알파아밀라아제
Alpha-amylase| 알파아밀라아제 | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 3.2.1.1 | ||||||||
| CAS 번호 | 9000-90-2 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| 인텐츠 | IntEnz 뷰 | ||||||||
| 브렌다 | 브렌다 엔트리 | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme 뷰 | ||||||||
| 케그 | KEGG 엔트리 | ||||||||
| 메타사이크 | 대사 경로 | ||||||||
| 프라이머리 | 프로필 | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBe PDBum | ||||||||
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| GH13 촉매 도메인 | |||||||||
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 시클로덱스트린글루카노전달효소(c.2.4.19)(cgtase) | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | 알파아밀라아제 | ||||||||
| 팜 | PF00128 | ||||||||
| 빠맘 클랜 | CL0058 | ||||||||
| 인터프로 | IPR006047 | ||||||||
| SCOP2 | 1ppi/SCOPe/SUPFAM | ||||||||
| OPM 슈퍼 패밀리 | 117 | ||||||||
| OPM단백질 | 1wza | ||||||||
| 카지 | GH13 | ||||||||
| CDD | cd3838 | ||||||||
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| α-아밀라아제C 말단 베타시트 도메인 | |||||||||
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 말토펩타오스와 복합체 내 보리α-아밀라아제 이소자임1(amy1) 불활성 돌연변이 d180a의 결정구조 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | 알파-아밀_C2 | ||||||||
| 팜 | PF07821 | ||||||||
| 인터프로 | IPR012850 | ||||||||
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| α아밀라아제, C말단 올베타 도메인 | |||||||||
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 사전조절시클로덱스트린글리코실전달효소변이체말토트리오스복합체 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | 알파아밀라아제_c | ||||||||
| 팜 | PF02806 | ||||||||
| 빠맘 클랜 | CL0369 | ||||||||
| 인터프로 | IPR006048 | ||||||||
| SCOP2 | 1ppi/SCOPe/SUPFAM | ||||||||
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는 전분과 글리코겐과 같은 크고alpha-linked 다당류,에 짧은 사슬 굴복 dextrins, maltose의 알파 채권 hydrolyses 알파-아밀 레이스(α-amylase)은 효소(EC3.2.1.1).[2]아밀라아제의 중요한 인간과 다른 포유류에서 발견된다.[3]또한 씨앗으로 보류지로 녹말, 많은 버섯의 분비가 있다.글리코시드 가수 분해 효소 가족 13의 일원이다.
인간생물학에서
많은 조직에서 발견되지만, 아밀라아제는 췌장액과 타액에서 가장 두드러지며, 각각 인간 α-아밀라아제의 고유한 동질 형태를 가지고 있다.이들은 등전초점에서는 다르게 동작하며, 특정 모노클로널 항체를 사용하여 테스트에서 분리할 수도 있다.사람의 경우, 모든 아밀라아제 이소형식은 1p21 염색체와 연결된다(AMY1A 참조).
타액아밀라아제(프티알린)
아밀라아제는 타액에서 발견되며 녹말을 말토스와 덱스트린으로 분해한다.이 형태의 아밀라아제는 또한 "프티알린" /ɪtaɪl/n/로 불리며, 스웨덴의 화학자 Jöns Jacob Berzelius에 의해 이름이 붙여졌다.그 이름은 그리스어 υυωωi (I speating)에서 유래했는데, 그 물질은 [4]침에서 얻었기 때문이다.그것은 크고 불용성인 녹말 분자를 가용성 녹말(아밀로덱스트린, 에리트로덱스트린, 아크로덱스트린)으로 분해하여 연속적으로 더 작은 녹말을 만들고 궁극적으로 말토스를 생성한다.프티알린은 선형α(1,4) 글리코시드 결합에 작용하지만, 복합 가수분해는 분기 생성물에 작용하는 효소를 필요로 한다.타액 아밀라아제는 위산에 의해 위에서 불활성화된다.pH 3.3으로 조절된 위액에서는 37°C에서 20분 만에 프티알린이 완전히 비활성화되었다.반면, 아밀라아제 활성의 50%는 pH 4.[5]3에서 위액에 150분간 노출된 후에도 잔류하였다. 전분, 프티알린의 기질 및 제품(포도당의 짧은 사슬)은 모두 위산에 의한 불활성화로부터 아밀라아제를 부분적으로 보호할 수 있다.pH 3.0에서 완충제에 첨가된 프티알린은 120분 만에 완전 불활성화되었으나, 0.1% 수준에서 녹말을 첨가하면 활성의 10%가 남았고 1.0% 수준에서 유사한 녹말을 첨가하면 120분 [6]동안 활성의 약 40%가 남는다.
ptyalin의 최적 조건
인간 타액 아밀라아제 유전자 변이
타액 아밀라아제 유전자는 진화 과정에서 복제를 거쳤으며, DNA 교배 연구는 많은 개인들이 유전자의 다중 연속 반복을 가지고 있다는 것을 보여준다.유전자 복제의 수는 인간 아밀라아제에 대한 항체를 사용하는 단백질 블롯 분석에 의해 측정되는 타액 아밀라아제 수치와 관련이 있다.유전자 복제 번호는 고당분 [8]식단에 대한 명백한 진화적 노출과 관련이 있다.예를 들어, 일본인은 아밀라아제 유전자를 14개 복제했다(한 개의 대립 유전자는 10개 복제, 두 번째 대립 유전자는 4개 복제).일본의 식단은 전통적으로 쌀 전분을 다량 함유하고 있다.반면 비아카 한 마리는 6부(각 대립 유전자에 3부)를 가지고 있었다.비아카족은 열대우림 수렵채집인들로 전통적으로 전분 함량이 낮은 식단을 소비해 왔다.페리와 동료들은 타액 아밀라아제 유전자의 증가된 복제 수가 인간 진화 동안 녹말 식단으로의 전환과 동시에 생존을 강화시켰을 것이라고 추측했다.
