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세포핵

Cell nucleus
파란색 형광으로 핵 DNA에 착색된 헤라 세포회향염료.중심 세포와 가장 오른쪽 세포는 위상간에 있으므로, 그들의 전체 핵에는 라벨이 붙어 있다.왼쪽에는 세포가 유사분열을 겪고 있고 DNA가 응축되어 있다.
세포생물학
동물세포도
Animal Cell.svg
일반적인 동물 세포의 구성 요소:
  1. 뉴클레올루스
  2. 핵
  3. 리보솜 (5의 일부로서 도트)
  4. 베시클
  5. 거친내포체망막
  6. 골지 기구(또는 골지 몸체)
  7. 사이토스켈레톤
  8. 매끄러운 소포체 망막
  9. 미토콘드리온
  10. 바쿠올
  11. 시토솔(오르간젤을 함유한 유체, 이 유체와 함께 세포질(cytoplasm)으로 구성)
  12. 리소좀
  13. 센트로솜
  14. 세포막

세포생물학에서 핵(pl. nuclei; 라틴핵 또는 누큘러스로부터, 알맹이나 씨앗을 의미함)은 진핵세포에서 발견되는 막 결합형 오르간젤이다.진핵은 보통 단일핵을 가지고 있지만 포유류 적혈구와 같은 몇몇 세포형은 핵이 없고 골수성형을 포함한 몇몇 세포는 핵이 많다.핵을 구성하는 주요 구조물은 세포핵을 구성하는 핵외피로 세포 전체를 감싸고 그 내용물을 세포핵으로부터 격리시키는 이중막이다. 그리고 세포골격(cytoskeleton)이 세포를 Whole로 지탱하는 것과 마찬가지로 기계적인 지원을 추가하는 핵 내의 네트워크인 핵 매트릭스(핵 라미나 포함)가 있다.e

세포핵은 미토콘드리아 DNA의 소량을 제외하고 세포의 게놈을 모두 포함하고 있으며, 식물 세포에는 플라스티드 DNA가 들어 있다.핵 DNA는 히스톤과 같이 다양한 단백질을 가진 복합체에서 여러 개의 긴 선형 분자로 구성되어 염색체를 형성한다.이들 염색체 내의 유전자는 세포 기능을 촉진하기 위한 그런 방식으로 구성된다.핵은 유전자의 무결성을 유지하고 유전자 발현을 조절하여 세포의 활동을 통제한다. 따라서 핵은 세포의 제어 중심이다.

핵 봉투는 큰 분자에게 불침투성이기 때문에, 핵 모공은 그 봉투에 걸친 분자의 핵 수송을 규제하기 위해 필요하다.이 기공은 양쪽 핵막을 가로지르며, 작은 분자와 이온의 자유로운 이동을 허용하면서 더 큰 분자가 운반 단백질에 의해 활발하게 이동되어야 하는 통로를 제공한다.유전자 발현과 염색체 유지에 있어 모공을 통한 단백질과 RNA와 같은 큰 분자의 움직임이 필요하다.

핵의 내부에는 막으로 둘러싸인 하위분절들이 들어 있지 않지만, 그 내용물은 균일하지 않으며, 고유 단백질, RNA 분자, 염색체의 특정 부분으로 이루어진 다수의 핵체가 존재한다.이 중 가장 잘 알려진 것은 리보솜의 조립에 주로 관여하는 뉴클레오루스다.리보솜은 뉴클레오루스에서 생산된 후 세포질로 수출되어 그곳에서 메신저 RNA를 번역한다.

구조물들

리보솜이 주입된 외부 핵막, 핵 모공, DNA(크로마틴으로 혼합) 및 핵이 표시된 핵의 도표.

핵은 섬유질의 중간 필라멘트 네트워크에 둘러싸여 있고 "핵 봉투"라고 불리는 이중 막에 싸여 있는 거의 모든 세포의 DNA를 포함하고 있다.핵 봉투는 핵소체라고 불리는 핵 내부의 액체를 세포의 나머지 부분으로부터 분리한다.핵의 크기는 핵이 포함된 세포의 크기에 따라 달라지는데, 핵은 일반적으로 전체 세포 부피의 약 8%를 차지한다.[1]핵은 동물 세포에서 가장 큰 오르간젤이다.[2]: 12 포유류 세포에서, 핵의 평균 지름은 약 6마이크로미터(µm)이다.[3]

핵외피 및 모공

주요 기사:핵 봉투 및 핵 모공
핵 봉투 표면의 핵 기공 단면(1)다른 다이어그램 라벨에는 (2) 외부 링, (3) 스포크, (4) 바구니 및 (5) 필라멘트가 표시된다.

핵 봉투는 내부와 외부 핵 막인 두 개의 막으로 구성되어 있다.[4]: 649 이 세포막들은 함께 세포의 유전적 물질과 세포의 나머지 내용물을 분리하는 역할을 하며, 핵이 세포의 나머지 부분과 구별되는 환경을 유지하도록 한다.핵의 많은 부분에 밀착되어 있음에도 불구하고, 두 개의 막은 모양과 내용물이 상당히 다르다.내부막은 핵물질을 둘러싸고 있으며, 그 결정적인 가장자리를 제공한다.[2]: 14 내막 안에 들어 있는 다양한 단백질은 핵에 구조를 주는 중간 필라멘트를 묶는다.[4]: 649 외막은 내막을 감싸고 있으며, 인접한 내엽성 망막과 연속된다.[4]: 649 소포체 망막막의 일부로서 외부 핵막에는 여러 막을 가로질러 단백질을 활발하게 번역하고 있는 리보솜이 박혀 있다.[4]: 649 "핵융합 공간"이라고 불리는 두 막 사이의 공간은 소포체 망막 루멘과 연속된다.[4]: 649

