젖산탈수소효소
Lactate dehydrogenase| 젖산탈수소효소 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 젖산탈수소효소 M테트라머(LDH5), 사람 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 1.1.1.27 | ||||||||
| CAS 번호 | 9001-60-9 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| 인텐츠 | IntEnz 뷰 | ||||||||
| 브렌다 | 브렌다 엔트리 | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme 뷰 | ||||||||
| 케그 | KEGG 엔트리 | ||||||||
| 메타사이크 | 대사 경로 | ||||||||
| 프라이머리 | 프로필 | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBe PDBum | ||||||||
| 진 온톨로지 | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
젖산탈수소효소(LDH 또는 LD)는 거의 모든 살아있는 세포에서 발견되는 효소이다.LDH는 NAD를 NADH로 변환하고+ 다시 되돌리기 때문에 젖산염의 피루브산염으로의 전환을 촉매한다.탈수소효소는 한 분자에서 다른 분자로 수소화물을 전달하는 효소이다.
LDH는 4개의 다른 효소 클래스로 존재한다.본 논문은 특히 NAD(P)의존성 L-락틴산탈수소효소에 관한 것이다.다른 LDH는 D-락틴산염에 작용하거나 시토크롬c: D-락틴산탈수소효소(시토크롬) 및 L-락틴산탈수소효소(시토크롬)에 의존한다.
LDH는 혈액 세포와 심장 근육과 같은 신체 조직에서 광범위하게 발현된다.조직이 손상되었을 때 분비되기 때문에, 이것은 일반적인 부상과 심부전과 같은 질병의 지표입니다.
반응
젖산탈수소효소는 피루브산과 젖산의 상호변환을 NADH와+ NAD의 부수적 상호변환으로 촉매한다.해당과정의 최종 산물인 피루브산을 산소가 부족하거나 공급이 부족할 때 젖산염으로 전환하고, 간에서 코리 사이클 중에 역반응을 일으킨다.고농도의 젖산염에서 효소는 피드백 억제를 나타내며, 피루브산이 젖산염으로 전환되는 속도를 감소시킨다.2-히드록시낙산염의 탈수소화도 촉매하지만 젖산염보다 훨씬 빈약한 기질이다.
활성 사이트
인간의 LDH는 His(193)를 양성자 수용체로 사용하며, 조효소(Arg99 및 Asn138) 및 기질(Arg106; Arg169; Thr248) 결합 [1][2]잔류물과 함께 작용한다.His(193) 활성 부위는 LDH의 인간 형태뿐만 아니라 LDH의 수렴 진화를 보여주는 많은 다른 동물에서 발견된다.LDH의 두 개의 서로 다른 서브유닛(LDHA, LDH의 M 서브유닛이라고도 함)은 모두 동일한 활성 부위와 반응에 참여하는 동일한 아미노산을 유지한다.LDH의 3차 구조를 구성하는 두 소단위 사이의 눈에 띄는 차이는 (M 사슬의) 알라닌을 (H 사슬의) 글루타민으로 치환하는 것이다.이 작지만 주목할 만한 변화는 H 서브유닛이 NAD를 더 빨리 결합할 수 있는 이유이고, M 서브유닛의 촉매 활성은 아세틸피리딘 아데닌 디뉴클레오티드의 존재 하에서 감소하지 않는 반면 H 서브유닛의 활성은 5배 [3]감소합니다.
아이소엔자임
효소활성 젖산탈수소효소는 4개의 서브유닛(테트라머)으로 구성되어 있다.가장 일반적인 2개의 서브유닛은 LDH-M과 LDH-H 펩타이드로, 근육과 심장 조직에서 발견되어 이름이 붙여지고 LDHA와 LDHB 유전자에 의해 각각 암호화된다.이들 2개의 서브유닛은 LDH-1(4H), LDH-5(4M) 및 3개의 혼합테트라머(LDH-2/3H1M, LDH-3/2H2M, LDH-4/1H3M)의 5개의 가능한 테트라머(동질효소)를 형성할 수 있습니다.이들 5가지 동질체는 효소적으로 유사하지만 다른 조직 분포를 보인다.
- LDH-1(4H): 심장과 RBC(적혈구) 및 뇌에서[4]
- LDH-2(3H1M): 망상내피시스템 내
- LDH-3(2H2M): 폐내
- LDH-4(1H3M): 신장, 태반 및 췌장 내
- LDH-5(4M) - 간 및 줄무늬 [5]근육에 있으며 뇌에도[4] 존재한다.
LDH-2는 보통 혈청에서 지배적인 형태이다.LDH-2 수치보다 LDH-1 수치가 높으면 심근경색(심장 조직에 손상을 입으면 LDH-1이 풍부한 심장 LDH가 혈류로 방출됨)이 나타납니다.이 현상을 사용하여 경색을 진단하는 것은 주로 트로포닌 I 또는 T [citation needed]측정으로 대체되었습니다.
