아밀라아제
Amylase| 알파아밀라아제 | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 3.2.1.1 | ||||||||
| CAS 번호 | 9000-90-2 | ||||||||
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| 케그 | KEGG 엔트리 | ||||||||
| 메타사이크 | 대사 경로 | ||||||||
| 프라이머리 | 프로필 | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBe PDBum | ||||||||
| 진 온톨로지 | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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| 베타아밀라아제 | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 3.2.1.2 | ||||||||
| CAS 번호 | 9000-91-3 | ||||||||
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| 인텐츠 | IntEnz 뷰 | ||||||||
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| 감마 아밀라아제글루칸1,4-알파글루코시다아제 | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 3.2.1.3 | ||||||||
| CAS 번호 | 9032-08-0 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| 인텐츠 | IntEnz 뷰 | ||||||||
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| 케그 | KEGG 엔트리 | ||||||||
| 메타사이크 | 대사 경로 | ||||||||
| 프라이머리 | 프로필 | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBe PDBum | ||||||||
| 진 온톨로지 | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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아밀라아제(/æμmleless/)는 전분(라틴아문)의 당분해를 촉매하는 효소이다.아밀라아제는 인간과 다른 포유류의 타액에 존재하며, 소화의 화학적 과정을 시작합니다.쌀과 감자와 같이 많은 양의 전분을 포함하지만 설탕이 거의 없는 음식은 아밀라아제가 전분의 일부를 설탕으로 분해하기 때문에 씹을 때 약간 단맛을 얻을 수 있다.췌장과 침샘은 아밀라아제(알파아밀라아제)를 만들어 식이전분을 이당류, 삼당류로 가수분해해 다른 효소에 의해 포도당으로 전환돼 몸에 에너지를 공급한다.식물과 일부 박테리아는 또한 아밀라아제를 생성한다.특정 아밀라아제 단백질은 다른 그리스 문자로 지정된다.모든 아밀라아제는 글리코시드 가수분해효소이며 α-1,4-글리코시드 결합에 작용한다.
분류
| α-아밀라아제 | β-아밀라아제 | γ-아밀라아제 | |
|---|---|---|---|
| 원천 | 동물, 식물, 미생물 | 식물, 미생물 | 동물, 미생물 |
| 티슈 | 침샘, 췌장 | 씨앗, 과일 | 소장 |
| 균열부위 | 랜덤α-1,4 글리코시드 결합 | 제2α-1,4당결합 | 마지막 α-1,4 글리코시드 결합 |
| 반응 생성물 | 말토스, 덱스트린 등 | 말토스 | 포도당 |
| 최적 pH | 5.6–5.8 | 5.4–5.5 | 4.0–4.5 |
| 양조 시의 최적 온도 | 68~74 °C (154~165 °F) | 58~65°C(136~149°F) | 63~68°C(145~155°F) |
α-아밀라아제
α-아밀라아제(EC 3.2.1.1)(CAS 9014-71-5)(대체명: 1,4-α-D-글루칸 글루카노히드로라아제; 글리코겐화효소)는 칼슘 금속효소이다.α-아밀라아제는 전분 사슬을 따라 임의의 위치에서 작용함으로써 긴 사슬의 당류를 분해하여 궁극적으로 아밀로스로부터 말토트리오스와 말토스, 또는 아밀로펙틴으로부터 말토오스, 포도당 및 "한계 덱스트린"을 생산한다.글리코시드 가수분해효소족 13에 속한다.
α-아밀라아제는 기질상의 어디에나 작용하기 때문에 β-아밀라아제보다 작용이 빠른 경향이 있다.동물에서, 그것은 주요 소화 효소이고, 그것의 최적 pH는 6.7-7.[3]0입니다.
인체생리학에서 침 및 췌장아밀라아제 모두 α-아밀라아제이다.
α-아밀라아제 형태는 식물, 곰팡이(자낭균 및 담자균) 및 박테리아(바실러스)에서도 발견된다.