외피를 통해 수성 채널을 제공하는 핵공극은 여러 개의 단백질로 구성되어 있는데, 이를 통칭하여 뉴클레오폴린이라고 한다.모공은 분자량으로 약 6천만~8천만 달톤이며, 약 50개에서 수백 개의 단백질로 구성되어 있다.[2]: 622–4 모공은 총 직경 100nm이지만, 분자가 자유롭게 확산되는 간격은 모공 중심 내에 규제 시스템이 존재하기 때문에 약 9nm 넓이에 불과하다.이 크기는 선택적으로 작은 수용성 분자의 통과를 허용하면서 핵산이나 큰 단백질과 같은 큰 분자가 부적절하게 핵으로 들어가거나 나가는 것을 방지한다.이 큰 분자들은 대신 핵으로 활발하게 운반되어야 한다.전형적인 포유류 세포의 핵은 외피 전체에 약 3000~4000개의 모공을 가질 것이며,[5] 각각의 모공은 내막과 외막이 융합되는 위치에서 8배 대칭 고리 모양의 구조를 포함하고 있다.[6]링에 부착된 구조물은 핵소각으로 확장되는 핵바구니, 세포질 속으로 도달하는 일련의 필라멘트 확장이다.두 구조물은 핵 운반 단백질에 대한 결합을 중재하는 역할을 한다.[7]: 509–10

대부분의 단백질, 리보솜 부유닛, 그리고 일부 RNA는 카리오페린이라고 알려진 운송 인자군에 의해 매개되는 과정에서 모공 콤플렉스를 통해 운반된다.핵으로의 이동을 중재하는 카리오페린은 임포틴이라고도 불리는 반면, 핵 밖으로의 움직임을 중재하는 카리오페린은 엑스포틴이라고 불린다.대부분의 카리오페린은 그들의 화물과 직접적으로 상호작용하지만, 일부는 어댑터 단백질을 사용한다.[8]코티솔과 알도스테론과 같은 스테로이드 호르몬과 세포간 신호에 관여하는 다른 작은 지질 용해성 분자들은 세포막을 통해 세포질 속으로 확산될 수 있으며, 세포질 속으로, 핵으로 밀매되는 핵 수용체 단백질을 결합한다.거기서 그들은 리간드에 묶였을 때 전사 인자의 역할을 한다; 리간드가 없을 때, 그러한 많은 수용체들은 유전자 발현을 억제하는 히스톤 디아세틸라제 역할을 한다.[7]: 488

핵라미나

주요 기사:핵라미나

동물 세포에서 중간 필라멘트의 두 네트워크는 핵에 기계적 지지대를 제공한다.핵 라미나는 봉투의 내부 면에 조직적인 망사를 형성하는 반면, 봉투의 세포질 면에는 덜 조직적인 지원이 제공된다.두 시스템 모두 핵 봉투와 염색체 및 핵 모공 고정 부위의 구조적 지원을 제공한다.[9]

핵 라미나는 대부분 라민 단백질로 구성되어 있다.모든 단백질과 마찬가지로, 라민은 세포질에서 합성되어 나중에 핵 내부로 운반되는데, 여기서 라민은 기존의 핵 라미나의 네트워크에 통합되기 전에 조립된다.[10][11]에메린, 네스프린 등 막의 세포설화면에서 발견된 라민은 시토스켈레톤에 결합해 구조적인 지지력을 제공한다.라민은 또한 형광현미경을 통해 볼 수 있는 또 다른 규칙적인 구조를 형성하는 핵소체 내에서도 발견된다.[12][13]베일의 실제 기능은 뉴클레오루스에서 제외되어 상간 중에 존재하지만 명확하지 않다.[14]LEM3와 같이 베일을 구성하는 라민 구조물은 염색질을 결합시키고 그 구조를 교란시키는 것은 단백질 코딩 유전자의 전사를 억제한다.[15]

다른 중간 필라멘트의 성분과 마찬가지로 라미네 모노머는 두 개의 모노머가 서로 코일링하기 위해 사용하는 알파헬리컬 영역을 포함하고 있어 코일이라 불리는 조광 구조를 형성하고 있다.이 두 개의 조광기 구조물은 반경락적인 배열로 나란히 결합되어 프로토필라멘트라고 불리는 테트라머를 형성한다.이 원석 중 8개는 밧줄 같은 필라멘트를 형성하기 위해 꼬여 있는 측면 배치를 형성한다.이러한 필라멘트는 동적 방식으로 조립 또는 분해될 수 있으며, 필라멘트 길이의 변화는 필라멘트 추가 및 제거의 경쟁 속도에 따라 결정된다는 것을 의미한다.[9]

필라멘트 조립의 결함으로 이어지는 라민 유전자의 돌연변이는 라미네이트병이라고 알려진 희귀한 유전적 장애를 유발한다.가장 눈에 띄는 것은 프로게리아라고 알려진 질병의 가족인데, 이것은 그 환자들의 조기 노화를 초래한다.관련된 생화학적 변화가 노화된 표현형을 발생시키는 정확한 메커니즘은 잘 이해되지 않는다.[16]

염색체

주요 기사:염색체
추가 정보:핵 조직
DNA가 파란색으로 얼룩진 생쥐 섬유질 핵.2번 염색체(빨간색)와 9번 염색체(녹색)의 구별되는 염색체 영역은 상황혼합에서 형광으로 얼룩진다.

세포핵은 염색체라고 불리는 구조로 조직된 다중 선형 DNA 분자의 형태로 세포의 유전 물질의 대부분을 포함하고 있다.각각의 인간 세포는 약 2미터의 DNA를 포함하고 있다.[7]: 405 대부분의 세포 주기 동안 이것들은 염색체라고 알려진 DNA-단백질 복합체로 조직되며, 세포 분열 동안 염색질은 카리오타입에서 친숙한 잘 정의된 염색체를 형성하는 것을 볼 수 있다.세포 유전자의 작은 부분이 대신 미토콘드리아에 위치한다.[7]: 438

염색질에는 두 가지 종류가 있다.유로마틴은 덜 압축된 DNA 형태로 세포에 의해 자주 발현되는 유전자를 포함하고 있다.[17]또 다른 종류인 헤테로크로마틴은 더 컴팩트한 형태로서, 자주 쓰이지 않는 DNA를 포함하고 있다.이 구조는 더 나아가 특정 세포유형이나 특정 발달단계에서만 이염색체로 조직된 유전자와 텔로미어, 센트롬과 같은 염색체 구조요소로 구성된 구성 이염색체성 이염색체로 분류된다.[18]간상 동안 염색질은 염색체 영역이라고 불리는 분리된 개별 조각으로 조직된다.[19][20]일반적으로 염색체의 유색체 영역에서 발견되는 활성 유전자는 염색체의 영역 경계 쪽으로 위치하는 경향이 있다.[21]

특정 유형의 염색체 조직, 특히 핵물질에 대한 항체는 전신 루푸스 에리테마토스와 같은 다수의 자가면역질환과 연관되어 왔다.[22]이것들은 항핵항체(ANA)로 알려져 있으며, 일반적인 면역체계 장애의 일부로서 다발성 경화증과 함께 관찰되기도 했다.[23]

뉴클레올루스

주요 기사:뉴클레올루스
추가 정보:핵체
세포핵의 전자 마이크로그래프로, 어둡게 얼룩진 뉴클레오루스를 보여준다.

