트레할라아제
Trehalase| 트레할라아제(브러시 경계막 당단백질) | |||||||
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 트레할라아제 | |||||||
| 식별자 | |||||||
| 기호 | TREH | ||||||
| 엔씨비유전자 | 11181 | ||||||
| HGNC | 12266 | ||||||
| 오밈 | 275360 | ||||||
| RefSeq | NM_007180 | ||||||
| 유니프로트 | O43280 | ||||||
| 기타자료 | |||||||
| EC 번호 | 3.2.1.28 | ||||||
| 로커스 | 11번 씨 Q23.3 | ||||||
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트레할라아제 효소는 소장의 붓 테두리에 있는 세포에서 생성되는 글리코사이드 하이드롤라아제로 트레할로스의 포도당으로의 전환을 촉진한다.[2][3][4][5]그것은 대부분의 동물들에게서 발견된다.null
비저감 이당류 트레할로스(α-D-글루코피라노실-1,1-α-D-글루코피라노사이드)는 가장 중요한 저장 탄수화물 중 하나이며, 포유류를 제외한 거의 모든 형태의 생명체에 의해 생산된다.이당류는 트리할라아제 효소에 의해 포도당의 두 분자로 가수 분해된다.사카로마이오스 세레비시아아(Saccharomyces serevisiae, viz)에는 두 가지 종류의 트레할라아제가 있다.중성 trehalase (NT)와 acid trehalase (AT)는 pH 최적화에 따라 분류된다[4].NT는 최적의 pH가 7.0인 반면 AT는 4.5이다.
최근 S. 세뇌에서 총 AT 활동의 90% 이상이 세포외 활동이며 세포외 트레할로스를 세포외 공간에서 포도당으로 갈라놓는다고 보고되었다.null
트레할로스 가수 분해
트레할로스의 한 분자는 트레할라아제 효소에 의해 포도당의 두 분자로 가수 분해된다.트레할로스의 효소 가수 분해는 1893년 부르켈롯에 의해 아스페르길루스 니제르에서 처음 관찰되었다.피셔는 이러한 반응을 1895년 S. 세레비시아이에 보고했다.그 이후 트레할로스 가수 분해 효소인 트레할라아제(α, α-trehalose-1-C-글루코하이드롤라제, EC 3.2.1.28)는 식물과 동물을 포함한 많은 다른 유기체로부터 보고되었다.[6]트레할로스는 포유류에 의해 생성되는 것으로 알려져 있지 않지만, 트레할라제 효소는 신장 브러시 경계막과 장내 마을막에서 존재하는 것으로 확인된다.장에서 이 효소의 기능은 섭취한 트레할로스를 가수분해하는 것이다.장내 트레할라아제에 결함이 있는 사람은 버섯처럼 트레할로스 함량이 높은 음식을 먹으면 설사를 한다.[6]Trehalose 효소에 의한 Trehalose 가수분해효소는 곰팡이 포자 발아, 곤충의 비행, 휴식 세포의 성장 재개와 같은 다양한 유기체에게 중요한 생리적 과정이다.[6]null
박테리아 트레할라아제
트레할로스는 필로모나스, 바실러스, 리조비움, 그리고 몇몇 액티노미세트에서 탄수화물을 저장하기 위해 존재하는 것으로 보고되었으며, 그들의 저항 특성에 부분적으로 책임이 있을 수 있다.박테리아로부터 격리된 트레할라아제 효소의 대부분은 최적의 pH가 6.5–7.5이다.미코박테리움 스메그마티스의 트레할라아제 효소는 막 결합 단백질이다.대장균 K12의 Periplasmic trehalase는 높은 삼졸성에서의 성장에 의해 유도된다.트레할로스의 포도당으로의 가수분해는 경막에서 일어나며, 포도당은 박테리아 세포로 운반된다.또 다른 세포질 트레할라아제는 대장균으로부터 보고되었다.이 세포질 트레할라아제를 암호화하는 이 유전자는 세포질 트레할라아제에 높은 동질감을 보인다.null
식물의 트레할라아제
