MAP2K1

MAP2K1
주요 기사:미토겐활성화단백질키나아제키나아제
MAP2K1
Protein MAP2K1 PDB 1s9j.png
사용 가능한 구조물
PDB직교 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭MAP2K1, CFC3, MAPK1, MEK1, MK1, PRKMK1, 미토겐활성 단백질 키나제 1, MEL
외부 IDOMIM: 176872 MGI: 134686 호몰로Gene: 2063 GeneCard: MAP2K1
직교체
종인간마우스
엔트레스

5604

26395

앙상블

ENSG00000169032

ENSMUSG00000004936

유니프로트

Q02750

P31938

RefSeq(mRNA)

NM_002755

NM_008927

RefSeq(단백질)

NP_002746

NP_032953

위치(UCSC)Cr 15: 66.39 – 66.49MbCr 9: 64.09 – 64.16Mb
PubMed 검색[3][4]
위키다타
인간 보기/편집마우스 보기/편집

이중 특이성 미토겐 활성 단백질 키나아제 1은 인간에서 MAP2K1 유전자에 의해 인코딩되는 효소다.[5][6]

함수

이 유전자가 인코딩한 단백질은 미토겐 활성 단백질(MAP) 키나제 키나제 역할을 하는 이중특성 단백질 키나제 계열의 일원이다.세포외 신호조절키나제(ERKs)로도 알려진 MAP키나제는 복수의 생화학적 신호의 통합점 역할을 한다.이 단백질 키나아제는 MAP 키나아제의 상류에 위치하며, 다양한 추가 및 세포 내 신호에 의해 활성화될 때 MAP 키나아제의 효소 활성을 자극한다.MAP 키나제 신호 전달 경로의 필수 구성 요소로서, 이 키나제는 증식, 분화, 전사 규제 및 개발과 같은 많은 세포 과정에 관여한다.[7]MAP2K1은 모든 인간 암의 1.05%에서 변형된다.[8]

감수분열

자연 개체군에서 디플로이드 유기체의 게놈은 삽입과 삭제에 있어 다형성이 높다.이러한 다형성 영역 내에서 형성되는 감수분열 이중스트랜드 균열(DSB)은 호몰로직간 교환이 아닌 자매간 크로마티드 교환에 의해 수리되어야 한다.효모 감수분열 싹트기 동안의 재결합에 대한 분자 수준의 연구는 호몰로그램에 상응하는 순서가 없는 지역에서 DSB에 의해 시작된 재결합 사건은 자매간 크로마티드 재결합에 의해 효율적으로 수리된다는 것을 보여주었다.[9]이러한 재조합은 호몰로어 간 재조합과 같은 타이밍에 발생하지만 관절 분자의 수확량이 감소(2배에서 3배)된다.

MAP2K1은 MEK1이라고도 알려져 있다(Mitgen-활성화된 단백질 키나아제 키나제 참조).MEK1은 감수 염색체 축과 연관된 키나아제로, 속도가 느려지는 것으로 생각되지만 완전히 차단된 것은 아니다.MEK1의 상실로 인해 자매간 DSB 수리가 가능하며 자매간 홀리데이 접속 중개자 또한 증가할 수 있다.MEK1이 자매간 크로마티드 재조합을 감소시키는 정상적인 활동에도 불구하고, 그러한 재조합은 정상적인 싹트기 효모 감수분열 동안에도 자주 발생하며, 모든 재조합 사건의 최대 3분의 1이 자매 크로마티드 사이에 있다.[9]

상호작용

MAP2K1은 C-Rraf,[10] Phosphatyletanolamine 결합 단백질 1, [10]MAP2K1과 상호작용하는 것으로 나타났다.IP1,[11][12] GRB10,[13] MAPK3,[12][14][15][16][17] MAPK8IP3, [18][19]MAPK1[10][11][20][21][22][23] MP1, [12]MAP3K1.[24]

