SNAP25
SNAP25| SNAP25 | |||||||||||||||||||||||||
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| 식별자 | |||||||||||||||||||||||||
| 별칭 | SNAP25, CMS18, RIC-4, RIC4, SEC9, SNAP, SNAP-25, bA416N4.2, dJ1068F16.2, SUP, 시냅토솜 관련 단백질 25kDa, 시냅토솜 관련 단백질 25 | ||||||||||||||||||||||||
| 외부 ID | OMIM: 600322 MGI: 98331 HomoloGene: 13311 GeneCard: SNAP25 | ||||||||||||||||||||||||
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| 직교체 | |||||||||||||||||||||||||
| 종 | 인간 | 마우스 | |||||||||||||||||||||||
| 엔트레스 | |||||||||||||||||||||||||
| 앙상블 | |||||||||||||||||||||||||
| 유니프로트 | |||||||||||||||||||||||||
| RefSeq(mRNA) |
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| RefSeq(단백질) |
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| 위치(UCSC) | Chr 20: 10.17 – 10.31Mb | Chr 2: 136.71 – 136.78Mb | |||||||||||||||||||||||
| PubMed 검색 | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
| 위키다타 | |||||||||||||||||||||||||
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시냅토소말 연관 단백질, 25kDa(SNAP-25)는 인간의 20p12.2 염색체에서 발견된 SNAP25 유전자에 의해 인코딩된 표적 수용성 NSF(N-ethyl malalalimide-ensitive factor,[5][6] t-SNARE(t-SNARE) 단백질이다. SNAP-25는 시냅스 vesicle과 플라즈마 막이 하나로 합쳐지는 촘촘한 콤플렉스를 형성해 직접 융합을 실행하는 트랜스SNARE 콤플렉스 성분이다.[7]
구조 및 기능
분자 기계는 신경 매개자 방출에서 외반구를 촉진한다. 핵심 SLUG 복합체는 시냅토브레빈, 구문, SNAP-25에 의해 4 α-헬리크로 형성된다. 시냅토타그민(Synaptotagmin)은 Ca2+ 센서 역할을 하며, 친밀하게 DLOG 지퍼를 조절한다.[8]
Q-SNare 단백질인 SNAP-25는 분자의 중심 링커 영역에 있는 시스틴 아미노산 잔류물에 균일하게 결합된 팜티토일 사이드 체인을 통해 막의 세포설 표면에 고정된다. 즉, SNAP-25에 트랜스메인 도메인이 포함되어 있지 않음을 의미한다.[9]
SNAP-25는 4 α-헥스 도메인 복합체인 DRIG 복합체에 2[10] α-헬리크를 기여하는 것으로 확인되었다.[11] DLOG 콤플렉스는 세포막과의 배시클의 도킹, 프라이밍 및 합병을 수반하는 배시클 융합에 참여하여 외세포성 사건을 일으킨다. 시냅토브레빈(Synaptobrevin, VAMP) 계열의 일부인 단백질과 구문-1 또한 각각 하나의 α-헬릭스를 기여함으로써 ROGIN 복합체를 형성하는 데 도움이 된다. SMAP-25는 시냅토브레빈과 구문-1로 조립되며, 이들 단백질의 선택적 결합을 통해 혈장막의 활성 영역에서 vesicle 도킹과 융합을 할 수 있다.[12] 핵융합에 필요한 에너지는 추가적인 1/Munc18 유사(SM)[13] 단백질과 함께 ROGING 단백질의 조립으로 발생한다.
TRING 콤플렉스를 형성하려면 시냅토브레빈, 구문-1 및 SNAP-25 연관성을 형성하고 서로 감싸기 시작하여 코일 쿼터너리 구조를 형성한다. 시냅토브레빈과 구문-1의 α-헬리크는 모두 SNAP-25의 그것과 결합된다. 시냅토브레빈은 SNAP-25의 C-terminus 근처에 α-헬리x를 결합하는 반면, 구문in-1은 N-terminus 근처에 α-헬리x를 결합한다.[9] DRIG 복합체의 분리는 ATPase N-ethyl malalimide 민감 융합(NSF) 단백질에 의해 추진된다.[13]
SNAP-25는 사전 시냅틱 P-, Q-, L형 전압 게이트 칼슘 채널을[14] 억제하고 Ca 독립2+ 방식으로 시냅토타그민 C2B 영역과 상호작용한다.[15] 글루타마테라믹 시냅스에서는 SNAP-25가 Ca2+ 응답성을 감소시키는 반면, GABAeric 시냅스에서는 일반적으로 존재하지 않는다.[16]
SNAP-25의 두 가지 이소 형태(mRNA 스플라이스 변형)가 존재하는데, 바로 SNAP-25a와 SNAP-25b이다. 두 개의 이소 형태는 멤브레인 부착에 관여하는 4개의 팜티토일화 시스테인 잔류물 중 하나를 다시 국부화하는 것을 포함하여 9개의 아미노산 잔류물에 의해 다르다.[17] 이 두 가지 형태의 주요 특징은 아래 표에 정리되어 있다.