식물 왕국에서는 트레할로스가 셀라기넬라 레피도필라와 보트리치움 루나리아를 포함한 몇몇 식물체에서 보고되었지만, 이 당분은 혈관 식물에서는 드물며, 아피아과의 여러 구성원의 숙성 과일과 미로탐누스 플라벨리폴리오스의 잎에서만 보고된다.그러나 trehalase효소는 식물에서 어디에나 있다.이것은 비록 그것의 기질이 없지만, 더 높은 식물에 트레할라아제가 존재한다는 것을 어리둥절하게 한다.식물에서 트레할라아제 활동에 대한 명확한 역할이 입증되지 않았다.그러나 트레할로스는 식물 대사 조절기인 트레할로스 6-인산염의 합성을 억제하므로 제거가 필요할 수 있다.[7][8]트레할라제가 방어 메커니즘에 역할을 하거나 효소가 식물과 연관된 미생물에서 파생된 트레할로스의 분해에 역할을 할 수 있다고 제안되었다.null
진균 트레할라아제
S. 세레비시아에서 두 가지 뚜렷한 트레할라아제가 보고되었다.하나는 cAMP 의존형 인산염에 의해 조절되고 세포솔에 국부화된다.두 번째 트레할라아제 활동은 바쿠올에서 발견된다.세포질 트레할리스의 pH 최적치는 약 7.0으로 결정되어 '중립 트레할라제'(NT)라고 불렸다. 반면 vacuolar trehalase는 pH 4.5에서 가장 활성화되어 결과적으로 '산체 트레할라제'(AT)라고 불린다.이 효소들은 각각 NTH1과 ATH1이라는 두 개의 다른 유전자에 의해 암호화된다.null
중성 트레할라아제
세포질 트레할라아제 효소 NT는 정제되었고 S. 세레비시아에서 광범위하게 특징지어진다.비거시겔에서는 이 효소 단백질이 분자질량 160kDa를 보였으며, 도데실 황산염-폴리아크릴라미드 겔 전기영양증(SDS-PAGE)에서는 80kDa의 질량을 보였다.이 하이드롤라아제 효소는 트레할로오스 전용이다.Km of NT는 5.7mM으로 보고되었다.S. 세레비시아에 있는 트레할라아제 활동을 담당하는 유전자는 NTH1이다.이 유전자는 2079 염기쌍(bp)의 개방형 판독틀로 분자 질량 79569 Da에 해당하는 693개의 아미노산 단백질을 인코딩한다.
NT 활성도는 단백질 인산화-탈인산화에 의해 조절된다.cAMP 의존성 단백질 키나제를 사용한 인산화 작용이 NT를 활성화한다.알칼리성 인산염에 의한 정제된 인산염 효소의 탈인산화효소는 효소 활성의 거의 완전한 불활성화를 야기했지만, 효소 활성의 회복은 ATP와 단백질 키나아제를 배양하는 동안 재인산화에 의해 관찰될 수 있었다.조제 추출물에서 NT의 활성은 폴리케이션을 통해 강화되는 반면, 정제된 인산화 NT의 활성은 그것들에 의해 억제된다.조잡한 추출물이 활성화되는 것은 NT 활동을 억제하는 폴리인산염 제거 때문인 것으로 밝혀졌다.null
산성 트레할라아제
AT의 분자 중량은 젤 여과 크로마토그래피에 의해 218 kDa로 밝혀졌다.AT는 당단백질이다.탄수화물 함유량이 86%나 된다.AT의 성숙은 탄수화물이 없는 41 kDa 단백질로 시작하는 단계적 과정이라고 보고되었다. 그리고 나서 이 형태는 76 kDa 글리콜 단백질을 형성하기 위해 내소성 망막에 코어 글라이코실화된다.골지 체내에서 단백질은 180 kDa 형태를 더하여 글리코실화되며, 이는 결국 분자량이 220 kDa가 되는 바쿠올에서 성숙을 달성한다.이 효소의 41 kDa 탄수화물 자유단백질 함량은 정제 AT의 엔도글리코시다아제 H 처리를 통해 얻은 것으로, 도데실 황산염 겔 전기포레시스27 이후 나온 것이다.AT는 pH 4.5에서 약 4.7 mM의 트레할로스에 대한 겉보기 Km을 전시했다.S. 세레비시아에 있어서의 AT 활동을 담당하는 유전자는 ATH1이다.null
Ath1p, 즉 AT는 S. 세뇌가 세포외 트레할로스를 탄소원으로 활용하기 위해 필요하다고 보고되었다.효모의 ATH1 삭제 돌연변이는 Trehalose를 탄소원으로 하여 매체에서 자랄 수 없었다.null
연구자들은 AT가 합성 부위에서 근막 공간으로의 이동을 제안했는데, 이 공간은 외생적 트레할로스를 결합하여 내장을 만들고 수력화한다.최근 S. 세뇌에서 AT 활성의 90% 이상이 세포외이고 트레할로스의 포도당으로의 가수분해가 근막 공간에서 일어나는 것으로 나타났다.앞서 YGP1 유전자의 산물인 고글리코실화 단백질 gp37이 AT 활성과 함께 공동 정화되는 것으로 보고됐다.인버타제 활동도 AT 활동과 함께 공동 정화되는 것으로 보고되었다.이 두 단백질과의 AT의 물리적 연관성은 Ath1p에 대해 알려진 분비 신호가 없는 상태에서 AT가 인버타아제 및 gp37 분비 경로에 의해 분비되기 충분하다고 생각되었다.null