β-아밀라아제
또 다른 형태의 아밀라아제인 β-아밀라아제(EC 3.2.1.2)(1,4-α-D-글루칸 말토히드로라아제, 글리코겐 효소, 사카로겐 아밀라아제)도 박테리아, 곰팡이 및 식물에 의해 합성된다.β-아밀라아제는 비환원단에서 작용하여 한 번에 2개의 포도당 단위(말토스)를 분리하여 제2의 α-1,4 글리코시드 결합의 가수분해를 촉매한다.과일이 익는 동안, β-아밀라아제는 녹말을 말토스로 분해하여 잘 익은 과일의 달콤한 맛을 만들어 냅니다.글리코시드 가수분해효소족 14에 속한다.
α-아밀라아제 및 β-아밀라아제는 모두 씨앗에 존재하며, β-아밀라아제는 발아 전에 비활성 형태로 존재하는 반면, α-아밀라아제 및 단백질 분해효소는 발아 시작 후에 나타난다.많은 미생물들은 또한 세포외 녹말을 분해하기 위해 아밀라아제를 생산한다.동물 조직에는 β-아밀라아제가 포함되어 있지 않지만 소화관 내에 포함된 미생물에 존재할 수 있다.β-아밀라아제 최적 pH는 4.0~5.[4]0이다.
γ-아밀라아제
γ-아밀라아제(EC 3.2.1.3) (대체명:글루칸 1,4-a-글루코시다아제, 아밀로글루코시다아제, 엑소1,4-α-글루코시다아제, 글루코아밀라아제, 리소좀α-글루칸글루코시다아제, 1,4-D-글루칸글루코히드로라아제)는 마지막으로 α(1~6) 글리코시드 결합을 분해한다.γ-아밀라아제는 pH3 주변에서 가장 활성화되기 때문에 모든 아밀라아제 중 가장 산성 최적 pH를 가진다.균류의 글리코시드 가수분해효소 패밀리 15, 인간 MGAM의 글리코시드 가수분해효소 패밀리 31, 세균 형태의 글리코시드 가수분해효소 패밀리 97 등 다양한 GH족에 속한다.
사용하다
발효
α-아밀라아제 및 β-아밀라아제는 녹말에서 유래한 설탕으로 만든 맥주와 액체를 양조하는 데 중요하다.발효 시 효모는 당을 섭취하고 에탄올을 배출한다.맥주와 일부 술에서는 발효 초기에 존재하는 설탕이 곡류나 다른 전분 공급원(감자 등)에 의해 생성되었습니다.전통적인 맥주 양조에서는 맥아 보리를 뜨거운 물과 혼합하여 "매시"를 만듭니다. 이 매시는 맥아 곡물의 아밀라아제들이 보리의 전분을 당분으로 바꿀 수 있도록 하기 위해 주어진 온도로 보관됩니다.서로 다른 온도는 알파 또는 베타 아밀라아제 활성을 최적화하여 발효 가능 당과 발효 불가능한 당을 서로 다른 혼합물로 만듭니다.맥주는 매시 온도와 물 입도비를 선택할 때 완성된 맥주의 알코올 농도, 입감, 향, 풍미를 변경할 수 있다.
알코올 음료를 만드는 몇몇 역사적인 방법에서, 녹말에서 설탕으로의 전환은 [5]타액과 섞기 위해 양조장에서부터 시작됩니다.히말라야 산맥의 차앙, 안데스 산맥의 치차, 브라질과 수리남의 가시리와 같은 전통 음료의 국내 생산에서 이러한 관습이 계속 행해지고 있다.