| SNAP25a | SNAP25b | |
|---|---|---|
| 구조 | N단자 α-헬릭스 4개의 사이스틴이 중앙을 향해 군집화된 랜덤 코일 링커 영역 C-단자 α-헬릭스 | N단자 α-헬릭스 C-terminus를 향해 4개의 시스틴이 군집화된 랜덤 코일 링커 영역 C-단자 α-헬릭스 |
| 표현 | 배아의 주요 SNAP-25 이소성형 및 신경조직 뇌하수체 및 부신 조직을 제외한 성인 조직에서 최소 표현 | 개발 중 최소 표현[18], 성인 신경조직의 주요 이소성형 |
| 현지화 | 확산 | 터미널 및 여러[18] 지역에 현지화됨 |
SMAP-25는 시냅트생식과 신경전달물질의 세포외 방출에 역할을 할 뿐만 아니라 척추 형태생성과 밀도, 시냅스 수용체 밀거래, 뉴런 소성에도 영향을 미친다. 신진대사와 같은 다른 비신앙적 과정도 SNAP-25 단백질 발현에 의해 영향을 받을 수 있다.[19][20]
임상적 유의성
주의력결핍과잉행동장애(ADHD)
시냅스 Ca2+ 대응성 규제와 일관되게 마우스에서 SMAP-25 유전자를 이질적으로 삭제하면 주의력 결핍 과잉행동장애(ADHD)와 유사한 과잉행동적 표현형이 발생한다. 이질성 생쥐의 경우 ADHD 약물 Adderall의 활성 성분인 덱스트로암페타민(또는 덱세드린)에서 과민성 감소가 관찰된다. SNAP-25 유전자의 동질적 삭제는 치명적이다. 추가 연구 결과에 따르면 SMAP-25 트랜스젠을 이질성 SMAP-25 돌연변이 생쥐에 다시 결합하면 야생 생쥐와 유사한 정상 활동 수준을 구할 수 있다고 한다. 이는 SNAP-25의 낮은 단백질 수준이 초유동적 행동의 원인이 될 수 있음을 시사한다.[21] 후속 연구는 인간에서 발생하는 최소한 일부 SNAP-25 유전자 돌연변이가 ADHD를 일으킬 수 있다는 것을 시사했다.[22][23] SMAP-25 유전자의 3개 분석되지 않은 영역에서 다형성 식별은 ADHD를 사전 진단한 가족과의 연계 연구에서 확립되었다.[24]
정신분열증
조현병 환자의 사후 뇌에 대한 연구는 변경된 SNAP-25의 단백질 수준이 뇌의 특정 부위에 특정된다는 것을 보여주었다. SNAP-25 단백질 표현 감소는 해마뿐만 아니라 브로드만 영역 10으로 알려진 전두엽 영역에서도 관찰된 반면, SNAP-25 표현은 브로드만 영역 9의 정맥 피질과 전두엽 모두에서 증가했다. 뇌의 다양한 영역에서 발견되는 다양한 수준의 SNAP-25 단백질은 일부 정신분열증 환자에서 나타나는 상충되는 심리행동(우울증 대 과민반응)에 기여하는 것으로 생각되어 왔다.[25][26][27][28]
SNAP-25b 단백질에 포인트 돌연변이가 있는 블라인드 드렁크(Bdr) 마우스 모델은 비정상적인 순환 리듬,[29] 조정되지 않은 걸음걸이, 새로운 사물/토이에 대한 무관심 등의 행동을 수반하는 복잡한 표현형을 제공했다.[30] Cre-LoxP 재조합에서 생성된 또 다른 마우스 모델은 전뇌에 있는 SNAP-25 유전자의 조건부 KKO가 글루타마테라믹 뉴런에서 비활성 SNAP-25 유전자 발현을 보인다는 것을 보여주었다. 그러나 이러한 cKO 생쥐의 피질에서 상당한 글루탐산염 수치가 발견되었다.[31] 이 쥐들은 또한 부족한 사회적 기술, 학습과 기억력, 운동신경의 활동력 향상, 놀래기 반응 감소, 자기관리능력 저하, 간호능력 및 보금자리 구축 능력을 보여주었다. 클로자핀, 릴루졸 등 항정신병 약물들은 SNAP-25 cKO 생쥐에 표현된 조현병 표현형을 현저히 감소시키는 것으로 나타났다.[31]
알츠하이머병