칸디다 활용 변종에서 규제 없는 트리할라제 1개 규제도 보고되었다.이 두 효소는 분자량, 이온교환 크로마토그래피에서의 거동, 운동 특성 등으로 구별할 수 있는 것으로 보고되었다.규제 트레할라아제는 세포질 효소로 보였고 비규제 효소는 대부분 바쿠올에서 검출됐다.그러나 최근 보고서에서 C. 활용 스트레인은 탐지 가능한 AT 활동이 부족하지만 NT 활동만 포함하는 것으로 입증되었다.AT 활동은 세포외 트레할로스를 탄소원으로 이용하는 것으로 나타났지만, 이 변종에서는 검출할 수 없었다.null
참조
- ^ Gibson RP, Gloster TM, Roberts S, Warren RA, Storch de Gracia I, García A, et al. (2007). "Molecular basis for trehalase inhibition revealed by the structure of trehalase in complex with potent inhibitors". Angewandte Chemie. 46 (22): 4115–9. doi:10.1002/anie.200604825. PMID 17455176.
- ^ Myrbäck K, Örtenblad B (1937). "Trehalose und Hefe. II. Trehalasewirkung von Hefepräparaten". Biochem. Z. 291: 61–69.
- ^ Kalf GF, Rieder SV (February 1958). "The purification and properties of trehalase". The Journal of Biological Chemistry. 230 (2): 691–8. PMID 13525386.
- ^ Hehre EJ, Sawai T, Brewer CF, Nakano M, Kanda T (June 1982). "Trehalase: stereocomplementary hydrolytic and glucosyl transfer reactions with alpha- and beta-D-glucosyl fluoride". Biochemistry. 21 (13): 3090–7. doi:10.1021/bi00256a009. PMID 7104311.
- ^ Mori H, Lee JH, Okuyama M, Nishimoto M, Ohguchi M, Kim D, et al. (November 2009). "Catalytic reaction mechanism based on alpha-secondary deuterium isotope effects in hydrolysis of trehalose by European honeybee trehalase". Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 73 (11): 2466–73. doi:10.1271/bbb.90447. PMID 19897915. S2CID 22774772.
- ^ a b c Elbein AD, Pan YT, Pastuszak I, Carroll D (April 2003). "New insights on trehalose: a multifunctional molecule". Glycobiology. 13 (4): 17R–27R. doi:10.1093/glycob/cwg047. PMID 12626396.
- ^ Paul MJ, Primavesi LF, Jhurreea D, Zhang Y (2008). "Trehalose metabolism and signaling". Annual Review of Plant Biology. 59: 417–41. doi:10.1146/annurev.arplant.59.032607.092945. PMID 18257709.
- ^ Loewus FA, Tanner W, eds. (December 2012). Plant carbohydrates I: Intracellular carbohydrates. Berlin: Springer Science & Business Media. p. 274. doi:10.1007/978-3-642-68275-9_7. ISBN 978-3-642-68277-3.