LDH 사량체에는 LDHC와 LDHBx 두 개의 포유류 LDH 서브유닛이 더 있습니다. LDHC는 LDH 유전자에 의해 코드되는 고환 특이 LDH 단백질입니다.LDHBx는 페르옥시좀 특이 LDH 단백질이다.LDHBx는 LDHB의 리드스루 형태이며 LDHBx는 LDHB mRNA의 번역에 의해 생성되지만 정지 코돈은 아미노산 인코딩 코돈으로 해석됩니다.그 결과, 변환은 다음 정지 코돈까지 계속됩니다.이는 정상적인 LDH-H 단백질에 7개의 아미노산 잔류물을 첨가하는 것으로 이어진다.이 확장은 과산화염색체 표적화 신호를 포함하므로 LDHBx가 [6]과산화염색체로 수입된다.
|
|
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
_1I10.png)
단백질 패밀리
|
|
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
또한 L-락테이트에서 피루브산으로의 전환을 촉매하는 L-락테이트 탈수소효소를 포함하고 있으며, 이는 혐기성 당분해 과정의 마지막 단계이다.말산의 옥살아세트산으로의 상호전환을 촉매하고 구연산 회로에 참여하는 말산탈수소효소 및 L-2-히드록시이소카프로산탈수소효소도 그 패밀리의 구성원이다.N-말단은 로스만 NAD 결합 접힘이고, C-말단은 특이한 알파+베타 [7][8]접힘이다.
인터랙티브 패스 맵
아래의 유전자, 단백질 및 대사물을 클릭하여 각각의 기사와 연결하세요.[§ 1]
- ^ 대화형 경로 맵은 WikiPathways에서 편집할 수 있습니다."GlycolysisGluconeogenesis_WP534".
효소조절
이 단백질은 알로스테릭 [9]조절의 모르핀 모델을 사용할 수 있다.
에탄올유도성 저혈당증
에탄올은 알코올탈수소효소에 의해 아세트알데히드로 탈수소되고 아세트알데히드탈수소효소에 의해 아세트산으로 탈수소된다.이 반응 동안 2 NADH가 생성된다.많은 양의 에탄올이 존재하면 많은 양의 NADH가 생성되어 NAD가+ 고갈됩니다.따라서 NAD의 관련+ 재생으로 인해 피루브산의 젖산으로의 전환이 증가한다.따라서 음이온갭 대사산증(유산증)은 에탄올 중독에 걸릴 수 있다.
NADH/NAD+ 비율의 증가는 또한 혈당 수치를 유지하기 위해 포도당 합성에 의존하는 (그렇지 않은) 단식 중인 개인에게 저혈당을 일으킬 수 있다.알라닌과 젖산염은 피루브산염으로 포도당 합성에 들어가는 주요 포도당 유발 전구체이다.NADH/NAD+ 비율이 높으면 젖산탈수소효소 평형이 젖산염으로 전환되므로 피루브산이 적게 형성되어 포도당 합성이 저하된다.
기판 규제
LDH는 또한 그 기질의 상대적인 농도에 의해 조절된다.LDH는 LDH 반응을 위한 기질의 증가로 인해 근육 출력이 극단적으로 증가하는 기간 동안 더욱 활성화된다.골격근육이 높은 수준의 힘을 생산하기 위해 밀릴 때, 호기성 ATP 공급에 관한 ATP의 수요는 자유 ADP, AMP, 그리고 파이의 축적을 이끈다.후속 당화 플럭스, 특히 피루브산의 생산은 피루브산 탈수소효소 및 기타 셔틀 효소의 피루브산 대사 용량을 초과한다.LDH를 통한 플럭스는 피루브산과 NADH의 수치가 증가하여 피루브산을 [10]젖산염으로 대사한다.
전사 규제
LDH는 PGC-1α에 의한 전사 조절을 거칩니다. PGC-1α는 LDH A mRNA 전사와 피루브산의 젖산 [11]전환 효소 활성을 감소시켜 LDH를 조절합니다.
유전학
M 서브유닛과 H 서브유닛은 2개의 다른 유전자에 의해 부호화됩니다.
- M 서브유닛은 11p15.4 염색체에 위치한 LDHA에 의해 부호화된다(OMIM(Online Mendelian Inheritance in Man): 150000).
- H 서브유닛은 12p12.2-p12.1 염색체에 위치한 LDHB에 의해 부호화된다(OMIM(Online Mendelian Inheritance in Man): 150100).
- 세 번째 동질체인 LDHC 또는 LDHX는 고환에서만 발현된다(Online Mendelian Inheritance in Man(OMIM): 150150). 그 유전자는 LDHA의 복제 가능성이 높고 11번째 염색체(11p15.5-p15.3)에도 위치한다.
