말타아제-글루코아밀라아제, 장은 인간에게 MGAM유전자에 의해 암호화된 효소다.[5][6]
말타아제-글루코아밀라아제는 알파글루코시다아제 소화효소다.그것은 기질 특이성이 다른 두 개의 하위 유니트로 구성되어 있다.재조합 효소 연구는 그것의 N-단자 촉매영역이 말토스에 대해 가장 높은 활성을 가지고 있는 반면, C-단자영역은 포도당 과점자에 대해 더 넓은 기질 특성과 활성을 가지고 있다는 것을 보여주었다.[7]소장에서 이 효소는 수크레이즈-이소말타아제, 알파아밀라아제 등과 시너지로 작용하여 식이성 녹말을 충분히 소화시킨다.
MGAM 유전자 –– 염색체 7Q34 –– 코드에 위치하며, 몰타아제-글루코아밀라아제 단백질에 대한 코드.몰타세-글루코아밀라아제의 대체 명칭은 글루칸 1,4-알파-글리코시다아제다.[9]
조직 분포
말타아제-글루코아밀라아제는 장벽에 위치한 막결합 효소다.장의 이 안감은 장이 음식을 흡수하기 위해 음식이 통과해야 하는 붓 테두리라고 불리는 것을 형성한다.[10]
효소 메커니즘
이 효소는 글루코리데아제 31(GH31)이라는 효소 계열의 일부분이다.이것은 효소의 소화 메커니즘 때문이다.GH31 효소는 Glycolsylation과 Deglycosylation step이 발생하는 Koshland 이중 변위 메커니즘으로[11] 알려진 것을 거치며, 그 결과 변이성 중심부의 전체적인 구성이 유지된다.[12]
구조
엔터미네랄몰타아제
N-단자 말타아제-글루코아밀라제 효소단위는 차례로 5개의 특정 단백질 영역으로 구성된다.5개의 단백질 영역 중 첫 번째 영역은 시스틴 리치 도메인을 포함하는 P형 trefoil 도메인으로[13] 구성된다.두 번째는 N-단자 베타-샌드위치 도메인으로, 두 개의 대타렐 베타 주름 시트를 통해 식별된다.세 번째 및 가장 큰 영역은 두 개의 삽입된 루프를 포함하는 촉매(베타/알파) 배럴 유형 영역으로 구성된다.네 번째와 다섯 번째 도메인은 C-단자 도메인인데, N-단자 베타-샌드위치 도메인과 유사하다.N단자 몰타아제-글루코아밀라아제는 +2/+3 설탕 결합 활성 사이트가 없으므로 더 큰 기질에 결합할 수 없다.N단자 영역은 기판 말토오스, 말토트리오스, 말토테로스, 말토텐토스에 대한 최적의 효소 친화력을 보여준다.
C-단자 글루카아제
C-단자 글루카아제 효소 유닛에는 촉매 소화를 위해 더 큰 기판에 결합할 수 있는 추가 결합 부위가 포함되어 있다.[10]원래 말타아제-글루코아밀라아제의 결정 구조가 N과 C-termini 전체에서 본질적으로 유사하다는 것이 이해되었다.추가 연구 결과 C-terminus는 기능 차이를 설명하는 N-terminus보다 21개 더 많은 아미노산 잔류물로 구성되어 있는 것으로 밝혀졌다.수크레이즈-이소말타아제 – 3Q26– 염색체에 위치 – 는 말타제-글루코아밀라아제와 유사한 결정 구조를 가지고 있으며 인간의 소장에서 동시에 작용한다.그들은 둘 다 같은 GH31 가문 출신이기 때문에 공통의 조상으로부터 파생되었다.[8]비슷한 성질을 가진 결과, 이 두 효소는 소장에서 함께 작용하여 소비된 전분을 대사 에너지를 위한 포도당으로 전환시킨다.이 두 효소의 차이는 말타아제-글루코아밀라아제는 설탕의 1-4 연결에서 특정 활성도를 가지며, SI에서는 1-6 연결에서 특정 활성도를 가진다.[10]
^ abcSim L, Quezada-Calvillo R, Sterchi EE, Nichols BL, Rose DR (January 2008). "Human intestinal maltase-glucoamylase: crystal structure of the N-terminal catalytic subunit and basis of inhibition and substrate specificity". Journal of Molecular Biology. 375 (3): 782–92. doi:10.1016/j.jmb.2007.10.069. PMID18036614.
^Frandsen TP, Svensson B (May 1998). "Plant alpha-glucosidases of the glycoside hydrolase family 31. Molecular properties, substrate specificity, reaction mechanism, and comparison with family members of different origin". Plant Molecular Biology. 37 (1): 1–13. doi:10.1023/A:1005925819741. PMID9620260. S2CID42054886.
Korpela MP, Paetau A, Löfberg MI, Timonen MH, Lamminen AE, Kiuru-Enari SM (July 2009). "A novel mutation of the GAA gene in a Finnish late-onset Pompe disease patient: clinical phenotype and follow-up with enzyme replacement therapy". Muscle & Nerve. 40 (1): 143–8. doi:10.1002/mus.21291. PMID19472353. S2CID20120101.
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Tuğrul S, Kutlu T, Pekin O, Bağlam E, Kiyak H, Oral O (October 2008). "Clinical, endocrine, and metabolic effects of acarbose, a alpha-glucosidase inhibitor, in overweight and nonoverweight patients with polycystic ovarian syndrome". Fertility and Sterility. 90 (4): 1144–8. doi:10.1016/j.fertnstert.2007.07.1326. PMID18377903.
외부 링크
PDBe-KB는 PDB에서 사용 가능한 모든 구조 정보에 대한 개요를 제공하며, Human Maltase-glucoamylase, 장내
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