 Hela 세포의 이동 능력은 비 전염 세포보다 높았다.[9]Cdc42의 과다압박은 Hela 세포에서 filopodia 형성을 촉진할 수 있다고 제안되었다.Cdc42 과다압박은 자궁경부암 세포의 이동 능력을 현저하게 향상시켰는데, 이는 가성형성 개선 때문일 수 있다.[9]

또 다른 연구에서는 Cdc42가 전이에 관여하는 것으로 알려진 접착수용체 β1 integin의 발현을 촉진해 새로운 조직에서 전이 종양을 시작하는 과정을 추진한다는 사실을 밝혀냈다.[10]Cdc42-deficient cells에서 β1 통합의 수준이 감소되었다.β1 통합체는 세포외 매트릭스와의 접착을 위해 중요하며, 내피세포에 대한 초기 부착에도 중요할 수 있다.β1 integrin을 쓰러뜨리면 암세포의 이동을 억제하는 반면, Cdc42 결핍 세포에서 integrin을 과도하게 누르는 것은 내피 침투를 회복시켰다.[10]Cdc42는 SRF라는 전사 계수를 활성화하여 β1 통합 식을 촉진했다.계속적으로 활성화된 형태의 전사 인자도 Cdc42가 부족한 암세포에 내피 삽입을 복원할 수 있었다.

정상암세포와 Cdc42-결손암세포도 생체내 비교됐다.두 종류의 세포가 모두 생쥐 꼬리 정맥에 주입되었을 때 제어 세포는 몇 분 안에 혈관 내피에 더 많이 퍼져 Cdc42가 세포이동을 보조한다는 것을 암시한다.[10]6주 후, 제어 셀은 Cdc42-결핍 세포보다 더 많은 전이를 생성했다.암세포를 침범하면 이웃 내피세포 사이에 도달하는 돌기가 나와 지하막과 접촉한다.암세포는 세포외 기질 위에 퍼져 내피세포가 수축하고 침입자들이 그들 사이에 자신을 삽입할 수 있게 한다.[10]Cdc42가 없는 상태에서 암세포가 지하 막에 퍼지지 못했고, Cdc42-결핍세포는 세포외 매트릭스 코팅 커버립에 접착력이 떨어지는 모습을 보였다.[10]따라서 Cdc42는 내피세포와 내피세포 이동 중 지하막 양쪽에 암세포의 부착을 촉진한다.

작은 분자억제제 AZA197은 KRAS 돌연변이 대장암 치료에서 Cdc42를 억제하는 데 사용되어 왔다.[11]AZA197 치료법에 의한 Cdc42 억제가 PAK1-ERK 신호를 통해 증식 및 친생 신호 경로를 억제하고 대장암 세포의 이동과 침투를 감소시킨다는 증거가 있었다.[11]생쥐의 경우 체내 전신 AZA197 치료는 1차 종양 성장을 감소시키고 생존을 연장시켰다.[11]Rho GTPase Cdc42 신호 경로를 대상으로 하는 치료법은 Cdc42를 과도하게 누르는 만성 대장암 환자, 특히 KRAS-mutant 병을 앓고 있는 환자의 치료에 효과적일 수 있다.

상호작용

CDC42는 다음과 상호 작용하는 것으로 나타났다.

참조

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