- 네 번째 이소폼은 페르옥시좀에 국소화되어 있다.1개의 LDHBx 서브유닛을 포함하는 사량체로 LDHB 유전자에 의해 암호화됩니다.LDHBx 단백질은 LDHB 단백질보다 7개의 아미노산이 더 길다.이 아미노산 확장은 기능적 번역 [6]판독에 의해 생성됩니다.
M 서브유닛의 돌연변이는 희귀질환인 미오글로빈뇨와 관련이 있으며(OMIM 기사 참조), H 서브유닛의 돌연변이는 기술되어 있으나 질병으로 이어지는 것으로 보이지는 않는다.
돌연변이
드물게 젖산탈수소효소의 생성을 조절하는 유전자의 돌연변이는 젖산탈수소효소 결핍으로 알려진 의학적인 상태를 초래할 것이다.어떤 유전자가 돌연변이를 일으키는지에 따라, 두 가지 유형 중 하나가 발생할 것입니다: 젖산탈수소효소-A 결핍증(글리코겐 저장병 XI로도 알려져 있음) 또는 젖산탈수소효소-B 결핍증.이 두 가지 조건은 주로 특정 근육 세포에서 인체가 당을 분해하는 방법에 영향을 미칩니다.젖산탈수소효소-A 결핍은 LDHA 유전자에 대한 돌연변이에 의한 것이며 젖산탈수소효소-B 결핍은 LDHB [12]유전자에 대한 돌연변이에 의한 것이다.
이 상태는 상염색체 열성 패턴으로 유전되며, 이는 이 상태가 [13]발현되기 위해서는 양쪽 부모가 돌연변이 유전자를 기여해야 한다는 것을 의미한다.
완전한 젖산탈수소효소는 4개의 단백질 서브유닛으로 [14]구성된다.젖산탈수소효소에서 발견되는 가장 흔한 두 개의 서브유닛은 LDHA와 LDHB 유전자에 의해 암호화되기 때문에, 이 질병의 변형은 체내에서 발견되는 많은 젖산탈수소효소 효소에 이상을 일으킨다.젖산탈수소효소-A 결핍의 경우 LDHA 유전자에 대한 돌연변이에 의해 다른 아유닛과 결합할 수 없는 비정상적인 젖산탈수소효소-A 서브유닛이 생성되어 완전한 효소가 형성된다.이러한 기능적 서브유닛의 부족은 형성되는 효소의 양을 감소시켜 전반적인 활성 감소를 이끈다.해당과정의 혐기성 단계(코리 회로) 동안, 돌연변이 효소는 세포가 필요로 하는 추가 에너지를 생산하기 위해 피루브산을 젖산염으로 변환할 수 없다.이 서브유닛은 골격근에서 발견된 LDH 효소에서 가장 높은 농도를 가지고 있기 때문에, 고강도 신체 활동은 이 혐기성 단계에서 [15]충분한 양의 에너지가 생성되지 않도록 할 것입니다.이것은 결국 횡문근융해증이라고 알려진 근육 조직을 약화시키고 결국 분해하게 할 것이다.횡문근융해증의 과정은 또한 미오글로빈을 혈액으로 방출하는데, 이것은 결국 소변으로 끝나게 되고 미오글로빈뇨로 [16]알려진 또 다른 질환인 붉은색이나 갈색으로 변하게 만들 것입니다.다른 흔한 증상으로는 피로감, 근육통, 운동 중 경련과 피부 [17][18]발진이 있다.심각한 경우, 미오글로빈뇨는 신장을 손상시키고 생명을 위협하는 [19]신부전을 초래할 수 있습니다.최종 진단을 얻기 위해 LDH 활성이 낮거나 없는 것을 확인하기 위해 근육 생검을 실시할 수 있다.현재 이 상태에 대한 특별한 치료법은 없습니다.
젖산탈수소효소-B 결핍의 경우 LDHB 유전자에 대한 돌연변이에 의해 다른 서브유닛과 결합할 수 없는 비정상적인 젖산탈수소효소-B 서브유닛이 생성되어 완전한 효소가 형성된다.젖산탈수소효소 A 결핍과 마찬가지로 이 돌연변이는 [20]효소의 전체적인 효과를 감소시킨다.그러나 이 두 사례 사이에는 몇 가지 큰 차이가 있다.첫 번째는 증상이 나타나는 장소입니다.젖산탈수소효소-B 결핍과 함께, B 서브유닛의 가장 높은 농도는 심장 근육, 즉 심장 내에서 발견될 수 있습니다.심장 내에서 젖산탈수소효소는 젖산을 다시 피루브산으로 변환하는 역할을 하므로 피루브산은 더 많은 에너지를 [21]생성하기 위해 다시 사용될 수 있다.변이된 효소에 의해, 이 변환의 전체적인 속도는 감소한다.그러나 젖산탈수소효소 A 결핍과는 달리, 이 돌연변이는 이 [18][22]상태와 관련된 증상이나 건강상의 문제를 일으키지 않는 것으로 보인다.현시점에서는, 왜 그런지는 불명확하다.영향을 받는 사람들은 보통 정기적인 혈액 검사에서 혈액 내에 LDH 수치가 낮은 것으로 나타날 때만 발견됩니다.