핵은 핵에서 발견되는 핵체로 알려진, 촘촘하게 착색되고 막이 없는 이산형 구조물들 중에서 가장 크다.그것은 리보솜 RNA (RNA)를 위한 DNA 코딩, rDNA의 탠덤 반복을 중심으로 형성된다.이러한 지역을 핵극 주관 지역(NOR)이라고 한다.뉴클레오루스의 주요 역할은 rRNA를 합성하고 리보솜을 조립하는 것이다.뉴클레오스의 구조적 응집력은 뉴클레오스의 리보솜 어셈블리가 핵극 구성요소의 과도적 연관성을 초래하여 더 많은 리보솜 어셈블리를 촉진하고, 따라서 더 많은 연관성을 유발하기 때문에 그것의 활성도에 따라 달라진다.이 모델은 rDNA의 불활성화로 인해 핵극 구조가 혼합된다는 관측에 의해 뒷받침된다.[24]

리보솜 어셈블리의 첫 번째 단계에서 RNA 중합효소 I라는 단백질이 rDNA를 전사하는데, 이것은 큰 사전 RNA 전구체를 형성한다.이것은 5.8S와 28S라는 두 개의 큰 rRNA 서브유닛과 18S의 작은 rRNA 서브유닛으로 나뉜다.[4]: 328 [25]전사, 전사 후 처리 및 rRNA 조립은 작은 핵극 RNA(스노RNA) 분자에 의해 보조되는 뉴클레오스에서 발생하며, 일부는 리보솜함수와 관련된 유전자를 인코딩하는 메신저 RNA로부터 분할된 인트론에서 유래한다.조립된 리보솜 서브유닛은 핵 모공을 통과하는 가장 큰 구조물이다.[7]: 526

전자현미경으로 관찰할 때 뉴클레오스는 세 가지 구분 가능한 영역, 즉 가장 안쪽의 섬유 중심(FCs)으로 구성되며, 촘촘한 섬유질 성분(DFCs), 즉 섬유아린과 뉴클레오핀을 함유한 성분(단백질 뉴클레오포스민 포함)에 차례로 접하게 된다.rDNA의 전사는 FC 또는 FC-DFC 경계에서 발생하므로 셀 내 rDNA 전사가 증가하면 더 많은 FC가 검출된다.rRNA의 갈라짐과 수정의 대부분은 DFC에서 발생하며, 리보솜 하위 단위에 단백질 조립을 포함하는 후자의 단계는 GC에서 발생한다.[25]

기타 핵물질

주요 기사:핵체
아핵구조물크기
구조명 구조물 지름 Ref.
카잘 시체 0.2–2.0µm [26]
클라스토좀 0.2-0.5µm [27]
피카 5µm [28]
PML 본체 0.2–1.0µm [29]
파라스페클레스 0.5–1.0µm [30]
반점 20–25 nm [28]

핵 이외에도 핵에는 다수의 다른 핵체가 들어 있다.여기에는 카잘 신체의 제미니인 카잘 신체의 제미니, 다형질 간상 카리오소말 협회(PIKA), 프로멜로피성 백혈병(PML) 신체, 파라스펙클, 스플리싱 얼룩 등이 포함된다.비록 이러한 영역들 중 몇몇에 대해서는 거의 알려져 있지 않지만, 그것들은 핵종이 균일한 혼합물이 아니라 오히려 조직화된 기능 하위 도메인을 포함하고 있다는 것을 보여준다는 점에서 중요하다.[29]

비정상적인 질병 과정의 일부로 나타나는 다른 하위 핵 구조들.예를 들어, 작은 핵융합 봉의 존재는 네말린 근병증의 일부 사례에서 보고되었다.이 상태는 전형적으로 액틴의 돌연변이에 기인하며, 봉 자체는 다른 세포골격계 단백질뿐만 아니라 돌연변이 액틴으로 구성되어 있다.[31]

카잘의 몸과 보석

핵은 일반적으로 Cajal bodies 또는 coiled bodies(CB)라고 불리는 1개에서 10개 사이의 콤팩트한 구조를 포함하고 있으며, 그 직경은 세포 종류와 종에 따라 0.2 µm에서 2.0 µm 사이로 측정된다.[26]전자현미경으로 보면 엉킨 실뭉치를[28] 닮아 단백질 코일린 분포의 밀도가 높다.[32]CB는 RNA 처리, 구체적으로는 소핵 RNA(snoRNA)와 소핵 RNA(snRNA) 성숙, 히스톤 mRNA 수정과 관련된 여러 가지 다른 역할에 관여한다.[26]

Cajal 몸체와 유사하게 CB와의 밀접한 "쌍둥이" 관계를 언급하여 제미니 별자리에서 이름이 유래된 Cajal 몸체의 제미니 또는 보석이 있다.보석들은 크기와 모양이 CB와 비슷하며, 사실 현미경으로는 사실상 구별할 수 없다.[32]보석은 CB와 달리 작은 핵 리보핵단백질(snRNP)이 들어 있지 않지만, snRNP 생물 발생과 관련된 기능을 가진 운동신경(SMN)의 생존이라는 단백질을 함유하고 있다.보석은 cb와 보석이 동일한 구조의 다른 표현이라는 현미경 증거에서도 제시되었지만,[33] snNP 생물 발생에서 CB를 돕는 것으로 여겨진다.[32]이후 초구조적 연구는 보석이 코일린 성분에 차이가 있는 카잘 신체의 쌍둥이라는 것을 보여주었다; 카잘 신체는 SMN 양성과 코일린 양성이며, 보석은 SMN 양성과 코일린 음성이었다.[34]