참조

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000169032 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG00000004936 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Rampoldi L, Zimbello R, Bortoluzzi S, Tiso N, Valle G, Lanfranchi G, Danieli GA (Mar 1998). "Chromosomal localization of four MAPK signaling cascade genes: MEK1, MEK3, MEK4 and MEKK5". Cytogenet Cell Genet. 78 (3–4): 301–3. doi:10.1159/000134677. PMID 9465908.
  6. ^ Zheng CF, Guan KL (Jun 1993). "Cloning and characterization of two distinct human extracellular signal-regulated kinase activator kinases, MEK1 and MEK2". J Biol Chem. 268 (15): 11435–9. doi:10.1016/S0021-9258(18)82142-1. PMID 8388392.
  7. ^ "Entrez Gene: MAP2K1 mitogen-activated protein kinase kinase 1".
  8. ^ "MAP2K1 - My Cancer Genome".
  9. ^ a b Goldfarb T, Lichten M (2010). "Frequent and efficient use of the sister chromatid for DNA double-strand break repair during budding yeast meiosis". PLOS Biol. 8 (10): e1000520. doi:10.1371/journal.pbio.1000520. PMC 2957403. PMID 20976044.
  10. ^ a b c Yeung, K; Janosch P; McFerran B; Rose D W; Mischak H; Sedivy J M; Kolch W (May 2000). "Mechanism of Suppression of the Raf/MEK/Extracellular Signal-Regulated Kinase Pathway by the Raf Kinase Inhibitor Protein". Mol. Cell. Biol. UNITED STATES. 20 (9): 3079–85. doi:10.1128/MCB.20.9.3079-3085.2000. PMC 85596. PMID 10757792.
  11. ^ a b Wunderlich, W; Fialka I; Teis D; Alpi A; Pfeifer A; Parton R G; Lottspeich F; Huber L A (Feb 2001). "A Novel 14-Kilodalton Protein Interacts with the Mitogen-Activated Protein Kinase Scaffold Mp1 on a Late Endosomal/Lysosomal Compartment". J. Cell Biol. United States. 152 (4): 765–76. doi:10.1083/jcb.152.4.765. PMC 2195784. PMID 11266467.
  12. ^ a b c Schaeffer, H J; Catling A D; Eblen S T; Collier L S; Krauss A; Weber M J (Sep 1998). "MP1: a MEK binding partner that enhances enzymatic activation of the MAP kinase cascade". Science. UNITED STATES. 281 (5383): 1668–71. Bibcode:1998Sci...281.1668S. doi:10.1126/science.281.5383.1668. PMID 9733512.
  13. ^ Nantel, A; Mohammad-Ali K; Sherk J; Posner B I; Thomas D Y (Apr 1998). "Interaction of the Grb10 adapter protein with the Raf1 and MEK1 kinases". J. Biol. Chem. UNITED STATES. 273 (17): 10475–84. doi:10.1074/jbc.273.17.10475. PMID 9553107.
  14. ^ Marti, A; Luo Z; Cunningham C; Ohta Y; Hartwig J; Stossel T P; Kyriakis J M; Avruch J (Jan 1997). "Actin-binding protein-280 binds the stress-activated protein kinase (SAPK) activator SEK-1 and is required for tumor necrosis factor-alpha activation of SAPK in melanoma cells". J. Biol. Chem. UNITED STATES. 272 (5): 2620–8. doi:10.1074/jbc.272.5.2620. PMID 9006895.
  15. ^ Butch, E R; Guan K L (Feb 1996). "Characterization of ERK1 activation site mutants and the effect on recognition by MEK1 and MEK2". J. Biol. Chem. UNITED STATES. 271 (8): 4230–5. doi:10.1074/jbc.271.8.4230. PMID 8626767.
  16. ^ Yung, Y; Yao Z; Hanoch T; Seger R (May 2000). "ERK1b, a 46-kDa ERK isoform that is differentially regulated by MEK". J. Biol. Chem. UNITED STATES. 275 (21): 15799–808. doi:10.1074/jbc.M910060199. PMID 10748187.
  17. ^ Zheng, C F; Guan K L (Nov 1993). "Properties of MEKs, the kinases that phosphorylate and activate the extracellular signal-regulated kinases". J. Biol. Chem. UNITED STATES. 268 (32): 23933–9. doi:10.1016/S0021-9258(20)80474-8. PMID 8226933.
  18. ^ Kuboki, Y; Ito M; Takamatsu N; Yamamoto K I; Shiba T; Yoshioka K (Dec 2000). "A scaffold protein in the c-Jun NH2-terminal kinase signaling pathways suppresses the extracellular signal-regulated kinase signaling pathways". J. Biol. Chem. UNITED STATES. 275 (51): 39815–8. doi:10.1074/jbc.C000403200. PMID 11044439.
  19. ^ Ito, M; Yoshioka K; Akechi M; Yamashita S; Takamatsu N; Sugiyama K; Hibi M; Nakabeppu Y; Shiba T; Yamamoto K I (Nov 1999). "JSAP1, a Novel Jun N-Terminal Protein Kinase (JNK)-Binding Protein That Functions as a Scaffold Factor in the JNK Signaling Pathway". Mol. Cell. Biol. UNITED STATES. 19 (11): 7539–48. doi:10.1128/mcb.19.11.7539. PMC 84763. PMID 10523642.
  20. ^ Sanz-Moreno, Victoria; Casar Berta; Crespo Piero (May 2003). "p38α Isoform Mxi2 Binds to Extracellular Signal-Regulated Kinase 1 and 2 Mitogen-Activated Protein Kinase and Regulates Its Nuclear Activity by Sustaining Its Phosphorylation Levels". Mol. Cell. Biol. United States. 23 (9): 3079–90. doi:10.1128/MCB.23.9.3079-3090.2003. PMC 153192. PMID 12697810.
  21. ^ Robinson, Fred L; Whitehurst Angelique W; Raman Malavika; Cobb Melanie H (Apr 2002). "Identification of novel point mutations in ERK2 that selectively disrupt binding to MEK1". J. Biol. Chem. United States. 277 (17): 14844–52. doi:10.1074/jbc.M107776200. PMID 11823456.
  22. ^ Xu Be, Be; Stippec S; Robinson F L; Cobb M H (Jul 2001). "Hydrophobic as well as charged residues in both MEK1 and ERK2 are important for their proper docking". J. Biol. Chem. United States. 276 (28): 26509–15. doi:10.1074/jbc.M102769200. PMID 11352917.
  23. ^ Chen, Z; Cobb M H (May 2001). "Regulation of stress-responsive mitogen-activated protein (MAP) kinase pathways by TAO2". J. Biol. Chem. United States. 276 (19): 16070–5. doi:10.1074/jbc.M100681200. PMID 11279118.
  24. ^ Karandikar, M; Xu S; Cobb M H (Dec 2000). "MEKK1 binds raf-1 and the ERK2 cascade components". J. Biol. Chem. UNITED STATES. 275 (51): 40120–7. doi:10.1074/jbc.M005926200. PMID 10969079.

추가 읽기

외부 링크