근육 피로의 역할
격렬한 운동 기간 동안 산증의 시작은 일반적으로 젖산으로부터 분리된 수소의 축적에 기인한다.이전에는 젖산이 피로를 유발하는 것으로 생각되었다.이러한 추론을 통해 젖산염 생산이 운동 중 근육 피로의 주요 원인이라는 생각이 널리 채택되었다.혐기성 조건 하에서 젖산 생성에 대한 보다 면밀한 기계적 분석은 LDH를 통한 젖산 생성에 대한 생화학적 증거가 산증의 원인이라는 것을 보여준다.LDH 활동은 근육 피로와 [23]관련이 있지만, LDH 복합체를 통한 젖산염의 생산은 근육 피로 시작을 지연시키는 시스템으로 작용한다.젖산 셔틀이 발견된 UC 버클리 대학의 조지 브룩스와 동료들은 젖산이 실제로는 대사 연료이지 폐기물이나 피로의 원인이 아니라는 것을 보여주었다.
LDH는 여러 가지 방법으로 근육 부전과 피로를 예방합니다.젖산염 생성 반응은 글리세린알데히드 3-인산탈수소효소 반응에 공급되는 세포산 NAD+를 생성하며, 해당과정의 두 번째 단계를 통해 세포산 산화환원 전위를 유지하고 기질 플럭스를 촉진하여 ATP 생성을 촉진한다.이는 사실상 과중한 작업 부하에서 수축하는 근육에 더 많은 에너지를 공급합니다.세포에서 젖산염의 생산과 제거는 LDH 반응에서 소비된 양성자를 배출한다. 이 발효 반응 후에 생성된 과잉 양성자의 제거는 근육 산증의 [citation needed]완충 시스템 역할을 한다.일단 양성자 축적이 LDH 심볼포트를 [24]통해 젖산 생성 및 제거에서 흡수 속도를 초과하면 근육 산증이 발생한다.
혈액 검사
| 하한 | 상한 | 구성 단위 | 평. |
|---|---|---|---|
| 오십[25] | 150[25] | U/L | |
| 0.4[26] | 1.7[26] | μmol/L | |
| 1.8[27] | 3.4[27] | § 고양이/L | 70세[27] 미만 |
혈액 검사에서 젖산탈수소효소의 수치가 높아지면 일반적으로 광범위한 조직 분포를 반영하여 여러 잠재적 원인이 있는 조직 손상이 나타납니다.
- 용혈성 빈혈[28]
- 비타민 B12 결핍성 빈혈[28]
- 감염성 단핵증, 수막염, 뇌염, HIV/AIDS 등의 감염.패혈증에서 두드러지게 증가한다.[28]
- 장경색, 심근경색, 폐경색[28] 등의 경색
- 급성 신장병[28]
- 급성 간질환[28]
- 횡문근융해증[29]
- 췌장염[28]
- 골절[28]
- 암, 특히 고환암과 림프종.화학요법 후에 LDH가 높으면 성공하지 [28]못했음을 나타낼 수 있습니다.
- 심한[28] 충격
- 저산소증[28]
LDH의 낮은 정상 수치는 보통 어떤 병리도 [28]나타내지 않는다.낮은 수치는 비타민 C의 다량 섭취에 의해 야기될 수 있다.
LDH는 보통 소량 몸 전체에 나타나는 단백질이다.
암 검사
많은 암들이 LDH 수치를 높일 수 있기 때문에 LDH는 종양 표지로 사용될 수 있지만, 동시에 특정 종류의 암을 식별하는 데 유용하지 않다.LDH 수치를 측정하는 것은 암 치료를 관찰하는 데 도움이 될 수 있다.LDH 수치를 높일 수 있는 비암적 질환으로는 심부전, 갑상선 기능 저하증, 빈혈, 전뇌수막염, 뇌염, 급성 췌장염, HIV, 폐 또는 간 [30]질환이 있습니다.
조직 파괴는 LDH를 방출하므로, LDH는 조직 파괴의 대용물로 측정될 수 있다(예: 용혈).LDH는 젖산탈수소효소(LDH) 테스트(LDH 테스트 또는 젖산탈수소효소 테스트라고도 함)에 의해 측정됩니다.측정된 LDH 값을 정상 범위와 비교하면 [31]진단에 도움이 됩니다.
용혈
의학에서 LDH는 적혈구에 풍부하고 용혈의 지표로 기능할 수 있기 때문에 종종 조직 파괴의 지표로 사용된다.잘못 처리된 혈액 검체는 적혈구 손상으로 인해 LDH 수치가 거짓 양성일 수 있습니다.