PIKA 및 PTF 도메인

PIKA 도메인, 즉 다형상 간 카리오소말 연관성은 1991년 현미경 연구에서 처음 설명되었다.이들의 기능은 활성 DNA 복제, 전사 또는 RNA 처리와 관련이 있다고는 생각되지 않았지만 여전히 불분명하다.[35]이들은 소형 핵 RNA(snRNA)의 전사를 촉진하는 전사 계수 PTF의 밀집 국산화(localization)에 의해 정의된 이산 영역과 자주 연관되는 것으로 밝혀졌다.[36]

PML 본체

PML(Promyelocyic 백혈병 신체)는 0.1–1.0 µm 정도로 핵질 전체에 흩어져 있는 구면체다.핵 도메인 10(ND10), 크레머 본체, PML oncogency 도메인을 포함한 많은 다른 이름으로 알려져 있다.[37]PML 신체는 그들의 주요 성분 중 하나인 프로멜로피성 백혈병 단백질(PML)의 이름을 따서 명명되었다.그것들은 종종 핵에서 카잘 몸체 및 갈라진 몸체와 연관되어 보인다.[29]PML 본체를 만들 수 없는 Pml-/- 마우스는 뚜렷한 부작용 없이 정상적으로 발달해 PML 본체가 대부분의 필수 생물학적 과정에 필요하지 않음을 보여준다.[38]

스플리싱 얼룩

얼룩은 전메신저 RNA 스플리싱 인자에 농축된 아핵 구조물로 포유류 세포의 핵질 중 크로마틴 간 영역에 위치한다.[39]형광-마이크로스코프 수준에서 그것들은 크기와 모양이 다른 불규칙하고 구멍이 난 구조물로 나타나며, 전자 현미경으로 검사할 때 그것들은 염색질 간 과립의 군집으로 보인다.얼룩은 동적 구조로, 단백질과 RNA-단백질 성분 모두 활성 전사 부위를 포함한 다른 핵 장소와 얼룩 사이에서 연속적으로 순환할 수 있다.얼룩은 특정 유전자의 활동을 직접적으로 강화하기 위해 유전자 활동의 촉진제로서 p53과 함께 일할 수 있다.더욱이 반점 연관성과 비 연관 p53 유전자 표적은 기능적으로 구별된다.[40]

반점의 구성, 구조 및 거동에 관한 연구는 핵의 기능 구획화 및 유전자-표현기계[41] 스플리싱 snNP와[42][43] 그 밖의 mRNA 전 처리에 필요한 스플리싱 단백질의 구성을 이해하는 모델을 제공했다.[41]세포의 변화하는 요구조건 때문에 이들 신체의 구성과 위치는 특정 단백질의 인산화(phosphorylation)를 통한 mRNA 전사 및 조절에 따라 변한다.[44]스플리싱 얼룩은 핵 점(핵 점), 스플리싱 계수 구획(SF 컴파트먼트), 크롬산간 그란울 군집(IGC), B 스너포솜으로도 알려져 있다.[45]B 스너포솜은 양서류 난모세포핵과 드로필라 멜라노가스터 배아에서 발견된다.B 스너포솜은 양서핵의 전자 마이크로그래프에서 혼자 나타나거나 카잘 신체에 부착된다.[46]IGC는 스플리싱 인자의 저장 부지로 기능한다.[47]

파라스페클레스

주요기사 : 파라사페클

2002년 폭스 외 연구진에 의해 발견되었으며, 파라스펙클은 핵의 크로마틴 간 공간에 불규칙하게 생긴 구획이다.[48]일반적으로 핵당 10–30이 있는 Hela 세포에서 최초로 문서화된 파라스피클은 현재 인간의 일차 세포, 변형 세포선, 조직 부분에도 존재하는 것으로 알려져 있다.[49][50]그들의 이름은 핵에서 그들의 분포로부터 유래되었다; "파라"는 평행의 줄임말이고 "스펠링"은 그들이 항상 가까이 있는 점들을 가리킨다.[49]

파라스펙클은 핵 단백질과 RNA를 분리시켜 유전자 발현 규제에 관여하는 분자 스펀지[51] 역할을 하는 것으로 보인다.[52]게다가, 파라스피클은 세포 대사 활동의 변화에 반응하여 변화되는 역동적인 구조물이다.그것들은 전사에[48] 의존하며 RNA Pol II 전사가 없을 때 파라스피클은 사라지고 모든 관련 단백질 성분(PSP1, p54nrb, PSP2, CFI(m)68, PSF)은 뉴클레오스에서 초승달 모양의 뇌핵 캡을 형성한다.이 현상은 세포 주기 동안 입증된다.세포주기에서 파라스펙클은 말단소화효소를 제외한 모든 유사분열 동안에 존재한다.텔로파아제 동안, 두 딸 핵이 형성되면 RNA Pol II 전사가 없으므로 단백질 성분이 대신 핵단층 캡을 형성한다.[50]

페리크로마틴 섬유질

페리크로마틴 섬유질은 전자현미경에서만 볼 수 있다.그것들은 전사적으로 활성인 염색체 옆에 위치하고 있으며, 활성 사전 mRNA 처리의 현장이라는 가설을 세우고 있다.[47]

클라스토좀

클라스토솜은 이 몸체 주위의 말초 캡슐 때문에 두꺼운 고리모양을 가진 것으로 묘사되는 작은 핵체(0.2–0.5 µm)이다.[27]이 이름은 그리스 크라스토스에서 유래한 것으로, 부러지고 소마인 몸이다.[27]클라스토솜은 일반적으로 정상 세포에 존재하지 않기 때문에 발견하기 어렵다.그것들은 핵 내에서 높은 단백질 분해 조건 하에서 형성되며 활동이 감소하거나 세포가 단백질 분해 억제제로 처리되면 분해된다.[27][53]세포 내 클라스토솜의 희소성은 단백질 함수에 필요하지 않음을 나타낸다.[54]삼투압은 또한 쇄골세포의 형성을 유발하는 것으로 나타났다.[55]이들 핵체는 단백질과 그 기판의 촉매 및 규제 하위 단위를 포함하고 있어 클라스토솜이 단백질을 분해하는 장소임을 나타낸다.[54]

함수

핵은 세포질 내 번역 위치로부터 분리되어 있는 유전적 전사의 부지를 제공하여 원핵생물에게는 이용할 수 없는 유전자 조절의 수준을 허용한다.세포핵의 주요 기능은 유전자 발현을 제어하고 세포주기 동안 DNA 복제를 중재하는 것이다.[7]: 171