밀가루 첨가물
아밀라아제들은 빵 제조와 밀가루에서 발견되는 녹말과 같은 복잡한 당을 단당으로 분해하는 데 사용됩니다.효모는 이 단당을 먹고 그것을 에탄올과 이산화탄소의 노폐물로 전환시킨다.이것은 풍미를 더하고 빵을 부풀게 한다.아밀라아제는 효모 세포에서 자연적으로 발견되는 반면, 효모가 빵에서 상당한 양의 전분을 분해하기 위해 충분한 양의 효소를 생산하는 데는 시간이 걸립니다.이것이 사워도우와 같은 오래 발효된 반죽의 이유입니다.현대의 빵 제조 기술은 아밀라아제(종종 맥아 보리의 형태)를 빵 개량제에 포함시켜, 그 과정을 상업적으로 [6][failed verification]더 빠르고 실용적으로 만들었습니다.
α-아밀라아제는 종종 상업적으로 포장된 밀가루의 성분으로 기재된다.아밀라아제가 풍부한 밀가루에 오랫동안 노출되어 있는 제빵사들은[7] 피부염이나 [8]천식에 걸릴 위험이 있다.
분자생물학
분자생물학에서 아밀라아제의 존재는 항생제 내성에 더해 리포터 구조의 성공적인 통합을 선택하는 추가 방법으로서 기능할 수 있다.리포터 유전자는 아밀라아제 구조 유전자의 상동 영역에 의해 측면으로 배치되기 때문에 통합이 성공하면 아밀라아제 유전자가 교란되고 요오드 염색으로 쉽게 검출되는 녹말 분해가 방지된다.
의료 용도
아밀라아제는 또한 췌장효소 대체요법(PERT)의 사용에도 의학적 응용이 있다.그것은 당류를 [9]단당으로 분해하는 것을 돕는 솔푸라(리프로타마아제) 성분 중 하나입니다.
기타 용도
알파 아밀라아제 억제제인 페이즈올라민이 잠재적인 다이어트 [10]보조제로서 실험되었다.
식품 첨가물로 사용될 때, 아밀라아제는 E 번호 E1100을 가지며 돼지 췌장 또는 곰팡이균에서 파생될 수 있다.
세균성 아밀라아제는 옷감이나 식기세척기 세제에도 사용되어 직물이나 접시의 녹말을 녹인다.
위의 용도 중 하나를 위해 아밀라아제를 사용하는 공장 근로자들은 직업 천식에 걸릴 위험이 높아집니다.5~9%의 제빵사가 양성 피부 검사를 받고 호흡장애가 있는 제빵사의 4분의 1에서 3분의 1은 [11]아밀라아제 과민반응을 보인다.
고아밀라혈증
의료 진단을 위해 혈청 아밀라아제를 측정할 수 있습니다.정상 농도보다 높은 농도는 췌장의 급성 염증(좀 더 특이적인 [12]리파아제와 동시에 측정될 수 있음), 천공 소화성 궤양, 난소 낭종 비틀림, 교살, 장간막 허혈, 매크로아밀라스혈증 및 볼거리를 포함한 몇 가지 의학적 상태를 반영할 수 있다.아밀라아제는 소변과 복막액을 포함한 다른 체액에서 측정될 수 있다.
2007년 1월 세인트루이스에 있는 워싱턴 대학의 연구. Louis는 효소가 수면부족을 나타내는 데 사용될 수 있다고 제안하는데, 이는 피험자가 [13]수면부족을 겪는 시간과 관련하여 효소의 활성을 증가시키기 때문이다.
역사
1831년, Erhard Friedrich Leuchs (1800–1837)는 타액에 아밀라아제인 [14][15]"프티알린"이라는 효소의 존재로 인해 타액에 의한 녹말의 가수 분해에 대해 설명했습니다.그것은 고대 그리스어로 침의 이름을 따서 명명되었다: τααλο - ptyalon.
효소의 현대 역사는 1833년 프랑스 화학자 앙셀메 파옌과 장프랑수아 페르소가 발아하는 보리로부터 아밀라아제 복합체를 분리하여 "디아스타제"[16][17]라고 이름 붙이면서 시작되었다.모든 후속 효소 이름은 접미사 -ase로 끝나는 경향이 있다.
1862년, 알렉산더 야쿨로위츠 다니레프스키(1838–1923)는 트립신으로부터 [18][19]췌장아밀라아제를 분리했다.