심근경색의 지표로도 사용할 수 있습니다.심근경색 후 LDH 수치는 3~4일에 최고조에 달하며 최대 10일 동안 상승 상태를 유지한다.이와 같이 LDH(LDH1의 수치가 LDH2의 수치보다 높은 경우, 즉 혈청에서 LDH2는 LDH1보다 높은 경우)의 높은 수치는 환자가 흉통 후 며칠 후에 의사에게 왔을 때 심근경색 여부를 판단하는 데 유용할 수 있다.
조직 회전율
다른 용도는 일반적으로 조직 파괴의 평가이다. 이것은 용혈의 다른 징후가 없을 때 가능하다.암세포가 높은 회전율을 가지며 파괴된 세포가 LDH 활성을 증가시키기 때문에 암환자(특히 림프종)를 추적하는 데 사용됩니다.
HIV
LDH는 종종 폐렴에 대한 비특이적 지표로 HIV 환자에서 PCP(Pneumocystis jirovecii)로 측정됩니다.HIV 환자의 상부 호흡기 증상 설정에서 LDH가 증가하면 PCP가 시사되지만 진단되지는 않습니다.그러나 호흡기 증상이 있는 HIV 양성 환자의 경우, 120명의 PCP와 30명의 히스토플라스마증 [32]환자를 대상으로 한 연구에서 매우 높은 LDH 수치(> 600 IU/L)는 히스토플라스마증(9.33배)을 나타냈다.
기타 체액 검사
삼출액 및 삼출액
흉막 삼출액(또는 심막 삼출액)에서 LDH를 측정하면 삼출액(예: 염증으로 인해 능동적으로 분비되는 유체)과 트랜스 삼출액(높은 정수압 또는 낮은 종양압으로 인해 순차적으로 분비되는 유체)을 구별하는 데 도움이 될 수 있습니다.보통의 기준(빛의 기준에 포함되)은 유체 유산 탈수소 효소와 정상적인 혈청 유산 탈수소 효소 이상의 0.6[33]또는.mw-parser-output의 상한의 비율 .frac{white-space:nowrap}.mw-parser-output.frac.num,.mw-parser-output.frac .den{:80%;line-height:0;vertical-align:슈퍼 font-size}.mw-parser-output.frac .den{다.Vertical-align:이하의 비율이 transudate을 나타내.sr-onlyᆪ2⁄3[34] exudate을 나타내서브}.mw-parser-output.혈청 LDH의 상한값은 실험실마다 다르지만 200 IU/L,[36] 300[35] IU/L 등이 있다[35].풍진에서는 LDH 수치가 일반적으로 1000 IU/L를 초과합니다.
뇌수막염 및 뇌염
뇌척수액에서 높은 수준의 젖산탈수소효소는 종종 세균성 [37]뇌수막염과 관련이 있다.바이러스성 뇌수막염의 경우 일반적으로 LDH가 높으면 뇌염이 발생하고 예후가 좋지 않음을 나타냅니다.
암 치료에서
LDH는 종양 시작과 대사에 관여한다.암세포는 산소가 충분한 조건에서도 해당과정의 증가에 의존하여 미토콘드리아에서[38] 유산소 호흡과 더불어 젖산 생산을 증가시킨다.이러한 발효 당분해 상태는 LDH의 A 형태에 의해 촉매된다.이 메커니즘은 종양세포가 포도당 저장량의 대부분을 산소 가용성과 관계없이 젖산염으로 전환하도록 하여 포도당 대사물의 사용을 단순한 에너지 생산에서 세포 성장과 복제를 촉진하는 것으로 전환시킨다.
LDH A와 그 활성을 억제할 수 있는 가능성은 발암성 세포의 증식을 막는 데 초점을 맞춘 암 치료에서 유망한 표적으로 확인되었다.LDH A의 화학적 억제는 대사 과정과 암세포의 전반적인 생존에서 현저한 변화를 보여주었다.옥사메이트는 LDH A의 세포질 억제제로서 종양 세포에서 ATP 생성을 현저하게 감소시키고 활성산소종(ROS)의 생산을 증가시킨다.이들 ROS는 [39]저농도에서는 세포주기 진행인자를 유도하는 키나아제를 활성화시켜 암세포 증식을 촉진하지만 고농도에서는 산화스트레스를 통해 DNA를 손상시킬 수 있다.2차 지질 산화 생성물은 LDH를 비활성화하고 NADH를 재생하는 능력에 영향을 미쳐 [40]젖산을 피루브산으로 변환하는 효소 능력을 직접적으로 방해할 수 있다.
최근 연구에서 LDH 활성이 반드시 전이 [41]위험의 지표는 아니지만, LDH 발현은 암의 예후에서 일반적인 지표로 작용할 수 있다.종양과 스트로마에서 LDH5와 VEGF의 발현은 확산형 또는 혼합형 [42]위암의 강력한 예후인자로 밝혀졌다.