세포 구획화

핵 봉투는 핵이 그 내용물을 조절할 수 있게 하고, 필요한 경우 세포질의 나머지 부분으로부터 분리시킨다.이것은 핵막의 양쪽의 공정을 통제하는데 중요하다.세포질 공정이 제한되어야 하는 대부분의 경우, 핵심 참여자는 핵으로 제거되며, 핵은 경로에서 특정 효소의 생산을 낮추기 위해 전사 인자와 상호작용한다.이러한 규제 메커니즘은 에너지를 생산하기 위해 포도당을 분해하는 세포 경로인 글리콜리시스(glycolyis)의 경우에 발생한다.헥소키나아제는 포도당으로부터 포도당-6-인산염을 형성하면서 글리콜리시스 1단계를 담당하는 효소다.나중에 포도당-6-인산염으로 만들어진 분자인 고농도 프락토스-6-인산염에서 조절 단백질은 핵에 대한 헥소키나제를 제거하고,[56] 거기서 핵단백질을 가진 전사적 억제 복합체를 형성하여 글리콜리시스화에 관여하는 유전자의 발현을 감소시킨다.[57]

어떤 유전자가 기록되고 있는지를 통제하기 위해, 세포는 유전자 발현을 물리적으로 DNA에 접근하는 것을 조절하는 역할을 하는 일부 전사 인자 단백질을 다른 신호 경로에 의해 활성화될 때까지 분리한다.이것은 심지어 부적절한 유전자 발현도 방지한다.예를 들어 대부분의 염증 반응에 관여하는 NF-κB 제어 유전자의 경우, 신호 분자 TNF-α에 의해 시작된 것과 같은 신호 경로에 대응하여 전사가 유도되어 세포막 수용체에 결합되어 결과적으로 신호 단백질의 모집을 초래하고 결국 전사가 활성화된다.배우 NF-226B.NF-170B 단백질의 핵 국소화 신호는 핵 모공을 통과하여 핵으로 운반할 수 있게 하고, 거기서 대상 유전자의 전사를 자극한다.[9]

이 구획화는 세포가 미배양 mRNA의 번역을 막을 수 있게 해준다.[58]진핵 mRNA는 기능성 단백질을 생성하기 위해 번역되기 전에 제거해야 하는 인트론을 포함하고 있다.스플라이싱은 리보솜이 번역을 위해 mRNA에 접근할 수 있기 전에 핵 안에서 이루어진다.핵이 없다면 리보솜은 새롭게 번역된 mRNA를 번역하여 기형 단백질과 비기능성 단백질을 발생시킬 것이다.[7]: 108–15

복제

주요 기사:진핵 DNA 복제

세포핵의 주요 기능은 유전자 발현을 제어하고 세포주기 동안 DNA 복제를 중재하는 것이다.[7]: 171 복제는 세포핵에서 국소화된 방식으로 일어나는 것으로 밝혀졌다.세포주기의 중간상 S단계에서 복제가 일어난다.정체된 DNA를 따라 복제 포크를 이동시키는 기존 관점과 달리 복제 공장의 개념이 등장했는데, 복제 포크는 템플릿 DNA 가닥이 컨베이어 벨트처럼 지나가는 일부 고정된 '공장' 지역으로 집중된다는 뜻이다.[59]

유전자 발현상

주요 기사:유전자 발현상
참고 항목:전사공장
한 번에 두 개 이상의 유전자를 기록할 수 있는 가능성을 강조하는 전사 중의 일반 전사 공장.도표에는 8개의 RNA 중합체가 포함되어 있지만 세포 종류에 따라 수치가 달라질 수 있다.이미지에는 전사 인자와 다공성 단백질 코어도 포함된다.

유전자 표현은 먼저 전사를 포함하는데, DNA가 RNA를 생산하는 템플릿으로 사용된다.단백질을 암호화하는 유전자의 경우, 이 과정에서 생성된 RNA는 메신저 RNA(mRNA)로, 이후 리보솜에 의해 번역돼 단백질을 형성해야 한다.리보솜은 핵 바깥쪽에 위치하기 때문에 생산된 mRNA를 수출할 필요가 있다.[60]

핵은 전사의 현장이기 때문에 전사를 직접 중재하거나 그 과정을 조절하는 데 관여하는 다양한 단백질을 함유하기도 한다.이러한 단백질에는 이중 가닥의 DNA 분자를 풀어 그것에 쉽게 접근할 수 있도록 하는 헬리케이아제, 성장하는 RNA 분자를 합성하기 위해 DNA 촉진자와 결합하는 RNA 중합체, DNA의 슈퍼코일링의 양을 변화시켜 바람과 이완을 돕는 토포아소메라제, 그리고 리구(regu)하는 다양한 전사 인자가 포함된다.늦은 [61]표현

사전 mRNA 처리

주요 기사:시술 후 수정

새로 합성된 mRNA 분자는 1차 대본 또는 mRNA 이전 분자로 알려져 있다.그들은 세포질로 수출되기 전에 핵에서 변환 후 수정을 거쳐야 한다; 이러한 수정 없이 세포질 내에 나타나는 mRNA는 단백질 번역에 사용되기 보다는 저하된다.3가지 주요 수정사항은 5'의 캡 씌우기, 3' 폴리아데닐화, RNA 스플라이싱이다.핵에 있는 동안, pre-mRNA는 이기종 리보핵단백질 입자(hnRNPs)로 알려진 복합체에서 다양한 단백질과 연관된다.5' 상한선을 추가하는 것은 동시통역적으로 발생하며, 번역 후 수정의 첫 번째 단계다.3의 다아데닌 꼬리는 전사가 끝난 후에만 추가된다.[7]: 509–18

RNA 스플라이싱은 스플라이소솜이라는 콤플렉스에 의해 수행되며 단백질을 코드화하지 않는 인트론, 즉 DNA의 영역을 mRNA 이전과 연결된 나머지 엑손에서 제거하여 하나의 연속 분자를 다시 형성하는 과정이다.이 과정은 보통 5'의 캡팅과 3'의 폴리아데닐화 후에 발생하지만, 많은 엑손들이 있는 대본에서 합성이 완료되기 전에 시작할 수 있다.[7]: 494 많은 사전 mRNA는 다른 단백질 순서를 인코딩하는 서로 다른 성숙한 mRNA를 생산하기 위해 여러 가지 방법으로 분할될 수 있다.이 과정은 대체 스플라이싱으로 알려져 있으며, 제한된 양의 DNA로부터 많은 종류의 단백질을 생산할 수 있다.[62]

역학 및 규정

원자력 수송

주요 기사:원자력 수송
RNA와 단백질과 같은 고분자는 Ran-GTP 핵 운반 사이클이라고 불리는 과정에서 핵막을 가로질러 활발하게 운반된다.

