신장률

Elongation factor
EF-Tu(파란색), tRNA(빨간색) 및 GTP(노란색)의 삼원복합체.PDB Molecular of the Month Rength factors, 2006년 9월.

신장인자는 단백질 합성 리보솜에서 기능하는 단백질 집합으로 성장 인 폴리펩타이드의 첫 번째 펩타이드 결합에서 마지막 펩타이드 결합까지 번역 연장을 촉진한다.원핵생물의 가장 일반적인 신장 인자는 EF-Tu, EF-Ts,[1] EF-G이다. 박테리아와 진핵생물은 서로 대체로 상동성이지만, 별개의 구조와 [2]다른 연구 명칭을 가진 신장 인자를 사용한다.

연장은 [3]번역에서 가장 빠른 단계이다.박테리아에서, 그것은 초당 15에서 20개의 아미노산이 첨가되는 속도로 진행됩니다.[citation needed]진핵생물에서 속도는 초당 약 2개의 아미노산이다.[citation needed]신장 인자는 이 프로세스의 이벤트를 조정하고 이러한 [citation needed]속도에서 높은 정확도의 변환을 보장하는 데 역할을 합니다.

상동 EF의 명명법

신장률
세균 진핵생물/고대 기능.
EF-Tu eEF-1A(α)[2] 아미노아실 tRNA가 리보솜[4]자유 부위에 진입하는 것을 중개합니다.
EF-Ts eEF-1B(βδ)[2] EF-Tu의 [2]구아닌 뉴클레오티드 교환 인자로 작용하여 EF-Tu로부터의 GDP 방출을 촉매한다.
EF-G eEF-2 는 폴리펩타이드 연장의 각 라운드에서 리보솜 아래로 tRNA 및 mRNA의 전위를 촉매합니다.컨피규레이션의 [5]큰 변경을 일으킵니다.
EF-P eIF-5A 펩타이드 결합의 형성을 자극하고 [6]좌판을 해소할 수 있습니다.
EF-4 (없음) 교정
EF-P에 대한 고고학 및 진핵생물 상동체인 EIF5A는 시작 인자로 명명되었지만,[6] 현재는 신장 인자로도 간주됩니다.

세포질 기계 외에도, 진핵 생물 미토콘드리아와 플라스티드는 각각 그들만의 세균형 신장 [7][8]인자를 가진 그들만의 번역 기계를 가지고 있다.사람의 경우 TUFM, TSFM, GFM1, GFM2, GUF1포함하며, 공칭 방출 계수 MTRFR도 [9]연장에 역할을 할 수 있다.

박테리아 중 셀레노시스테닐-tRNA는 EF-Tu와 관련된 특별한 신장인자 SelB(P14081)를 필요로 한다.몇몇 호몰로그는 고고학에서도 발견되지만,[10] 그 기능은 알려지지 않았다.

타겟으로서

신장 인자는 일부 병원균의 독소의 표적이 된다.를 들어 디프테리아는 신장인자(EF-2)를 비활성화함으로써 숙주의 단백질 기능을 변화시키는 디프테리아 독소를 생성한다.이것은 디프테리아와 관련된 병리와 증상을 초래한다.마찬가지로 Pseudomonas aeruginosa exotoxin A는 EF-2를 [11]불활성화시킨다.

레퍼런스

  1. ^ Parker, J. (2001). "Elongation Factors; Translation". Encyclopedia of Genetics. pp. 610–611. doi:10.1006/rwgn.2001.0402. ISBN 9780122270802.
  2. ^ a b c d Sasikumar, Arjun N.; Perez, Winder B.; Kinzy, Terri Goss (July 2012). "The Many Roles of the Eukaryotic Elongation Factor 1 Complex". Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA. 3 (4): 543–555. doi:10.1002/wrna.1118. ISSN 1757-7004. PMC 3374885. PMID 22555874.
  3. ^ Prabhakar, Arjun; Choi, Junhong; Wang, Jinfan; Petrov, Alexey; Puglisi, Joseph D. (July 2017). "Dynamic basis of fidelity and speed in translation: Coordinated multistep mechanisms of elongation and termination". Protein Science. 26 (7): 1352–1362. doi:10.1002/pro.3190. ISSN 0961-8368. PMC 5477533. PMID 28480640.
  4. ^ Weijland A, Harmark K, Cool RH, Anborgh PH, Parmeggiani A (March 1992). "Elongation factor Tu: a molecular switch in protein biosynthesis". Molecular Microbiology. 6 (6): 683–8. doi:10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x. PMID 1573997.
  5. ^ Jørgensen, R; Ortiz, PA; Carr-Schmid, A; Nissen, P; Kinzy, TG; Andersen, GR (May 2003). "Two crystal structures demonstrate large conformational changes in the eukaryotic ribosomal translocase". Nature Structural Biology. 10 (5): 379–85. doi:10.1038/nsb923. PMID 12692531. S2CID 4795260.
  6. ^ a b Rossi, D; Kuroshu, R; Zanelli, CF; Valentini, SR (2013). "eIF5A and EF-P: two unique translation factors are now traveling the same road". Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA. 5 (2): 209–22. doi:10.1002/wrna.1211. PMID 24402910. S2CID 25447826.
  7. ^ Manuell, Andrea L; Quispe, Joel; Mayfield, Stephen P; Petsko, Gregory A (7 August 2007). "Structure of the Chloroplast Ribosome: Novel Domains for Translation Regulation". PLOS Biology. 5 (8): e209. doi:10.1371/journal.pbio.0050209. PMC 1939882. PMID 17683199.
  8. ^ G C Atkinson; S L Baldauf (2011). "Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms". Molecular Biology and Evolution. 28 (3): 1281–92. doi:10.1093/molbev/msq316. PMID 21097998.
  9. ^ "KEGG DISEASE: Combined oxidative phosphorylation deficiency". www.genome.jp.
  10. ^ Atkinson, Gemma C; Hauryliuk, Vasili; Tenson, Tanel (21 January 2011). "An ancient family of SelB elongation factor-like proteins with a broad but disjunct distribution across archaea". BMC Evolutionary Biology. 11 (1): 22. doi:10.1186/1471-2148-11-22. PMC 3037878. PMID 21255425.
  11. ^ Lee H, Iglewski WJ (1984). "Cellular ADP-ribosyltransferase with the same mechanism of action as diphtheria toxin and Pseudomonas toxin A". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 81 (9): 2703–7. Bibcode:1984PNAS...81.2703L. doi:10.1073/pnas.81.9.2703. PMC 345138. PMID 6326138.

추가 정보

외부 링크