원핵생물
Acap-membrane-binding 도메인 원핵 젖산 탈수소 효소에서 발견된다.그닥 큰seven-stranded 역 평행 beta-sheet 양쪽에 alpha-helices에 있던으로 구성되어 있다.그것은 세포막 협회가 가능하다.[43]
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
- ^ Holmes RS, Goldberg E (October 2009). "Computational analyses of mammalian lactate dehydrogenases: human, mouse, opossum and platypus LDHs". Computational Biology and Chemistry. 33 (5): 379–85. doi:10.1016/j.compbiolchem.2009.07.006. PMC 2777655. PMID 19679512.
- ^ Wilks HM, Holbrook JJ (December 1988). "A Specific, Highly Active Malate Dehydrogenase by Redesign of a Lactate Dehydrogenase Framework". Science. 242 (4885): 1541–44. Bibcode:1988Sci...242.1541W. doi:10.1126/science.3201242. PMID 3201242.
- ^ Eventoff W, Rossmann MG, Taylor SS, Torff HJ, Meyer H, Keil W, Kiltz HH (July 1977). "Structural adaptations of lactate dehydrogenase isozymes". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 74 (7): 2677–81. Bibcode:1977PNAS...74.2677E. doi:10.1073/pnas.74.7.2677. PMC 431242. PMID 197516.
- ^ a b Zhang Y, Chen K, Sloan SA, Bennett ML, Scholze AR, O'Keeffe S, et al. (September 2014). "An RNA-sequencing transcriptome and splicing database of glia, neurons, and vascular cells of the cerebral cortex". The Journal of Neuroscience. 34 (36): 11929–47. doi:10.1523/JNEUROSCI.1860-14.2014. PMC 4152602. PMID 25186741.
- ^ Van Eerd JP, Kreutzer EK (1996). Klinische Chemie voor Analisten deel 2. pp. 138–139. ISBN 978-90-313-2003-5.
- ^ a b Schueren F, Lingner T, George R, Hofhuis J, Gartner J, Thoms S (2014). "Peroxisomal lactate dehydrogenase is generated by translational readthrough in mammals". eLife. 3: e03640. doi:10.7554/eLife.03640. PMC 4359377. PMID 25247702.
- ^ Chapman AD, Cortés A, Dafforn TR, Clarke AR, Brady RL (1999). "Structural basis of substrate specificity in malate dehydrogenases: crystal structure of a ternary complex of porcine cytoplasmic malate dehydrogenase, alpha-ketomalonate and tetrahydoNAD". J Mol Biol. 285 (2): 703–12. doi:10.1006/jmbi.1998.2357. PMID 10075524.
- ^ Madern D (2002). "Molecular evolution within the L-malate and L-lactate dehydrogenase super-family". J Mol Evol. 54 (6): 825–40. Bibcode:2002JMolE..54..825M. doi:10.1007/s00239-001-0088-8. PMID 12029364. S2CID 469660.
- ^ Selwood T, Jaffe EK (March 2012). "Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function". Arch. Biochem. Biophys. 519 (2): 131–43. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID 22182754.
- ^ Spriet LL, Howlett RA, Heigenhauser GJ (2000). "An enzymatic approach to lactate production in human skeletal muscle during exercise". Med Sci Sports Exerc. 32 (4): 756–63. doi:10.1097/00005768-200004000-00007. PMID 10776894.
- ^ Summermatter S, Santos G, Pérez-Schindler J, Handschin C (2013). "Skeletal muscle PGC-1α controls whole-body lactate homeostasis through estrogen-related receptor α-dependent activation of LDH B and repression of LDH A." Proc Natl Acad Sci U S A. 110 (21): 8738–43. Bibcode:2013PNAS..110.8738S. doi:10.1073/pnas.1212976110. PMC 3666691. PMID 23650363.
- ^ "Lactate dehydrogenase deficiency". Genetics Home Reference. 29 February 2016. Retrieved 2 March 2016.
- ^ "Diseases – Metabolic Diseases – Causes/Inheritance". Muscular Dystrophy Association. 18 December 2015. Retrieved 2 March 2016.
- ^ Millar DB, Frattali V, Willick GE (June 1969). "The quaternary structure of lactate dehydrogenase. I. The subunit molecular weight and the reversible association at acid pH". Biochemistry. 8 (6): 2416–21. doi:10.1021/bi00834a025. PMID 5816379.
- ^ Kanno T, Sudo K, Maekawa M, Nishimura Y, Ukita M, Fukutake K (March 1988). "Lactate dehydrogenase M-subunit deficiency: a new type of hereditary exertional myopathy". Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry. 173 (1): 89–98. doi:10.1016/0009-8981(88)90359-2. PMID 3383424.
- ^ "Myoglobinuria; Rhabdomyolysis". neuromuscular.wustl.edu. Retrieved 2 March 2016.
- ^ Hoffmann GF (1 January 2002). Inherited Metabolic Diseases. Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 9780781729000.
- ^ a b "Glycogenoses". neuromuscular.wustl.edu. Retrieved 2 March 2016.