핵에서 나오는 큰 분자의 출입은 핵 모공 복합체에 의해 엄격히 통제된다.작은 분자는 규제 없이 핵으로 들어갈 수 있지만,[63] RNA와 단백질과 같은 고분자는 핵으로 들어가려면 임베린이라고 불리는 연관성 카리오페린이 필요하고, 내보내기는 내보내기가 필요하다.세포질에서 핵으로 번역해야 하는 '카르고' 단백질은 핵 국산화 신호로 알려진 짧은 아미노산 염기서열을 포함하고 있는데, 핵에서 세포질 염기로 운반되는 단백질은 엑스포틴으로 묶인 핵 수출 신호를 운반한다.그들의 화물을 운송하기 위한 수입과 수출의 능력은 GTPases에 의해 조절된다. GTP는 분자 구아노신 3인산염(Guanosine triphosphate, GTP)을 가수분해하여 에너지를 방출하는 효소다.핵 수송의 핵심 GTPase는 Ran으로, 핵에 위치하느냐 세포질에 위치하느냐에 따라 GTP나 GDP(Guanosine diphosphate)에 구속된다.수입업자는 화물과 분리하기 위해 RanGTP에 의존하는 반면, 수출업자는 화물에 바인딩하기 위해 RanGTP를 요구한다.[8]

핵 수입은 세포질 내에 화물을 묶어서 핵 모공을 통해 핵으로 운반하는 수입에 달려 있다.핵 안에서는 RanGTP가 화물을 수입과 분리하는 작용을 하여 수입자가 핵에서 나와 재사용할 수 있게 한다.핵 수출도 비슷한데, 수출입은 RanGTP에 의해 촉진된 과정으로 핵 내부의 화물을 묶고, 핵 모공을 통해 빠져나가고, 세포질 내의 화물과 분리되기 때문이다.[64]

변환 후 수정이 완료된 후 성숙한 mRNA와 tRNA의 세포질로의 변환을 위한 전문 수출 단백질이 존재한다.단백질 번역에 있어서 이러한 분자들의 중심적인 역할 때문에 이 품질 관리 메커니즘은 중요하다.엑손의 불완전한 절연이나 아미노산의 잘못 결합으로 인한 단백질의 잘못된 표현은 세포에 부정적인 결과를 초래할 수 있으므로, 세포질에 도달하는 불완전하게 변형된 RNA는 번역에 사용되기보다는 퇴화된다.[7]

조립 및 분해

은유 중에 형광 염료로 얼룩진 뉴틀룽 세포의 이미지.두 염색체 세트에 붙어 있는 녹색으로 염색체, 연한 청색으로 염색된 이 미토틱 스핀들을 볼 수 있다.한 염색체를 제외한 모든 염색체는 이미 은유체 판에 있다.

그 수명 동안, 핵은 세포 분열의 과정이나 세포 사멸의 결과로서 분해되거나 파괴될 수 있다.이러한 사건들이 일어나는 동안 핵의 구조적 구성 요소인 외피와 라미나는 체계적으로 분해될 수 있다.대부분의 세포에서, 핵 봉투의 분해는 유사 분열의 프로 단계의 끝을 나타낸다.그러나 이 핵의 분해는 유사분열의 보편적인 특징은 아니며 모든 세포에서 일어나는 것은 아니다.일부 단세포 eukaryotes(예: 효모)는 핵 봉투가 그대로 남아 있는 소위 폐쇄성 유사분열을 겪는다.폐쇄된 유사분열에서 딸 염색체는 핵의 반대편 극지방으로 이동하며, 그 후 두 부분으로 나뉜다.그러나 높은 진핵생물의 세포는 대개 개방된 유사분열을 겪는데, 이것은 핵 봉투의 파괴로 특징지어진다.그리고 나서 딸 염색체는 미토틱 스핀들의 반대편 극지방으로 이동하며, 새로운 핵들이 그 주위를 재조립한다.[7]: 854

열린 유사분열에서 세포주기의 특정 지점에서 세포가 분열하여 두 개의 세포를 형성한다.이러한 과정이 가능하기 위해서는 각각의 새로운 딸 세포는 유전자의 완전한 집합, 즉 염색체의 복제는 물론 분리된 집합의 분리가 필요한 과정을 가져야 한다.이것은 복제된 염색체, 자매 염색체들이 마이크로튜브에 부착하여 발생하며, 이는 차례로 다른 센트로솜에 부착된다.그리고 나서 자매 크로마티드는 세포 내의 분리된 위치로 당겨질 수 있다.많은 세포에서, 센트로솜은 핵 바깥의 세포질에 위치한다; 마이크로튜브는 핵 봉투가 있는 곳에서 크로마티드에 부착할 수 없을 것이다.[65]따라서 프로 페이즈에서 시작하여 프로메타파제 전후까지 세포주기의 초기단계는 핵막을 해체한다.[12]마찬가지로, 같은 기간 동안, 핵 라미나도 분해되는데, 이것은 CDC2 단백질 키나아제와 같은 단백질 키나제에 의해 라민의 인산화에 의해 조절되는 과정이다.[66]세포주기가 끝나갈 무렵에는 핵막의 개조가 이루어지며, 동시에 핵 라미나는 라민들을 탈인산화시켜 재조립한다.[66]

그러나 디노플라겔라테스에서는 핵 봉투가 온전하게 남아 있고, 센트로솜은 세포질 속에 위치하며, 마이크로튜브는 염색체와 접촉하는데, 염색체에는 중심 부위가 결합되어 있다(비핵화 스핀들을 가진 소위 폐쇄된 유사분열).다른 많은 양성자(예: ciliates, sporozoans)와 곰팡이에서, 센트로솜은 비핵화되며, 그들의 핵 봉투 또한 세포 분열 중에 분해되지 않는다.[67]

