사이드 체인
Side chain분점
사이드 체인
펜던트 체인
고분자 사슬로부터의 올리고머 또는 고분자 분쇄.메모들
- 올리고머 가지는 단사슬 가지라고 해도 좋다.
- 고분자 가지는 긴 사슬 [1]가지라고 해도 좋다.
유기 화학과 생화학에서, 곁사슬은 "주쇄" 또는 골격이라고 불리는 분자의 핵심 부분에 붙어 있는 화학 그룹이다.사이드 체인은 더 큰 탄화수소 골격에 부착된 분자의 탄화수소 분기 요소입니다.그것은 분자의 특성과 반응성을 결정하는 [2]한 요인이다.사이드 체인은 펜던트 체인이라고도 하지만 펜던트 그룹(사이드 그룹)의 정의는 다릅니다.
관습
자리 표시자 R은 화학 구조 다이어그램에서 알킬(포화 탄화수소) 그룹 사이드 체인의 일반적인 자리 표시자로 종종 사용됩니다.구조도에서 다른 비탄소 그룹을 나타내기 위해 X, Y 또는 Z가 자주 사용됩니다.
역사
R 기호는 19세기 프랑스 화학자 샤를 프레데릭 게르하르트가 도입했는데, 그는 "뿌리" 또는 "잔류"의 첫 글자와 여러 유럽 언어로 대응한다는 점을 고려할 때 널리 인식되고 이해할 수 있을 것이라는 이유로 채택을 주창했다.프랑스어 라신(root)과 résidu(residue)는 각각 영어 번역어로, 라디칼(아래 라틴 기수에서 유래), 라틴 기수(root)와 레지듀(residue), 독일어 레스트(remnant)와 화학 용어에서는 모두 radidue(radical)[3]이다.
사용.
유기화학
폴리머 과학에서 올리고머 또는 고분자 분기의 측쇄는 폴리머의 골격 사슬에서 연장된다.사이드 체인은 폴리머의 특성, 주로 결정성과 밀도에 현저한 영향을 미칩니다.올리고머 가지는 단사슬 가지, 고분자 가지는 장사슬 가지라고 해도 좋다.사이드 그룹은 사이드 체인과 다르다; 그들은 올리고머도 [4]고분자도 아니다.
생화학
아미노산 잔기로 이루어진 단백질에서 사이드 체인은 아미드 골격의 알파 탄소 원자에 부착되어 있다.알파-탄소에 연결된 측쇄는 각 아미노산마다 특이하며 아미노산의 전하와 극성을 결정하는 역할을 합니다.아미노산 측쇄는 또한 적절한 단백질 접힘과 [5]기능을 이끄는 많은 상호작용에 책임이 있습니다.비슷한 극성을 가진 아미노산은 보통 서로 끌어당기는 반면, 비극성 측쇄와 극성 측쇄는 보통 서로를 밀어낸다.비극성/극성 상호작용은 단백질 [6]전반에 걸쳐 상대적으로 많은 양이 발생하기 때문에 2차 구조를 안정시키는 데 여전히 중요한 역할을 할 수 있다.측쇄 [7]재구성을 위한 계산 도구를 사용하여 단백질 골격 기하학을 기반으로 측쇄 원자의 공간 위치를 예측할 수 있다.
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
- ^ Jenkins, A. D.; Kratochvíl, P.; Stepto, R. F. T.; Suter, U. W. (1996). "Glossary of basic terms in polymer science (IUPAC Recommendations 1996)" (PDF). Pure and Applied Chemistry. 68 (12): 2287–2311. doi:10.1351/pac199668122287. S2CID 98774337.
- ^ Wade, L.G. (2010). Organic Chemistry, 7th Edition. Upper Saddle River, NJ: Pearson Prentice Hall. pp. 70–78. ISBN 978-0-321-59231-6.
- ^ Jensen W.B., 화학 교육 저널 87, 360 (2010)
- ^ Chemistry, International Union of Pure and Applied. IUPAC Compendium of Chemical Terminology. iupac.org. IUPAC. doi:10.1351/goldbook.B00720.
- ^ Voet, Donald; Voet, Judith; Pratt, Charlotte (2013). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (Fourth ed.). Hoboken, NJ: John Wiley & Sons, Inc. ISBN 9781118129180.
- ^ Andrew, C. D.; Penel, S.; Jones, G. R.; Doig, A. J. (2001-12-01). "Stabilizing nonpolar/polar side-chain interactions in the alpha-helix". Proteins. 45 (4): 449–455. doi:10.1002/prot.1161. ISSN 0887-3585. PMID 11746692. S2CID 25739520.
- ^ Badaczewska-Dawid, Aleksandra E.; Kolinski, Andrzej; Kmiecik, Sebastian (2019-12-26). "Computational reconstruction of atomistic protein structures from coarse-grained models". Computational and Structural Biotechnology Journal. 18: 162–176. doi:10.1016/j.csbj.2019.12.007. ISSN 2001-0370. PMC 6961067. PMID 31969975.