- ^ "Glycogen storage disease XI – Conditions – GTR – NCBI". www.ncbi.nlm.nih.gov. Retrieved 2 March 2016.
- ^ "LDHB gene". Genetics Home Reference. 29 February 2016. Retrieved 2 March 2016.
- ^ "Lactate Dehydrogenase – Worthington Enzyme Manual". www.worthington-biochem.com. Retrieved 2 March 2016.
- ^ "OMIM Entry # 614128 – LACTATE DEHYDROGENASE B DEFICIENCY; LDHBD". www.omim.org. Retrieved 2 March 2016.
- ^ Tesch P, Sjödin B, Thorstensson A, Karlsson J (1978). "Muscle fatigue and its relation to lactate accumulation and LDH activity in man". Acta Physiol Scand. 103 (4): 413–20. doi:10.1111/j.1748-1716.1978.tb06235.x. PMID 716962.
- ^ Juel C, Klarskov C, Nielsen JJ, Krustrup P, Mohr M, Bangsbo J (2004). "Effect of high-intensity intermittent training on lactate and H+ release from human skeletal muscle". Am J Physiol Endocrinol Metab. 286 (2): E245-51. doi:10.1152/ajpendo.00303.2003. PMID 14559724.
- ^ a b 혈액 시험 결과 – 사범 레인지는 승객을 머신 Bloodbook에 2012-11-02 Archived.COM
- ^ a b Fachwörterbuch Kompakt Medizin E-D/D-E.작성자:Fritz-Jürgen Nöhring.Edition2.게시자:Elsevier, Urban & FischerVerlag, 2004.ISBN 3-437-15120-7, ISBN 978-3-437-15120-0.길이: 1288 페이지
- ^ a b c 웁살라 대학 병원(이하 "Laborationslista")의 참조 범위 목록.Artnr 40284 Sj74a.2008년 4월 22일 발행
- ^ a b c d e f g h i j k l "Lactate Dehydrogenase (LD)". Lab Tests Online. Retrieved 22 June 2018.
- ^ Keltz E, Khan FY, Mann G (2019). "Rhabdomyolysis. The role of diagnostic and prognostic factors". Muscles Ligaments Tendons J. 3 (4): 303–12. doi:10.32098/mltj.04.2013.11. PMC 3940504. PMID 24596694.
{{cite journal}}: CS1 maint: 여러 이름: 작성자 목록(링크) - ^ Stanford Cancer Center. "Cancer Diagnosis – Understanding Cancer". Understanding Cancer. Stanford Medicine.
- ^ "Lactate dehydrogenase test: MedlinePlus Medical Encyclopedia". MedlinePlus. U.S. National Library of Medicine.
- ^ Butt AA, Michaels S, Greer D, Clark R, Kissinger P, Martin DH (July 2002). "Serum LDH level as a clue to the diagnosis of histoplasmosis". AIDS Read. 12 (7): 317–21. PMID 12161854.
- ^ Heffner JE, Brown LK, Barbieri CA (April 1997). "Diagnostic value of tests that discriminate between exudative and transudative pleural effusions. Primary Study Investigators". Chest. 111 (4): 970–80. doi:10.1378/chest.111.4.970. PMID 9106577.
- ^ Light RW, Macgregor MI, Luchsinger PC, Ball WC (October 1972). "Pleural effusions: the diagnostic separation of transudates and exudates". Ann. Intern. Med. 77 (4): 507–13. doi:10.7326/0003-4819-77-4-507. PMID 4642731.
- ^ a b Joseph J, Badrinath P, Basran GS, Sahn SA (November 2001). "Is the pleural fluid transudate or exudate? A revisit of the diagnostic criteria". Thorax. 56 (11): 867–70. doi:10.1136/thorax.56.11.867. PMC 1745948. PMID 11641512.
- ^ Joseph J, Badrinath P, Basran GS, Sahn SA (March 2002). "Is albumin gradient or fluid to serum albumin ratio better than the pleural fluid lactate dehydroginase in the diagnostic of separation of pleural effusion?". BMC Pulm Med. 2: 1. doi:10.1186/1471-2466-2-1. PMC 101409. PMID 11914151.
- ^ Stein JH (1998). Internal Medicine. Elsevier Health Sciences. pp. 1408–. ISBN 978-0-8151-8698-4. Retrieved 12 August 2013.
- ^ Warburg O (1956). "On the origin of cancer cells". Science. 123 (3191): 309–14. Bibcode:1956Sci...123..309W. doi:10.1126/science.123.3191.309. PMID 13298683.
- ^ Irani K, Xia Y, Zweier JL, Sollott SJ, Der CJ, Fearon ER, Sundaresan M, Finkel T, Goldschmidt-Clermont PJ (1997). "Mitogenic signaling mediated by oxidants in Ras-transformed fibroblasts". Science. 275 (5306): 1649–52. doi:10.1126/science.275.5306.1649. PMID 9054359. S2CID 19733670.