세포사멸은 세포의 구조적 구성요소가 파괴되어 세포가 사망하는 통제된 과정이다.사멸과 관련된 변화는 예를 들어, 염색질의 응축과 핵 봉투와 라미나의 분해에서 핵 및 그 내용물에 직접적인 영향을 미친다.라미네이트 네트워크의 파괴는 캐스파제라고 불리는 특수한 세포성 단백질에 의해 제어되며, 이것은 라민 단백질을 분해하여 핵의 구조적 건전성을 떨어뜨린다.라민 갈라지는 초기 세포성 활동을 위한 검사에서 캐스파제 활성의 실험실 지표로 사용되기도 한다.[12]돌연변이 카스파제 저항성 라민을 표현하는 세포는 세포사멸과 관련된 핵변이가 부족하여, 세포핵의 세포사멸을 초래하는 사건을 일으키는 역할을 한다는 것을 암시한다.[12]라민 조립체의 억제 그 자체는 사멸을 유도하는 요인이다.[68]

핵 봉투는 DNA와 RNA 바이러스가 모두 핵으로 들어가는 것을 막는 장벽 역할을 한다.일부 바이러스는 복제 및/또는 조립을 위해 핵 안에 있는 단백질에 접근해야 한다.헤르페스 바이러스와 같은 DNA 바이러스는 세포핵에서 복제되어 모이고, 내부 핵막을 통해 싹이 트면서 퇴장한다.이 과정은 내막의 핵면에 있는 라미나를 분해하는 과정을 수반한다.[12]

질병 관련 역학

초기에는 면역글로불린, 특히 자가 항균이 핵에 들어가지 않는다는 의심을 받아왔다.이제 병리학적 조건 하에서 (예: 루푸스 에리테마토스)라는 증거가 있다.IgG는 핵으로 들어갈 수 있다.[69]

세포당 핵

대부분의 진핵 세포 타입은 보통 하나의 핵을 가지고 있지만, 어떤 종류는 핵이 없는 반면, 다른 종류는 여러 개의 핵을 가지고 있다.이것은 포유류 적혈구의 성숙과 같이 정상적인 발육이나 세포 분열의 결함으로 인해 발생할 수 있다.[70]

무핵 세포

인간의 적혈구는 다른 포유류와 마찬가지로 핵이 부족하다.이것은 세포 발달의 정상적인 부분으로서 일어난다.

무핵 세포는 핵이 없으며 따라서 딸 세포를 생산하기 위해 분할할 수 없다.가장 잘 알려진 무핵세포는 포유류 적혈구, 즉 에리트로시테로, 미토콘드리아와 같은 다른 오르간세포도 결핍되어 있으며, 주로 폐에서 산소를 체 조직으로 운반하는 수송선 역할을 한다.적혈구균은 골수에서 적혈구를 통해 성숙하며, 거기서 핵, 오르가넬, 리보솜을 잃는다.핵은 적혈구에서 레티쿨로시테로 분화하는 과정에서 퇴거되는데, 이는 성숙한 적혈구의 즉각적인 전구체다.[71]돌연변이체가 존재하면 일부 미성숙 "미크로핵화" 적혈구가 혈류로 방출될 수 있다.[72][73]무핵 세포는 또한 한 딸이 핵이 부족하고 다른 딸이 두 개의 핵이 있는 결함이 있는 세포 분열에서 생길 수 있다.

꽃식물에서 이 상태는 체 튜브 요소에서 발생한다.[74]

다핵세포

주요 기사:다핵산

다핵 세포는 여러 개의 핵을 포함한다.원생대의[75] 대부분의 아칸타레아 종과 근막염의[76] 일부 곰팡이는 자연적으로 다핵세포가 있다.다른 예로는 세포당 두 개의 핵이 있는 Giardia 속에서의 장내 기생충이 있다.[77]질리테스는 체세포 마크롱핵과 세균선 미세핵이라는 두 종류의 핵을 단일 세포에 가지고 있다.[78]인간에게, 근세포와 싱시티움이라고도 불리는 골격근 세포는 발달하는 동안 다핵이 된다; 세포의 주변부 근처에 핵이 배열되는 결과로 근피릴을 위한 세포 내 최대 공간을 허용한다.[7]인간의 다른 다핵 세포들은 골세포의 한 종류인 골수성형이다.다핵세포와 이핵세포는 인간에게도 비정상적일 수 있다. 예를 들어, 거대 다핵세포로 알려진 단핵세포와 대식세포의 융합에서 생기는 세포는 염증을[79] 동반하기도 하며 종양 형성에 관여하기도 한다.[80]

다수의 디노플라겔라테이트가 두 개의 핵을 가지고 있는 것으로 알려져 있다.다른 다핵 세포와는 달리, 이 핵들은 DNA의 두 개의 뚜렷한 선을 가지고 있다: 하나는 디노플라겔라테이트로부터 그리고 다른 하나는 공생 다이오톰으로부터.[81]

진화

진핵 세포의 주요 특징으로서 핵의 진화적 기원은 많은 추측의 대상이 되어 왔다.핵의 존재를 설명하기 위해 네 가지 주요 가설들이 제안되었지만, 아직 광범위한 지지를 얻은 것은 없다.[82][83][84]

"합성모델"로 알려진 첫 번째 모델은 고대와 박테리아의 공생관계가 핵을 포함하는 진핵세포(eukaryotic cell)를 생성했다고 제안한다. (고고대와 박테리아 영역은 세포핵이 없다.)[85]공생(公生)은 현대의 메타노제 고고학(methanogenic hoscoga)과 유사한 고대 고고학이 현대의 멕소박테리아와 유사한 박테리아 내에 침입해 살다가 결국 초기 핵을 형성하면서 생겨났다는 가설이 있다.이 이론은 원핵-원핵생물과 유산소 박테리아 사이의 유사한 내분비생물 관계에서 발전한 것으로 생각되는 진핵 미토콘드리아와 엽록체의 기원에 대해 받아들여진 이론과 유사하다.[86]핵의 고고학적 기원은 고대와 진카리아가 히스톤을 포함한 특정 단백질과 유사한 유전자를 가지고 있다는 관찰에 의해 뒷받침된다.myxobacteria가 운동성이며 다세포 복합체를 형성할 수 있으며 eukarya와 유사한 kinases와 G 단백질을 보유하고 있다는 관찰은 eukaryotic 세포의 박테리아 기원을 뒷받침한다.[87]