알츠하이머병을 앓고 있는 개인은 뉴런의 사전 시냅스 단백질 수치가 감소하고 시냅스 기능이 저하된 것으로 나타났다. SNAP-25는 알츠하이머병(프로알츠하이머병, 공공연한 알츠하이머병)의 다양한 변화를 보이는 환자의 뇌척수액(CSF)에서 바이오마커로 사용할 수 있다. 개인에 비해 알츠하이머 환자에서 SNAP-25 단백질의 수치가 증가하였다. 또한 잘린 SNAP-25 단백질의 존재는 이 질환을 앓고 있는 일부 환자의 CSF에서 확인할 수 있다. [32] 뇌의 5개 뚜렷한 부위에서 알츠하이머 환자들에게서 낮은 수준의 SNAP-25를 볼 수 있다.[33]
조울증
SNAP-25 유전자 프로모터의 단일 뉴클레오티드 폴리모르퍼시즘이 전두엽 피질에서 SNAP-25b 이소폼의 표현 수준에 영향을 미치는 것으로 나타났다. SNAP-25b의 증가된 레벨은 시냅스 전송과 성숙을 손상시켜 초기 조울증(EOBD)을 유발할 수 있는 것으로 나타났다.SNAP-25의 가장 풍부한 등소 형태는 생쥐의 개발 초기 몇 주 동안의 SNAP-25a이지만 성인기에는 변화가 있고, 뇌에는 SNAP-25b 등소 형태가 늘어난다. 이것은 사춘기 동안 점점 더 EOBD 진단을 받는 청소년기 인간들과 관련이 있는 것으로 보인다.[34] 초기 온셋 조울증은 조울증 자체보다는 조현병과 더 밀접하게 연관되어 있다는 의견이 제시되었다. EOBD와 연관된 SNAP-25(rs6039769)의 단일 뉴클레오티드 다형성(single nucleotide polymorism)이 조현병 환자의 발병 위험을 증가시키는 것으로 나타났다.[19]
보툴리즘
게놈 와이드 연관 연구는 성격 특성 신경증증과 관련이 있을 가능성이 있는 것으로 유전자의 rs362584 다형성을 지적했다.[35] 보툴리눔 독소 A, C, E클레이브 SNAP-25는 [36]임상적으로 발달한 보툴리눔증에서 마비로 이어진다.
뇌전증
SNAP-25b ISO 형식의 삭제는 생쥐에 발달이상과 발작을 일으키는 것으로 나타났다. 높은 수준의 SNAP-25a와 단백질 구문 인은 유아기-증파증에서 발견되는 발작과 관련이 있는 것으로 보인다. SNAP-25 Knock-in 생쥐는 간질 환자의 발작과 발작과 유사한 뚜렷한 표현형 행동과 불안감을 가지고 있다.[37]
학습장애
SNAP-25 단백질 수치가 정상 수준의 50%로 감소하는 콜로보마 초능동 돌연변이 마우스 모델에서는 글루타민 배출뿐만 아니라 도파민과 세로토닌의 탈극화된 신경전달물질 방출을 줄였다. 글루타민 수치의 감소는 기억력 부족과 학습장애 증가로 이어질 수 있다.[38] SNAP-25(rs363043, rs353016, rs363039, rs363050)의 특정 다형성은 신경질환이 없는 환자의 인지행동, 특히 지능지수(IQ)에 영향을 미치는 것으로 나타났다.[39]
신생아 발달
SNAP-25 단백질 표현은 신생아 쥐의 성호르몬 수치에 의해 변화될 수 있다. 항에스트로겐제를 투여받은 수컷 쥐는 SNAP-25 수치가 30% 감소했고 에스트로겐이나 테스토스테론으로 치료받은 암컷은 SNAP-25 수치가 30% 증가했다.[40] 이는 SNAP-25와 같은 시냅토섬 단백질이 쥐의 뇌 발달 과정에서 신생아 호르몬 수치에 의존할 수 있음을 시사한다. 추가 연구에서는 산모가 임신 중 인간 인플루엔자 바이러스에 노출됐을 경우 신생아 생쥐의 뇌 해마에서 SNAP-25 수치가 변했다는 결과가 나왔다.[41]
다른 비인간에서의 영향
손실은 드로소필라에게는 치명적이지만 관련 SNAP-24의 과도한 압박으로 충분히 대체할 수 있다.[10]
대화형 경로 지도
각 기사에 연결하려면 아래의 유전자, 단백질, 대사물을 클릭하십시오.[§ 1]
도파민성 뉴런의 니코틴 활성도 분석
- ^ 대화형 경로 맵은 WikiPathways에서 편집할 수 있다. "NicotineDopaminergic_WP1602".
상호작용
SNAP-25는 다음과 상호 작용하는 것으로 나타났다.
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외부 링크
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