- ^ Ramanathan R, Mancini RA, Suman SP, Beach CM (2014). "Covalent Binding of 4-Hydroxy-2-nonenal to Lactate Dehydrogenase Decreases NADH Formation and Metmyoglobin Reducing Activity". J Agric Food Chem. 62 (9): 2112–7. doi:10.1021/jf404900y. PMID 24552270.
- ^ Xu HN, Kadlececk S, Profka H, Glickson JD, Rizi R, Li LZ (2014). "Is Higher Lactate an Indicator of Tumor Metastatic Risk? A Pilot MRS Study Using Hyperpolarized (13)C-Pyruvate". Acad Radiol. 21 (2): 223–31. doi:10.1016/j.acra.2013.11.014. PMC 4169113. PMID 24439336.
- ^ Kim HS, Lee HE, Yang HK, Kim WH (2014). "High lactate dehydrogenase 5 expression correlates with high tumoral and stromal vascular endothelial growth factor expression in gastric cancer". Pathobiology. 81 (2): 78–85. doi:10.1159/000357017. PMID 24401755.
- ^ Dym O, Pratt EA, Ho C, Eisenberg D (August 2000). "The crystal structure of D-lactate dehydrogenase, a peripheral membrane respiratory enzyme". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (17): 9413–8. Bibcode:2000PNAS...97.9413D. doi:10.1073/pnas.97.17.9413. PMC 16878. PMID 10944213.
추가 정보
- Johnson WT, Canfield WK (1985). "Intestinal absorption and excretion of zinc in streptozotocin-diabetic rats as affected by dietary zinc and protein". J Nutr. 115 (9): 1217–27. doi:10.1093/jn/115.9.1217. PMID 3897486.
- Ein SH, Mancer K, Adeyemi SD (1985). "Malignant sacrococcygeal teratoma--endodermal sinus, yolk sac tumor--in infants and children: a 32-year review". J Pediatr Surg. 20 (5): 473–7. doi:10.1016/s0022-3468(85)80468-1. PMID 3903096.
- Azuma M, Shi M, Danenberg KD, Gardner H, Barrett C, Jacques CJ, Sherod A, Iqbal S, El-Khoueiry A, Yang D, Zhang W, Danenberg PV, Lenz HJ (2007). "Serum lactate dehydrogenase levels and glycolysis significantly correlate with tumor VEGFA and VEGFR expression in metastatic CRC patients". Pharmacogenomics. 8 (12): 1705–13. doi:10.2217/14622416.8.12.1705. PMID 18086000.
- Masepohl B, Klipp W, Pühler A (1988). "Genetic characterization and sequence analysis of the duplicated nifA/nifB gene region of Rhodobacter capsulatus". Mol Gen Genet. 212 (1): 27–37. doi:10.1007/bf00322441. PMID 2836706. S2CID 21009965.
- Galardo MN, Regueira M, Riera MF, Pellizzari EH, Cigorraga SB, Meroni SB (2014). "Lactate Regulates Rat Male Germ Cell Function through Reactive Oxygen Species". PLOS ONE. 9 (1): e88024. Bibcode:2014PLoSO...988024G. doi:10.1371/journal.pone.0088024. PMC 3909278. PMID 24498241.
- Tesch P, Sjödin B, Thorstensson A, Karlsson J (1978). "Muscle fatigue and its relation to lactate accumulation and LDH activity in man". Acta Physiol Scand. 103 (4): 413–20. doi:10.1111/j.1748-1716.1978.tb06235.x. PMID 716962.
- Beck O, Jernström B, Martinez M, Repke DB (1988). "In vitro study of the aromatic hydroxylation of 1-methyltetrahydro-beta-carboline (methtryptoline) in rat". Chem Biol Interact. 65 (1): 97–106. doi:10.1016/0009-2797(88)90034-8. PMID 3345575.
- Summermatter S, Santos G, Pérez-Schindler J, Handschin C (2013). "Skeletal muscle PGC-1α controls whole-body lactate homeostasis through estrogen-related receptor α-dependent activation of LDH B and repression of LDH A." Proc Natl Acad Sci U S A. 110 (21): 8738–43. Bibcode:2013PNAS..110.8738S. doi:10.1073/pnas.1212976110. PMC 3666691. PMID 23650363.
- Robergs RA, Ghiasvand F, Parker D (2004). "Biochemistry of exercise-induced metabolic acidosis". Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 287 (3): R502-16. doi:10.1152/ajpregu.00114.2004. PMID 15308499.
- Kresge N, Simoni RD, Hill RL (2005). "Otto Fritz Meyerhof and the elucidation of the glycolytic pathway". J Biol Chem. 280 (4): e3. doi:10.1016/S0021-9258(20)76366-0. PMID 15665335.
외부 링크
위키미디어 공용 젖산탈수소효소 관련 매체