두 번째 모델은 원시 진핵 세포가 내합성 생물학적 단계가 없는 박테리아에서 진화했다고 제안한다.이 모델은 원시적 모공과 다른 구획화된 막 구조를 가진 핵 구조를 가진 현대적인 플랑크토미세테스 박테리아의 존재를 기반으로 한다.[88]유사한 제안은 진핵 세포인 크로노키테가 먼저 진화했고 세포핵과 진핵세포를 생성하기 위해 포고피세포와 박테리아를 발생시킨다고 말한다.[89]

바이러스성 진핵생식으로 알려진 가장 논란이 많은 모델은 다른 진핵생성 특징들과 함께 막 결합한 핵이 바이러스에 의한 원핵종의 감염에서 비롯되었다고 추측한다.이 제안은 eukaryotes와 선형 DNA 가닥, mRNA capping, 단백질에 대한 엄격한 결합(히스톤을 바이러스 봉투에 대한 아날로그화)과 같은 바이러스의 유사성에 근거한다.이 제안서의 한 버전은 핵이 초기 세포 "프레데이터"[90]를 형성하기 위해 혈소판과 함께 진화했다는 것을 암시한다.또 다른 변종은 현대의 poxvirus와 eukaryotes에서 DNA 중합체 사이의 관찰된 유사성에 기초하여 poxvirus에 감염된 초기 고고학에서 eukaryotes가 유래했다고 제안한다.[91][92]성의 진화에 대한 미해결의 문제가 바이러스성 진핵생성 가설과 관련될 수 있다는 주장이 제기됐다.[93]

보다 최근의 제안인 엑소엠브레인 가설은 핵이 대신 두 번째 외부 세포막을 진화한 단일 조상 세포에서 유래했다는 것을 시사한다; 원래 세포를 감싸고 있는 내부 세포는 핵 세포막이 되었고 내부 합성 셀룰의 통로를 위해 점점 더 정교한 모공 구조를 진화시켰다.리보솜 서브유닛과 같은 [94]아 성분

역사

1719년 안토니 판 리우웬후크에 의해 세포와 핵에 대한 가장 오래된 것으로 알려진 묘사
1882년 발터 플레밍에 의해 출판된 치로노무살리브 글랜드 세포의 그리기.핵은 폴리테네 염색체를 포함하고 있다.

핵은 최초로 발견된 오르가넬이었다.가장 오래 보존된 그림은 초기 현미경학자 안토니 판 리우웬후크(1632–1723)로 거슬러 올라간다.그는 연어의 적혈구에서 핵인 "루멘"을 관찰했다.[95]포유류 적혈구와 달리 다른 척추동물의 적혈구는 여전히 핵을 포함하고 있다.[96]

핵은 또한 1804년[97] 프란츠 바우어(Franz Bauer)에 의해 설명되었고 1831년 스코틀랜드 식물학자 로버트 브라운(Robert Brown)이 런던 린네 협회에서 한 강연에서 더 자세히 설명하였다.브라운은 현미경으로 난초를 연구하던 중 꽃 바깥층의 세포에서 '아레올라' 또는 '핵'이라고 부르는 불투명한 영역을 관찰했다.[98]그는 잠재적인 기능을 제안하지 않았다.

1838년 마티아스 슐레이덴은 핵이 세포 생성에 역할을 할 것을 제안했고, 따라서 그는 "사이토블라스" ("세포 구축기")라는 이름을 소개했다.그는 새로운 세포들이 "사이토블라스" 주위에 조립되는 것을 관찰했다고 믿었다.프란츠 메옌은 이미 분열에 의해 증분하는 세포들을 묘사했고 많은 세포들이 핵이 없을 것이라고 믿었던 이 견해의 강력한 반대자였다.세포가 '사이토브라스'에 의해 또는 그렇지 않으면 세포가 생성될 수 있다는 생각은 세포에 의해서만 생성된다는 새로운 패러다임을 결정적으로 전파한 로버트 레맥(1852년)과 루돌프 비르초(1855)의 연구("오미스(Omnis cellula e cellula)는 것이다.핵의 기능은 여전히 불분명했다.[99]

1877년과 1878년 사이에 오스카 허트윅은 성게 난자의 수정과 관련된 여러 연구를 발표하여 정자의 핵이 난모세포로 들어가 핵과의 퓨즈로 들어간다는 것을 보여주었다.개인이 (단일)핵세포로부터 발전한다는 제안은 이번이 처음이었다.이는 태아 발달 과정에서 한 종의 완전한 유전체가 반복될 것이라는 에른스트 해켈의 이론과 모순되는 것으로, 원시 원형의 구조 없는 질량인 "모네룰라"에서 최초의 핵세포가 생성되는 것을 포함한다.따라서 수정하기 위한 정자핵의 필요성은 상당 기간 논의되었다.그러나 허트윅은 양서류와 연체동물을 포함한 다른 동물군에서의 관찰을 확인했다.에두아르트 스트라스버거는 1884년에 식물을 위해 같은 결과를 생산했다.이것은 핵이 유전에서 중요한 역할을 할 수 있는 길을 열었다.1873년 8월, 8월 베이즈만은 유전에 대해 모체와 부성 세균 세포의 동등성을 가정했다.유전정보의 매개체로서의 핵의 기능은 20세기 초에 유사분열이 발견되고 멘델리아 법칙이 재발견된 후에야 명확해졌다. 따라서 유전체 염색체 이론이 개발되었다.[99]

참고 항목

참조

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추가 읽기

핵 라민에 대한 리뷰 기사, 그 구조와 다양한 역할에 대한 설명
원자력 운송에 관한 검토 기사, 메커니즘의 원리 및 다양한 운송 경로 설명
핵에 대한 리뷰 기사, 오르가넬 내의 염색체 구조를 설명하고, 핵 및 기타 아핵체를 기술한다.
핵의 진화에 대한 리뷰 기사로, 여러 가지 다른 이론들을 설명한다.
세포 생물학에 초점을 맞춘 대학 수준의 교과서.원자핵 운송을 포함한 핵 구조 및 기능에 대한 정보 및 하위 핵 영역 포함

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