췌장아밀라아제
췌장α-아밀라아제는 아밀로스의 α(1~4) 글리코시드 결합을 랜덤으로 분해하여 덱스트린, 말토스 또는 말토트리오스를 생성한다.아노머 구성을 유지하는 이중 변위 메커니즘을 채택합니다.인간에게서 타액 아밀라아제는 복제품에서 [8]진화했다.
병리학에서
아밀라아제 검사는 리파아제 검사보다 실시하기 쉬워서 췌장염 검출 및 감시에 주로 사용됩니다.의료 실험실은 보통 췌장 아밀라아제 또는 총 아밀라아제 중 하나를 측정할 것입니다.췌장아밀라아제만 측정하면 유행성 이하선염이나 다른 침샘 외상에서는 증가하지 않습니다.
그러나 존재하는 양이 적기 때문에 이 측정을 위해 혈액을 채취할 때 타이밍이 중요합니다.췌장염이 발생한 직후에 혈액을 채취해야 한다. 그렇지 않으면 신장에 의해 빠르게 배출된다.
타액α-아밀라아제는 스트레스의[9][10] 바이오마커와 채혈이 필요 없는 교감신경계(SNS) 활동의[11] 대리 마커로 사용되어 왔다.
해석
사람의 혈장 수치 증가는 다음에서 확인할 수 있습니다.
정상 상한(ULN)의 10배가 넘는 총 아밀라아제 수치는 췌장염을 암시합니다.ULN의 5배에서 10배는 회장이나 십이지장 질환 또는 신부전을 나타낼 수 있으며, 낮은 고도는 침샘 질환에서 흔히 발견된다.
유전자
결이 있다
곡물의 α-아밀라아제 활성은 예를 들어 [12]새싹 손상을 평가하기 위한 시험인 Hagberg-Perten Falling Number 또는 Phadebas 방법으로 측정된다.밀에서 [13]발생합니다.
산업용
α-아밀라아제는 에탄올 생산에 사용되어 곡물의 녹말을 발효 가능한 당으로 분해한다.
고과당 옥수수 시럽의 생산의 첫 번째 단계는 긴 녹말 중합체를 올리고당의 짧은 사슬로 분해하는 α-아밀라아제(Amylase)로 옥수수 녹말을 처리하는 것입니다.
바실루스 리세니폼리스에서 유래한 α-아밀라아제는 일부 세제, 특히 설거지 및 녹말 제거 [14]세제에도 사용됩니다.
일반적으로 아밀라아제 패밀리의 더 많은 용도는 아밀라아제를 참조하십시오.
의료용 가능성
α-아밀라아제는 세포외 고분자물질(EPS)[15][16]의 구조 매트릭스 다당류 내에서 α(1~4) 글리코시드 결합을 가수분해함으로써 다균성 세균 바이오필름을 분해하는 효과를 보였다.
버퍼 억제
트리스 분자는 다수의 세균성 [17][18]α-아밀라아제를 억제하는 것으로 보고되었으므로 트리스 완충제에 사용해서는 안 된다.
결정.
α-아밀라아제 활성의 결정을 위해 여러 가지 방법을 사용할 수 있으며, 산업마다 다른 방법에 의존하는 경향이 있다.α-아밀라아제가 전분을 분해하고 많은 응용 분야에서 일반적으로 사용되므로 요오드 테스트의 개발 과정인 녹말 요오드 테스트는 색상 변화에 기초한다.유사하지만 산업적으로 생산된 테스트는 파데바스 아밀라아제 테스트로, 세제, 다양한 밀가루, 곡물, 맥아 식품 및 법의학 등 많은 산업에서 정성적, 정량적 테스트로 사용됩니다.
아밀라아제의 수정 색도 microdetermination에 녹말의 소화는 아이 오딘 녹말 색의 감소에 의해 측정된다 설명되어 있다.[19]
도메인 아키텍처
α-Amylases 뚜렷한 단백질 도메인이 많이 들어가 있습니다.그 촉매 도메인은 구조가 활성 부위가 들어 있는eight-stranded alpha/beta 배럴, ~70-amino 산성 calcium-binding 도메인 베타 가닥 3와 알파 나선 3, 카르복실 말단 그리스 키 beta-barrel 도메인의 돌출에 의해 간헐적으로 구성되도록 한다.[20]몇몇 alpha-amylases C원점 보통에서 beta-sheet 도메인을 포함하고 있다.이 도메인 다섯 가닥으로 꼰 역 평행 beta-sheet로 구성된다.[21][22]몇몇 alpha-amylases C원점 보통에서all-beta 도메인을 포함하고 있다.[23]
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
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외부 링크
- 그alpha-Amylase 단백질
- Alpha-Amylase 미국 국립 의학 도서관 의학에서 주제 표목(MeSH).