진화
타액아밀라아제
사카리드는 에너지가 풍부한 식품원입니다.녹말 등의 대형 고분자는 아밀라아제 효소에 의해 입안에서 부분적으로 가수분해된 후 당으로 분해된다.많은 포유동물들은 아밀라아제 유전자의 복제 수가 크게 팽창하는 것을 보아왔다.이러한 복제는 췌장 아밀라아제 AMY2가 침샘으로 재표적되는 것을 가능하게 하여, 동물들은 맛으로 전분을 검출하고 더 효율적이고 더 많은 양의 전분을 소화할 수 있게 한다.이것은 생쥐, 쥐, 개, 돼지, 그리고 가장 중요한 것은 농업 [20]혁명 이후 인간에게서 독립적으로 일어났다.
1만2000년 전 농업혁명 이후 인간의 식생활은 사냥과 채집 대신 식물과 동물 사육으로 옮겨가기 시작했다.녹말은 인간의 식단의 주식이 되었다.
분명한 이점에도 불구하고, 초기 인류는 침샘아밀라아제를 가지고 있지 않았는데, 침샘아밀라아제 [21]생성에 책임이 있는 유전자의 복제품을 가지고 있거나 전혀 가지고 있지 않은 침팬지와 보노보 같은 인류의 진화적 친척에게서도 볼 수 있는 경향이다.
다른 포유동물과 마찬가지로 췌장 알파 아밀라아제 AMY2도 여러 번 복제되었다.한 사건은 타액 특이성을 진화시켜 타액에서 아밀라아제(인간에서 AMY1로 명명)의 생산을 이끌었다.인간 염색체 1의 1p21.1 영역은 다양한 이름인 AMY1A, AMY1B, AMY1C, AMY2A, AMY2B [22]등의 많은 유전자 복사본을 포함합니다.
그러나 모든 인간이 동일한 수의 AMY1 유전자를 가지고 있는 것은 아니다.당류에 더 많이 의존하는 것으로 알려진 모집단은 인간 모집단보다 더 많은 수의 AMY1 복사를 가지고 있으며, 그에 비해 전분을 거의 소비하지 않는다.인간의 AMY1 유전자 복제 수는 유럽계 미국인이나 일본인과 같은 농업 집단에서 6개 복제에서 비아카, 데이토그, 야쿠츠 [22]같은 수렵 채집인 사회에서는 2~3개 복제에 그칠 수 있다.
녹말 소비와 모집단에 특정한 AMY1 복사본의 수 사이에 존재하는 상관관계는 높은 녹말 집단의 더 많은 AMY1 복사본이 자연 선택에 의해 선택되었고 그러한 개인에게 유리한 표현형으로 고려되었음을 시사한다.따라서, 높은 녹말 집단에서 개인이 더 많은 AMY1의 복사본을 소유하는 것의 이점은 적합성을 높이고 더 건강하고 건강한 [22]자손을 낳을 가능성이 가장 높다.
이 사실은 지리적으로 가까운 인구를 다른 수의 AMY1 유전자를 가진 다른 식습관과 비교할 때 특히 뚜렷하다.이는 아시아의 일부 농업 인구에 비해 AMY1 복사본이 거의 없는 것으로 나타난 일부 아시아 인구의 경우이다.이것은 유전자가 유전자 [22]표류를 통해 퍼졌을 가능성과는 대조적으로 자연 선택이 이 유전자에 작용했다는 강력한 증거를 제공한다.
개의 아밀라아제 복제 번호의 변형은 그들이 인간을 [23]따라다니면서 여분의 복제 번호를 얻었음을 암시하는 인간 집단의 복제 번호를 반영한다.아밀라아제 수치가 식단에서 녹말 함량에 의존하는 인간과 달리, 다양한 음식을 먹는 야생 동물들은 아밀라아제 복사를 더 많이 하는 경향이 있다.이것은 [20]소화와 반대로 주로 녹말의 검출과 관련이 있을 수 있다.
레퍼런스
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